INTEGRANTES:

• Praddinet Giron Jorge

• Lozada Tucno Erik

• Navarrete Montes Alexis

• Antezana Gonzales Hans

LAS PROTEINAS

Las proteínas son moléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El término proteína proviene de la palabra francesa protéine y esta del griego πρωτεῖος (proteios), que significa 'prominente, de primera calidad

Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes

Aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida.

Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los aminoácidos se acaban. El cuerpo humano requiere de muchos aminoácidos para:

• Descomponer los alimentos.

• Crecer.

• Reparar tejidos corporales.

• Llevar a cabo muchas otras funciones corporales.

Enlace peptídico

Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.

Formación del enlace peptídico por una reacción de condensación :

La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación . Dos moléculas se unen con la pérdida de una molécula de agua.

Aminoácidos esenciales

Los organismos heterótrofos pueden sintetizar la mayoría de los AA, aquellos que no pueden sintetizarse deben ser incorporados con la dieta, denominándose aminoácidos esenciales.

En el ser humano son 10:

Arginina Histidina

Isoleucina Leucina

Lisina Metionina

Fenilalanina Treonina

Triptófano Valina

Metabolismo

Las plantas absorben los nitratos y el amoniaco del suelo y sintetizan aminoácidos, así los animales dependen de las plantas para la obtención de nitrógeno metabólicamente útil. Esta transformación que sufre el nitrógeno destaca la relación entre los seres vivos y el medio, constituyendo el ciclo del nitrógeno en la naturaleza.

La forma de obtención de nitrógeno metabólicamente útil lo constituye el nitrógeno aminoacídico.

Formas de ingreso:

A diferencia de los carbohidratos y lípidos la variedad de proteínas que ingresan al organismo es superior y proviene de los tejidos animales y vegetales, determina que estas proteínas son un requerimiento nutricional que permite mantener el equilibrio metabólico y posibilita una adecuada reposición de las pérdidas de nitrógeno.

Digestión y absorción:

Las proteínas que forman parte de las dietas son degradadas por la acción de enzimas proteolíticas (proteinazas y peptidasas) presentes en el aparato digestivo, las cuales las convierten en aminoácidos.

Las proteinazas son las que hidrolizan enlaces peptídico localizados en el interior de las cadenas de proteínas, suelen actuar sobre sustratos de alto peso molecular y su acción produce fragmentos peptídico de longitud variables. Las peptidasas hidrolizan enlaces peptídico localizados en los extremos de las cadenas de proteínas o próximos a ellas, suelen atacar péptidos de bajo peso molecular y en su acción se liberan tripéptidos, dispéptico y aminoácidos libres.

Estructura

Primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena poli peptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un poli péptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.

Cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas poli peptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas poli peptídicas recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta unidades proteicas.

Proteínas estructurales

Las proteínas estructurales son el tipo más abundante de entre todos los tipos de proteínas de nuestro organismo si tenemos en cuenta el porcentaje de proteínas que representan respecto al total.

Las proteínas estructurales son proteínas fibrosas. Entre estas proteínas fibrosas, la queratina es probablemente la proteína estructural más conocida. Esta proteína constituye la cubierta protectora de todos los vertebrados terrestres, formando el pelo, piel y las uñas en los seres humanos y también el cuero, lana, garras, pezuñas, cuernos, escamas, picos y plumas de muchos animales.

Colágeno

Es una molécula proteica o proteína que forma fibras, las fibras colágenas. Es el componente más abundante de la piel y de los huesos, cubriendo un 25% de la masa total de proteínas en los mamíferos.

Defectos en la síntesis de colágeno:

•Síndrome de Ehlers-Danlos. Se trata de un grupo de al menos 10 enfermedades que tienen en común síntomas de debilidad estructural en el tejido conjuntivo, relacionados con fragilidad e hiperextensibilidad de la piel y con la hipermovilidad en la articulaciones

•Osteogénesis imperfecta. Es un grupo de cuatro enfermedades que se caracterizan por fracturas múltiples que dan lugar a deformaciones óseas.2

•Escorbuto.

Queratina

Es una proteína con estructura fibrosa, muy rica en azufre, que constituye el componente principal que forman las capas más externas de la epidermis de los vertebrados y de otros órganos derivados del ectodermo, faneras como el pelo, uñas, plumas, cuernos, ranfotecas y pezuñas.

La queratina es una proteína con una estructura secundaria, es decir, la estructura primaria de la proteína, se pliega sobre sí misma, adquiriendo tres dimensiones. Esta forma nueva es un espiral, llamándose así proteína α-hélice. Esta estructura se mantiene con esa forma tan característica gracias a los puentes de hidrógeno y a las fuerzas hidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha

Elastina

Es una proteína con funciones estructurales que, a diferencia del colágeno que proporciona resistencia, confiere elasticidad a los tejidos. La elastina se encuentra presente en todos los vertebrados.

En los mamíferos (y en los vertebrados en general), se puede encontrar predominantemente allí donde el tejido sufre repetidos ciclos de extensión-relajación. Ejemplos típicos son las arterias, ligamentos, pulmones y piel. Presenta unas sorprendentes cualidades elásticas, quizá la más llamativa sea su alta resistencia a la fatiga. Las fibras elásticas de las arterias humanas (especialmente del arco aórtico) sobreviven más de 60 años, soportando miles de millones de ciclos de extensión-

Actina

La actina como proteína se encuentra tanto en el citoplasma como en el núcleo celular. Dicha localización está regulada por las vías de transducción de señales que integran los estímulos que la célula recibe y que permite la restructuración de las redes de actina en respuesta a aquellos. Los filamentos de actina son especialmente abundantes y estables en las fibras

musculares.

Síntesis de la proteína

La síntesis de las proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular.

Cada aminoácido es transportado por un ARN de transferencia especifico para cada uno, y es llevado hasta el ARN mensajero localizado en el ribosoma, donde se aparean el codón de este y el anticodon del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y esta forma se sitúa en la posición que le corresponde en la cadena proteica.

La síntesis de las proteínas se divide en tres etapas:

• De iniciación.

• De alargamiento.

• De terminación.

El primer codón que se traduce en los ARNm es siempre AUG (Adenina, Uracilo, Guanina) cuya información codifica al aminoácido metionina.

La etapa de terminación es la conclusión de la traducción, en consecuencia, de la síntesis proteica, y esta determina por la presencia de un codón de terminación en el extremo del ARNm que se ubica en el sitio A del ribosoma (UAA, UGA o UAG, indistintamente)

Función Proteica

Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos (biomoléculas). Bastan algunos ejemplos para dar idea de la variedad y trascendencia de las funciones que desempeñan. Son proteínas:

• La hemoglobina y otras moléculas con funciones de transporte en la sangre;

• Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patógenos;

• La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo durante la contracción;

• El colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén.

Funciones de reserva. Como la ovoalbúmina en el huevo, o la caseína de la leche.

Todas las proteínas realizan funciones para la vida celular, pero además cada una de éstas cuenta con una función en nuestro organismo.

Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

1. Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan de suma importancia para el organismo. Por ejemplo la pepsina, ésta enzima se encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.

2. Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.

3. Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es el caso de la tubulina que se encuentra en el cito esqueleto.

4. Defensiva: Son las encargadas de defender al organismo. Glicoproteínas que se encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina que forman coágulos.

5. Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por medio de la sangre.

6. Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función, como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.

Rol Biológico de las proteínas

Forman el material estructural básico de la célula, estando presentes en la membrana plasmática y en el sistema de membranas intracelulares.

Constituyen a la enzimas, catalizadores biológicos que controlan la velocidad de las reacciones químicas celulares.

Regulan el equilibrio ácido-base y osmótico de la sangre ( albúminas y globulinas).

Posibilitan la coagulación sanguínea ( trombina y fibrinógeno).

Cumplen una función respiratoria transportando y/o almacenando oxigeno ( hemoglobina y mioglobina).

Participan en la defensa orgánica constituyendo anticuerpos (globulinas).

Permiten la contracción muscular (actina y miosina).

Actuan como hormonas (insulina, oxitocina, prolactina).

Digestion de las proteinas

La digestión de proteínas comienza en el estómago. La entrada de proteínas al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl (Acido cloridico); esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.

En el estómago, la pepsina , de una sola cadena, es secretada en forma de su zimógeno, el pepsinógeno por las células de la mucosa gástrica. El pepsinógeno se convierte en pepsina por el corte (catalizado por la misma enzima) de 42 residuos del extremo amino-terminal, proceso que es favorecido por el pH ácido del jugo gástrico. La pepsina no es muy específica, hidroliza los enlaces en los que intervienen aminoácidos aromáticos, aunque también lo hace donde hay Met y Leu. El producto de la catálisis de esta enzima son péptidos de tamaño variable y algunos aminoácidos libres. A este tipo de proteasa, se le denomina endopeptidasa para diferenciarla de las enzimas que cortan desde cualquiera de los extremos de la cadena que se denominan exopeptidasas.

Proteínas de los recursos pesqueros

Aproximadamente el 20% de las proteínas de origen animal que consumimos proceden del pescado. El aumento de la demanda y la utilización de sistemas de pesca intensivos provocan la sobrexplotación de los recursos pesqueros.