ENZIMAS

UNIDAD V

• Moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas.

• Tienen un gran poder catalítico• Específicas respecto a sus sustratos

• 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura"

• Ureasa 1926 Enzimas – Proteínas?

• Tratado de Enzimas

Características

• Proteínas• RNA catalítico

• Globulares• Determinada por su estructura tridimensional

• Centro activo - 3-4 aa• Calor y pH desnaturalizan

GRUPO PROSTÉTICO

• Actividad catalítica – Estructuras Si se desnaturaliza se pierde su actividad.Actividad – residuos de aminoácidos O….

• COFACTOR – Iones inorgánicos• O Complejo orgánico (COENZIMA)

Otro ejemplo – grupo Hemo

Apoproteína – Parte protéicaHoloenzima – Enzima compleja – Cofactor

y/o coenzima

Clasificación

• Según la reacción catalizada.• - ASA al sustrato o palabra que describe su actividad.

• ATP glucosa-transferasa• Clasificación 2.7.1.1

• 2- Transferasa• 7 – Subclase – fosfotransferasa• 1 – Grupo hidroxilo como aceptor• 1 – D-glucosa como aceptor de grupo fosfato

Mecanismo de acción

• Complejo enzima – sustrato – reacción catalítica• E+S ----- ES ----- EP ----- E+P

Las enzimas son específicas tanto a la reacción, como al sustrato.Complementariedad geométrica“llave – cerradura” – enzima – sustrato“encaje inducido” – cambio de conformación del sitio activo.

• Catalizador: Aumentar la velocidad de una reacción.

• Camino energético de unaReacción.

• Las enzimas compensan el incremento de energía libre requerido.

Regulación de la actividad enzimática

• Efecto del pHAl tener grupos ionizables, pueden tener cargapH óptimo para su actividad.

• TemperaturaAumento de la temperatura acelera la reacción.Por cada 10° la velocidad se duplica.Con excepción de la desnaturalización…

• CofactoresRequerimiento de sustancias no proteicas que

colaboren para la catálisis

• ConcentracionesLa velocidad de una reacción enzimática depende de la

concentración de sustrato.La presencia de productos puede hacer la reacción más

lenta.

• InhibidoresCompetitivo – compite por el sitio activoNo competitivo – Alteran la conformación

espacial de la enzima impidiendo su unión al sustrato.

• Modulación alostéricaEnzimas que adoptan 2 conformaciones:R – relajada – más activa – Moléculas que favorecen:

activador alostéricoT – Tensa – Inhibidor alostérico

• Modificación covalenteAumentan su actividad uniendose a un grupo químico

como el Pi o AMP, o al contrario al liberarlo.En vías degradativas la enzima fosforilada es más activa

• Activación proteolítica de la actividad enzimática.

Proenzimas o zimógenos - precursorasPor medio de hidrólisis

• IsoenzimasDistinta estructura, función biológica similar.

Depende del tipo de tejidoCompartimento celularMomento concreto de desarrollo

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas, explicando el metabolismo catalítico, su papel en el metabolismo, como es controlada, potenciada o inhibida.

Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción producto sustrato

Propiedades cinéticas

• Tiempo que tarda en saturarse.• Máxima velocidad de una reacción.

Ensayo enzimático• Mide la velocidad de una reacción enzimática.• Cambios experimentados en la concentración de

sustrato y del producto.

• Sustrato ↓• Producto ↑

• Espectofotometría(cambios de absorbancia de luz)• Espectometría de masas – detecta incorporación o liberación

de isótopos

Curva de reacción enzimática

pHTemperatura

Sales

Cinética de Michaelis-Menten