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PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS Las proteínas son biomoléculas constituidas por C, H, O y N en su mayor parte. Son polímeros lineales de moléculas de α-aminoácidos, unidos por un enlace llamado enlace peptídico. Los aminoácidos son moléculas con un grupo carboxilo (-COOH) y amino (-NH 2 ) unido al carbono que ocupa la posición α; éste también tiene un hidrógeno y una cadena lateral (el radical). Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica (D, con el grupo amino a la derecha y L, con el grupo amino a la izquierda) y con comportamiento químico anfótero. Los aminoácidos se clasifican según el radical que se enlaza al carbono α: Aminoácidos no polares o hidrofóbicos, aquellos en los que el radical es una cadena hidrocarbonada. Aminoácidos polares sin carga, aquellos en los que el radical es una cadena con radicales que forman en laces de hidrógeno con el agua. Son más solubles que los anteriores. Aminoácidos polares con carga negativa, aquellos en los que el radical presenta un grupo ácido. Aminoácidos polares con carga positiva, aquellos en los que el radical presenta un grupo básico. De todos ellos, son aminoácidos esenciales para los animales los aminoácidos que no pueden sintetizar y que deben ser tomados en la dieta: Valina, Leucina, Isoleucina, Metionina, Fenilalanina, Triptófano, Treonina y Lisina. Además de estos, son esenciales para los lactantes la Arginina y la Histidina. Aminoácidos polares sin carga Aminoácidos no polares
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PROTEÍNAS Y AMINOÁCIDOS
Las proteínas son biomoléculas constituidas por C, H, O y N en su mayor parte. Son polímeros
lineales de moléculas de α-aminoácidos, unidos por un enlace llamado enlace peptídico.
Los aminoácidos son moléculas con un grupo carboxilo (-COOH)
y amino (-NH2) unido al carbono que ocupa la posición α; éste
también tiene un hidrógeno y una cadena lateral (el radical).
Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado
punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica (D, con
el grupo amino a la derecha y L, con el grupo amino a la
izquierda) y con comportamiento químico anfótero.
Los aminoácidos se clasifican según el
radical que se enlaza al carbono α:
Aminoácidos no polares o hidrofóbicos,
aquellos en los que el radical es una cadena
hidrocarbonada.
Aminoácidos polares sin carga, aquellos
en los que el radical es una cadena con
radicales que forman en laces de
hidrógeno con el agua. Son más solubles
que los anteriores.
Aminoácidos polares con carga negativa,
aquellos en los que el radical presenta un
grupo ácido.
Aminoácidos polares con carga positiva,
aquellos en los que el radical presenta un
grupo básico.
De todos ellos, son aminoácidos esenciales
para los animales los aminoácidos que no
pueden sintetizar y que deben ser tomados
en la dieta: Valina, Leucina, Isoleucina,
Metionina, Fenilalanina, Triptófano, Treonina
y Lisina. Además de estos, son esenciales
para los lactantes la Arginina y la Histidina.
Aminoácidos
polares sin carga
Aminoácidos
no polares
PROTEÍNAS, FUNCIONES
PROTEÍNAS, ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura de las proteínas es la configuración que adoptan las cadenas polipeptídicas en el
espacio cuando sus radicales establecen enlaces e interacciones entre sí y con el medio:
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos en la cadena peptídica. El enlace que
mantiene esta estructura es el enlace peptídico. Por convenio, los aminoácidos de la cadena se
numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre.
El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del siguiente, con la formación de una molécula de agua.
Cuando se unen dos aminoácidos se forma un dipéptido; si se unen tres, un tripéptido, etc. Si
es inferior a diez, se denomina oligopéptido, y si es superior a diez, recibe el nombre de
polipéptido:
PROTEÍNAS, ESTRUCTURA SECUNDARIA
La estructura secundaria surge tras el plegamiento de la estructura primaria. Esta estructura es
estable gracias a los puentes de hidrógeno entre el oxígeno del grupo carboxilo de un aminoácido
y el hidrógeno del grupo amino de otro aminoácido.
Existen dos tipos básicos, pero en las proteínas coexisten ambas, aunque uno de ellas puede
predominar sobre el otro:
α-hélice: Plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica, con un enrollamiento en el
sentido de las agujas del reloj, con un total de 36 aminoácidos por cada vuelta. Las
cadenas laterales aparecen proyectadas hacia la parte externa, es decir, no intervienen
en la estructura.
El colágeno tiene esta estructura, pero de forma especial, ya que se enrolla de forma
levógira y es algo más alargada. Está formado por tres hélices unidas por enlaces
covalentes y débiles enlaces de tipo de enlace de hidrógeno, dando lugar a una
superhélice.
β-hoja plegada: Es una lámina plegada o en zig-zag, originada por el acodamiento de
segmentos de la misma cadena o de distintas cadenas polipeptídicas. Las cadenas
laterales de los aminoácidos se disponen alternativamente por encima y por debajo de
esta estructura.
PROTEÍNAS, ESTRUCTURA TERCIARIA
La estructura terciaria surge tras los plegamientos característicos que se originan por la unión
entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. De
esta estructura depende la función de las proteínas.
Existen dos tipos de conformaciones:
Globulares, con un alto grado de plegamiento; dan lugar
a estructuras con formas esferoidales.
Fibrilares, con un menor plegamiento; son estructuras
alargadas.
Los distintos enlaces que mantienen estables las
conformaciones globulares son:
La estructura cuaternaria aparece únicamente cuando la proteína está constituida por más de
una cadena polipeptídica. Es la disposición relativa que adoptan las subunidades proteicas (con
estructura terciaria) entre sí; cada subunidad proteica recibe el nombre de protomero.
El enlace que mantiene estable esta estructura son las mismas uniones débiles de la
estructura terciaria, que surgen entre las cadenas laterales de los aminoácidos de distintas
subunidades proteicas.
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de sus radicales (R) libres y de la
capacidad que estos tienen de reaccionar con otras moléculas. Las principales propiedades
son:
1. SOLUBILIDAD
Se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares, sobre todo si tienen
carga elevada. Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas, pues modifican el
grado de ionización de los radicales polares.
2. DESNATURALIZACIÓN
3. ESPECIFICIDAD
Las proteínas que interactúan con otras moléculas presentan una estructura tridimensional
específica y unos aminoácidos concretos en lugares determinados, que les permiten
diferenciar unas moléculas de otras parecidas. Un ejemplo, las proteínas enzimáticas.
4. CAPACIDAD AMORTIGUADORA
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
Si una proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denomina holoproteína y
si presenta algún otro tipo de molécula (grupo prostético) se llama heteroproteína.
PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS
PROTEÍNAS FILAMENTOSAS O ESCLEROPROTEÍNAS
Son proteínas de forma alargada, insolubles en agua y resistentes a la acción de enzimas
proteolíticas. Su función es estructural.
- QUERATINAS, que forman pelos, uñas, lana, cuernos...
- COLÁGENOS, presente en tejido conjuntivo, cartílagos...
- ELASTINAS, delos pulmones, arterias o dermis.
PROTEÍNAS GLOBULARES O ESFEROPROTEÍNAS
Son proteínas de forma esférica, solubles en agua o en disoluciones polares. Tienen gran
actividad biológica.
- PROTAMINAS, que se asocian al ADN del núcleo.
- HISTONAS, con importante papel en los procesos de regulación genética.
- PROLAMINAS, insolubles en agua, como la gliadina del trigo.
- GLUTENINAS, insolubles en agua pero solubles en ácidos y bases diluidas, como la
glutenina del trigo.
- ALBÚMINAS, proteínas grandes, como la globina que forma parte de la hemoglobina.
- GLOBULINAS, proteínas muy grandes, como las seroglobulinas de la sangre.
PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS
CROMOPROTEÍNAS
El grupo prostético es una molécula compleja que posee dobles enlaces conjugados, lo que
le confiere color. Destacan la hemoglobina, los citocromos, la rodopsina...
FOSFOPROTEÍNAS
El grupo prostético es una molécula compleja de ácido fosfórico. Destacan la caseína de la
leche y la vitelina de la yema de huevo.
GLUCOPROTEÍNAS
El grupo prostético es un glúcido. Ejemplos son las hormonas LH, FSH o tirotropina.
LIPOPROTEÍNAS
El grupo prostético es un ácido graso. Destacan como transportadoras de grasas y
colesterol.
NUCLEOPROTEÍNAS
El grupo prostético es un ácido nucleico, formando asociaciones de histonas o protaminas
con las moléculas de ADN.
