Unidad II.2.Proteínas

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Proteínas Definición Las proteínas son macromoléculas que se obtienen de la polimerización de los 20 α-aminoácidos, están compuestos principalmente por C (50-55%), H (6-8%), O (20%), N (15-18%), S (0-4%), P (trazas). Se considera que en 100% de proteína se encuentra un 16% de nitrógeno, por tanto la relación es 100/16=6.25. Las proteínas están compuestas por mínimo 50 aminoácidos, de 2-10 se conocen como oligopeptidos, mientras que de 10- 50 se les conoce como polipeptidos. Las propiedades de las proteínas dependen de la concentración y tipo de aminoácidos, así como su conformación, posición, orden. a) Importancia biológica y en la alimentación Son la única forma en como el ser humano puede aprovechar el nitrógeno Regeneración de tejidos (músculos quitina) kwashiorkor por deficiencia de proteínas el cuerpo se consume el mismo (músculos) con el fin de obtener aminoácidos para continuar la vida (reparación de órganos vitales), a cuestas del crecimiento, se observa en niños africanos principalmente, cuando la madre deja de amamantarlos para alimentar a un nuevo ser. Síntesis de enzimas catalizadores biológicos Protección: Formación de anticuerpos Hormonas (algunas con parte lipídica y proteica) insulina, tiroxina.

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ProtenasDefinicin

Las protenas son macromolculas que se obtienen de la polimerizacin de los 20 -aminocidos, estn compuestos principalmente por C (50-55%), H (6-8%), O (20%), N (15-18%), S (0-4%), P (trazas). Se considera que en 100% de protena se encuentra un 16% de nitrgeno, por tanto la relacin es 100/16=6.25. Las protenas estn compuestas por mnimo 50 aminocidos, de 2-10 se conocen como oligopeptidos, mientras que de 10-50 se les conoce como polipeptidos. Las propiedades de las protenas dependen de la concentracin y tipo de aminocidos, as como su conformacin, posicin, orden.

a) Importancia biolgica y en la alimentacin

Son la nica forma en como el ser humano puede aprovechar el nitrgeno Regeneracin de tejidos (msculos quitina) kwashiorkor por deficiencia de protenas el cuerpo se consume el mismo (msculos) con el fin de obtener aminocidos para continuar la vida (reparacin de rganos vitales), a cuestas del crecimiento, se observa en nios africanos principalmente, cuando la madre deja de amamantarlos para alimentar a un nuevo ser. Sntesis de enzimas catalizadores biolgicos Proteccin: Formacin de anticuerpos Hormonas (algunas con parte lipdica y proteica) insulina, tiroxina. Transporte hemoglobina, mioglobina, quilomicrones, VLDL, LDL, HDL Toxicas: toxinas venenos, protenas que causan hipersensibilidad Estructurales: Forman parte del tejido conectivo: colgeno, elastina y queratina. Gran diversidad de estructuras que pueden adoptar. Nutricionalmente se deben consumir del 12-15% de protenas en la dieta. Calidad: depende de la cantidad y tipo de aminocidos esenciales presentes en el alimento, as como de la biodisponibilidad. En primer instancia est el huevo, no se debe comer crudo ya que contiene una sustancia anti nutricional que impide una buena absorcin. Leche , pescado, carne, soya (metionina limitante), cereales (lisina limitante)

En alimentos: Espumantes ovoalbmina del huevo Textura aislado proteico de soya Reologa amasado Coloracin protenas con muchos grupos amino, favorecen la reaccin de Maillard. Geles grenetina. Coagulacin por pH protenas de la leche en fabricacin de quesos.

b) Propiedades fsico-qumicas de aminocidos y protenas.

Los aminocidos estn compuestos de un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo carbono -aa.Se conocen 20 -aa (los b-aa no tienen importancia en la sntesis de protenas). Presentan isomerismo posicional en L y D dependiendo de la orientacin del grupo amino, los L-aa participan en la sntesis de protenas (los D solo como fuente de energa).Una protena de 100 aa podra existir en 20100 combinaciones, pero biolgicamente esto no es posible porque la secuencia se establece genticamente y ya hay patrones; una variacin = alteraciones (ej. anemia falsiforme mutacin de glu por val) Clasificacin de aa, se basa en 3 criterios1. Solubilidad: Hidrosolubles (polares) Hidrfobos (no polares)2. Ionizacin: cidos Neutros Alcalinos3. Necesidades nutricionales Esenciales No esencialesPropiedades cido-base de protenas y aminocidos.En protenas dependen del conjunto de aminocidos que conformen la protena pH cido (protonados) pI (punto isoelctrico) (solubilidad) pH bsico (ionizado)4.66.5

R-C(-H,-NH3+)-COOH R-C(-H, -NH3+)-COO- R-C(-H, -NH2+)-COO-Propiedades fsico-qumicas de las protenas

Dependen de la mayora de los aminocidos que la conforman (si la mayora de los a.a. son hidrofilicos la protena ser hidrofilica etc.) Enlace peptdico

Clasificacin1. Composicin Simples: formadas nicamente por aminocidos, ejemplo: insulina. Conjugadas: segn el grupo qumico que poseen: Metaloproteinas hemoglobina. Glicoprotenas inmunoglobulinas, factor intrnseco de Castle. Lipoprotenas quilomicrones, VLDL, LDL, HDL, lipovitelina (yema de huevo). Fosfoprotenas casenas Nucleoprotenas histonas2. Forma Globular: estructura desordenada, ejemplo: albumina de huevo, enzimas, son solubles en agua. Fibrosa: estructura ms ordenada que la globular como cordones, ejemplos: colgeno, elastina, queratina, miocina, actina. Son insolubles en agua.3. Solubilidad Albuminas agua Globulinas soluciones salinas Histonas (a.a. alcalinos) soluciones cidas Gluteinas soluciones acidas y alcalinas (gluten) Prolaminas alcohol 70%. Ejemplo: zeina. Escleroproteinas nada ejemplo: colgeno.4. Funcin biolgica Estructurales, ejemplos: colgeno, elastina, queratina. Transporte, ejemplos: mioglobina, hemoglobina, quilomicrones, VLDL, LDL, HDL. Enzimas Proteccin, ejemplo: anticuerpos. Hormonal, ejemplo: tiroxina, insulina Toxinas, ejemplo: toxina botulnica Estructura de las protenas

I. Estructura primaria: secuencia de aminocidos.II. Estructura secundaria: estructuras comunes en secuencias de aminocidos con formas generales como -hlice y -plegada.III. Estructura terciaria: conformacin espacial que toma la protena en su medio. IV. Estructura cuaternaria: conformacin de varias unidades como la hemoglobina, glucosa isomerasa conformada por 2 subunidades.DesnaturalizacinPerdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, la estructura primaria no se pierde por desnaturalizacin.

Factores que influyen en la desnaturalizacin:I. pH entre ms cercano es al punto isoelctrico es ms fcil la desnaturalizacin y tiende a precipitar (insolubilizacin).II. Temperatura altas temperaturas provocan perdida de los enlaces, ruptura de atracciones intra e intermoleculares (cuaternarias solamente), por tanto precipita, este es el caso de las protenas del suero que se insolubilizan por calor.III. Fuerza inica: se tienen 2 efectos, en forma de campana (solubilidad vs concentracin de sal) el primero se denomina salting in, si se agrega sal aumenta un poco la fuerza inica, lo cual favorece la unin protena agua y aumenta la solubilidad, una vez que se agreg demasiada sal, esta compite por el agua con la protena, por lo que se favorece la unin protena - protena y precipitan se conoce como salting out.IV. Constante dielctrica: agua (78.3), metanol (32.63), etanol (24) acetona (20.7), benceno (2.3) hexano (1.9). por tanto en una elevada cte. Elctrica mayor solubilidad de la protena, a menor cte. Dielctrica menor solubilidad de la protena ya que hay mayor fuerza entre protn - protn.

c) Funciones de las protenas en alimentos

1. Protenas de la leche de vaca:DefinicinLa leche es una secrecin de las glndulas mamarias de las hembras de los mamferos que tiene como finalidad alimentar a sus cras recin nacidas. La leche es un alimento que tiene una alta calidad proteica. (dependiendo de la especie del animal va a ser la composicin de la leche). Por ejemplo la leche de una ballena es alta en grasas, baja en lactosa, la de cabra y vaca es igual, la leche humana es rica en lactosa. Tambin vara segn el clima, en invierno las vacas tienen leche con ms grasa hasta un 7% debido a su alimentacin.Alta calidad nutricional. Clasificacin de las protenas de la leche

1) En general: Casenas 80% la relacin de casenas/seroproteinas es de 3.5 a 4.7 en vacas, en humanos es de 0.4 a 0.7 Protenas del suero 20% (seroproteinas).Relacin C/S: en las vacas es de 3.5 a 4.7, en la leche humana es de .4 a .7, parmetro a tomar en cuenta en la elaboracin de leches maternizadas. 2) En base a l tipo de Agentes precipitantes: cido tricloroacetico Precipitado: protenas totales Sobrenadante sustancias nitrogenadas no proteicas cido a pH=4.6 Precipitado: casena pura o cida Sobrenadante: lactosuero cido Cuajo o renina Precipitado: para-caseinato o fosfo-para-caseinato. Sobrenadante: lactosuero dulce. Supercentrifugacin Precipitado: casena nativa o fosfo-casena Sobrenadante: lactosuero nativoSeroproteinas

Constituyen el 20%, por centrifugacin el precipitado 16% albuminas (5%) y globulinas (11%). El 4% restante es sobrenadante.Las protenas del suero son solubles en amplio rango de pH, pero coagulan con el calor ya que su estabilidad se debe a la hidratacin y no por carga elctrica como las casenas, pueden precipitarse con sales como los polifosfatos o polisacridos y calor. Alfa-lactoalbumina: enzima que interviene en sntesis de lactosa, su sec. de aa. es similar a la lisosima de huevo (4%). Seroalbumina bovina (1%): en el suero del animal.

Globulinas, solubles en sales:

Beta-lactoglobulina (9%): inestable al calor, al pH de la leche (6.5), es un dimero hidrfilo, lo que le permite humectacin y solubilidad, presentes solo en leche de vaca. Inmunoglobulinas (2%): vienen de la sangre, son glicoprotenas que constituyen los anticuerpos, abundantes en el calostro (leche que se excreta los primeros das luego del nacimiento de la cra). Se encuentran en la membrana del glbulo de grasa, y en leche de vaca bronca tienen actividad antimicrobiana sobre todo en tiempos de calor.Casenas

Del latin caseus = queso. Es una protena conjugada de tipo fosfoglucoprotena (cido fodsfrico, carbohidratos, protena y calcio el cual no forma parte de su estructura per est muy relacionado a este). Alta concentracin de aminocidos hidrfobos, por tanto es hidrfoba. Variantes genticas: a,b,c,d que consisten en variantes en la secuencia de aminocidos. Son ricas en acido glutmico y cido asprtico COO- carga negativa provoca fuerzas de repulsin elevadas, lo que brinda estabilidad. Alta concentracin de prolina, la cual se repite varias veces de manera homognea en la estructura primaria y ocasiona impedimentos estricos para formar hlices. La excepcin es la capa-casena). Protenas desnaturalizadas de origen lo que ocasiona que no se precipite por calor, ya que mediante el calor se desnaturalizan las protenas y precipitan, pero la casena ya est precipitada de origen. partes del nitrgeno de la leche proviene de las casenas, cuantitativamente son las ms abundantes. Estn conformadas por 4 fracciones que se diferencian por electroforesis.

Fraccionamiento de las protenas de la leche, los num entre parntesis representan el % total de protenasFracciones de a casena: Alfa-s: contiene el calcio. Beta: contiene calcio y es ms soluble en frio. Gamma: resultado de la protelisis de la fraccin beta. Capa: protege y estabiliza la micela ya que no precipita (es anfipatica) acta como emulsificante.Proceso de coagulacin de casenas por medio de cuajo o renina.

Cuajo: enzima renina o quimosina, secretada por el cuarto estomago de los rumiantes jvenes. Se libera en forma de pro-cuajo (zimgeno inactivo, se libera solo cuando hay sustrato) similar a la tripsina y quimiotripsina. Se convierte en cuajo por un proceso autocatalitico, trabaja a un pH ptimo de 4 y a pH lmite de 7.3-7.5. El sustrato de accin es la capa-caseina.Etapas:Primaria: cuando la enzima renina hidroliza de manera limitada a la capa-casena (es decir no hidrolisis total, sino en sitios especficos) se observa degradacin, se modifican e intentan reconstruirse las micelas.Secundaria: las micelas tienden a enlazarse entre si, formando un coagulo que se favorece al aadir iones de calcio, se mantienen estables por la fraccin capa-casena que esta al exterior, pero se coagulan las interiores (alfa-s y beta), entonces el coagulo tiende a exudar agua (exudacin=sinresis)Terciaria: ocurre protelisis lenta de los componentes que forman al coagulo, se rompen los enlaces peptdicos de aa. que forman las casenas, por eso en los quesos hay aa. libres

Organizacin de las micelasModelos estructurales de las micelas de la casenaLa micela de casena constituye un sistema coloidal muy estable en la leche. Este hecho tiene importantes implicaciones prcticas relacionadas con la formacin de los geles de casena, as como con la estabilidad de los productos lcteos durante su tratamiento trmico, concentracin y almacenamiento. Por este motivo, la microestructura de la micela de casena ha sido intensamente estudiada durante las ltimas cinco dcadas. A pesar de ello, existen todava muchas lagunas sobre su estructura y estabilidad, como se refleja en los resultados derivados de recientes investigaciones basadas en el empleo de novedosas tcnicas analticas. La mayora de los modelos propuestos para la micela de casena se clasifican en tres categoras: de ncleo y corteza, de subunidades y de estructura interna (Ruettimann y Ladisch, 1987; Rollema, 1992).1) MODELOS DE NCLEO Y CORTEZA (COAT-CORE)- Estos modelos se basan en estudios fisicoqumicos y consideran que la micela de casena es una partcula esfrica y lifila constituida por un centro interno e hidrofbico de protenas (ncleo) rodeadas por una cobertura anfiflica (corteza), cuyas protenas son diferentes a las que constituyen el centro. El primero de ellos fue sugerido por Noble y Waugh en 1965:

2) MODELOS DE SUBUNIDADES Consideran a la micela dividida en subunidades individuales denominadas submicelas que pueden tener una composicin idntica o variable entre s. La existencia de submicelas se ha fundamentado en base a mtodos fsico-qumicos como la disociacin de las micelas en submicelas y su sucesivo crecimiento por adicin de calcio. Tambin se han observado con microscopa electrnica.El primer modelo, introducido por Morr en 1967, fue modificado gracias a las contribuciones de Slattery y Evard en 1973: las submicelas estn atradas por uniones hidrfobas por las fracciones alfa-s y beta, las cuales se unen al calcio, pero hacia afuera se atraen por la capa-casena debido a uniones hidrofilicas:

El modelo de Walstra y Jenness de1984 considera que las micelas de casena son partculas esfricas con una superficie rugosa, constituida por pequeas submicelas con un dimetro entre 12-15 nm. Las submicelas contendran aproximadamente 20-25 molculas de casena con una composicin variable.

Los grupos fosfato de la casena, que tienen carga negativa tambin contribuyen en la estabilidad interna de la micela.

3) MODELOS DE ESTRUCTURA INTERNAConsideran la micela de casena como una red proteica, tridimensional, porosa y mineralizada. Estas observaciones se sustentan en las interacciones que muestran cada uno de los distintos tipos de casena de forma separada. Las evidencias que los respaldan provienen de anlisis qumicos y de microscopa electrnica. Un ejemplo es el presentado por Garnier y Ribadeau-Dumas (1970): las puntas de la Y representan trimeros de capa-casena mientras que el cuerpo de la Y contendra tetrmeros de alfa-s y beta caseinas.

No tuvieron gran aceptacin, sin embargo, como resultado de recientes controversias generadas en relacin con los modelos de subunidades, Holt (1992) y Horne (1998) los han reconsiderado y proponen modelos originales alternativos incluidos en esta categora.

2. Protenas de la harina de trigo:

Tiene un porcentaje de protena del 10-12% El trigo es el cereal ms utilizado en la industria de la panificacin ya que a diferencia del resto de los cereales sus harinas tienen la cualidad de producir un esponjamiento en la masa porque retiene el CO2 producido durante la fermentacin de los azcares. (El CO2 que se produce en el pan muchas veces no es solamente de la fermentacin, esto sucede solamente cuando se emplea levadura mas no cuando se emplean los polvos para hornear). La capacidad de esponjamiento depende o se debe a tres componentes: al que ms influye son las protenas, en segunda el almidn y en tercera las grasas. La molienda del grano de trigo da por resultado la harina de trigo. Existen las harinas integrales (el grano de trigo se muele con la cscara) y refinadas (se retira la cascarilla, existen grados de refinamiento el grado 80 es cuando se quita solamente cierta cantidad de cascarillas). En el germen del trigo se encuentran los aceites. La cascarilla est compuesta de celulosa, y el endospermo tiene grnulos de almidn colocados en el interior de una matriz proteica (gluten). Existen diversas variedades de trigo; sus propiedades (y tipo de protenas) cambian tambin segn la estacin de ao en que se cosechan: trigos de invierno, trigos de primavera. El proceso de elaboracin de pan se divide en tres etapas principalmente: mezclado, fermentado y horneado. Durante todas estas, ocurren cambios qumicos, bioqumicos y transformaciones fsicas, las cuales son afectadas por los diversos constituyentes de la harina. Unos de los componentes que tecnolgicamente son importantes y que determinan la calidad del producto terminado son las protenas, principalmente las protenas que integran el gluten. Es importante conocer este tipo de protenas as como sus propiedades funcionales, para determinar el uso que se les puede dar ya sea para la elaboracin de pan o para la elaboracin de otros productos a base de trigo (pastas, galletas, etc.). Clasificacin de las Protenas del Trigo

En base a su solubilidad (glutelinas, prolaminas, albminas y globulinas) En base a su funcionalidad (las pertenecientes al gluten aglutinan-, y las no pertenecientes al gluten). PROTENAS DEL GLUTEN -Se les llama as porque tienen la capacidad de aglutinarse. -Representan entre un 8085 % del total de las protenas del trigo. -Se encuentran en el endospermo del grano de trigo maduro donde forman una matriz continua alrededor de los grnulos de almidn. -Insolubles en agua o en soluciones de sales diluidas. Se clasifican en:

Glutelinas: (35%) Gluteninas (15 fracciones). Solubles en cidos y bases. Las gluteninas se unen entre s a travs de puentes de azufre intermoleculares. Cuando se hidratan y se amasan producen una masa muy elstica y cohesiva (tenaz) la cual impide el esponjamiento de las masas. Prolaminas: (50%) Gliadinas (4 fracciones: tipos de cadenas) proteicas solubles en alcohol al 70. Las gliadinas se doblan por medio de interacciones de puentes de S (cistenas) intramoleculares. Cuando la harina se pone agua y se hidrata produce masas viscosas, expansibles, fluidas y poco elsticas que favorecen el esponjamiento.

PROTENAS NO PERTENECIENTES AL GLUTEN Representan entre un 1520 % del total de las protena del trigo. Se encuentran principalmente en las capas externas del grano de trigo y en bajas concentraciones en el endospermo. Son extradas en soluciones de sales diluidas y por lo tanto se encuentran en las fracciones de Osborne: albminas y globulinas. En su mayor parte son protenas monomricas, estructurales o fisiolgicamente activas (enzimas). Las albminas solubles en agua, las globulinas: solubles en soluciones de sal. Solo influyen en el color de la costra de pan porque tienen aminocidos ricos en grupos amino, los cuales favorecen las reacciones de Maillard.

Clasificacin de harinas por el gluten

Harinas de gluten fuerte o tenaces: Contiene mayor cantidad de gluteinas. alto porcentaje de protena (12%). Empleadas para hacer pastas u hojaldre porque no se necesita que esponje. Harinas de gluten dbil: contienen mayor proporcin de gliadinas; poca protena (10%); no tiene elasticidad no son tiles para el esponjamiento, ms viscosas y extensibles. Empleadas para galletas. Harinas de gluten intermedio: Son las mejores para esponjas, hacer pan a volumen.

Se utiliza el extensgrafo de Bravender para medir elasticidad y el alvegrafo de Chopin para medir expansibilidad.

En resumen: Gluteinaselasticidad, gliadinas viscosidad y expansibilidad, albuminas y globulinas color y aroma porque tienen lisina, que tiene muchos grupos amino. Se utiliza el extensografo de Bavenman para medir elasticidad o expansibilidad.Proceso de amasado

En este proceso se forma una red elstica y cohesiva que retiene el CO2 ocasionando un esponjamiento. La red elstica se forma por una interaccin entre gliadinas y gluteninas (las cuales se desnaturalizan al aplicar la fuerza mecnica de amasado) y se establecen puentes disulfuro, puentes de hidrogeno y uniones hidrfobas que pueden ser inter o intramoleculares de modo que estos polmeros se orientan perpendicularmente.La elasticidad esta determinada por -S-S-intermoleculares entre las gluteninas, mientras que la viscosidad esta determinada por la fraccin monomrica de gliadinas, teniendo solamente enlaces -S-S- intramoleculares. El nmero y cantidad de subunidades de glutenina de bajo peso molecular (tipo B y C) se relaciona con la extensibilidad.

Existen dos tipos de aditivos de las harinas que se usan para romper o producir grupos disulfuro: Agentes reductores (SH): disminuyen la capacidad de expansin de las masas, ya que reducen a los enlaces disulfuro; por ejemplo: la beta-lactoglobulina del suero de la leche (ya que presenta cistenas con grupos SH, sulfitos, glutatin (tripptido derivado de la L-cistena, cido L-glutmico y glicina; actua como antioxidante a nivel celular). Se utilizan para elaborar pan de hojaldre.

Agentes oxidantes o blanqueadores: oxidan y favorecen la formacin de puentes disulfuro lo cual mejora las propiedades reologicas de la masa, ejemplos; Vit C, bromato, perxido, persulfitoLa harinas refinadas conviene que sean blancas para eso se usan blanqueadores, por tanto se usan los agentes oxidantes que al mismo tiempo mejoran la elasticidad.

Enfermedad celiaca: incapacidad de degradar gluten del trigo. Dada por un factor hereditario, se manifiesta por problemas digestivos por la imposibilidad de absorberlo. Por eso hay productos libres de gluten, tipo galleta que sustituyen la harina de trigo por la harina de arroz.

3. Protenas del huevo de gallina

a) DefinicinSistema de proteccin para el crio, equivalente a la placenta en humanos. Es el sistema ms eficiente de la naturaleza, ya que debe soportar 4 semanas a T ambiente y alberga al ovulo que puede no estar fecundado. Antes una gallina ponedora tardaba 8 meses en llegar a la edad frtil, ahora en 3 meses. En un periodo hay 7 vulos, el periodo entre cada huevo es de 21-25 horas, duran de 1-2 aos. El color de la yema se debe a la alimentacin de a gallina, les ponen xantofilas para que den color amarillo. El color del huevo depende de la raza de las gallinas.

b) Formacin del huevoEl huevo se forma en la seccin del oviducto de las gallinas, primero se libera el ovulo, se reviste de yema (grasas y protenas), se forma la chalaza (membrana que da firmeza al ovulo), se reviste de albumina (protector), se cubre de minerales ricos en calcio, se absorbe el agua del cascaron para darle rigidez, por ltimo se empolla.c) Estructura del huevo

d) Composicin qumica del huevo% peso100%58%31%8-11%

Huevo enteroClaraYemaCascaron

Agua 65.58848-

Protena 11.81117.54

Lpidos 110.232.5-

Carbohidratos 0.3-1-1-

Cenizas 11.70.81-2CaCO394Ca3(PO4)1MgCO31

Funcin biolgica de los constituyentes del huevo Cascaron: El color depende de la raza de la gallina, est cubierta por dos membranas una interna y la externa denominada cutcula la cual impide que penetren m.o.El cascarn se utiliza como alimento para aves, y en algunas poblaciones se pulveriza y se mezcla con jugo de limn, lo que ocasiona que se forme Citrato de Calcio como suplemento alimenticio (forma de calcio ms biodisponible). El color depende de la raza de la gallina, el color marrn se debe a pigmentos como las porfirinas; est cubierto por dos membranas una interna y la externa la cual impide que penetren m.o; por el exterior esta rodeado de la cutcula; el huevo se limpia por friccin con silicato de sodio o arena; y se termoestabiliza en bao de aceite mineral para tapar los poros del huevo y aumentar su vida de anaquel hasta 4-6 meses.Yema: Es la parte ms nutritiva del huevo, es el alimento para el embrin, el color de la yema depende de la alimentacin de la gallina, contiene colesterol aproximadamente 230mg/pza, los requerimientos diarios en el ser humano son de 300mg/diarios por tanto no se recomienda consumir huevo todos los das.Clara: Es gelatinosa, soluble en agua y transparente se coagula al aumentar la T o somete a tratamientos trmicos a 65C y adquiere un color blanco, la albumina que posee le brinda proteccin biolgica y mecnica, posee tambin enzimas de inhibicin de crecimiento de m.o.e) Cambios durante el almacenamiento del huevo.Cambio en:Recin puestoAlmacenado

pH7-7.59-9.7

Albumina Gruesa poco extendibleLa ovoalbmina y lisozima se encuentran bien unidasDelgada, mas extendibleLa ovoalbmina y lisozima se separan por el pH

Yema Sobresale, circunscritaLa membrana vitelina se encuentra en perfectas condicionesAplanada y extendidaDebido a la membrana vitelina que se degrada, se vuelve permeable y pierde elasticidad

ChalazaPresente Desaparece

Cmara de aireNo hay Aumenta Por prdida de agua debido al intercambio de gases.

Peso Mayor Menor

El huevo se almacena con la parte ms voluminosa hacia arriba, para mantener la cmara de aire arriba y as evitar que se alcalinice ms rpido, cuando el huevo se almacena con la parte ms voluminosa hacia abajo, el intercambio de gases se da a travs de todo el huevo y se alcaliniza ms rpido por tanto se envejece ms rpido.Se recomienda almacenarlos a temperatura ambiente para evitar la humedad del refrigerador.Se recubre de una capa de silicato de sodio, o con termoestabilizador de aceite mineral para aumentar su vida de anaquel de 4-6 meses.El huevo no se debe lavar pues pierde su cutcula, lo cual favorece la contaminacin por m.o.; generalmente se limpia por friccin con arena, para eliminar las heces fecales.Los huevos de categora A deben tener una altura de la cmara de aire no superior a 6 mm.

f) Protenas del huevo

Ovoalbminas (54% en base seca) proteinas sin actividad biolgica: Fosfoglucoproteinas: se caracteriza porque tiene cuatro grupos sulfhdricos que la hacen muy reactivos y muy fcil de desnaturalizar.Sufre mecanismos de intercambio S-S, se convierten en grupos disulfuro que se vuelven ms estables llamados s-albuminas (responsable de la hipersensibilidad en las personas que son alrgicas al huevo). Es la protena responsable de la cantidad de espuma que se forma por proceso de agitacin; cuando el huevo envejece dismintuye su poder espumante y su termorresistencia.Conalbumina o orotransferina, protena con actividad biolgica no enzimtica, quelante: se encuentra en proporcin de 13%, es un quelante, tiene la propiedad de ligar el hierro y otros iones metlicos como el aluminio, cobre, zinc, (estos elementos son necesarios para los m.o y su crecimiento) pero no son disponibles por su propiedad quelante, se desnaturalizan con calor.Ovomucoide, protenas con actividad biolgica no enzimtica, inhibidores: se encuentra en un 11% en base seca, es termoestable, no se desnaturaliza con el calor por lo tanto no coagula, inhibe a la tripsina.Ovomucina: protenas con actividad biolgica no enzimtica, inhibidores: se encuentra en 3.5% en base seca, es la protena que acta como estabilizador de la espuma, tiene actividad biolgica contra virus, propiedad de dar una consistencia viscosa y espesa a la albumina gruesa.Lisozima, protenas con actividad biolgica enzimtica: proporcin 3.4% en base seca, tiene la peculiaridad de contribuir en la consistencia viscosa de la albumina, propiedades enzimticas, su punto isoelctrico es de 10.7 (alcalino), propiedad antibacteriana como bacterias gram positivas, stafilococos y estreptococos, as como algunas gram negativas.Avidina, protenas con actividad biolgica no enzimtica, quelante: protena que inhibe la biodisponibilidad de la vita B8 (biotina) e impide su absorcin por la formacin de un complejo.Propiedad funcional: Formacin de espuma: estado de dispersin de una fase gaseosa en una fase liquida o slida. Para que la clara forme espuma se debe desnaturalizar a travs de un trabajo mecnico como la agitacin y batido, en el cual se incorpora aire formando una interface muy estable: Apolares orientado hacia el interior de la burbuja de aire Polares orientados hacia el exterior fase acuosa. Rompimiento de la espuma: al adicionar lpidos, porque los apolares en contacto con lpidos se revierten del lado de la fase acuosa y libera el gas o aire contenido, o ya sea en tratamiento trmico previo mayor a 60C y la clara desnaturaliza a 65C.Hay sustancias que dan estabilidad a la espuma como el azcar, el crmor trtaro, gotas de limn.2. Protenas de la yema:

1. Procesamiento del huevo

Deshidratacin Congelacin Liquido en tetra packSe pasteuriza para destruir la salmonella (59C), la clara coagula a 65C, por tanto se pasteriza entre 60-62C por 3.5 minutos para destruir la salmonella pero evitando coagular la clara, despus se baja a temperatura de 4C.Uno de los problemas del huevo es que sus protenas son glucoproteinas, sobre todo en la clara, por tanto posee glucosa, aminocidos y pH alcalino, entonces al pasterizar puede ocurrir la reaccin de Maillard, por lo cual se utiliza la glucosa oxidasa para eliminar la glucosa y evitar la reaccin de Maillard.CASCARN

-Est atravesada por numerosos poros que forman tneles entre los cristales minerales y permiten el intercambio gaseoso entre el interior y el exterior. Su nmero vara entre 7 000 y 15 000. Son especialmente numerosos en la zona del polo ancho del huevo, donde aparece la cmara de aire. -Su resistencia depende del metabolismo mineral de la gallina y, a su vez, de su adecuada alimentacin. Tambin influyen: gentica, estado sanitario y Tamb. -La cutcula recubre toda la superficie de y los poros del cascarn; est formada por protenas (90%) y pequeas cantidades de lpidos y carbohidratos (mucina). Su funcin es cerrar los poros, formando una barrera fsica contra la penetracin de m.o., evitar la prdida de agua y dar un aspecto brillante al huevo. Tras la puesta se presenta en forma hmeda, luego se seca y se va deteriorando y, entre los dos y cuatro das desde la puesta, desaparece. Si el huevo se lava o se frota, puede desaparecer antes.

Las membranas testceas que recubren el interior del cascarn son dos: interna y externa. Ambas rodean el albumen y proporcionan proteccin contra la penetracin bacteriana; se encuentran fuertemente pegadas entre s cuando el huevo es puesto por la gallina (a 39C); tiempo despus, al enfriarse, se contrae el volumen del contenido del huevo, penetra aire en el polo grueso, por su mayor concentracin de poros, y se separan en esta zona las membranas para constituir la cmara de aire.

4. Protenas de la carnea) DefinicinParte comestible de los msculos de distintos animalesb) Composicin Agua 70% Protena 20% Grasa 6% (o desde el 5-40%) Solidos nitrogenados no proteicos SNNP Carbohidratos y sustancias no proteicas 2%

c) Tipos de protenas 20% Contrctiles o musculares 10% Brindan estructura, formacin de fibras Tienen la funcin de transformar la energa qumica a energa mecnica, durante la contraccin-relajacin Solubles en soluciones de sales muy concentradas Actina, miosina, tropomiosina, troponina, actinina Sarcoplasma o solubles 7% Albuminas y globulinas Buenos agentes emulsificantes retienen mucha agua cuando se someten a coccin lenta Capacidad de coagular y formar geles de estructuras deseables Despus de la muerte del animal una vez pasado el rigor mortis o rigidez cadavrica, se deja por 24 horas en refrigeracin y las catepsinas ablandan el tejido Estroma o insolubles 3% Conforman el tejido conectivo Se encuentran aqu el colgeno y la elastina, poseen muy baja cantidad de aminocidos esenciales. Tienen la caracterstica de que se pueden ablandar con ciertas enzimas como la papana, que degradan al colgeno dando suavidad a la carne. El calentamiento lento endurece el tejido conectivo.Mioglobina:

Pigmento de la carne roja, es una protena de tipo globular (globina), contiene a un grupo prosttico hemo de Fe+2 , tiene gran afinidad por el oxgeno y puede fijarlo de manera reversible sin oxidar al ion ferroso.La cantidad de mioglobina est relacionada con varios factores, a mayor concentracin de mioglobina: Mayor color rojizo en la carne. Mayor edad del animal. Mayor actividad fsica. Los machos > hembras. Los animales de caza > granja Ciertas partes (pierna, muslo y corazn de pollo)Cambios de la mioglobina durante almacenamiento y procesamiento1. Almacenamientoa) Mb++(mioglobina rojo purpura) oxigenacin MbO2++oximioglobina (rojo brillante)Es la presentacin ms preferida por los consumidores, a condiciones atmosfricas variadas es muy estable, se forma aproximadamente a los 30-45 minutos de haber cortado la carne, la ausencia de oxigeno causa la reversibilidad de la reaccin anterior.b) Sin embargo el oxgeno puede llegar a oxidar al ion ferroso y convertirlo en ion frrico, convirtindolo en un compuesto color caf-pardo conocido como metamioglobina:Mb++ (mioglobina rojo purpura) O2 Mb+++ (metamioglobina).En tejido vivo la metamioglobina puede ser regresada a mioglobina en presencia de agentes reductores como la glucosa, pero si la carne se somete a coccin la mioglobina se desnaturaliza de manera irreversible produciendo tambin metamioglobina.Nota: Cuando el hierro esta oxidado Fe+3 no puede combinarse con otras molculas, es decir no puede ligarse ni al oxigeno ni al agua, en cambio si el tomo de hierro esta reducido como ion ferroso, puede transportar oxgeno y ligarse a agua. Si solo existen pequeas cantidades de oxgeno, como sucede en un empaque semipermeable cerrado y se cubre con pelculas (pelculas de cloruro de polivinilo) el Fe del pigmento se oxida convirtindose en metamioglobina almacenamiento prolongado- Un factor importante para mantener el rojo brillante de la carne consiste en mantenerla a una temperatura cercana a su punto de congelamiento.2. Procesamiento

Curado:a) El proceso de curado de la carne es un proceso utilizado para la preservacin del color rosado en productos crnicos procesados y cocidos que consiste en agregar pequeas cantidades de nitritos o nitratos los cuales en un medio cido liberan xido nitroso, el cual se combina con la mioglobina formando nitroso-mioglobina la cual durante la coccin se desnaturaliza convirtindose en nitroso-hemo-cloro. Mb++ mioglobina rojo purpura coccin, NO2- o NO3+ nitroso-ferro-hemocromo++ color rosado en jamones y salchichas Mb++ mioglobina rojo purpura NO2- o NO3+ nitrosoMb++ color rojo-salazn en salamiNota: El nitrosoMb++ y nitroso-ferro-hemocromo++, son compuestos muy susceptibles a la luz y a aire y se puede degradar el color por lo que se empacan con compuestos a bases de resinas y plsticos.Los nitritos y nitratos que se aaden contribuyen en el color, sabor, pero la ms importante es la conservacin contra Clostridium botulinum que produce la toxina botulnica y otros m.o, pero tambin se sabe que los nitritos y nitratos son cancergenos porque producen nitrosaminas, pero se necesitan cantidades muy grandes para causar el efecto cancergeno que adems se desarrolla paulatinamente, por tanto se permiten solo 200ppm como concentracin mxima.b) En el caso del atn, para generar el color rosado caracterstico de este producto enlatado:MbO2++ oximioglobina rojo brillante se somete a un proceso de coccin en condiciones reductoras con acido ascrbico, SO2, glucosa ferro-hemocromo++ color rosa.DECOLORACIN DE LOS EMBUTIDOSEl nitrosilhemocromo es un pigmento termoestable, pero es muy susceptibles a la decoloracin por la luz y el oxgeno del aire, esto consta de dos fases: 1) la disociacin del xido ntrico del grupo hemo que es catalizada por la luz, y 2) la oxidacin del oxido ntrico, desarrollndose un color marrn-grisceo. Esto se puede evitar por: exclusin del oxgeno que puede contactar con la superficie de la carne (envasada al vaco o pelculas impermeables al oxgeno), por el envasado con sustancias opacas, uso de empaques con proteccin LUV, o lmparas de espectro equilibrado que emiten niveles ms bajos de calor (86% menos LUV B) y la radiacin ultravioleta que daa las superficies (52% menos). Uso del fruto noni COLORACIONES VERDOSAS Ciertas bacterias producen condiciones reductoras que aunado a la exposicin al aire produce un compuesto verde en la superficie del producto, conocido como colemioglobina (descomposicin). En condiciones aerobias las bacterias responsables originan perxido de hidrgeno, que oxida directamente el pigmento de la carne curada. Las cantidades excesivas de nitrito tambin originan un enverdecimiento del pigmento de la carne conocido como quemadura del nitrito. Dado que el nitrito es muy reactivo en medio cido, la quemadura de nitrito constituye un problema en embutidos fermentados.

2. Propiedades funcionales de las protenas

a) Nutricin: cantidad, calidad de los aminocidos, el aminocido limitante provoca la prdida de los aminocidos sobrados que se utilizan como fuente de energa. La biodisponibilidad tambin influye en algunos alimentos se requieren ciertos procesos para haceros biodisponibles.b) Hidratacin: elevadas cantidades de aa hidrofilicos, aumentan la capacidad de absorcin de agua, por formacin de puentes de hidrogeno, esto va ligado a la solubilidad (en el punto isoelctrico es menos soluble) que contribuye a dar viscosidad, formacin de geles, coagulacin (se da en el punto isoelctrico).c) Reologia y estructura: redes tridimensionales (geles), elasticidad, expansibilidad y cohesin dadas por las gluteninas. Ejemplo: masas para panificacin.d) Sensoriales: mioglobina, reaccin de Maillard (costra del pan etc.), olor , sabor, textura, sensacin bucal, turbideze) Superficie: emulsificante como la yema de huevo, leche. Espumantes: clara de huevo. Estabilizantesf) Otras: accin enzimtica: clarificantes de jugos como las pectinasas. Produccin de protenas modificadas.

Enzimas

a) Definicin Del griego que significa en la levadura, catalizador biolgico de carcter proteico globular que acta en reacciones biolgicas a gran velocidad y con un alto grado de especificidad. Su uso se remonta a los egipcios aunque no se conocan como tal, despus viene la enzimologa en la era moderna. Las enzimas se relacionan con etapas de la vida. Tienen una estructura 3D, de una cadena polipeptdica. Requieren de un cofactor o coenzima para realizar su trabajo, metales, vitaminas.

b) Comportamiento caracterstico de una enzima y su velocidad de reaccin Factores que modifican o desnaturalizan Temperatura Fuerza inica: adicin de sales. pH en el pI son menos solubles, pH optimo etc. Constante dielctrica: disolventes Actividad acuosa Velocidad especifica 1 000 000 molculas S/seg Sustrato especifico Conformacin ideal del: Sitio activo (porcin de aa de la enzima que participa directamente en la unin y transformacin del sustrato). Requiere poca energa de activacin La actividad de la enzima no depende de la concentracin, UIAE, unidades internacionales de actividad enzimtica Velocidad especifica de accin de una enzima depende de la concentracin de enzima, del sustrato, o independiente de ambas. Ejemplo: Si la Km de la enzima es alta: Poca afinidad por el sustrato, por lo que se requieren elevadas concentraciones de sustrato para activar a la enzima (ej. Glucokinasa (hgado), fosforila a la glucosa para que el hgado la pueda metabolizar, en cambio, si el sustrato est en baja cantidad el hgado la deja pasar y no la metaboliza. Inducible por la concentracin de sutrato. Si la Km de la enzima es baja: Alta afinidad por el sustrato, por lo tanto siempre se metaboliza el sustrato aunque sea baja su concentracin (Galactosa kinasa y fructosa kinasa: fosforilan a estos monosacridos y los convierte en glucosa para ser utilizados en alguna ruta.

c) Importancia de algunas enzimas en alimentos

1. Oscurecimiento enzimtico, relacionado con el reino vegetal,

Enzimas vegetales, oxidasas, amilasas, pectinasas, clorofilasas, lipasas, proteasas. Oxidasas: polifenoloxidasa PPO, enzimas que inducen el oscurecimiento, cuando un fruto a sufrido un dao fsico, requieren oxigeno, el cual acta como aceptor de protones, se encuentran bajos otros nombres como tirosinasas, catecolasas, enolasas, fenoloxidasas, oxidoreductasas. Se encuentran presentes en algunos frutos como: manzana, pltano, pera, aguacate, membrillo, uvas, lechuga, duraznos. Provocan problemas de calidad sensorial y nutricional, por lo que se ha reprimido genticamente la expresin de PPOMecanismo de accin:

O2+ PPO ------------- > (citoplasmas)+ a.a (protenas) ---- > Polimerizan O-DIfenol (vacuolas) O-quinonasMelaninas

Soluciones tecnolgicas para evitar el oscurecimiento enzimtico: Blanqueadores como los bisulfitos o dixido de azufre. Modificacin gentica para reprimir enzimas causantes del oscurecimiento Escaldado para inactivacin de enzimas Bajar o reducir el pH, la PPO trabaja entre 5 y 7 Aumentar Aw (bajo contacto con O2) Adicin de sales Constante dielctrica (agregar crema por su baja cte dielectrica) EDTA (agente quelante del ion cobre que es con el que trabaja la enzima) Metil tranferasas (metila los fenoles y ya no tiene sustrato la enzima y por lo tanto no tiene actividad la enzima)Uso de enzimas control de calidadEl control de calidad Involucra el anlisis de la actividad de ciertas enzimas ya que estas indican las condiciones del proceso. Detectar las enzimas para ver si un proceso est bien o mal realizado:EnzimaIndustria alimentariaInterpretacin

Fosfatasa AlcalinaLcteos (Prueba de calidad en leche pasteurizada) Azul (fosfatasa libero grupos fosfatos) por lo tanto la pasteurizacin fue deficiente, Puede haber una reactivacin de la enzima por renaturalizacin si ya tiene muchos das de almacenamiento. Se da tambin la contaminacin cruzada. Sin color; es negativa, por lo tanto la leche estuvo bien pasteurizada. (71C / 15-20 s). Evitar Coxiella burnetti que es una bacteria relacionada con la tuberculosis.

Catalasa H2O2Leche y crnicos Leche: Si da negativa significa pureza (pasteurizada correctamente y en condiciones de higiene adecuadas), positiva indica mastitis en la vaca y generacin de catalasas de la vaca para combatir la infeccin.Crnicos: Si da positiva, puede indicar contaminacin con m.o. aerobios,

PeroxidasaLeche UHT (ultra high temperature), vegetales congelSi la prueba da negativa quiere decir que hubo eficiencia en el escaldado. Lo cual es de inters en los vegetales congelados. SI la prueba fue positiva como en el caso de la leche UHT significa que hubo un excesivo tratamiento trmico que destruy vitaminas termolbiles

InvertasaCervezaSi da negativa significa que la pasteurizacin fue adecuada (la invertasa presente en la elaboracin de la cerveza debe desnaturalizarse en el proceso de pasteurizacin)SI da positiva indica que la pasteurizacin no fue adecuada.

AmilasaMiel: jarabes de mazSi da negativa indica que hubo un calentamiento excesivo y destruye la amilasa

Glucosa oxidasaHuevo La enzima se aade para evitar la reaccin de MillardSi la prueba es negativa (deseable) indica que la pasteurizacin fue adecuada

EstearasaPanificacin (pan de caja), dulces obtenidos de fritas (at) con Aw intermedia. Si la prueba da positiva indica contaminacin con hongos.

Efectos especficos de algunas enzimas en alimentosEnzima Alimento Accin o aplicacin Adaptacin industrial

+Amilasas +Cerveza (malta germinada), jarabes de maz (hidrolizados), papasDegradar almidnazucares simples (fermentables por levaduras)Proceso de malteadoSi se almacenan las papas a T baja, se inactivan las amilasas y esto reduce el oscurecimiento enzimtico durante el fredo. En el caso contrario se puede elevar la T para activar las amilasas y que liberen azucares simples para obtener un sabor mas dulce.

+Catepsinas +Carne Ablandamiento natural sin degradacin muscular.Se activan a baja T, durante el almacenamiento de 24h a 4CSi se mata al animal estresado, se agota el glucgeno se tiene carne con elevado pH, dura, oscura, retiene mas agua. Si se mata al animal relajado hay glucgeno, el pH es mas bajo actan las catepsinas, la carne es mas blanda, plida, exudativa.

+Glucosa isomerasa +StreptomycesTransforma glucosa en fructosaEnzima se empaca en columnas refresco, no directamente en la refresquera si no en las que hacen jarabe de maz

+Invertasa +Miel de abejaHidroliza la sacarosa, invirtindolaConstruccin de panales de abeja para maximizar la produccin

+Lipasa+LecheHidroliza los TG liberando AG sabor y aromaElevada T (tratamiento trmico) se inactiva (desnaturalizarla) y ya no hay degradacin ni sabores desagradables.En el caso de la produccin de quesos se inocula la enzima- quesos de tipo europeo

+Proteasas+Harina de trigoDegradan el gluten no esponja el pan es decir reduce el volumen, por tanto no son deseables.Tambin para obtener hidrolizados proteicosSe usan agentes oxidantes o agentes maduradores de pan, convierten un sulfhidrilo a disulfuro y por tanto inhiben la enzima, bromatos, peryodatos etc.

Hidrolizados de soya o leche maternizada

+Estearasas+FrutasReducen esteres en la maduracin (olor y sabor)Se ha adaptado en los procesos de cosecha, almacenamiento y procesamiento.

+Papana+PapayaAblandador de carnes y para eliminar la turbidez de la cerveza, medicamento digestivo Crnicos Cerveza Farmacia

+Pectinasas+Frutas y vegetales+Extraer de Aspergillus niger+Clarificacin de jugos (eliminar la turbidez) Jugo comercial de manzana

+Renina+Ternera+Extrae de m.o.+Coagulacin de las casenas de la leche. Quesos

+Lactasa+Extrae de Aspergillus niger+Hidrolizar la lactosa de la leche Productos deslactosados Leche

+Sistema enzimtico de la glucolisis +Carne fresca +Degradacin de la glucosa Animal descansado presenta glucgeno en el msculo por lo que el sistema enzimtico est activo. (Glucgeno-Glucosa-Ac. lctico) pH 7 5.4 debido al cido, en este pH el color de la carne es claro, es blanda y es adecuada poque no permite desarrollo de m.o. Animal en estrs en el msculo no tiene glucgeno (no cido, pH no se modifica se mantiene en 6.7 y la carne es oscura, dura y crecen m.o.

Mirosinasa

Aliinasa+Mostaza, rbanos

+Cebolla, ajosTioglcidos (dan el olor) isotiocianato y azcaresSe activan cuando hay un dao en el tejido. (y se pierde el olor).

Pierde el olor, por lo tanto para optimizar la retencin del olor se deben consumir recin cortados.

Polifenol oxidasas+Frutas y vegetales (algunos)Oxidacin (oscurecimiento aerobio cuando hay un dao fsico) Escaldado Blanqueador SO2, ac. ascrbico, ac ctrico.

Peroxidasa +Vegetales +Causa olores indeseables en el almacenamiento Tratamientos trmicos.