Aminoácidos. Péptidos. Proteínas

FACULTAD: Ingeniería

EAP: Ingeniería Ambiental

CÓDIGO: BI1002

DOCENTE: Edali Gloria Ortega Miranda

PERIODO ACADÉMICO: 2013-1

Compuestos que poseen un grupo básico (amino -NH2) y un grupo ácido (carboxílico -COOH).

• El carbono-α (a excepción de la glicina) es un carbono quiral y como tal presenta dos enantiómeros (L- y D-).

• Son 20 los α-aminoácido presentes en las proteínas

• Son de la serie L- y en su representación de Fischer poseen el grupo amino hacia la izquierda.

• La diferencia entre los aminoácidos viene dada por el resto -R, o cadena lateral, unida al carbono-α.

• Técnicamente hablando, se los

denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH).

Ácidos carboxílicos que contienen una función amina. En determinadas condiciones el grupo amina de una molécula y el carboxilo de otra reaccionan uniendo ambos aminoácidos mediante un enlace amida.

Al poseer H en sus estructuras químicas, son susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Existe un pH específico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

• Los iones dipolo (zwitterions) de los aminoácidos son sales internas y por ello tienen muchas de las propiedades físicas asociadas con las sales.

• Poseen momentos dipolares grandes, son solubles en agua e insolubles en hidrocarburos, y son sustancias cristalinas con puntos de fusión altos.

Los aminoácidos son Anfóteros: pueden reaccionar como ácidos o como bases, dependiendo de las circunstancias.

• polaridad y/o carga a pH neutro

• tipo de estructura química

• reactividad

• elementos presentes

• habilidad para formar enlaces de hidrógeno.

GRUPO R APOLARES ALIFÁTICOS

• Apolares e hidrófobos

• Sus cadenas tienden a agruparse entre si en las proteínas, estabilizando las estructura proteica a través de interacciones hidrofóbicas.

• Glicina: La estructura mas simple, aunque formalmente es apolar, su muy pequeña cadena lateral no tiene una contribución real en las interacciones hidrofóbicas.

• Metionina: uno de los dos aminoácidos que contiene azufre (grupo tioester apolar)

• Prolina: Cadena lateral alifática con una estructura cíclica especial.

GRUPO R APOLARES ALIFÁTICOS

GRUPO R AROMÁTICOS

• Cadenas laterales aromáticas

• Relativamente apolares (hidrofóbicos).

• Todos ellos pueden participar en las interacciones hidrofóbicas.

• El grupo hidroxilo de la tirosina puede formar puentes de hidrogeno y constituye un grupo funcional en las enzimas.

• La tirosina y el triptófano son significativamente mas polares que la fenilalanina debido al grupo hidroxilo de la tirosina y al nitrógeno del anillo indólico del triptófano.

GRUPO R AROMÁTICOS

GRUPO R POLARES SIN CARGA

5 α-aminoácidos cuyo resto -R es polar pero sin Carga.

• Serina y treonina: Portadores de un grupo hidroxilo (-OH).

• Asparragina y glutamina: Cadenas laterales portadoras de un grupo amida, y por hidrólisis dan lugar, respectivamente, a aspartato y glutamato, dos aminoácidos con carga negativa.

• Cisteína: debe su polaridad a la presencia de un grupo tiólico (-SH).

GRUPO R POLARES SIN CARGA

GRUPO R CARGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS)

3 α-aminoácidos con restos –R con carga (+) a pH fisiológico.

GRUPO R CARGADOS POSITIVAMENTE (BÁSICOS)

• Lisina: Cadena lateral de butilamonio

• Arginina: Grupo -R de guanidina

• Histidina: Portadora de un grupo -R de imidazolio.

GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE (ACIDOS)

2 α-aminoácidos con restos –R con carga (-) a pH fisiológico, por la presencia de un grupo carboxilo (- COOH)

AMINOÁCIDOS NO SINTETIZADOS POR EL ORGANISMO, POR LO QUE NECESITAN SER INGERIDOS.

Histidina

Lisina

Leucina

Isoleucina

Triptófano

Treonina

Metionina

Fenilananina

Arginina

Valina

• Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente.

• La arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideran una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes.

• En otros mamíferos, los aminoácidos esenciales pueden ser distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina, que es un ácido derivado de la cisteína, así que la taurina es esencial para los gatos.

• Casi ningún animal puede sintetizar lisina.

Polímeros en los cuales las unidades individuales de aminoácidos, llamados residuos, están unidas mediante enlaces amida, o uniones peptídicas.

El enlace se forma por reacción entre el grupo carboxilo (α-COOH) de un aminoácido y el amino (α-NH2) del siguiente (con pérdida de una molécula de agua) y recibe el nombre de enlace peptídico.

Fr. protéine Gr. πρωτεῖος (proteios)

lo primero, lo principal, lo más importante

• POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS UNIDOS A TRAVÉS DE ENLACES PEPTÍDICOS.

• Biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por C,H,O,N; aunque pueden contener también S y P y, en menor proporción, Fe, Cu, Mg, Y, entre otros elementos.

• Unión de un bajo número de aminoácidos: Péptido

• Número de aminoácidos menor de 10: Oligopéptido

• Número de aminoácidos de 10 a 50: Polipéptido

• Número de aminoácidos superior a 50 aminoácidos: Proteína.

TRANSCRIPCIÓN

TRADUCCIÓN

Aminoácido Abreviatura (3 letras) Abreviatura (1 letra) Codones

Ac. Aspártico Asp D GAC GAU

Ac. Glutámico Glu E GAA GAG

Arginina Arg R CGA CGC CGG CGU AGA AGG

Lisina Lys K AAA AAG

Asparagina Asn N AAC AAU

Histidina His H CAC CAU

Glutamina Gln Q CAA CAG

Serina Ser S UCA UCC UCG UCU AGC AGU

Treonina Thr T ACA ACC ACG ACU

Alanina Ala A GCA GCC GCG GCU

Glicina Gly G GGA GGC GGG GGU

Valina Val V GUA GUC GUG GUU

Prolina Pro P CCA CCC CCG CCU

Leucina Leu L CUA CUC CUG CUU UUA UUG

Fenilalanina Phe F UUC UUU

Tirosina Tyr Y UAC UAU

Isoleucina Ile I AUA AUC AUU

Metionina Met M AUG

Triptofano Trp W UGG

Cisteína Cys C UGC UGU

Terminación UAA UAG UGA

Secuencia de aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados.

• Disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio, gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquiriendo una disposición espacial estable.

• Dos tipos de estructuras: Hélice Alfa y Hoja Beta.

• Plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.

• En sentido horario • 3,6 aminoácidos por cada vuelta • Estable por medio de puentes de hidrógeno

entre el grupo amino (parte de un enlace peptídico) de un aa y el grupo carboxilo (que forma parte de otro enlace peptídico) del cuarto aa que le sigue en la cadena lineal.

• Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los enlaces y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la alfa-hélice.

• Estructura β: configuración espacial de los enlaces covalentes al estirar al máximo la cadena principal de un polipéptido.

• Las cadenas laterales de los aa se sitúan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena polipeptídica.

• Las estructuras β de una misma o distintas cadenas polipeptídicas interaccionan entre sí mediante puentes de hidrógeno, dando lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas β.

• Si las estructuras β tienen el mismo sentido, la hoja β es paralela, y si las estructuras β tienen sentidos opuestos, la hoja plegada es antiparalela.

• Conjunto de plegamientos característicos por la unión entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica.

• Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R de los aminoácidos.

3 grupos: • Fibrosas (cadenas polipeptídicas

en largas hebras u hojas, insolubles en agua).

• Globulares (cadenas polipeptídicas plegadas en formas globulares o esféricas, solubles en agua).

• Mixtas (estructura fibrosa al centro y globular a la superficie)

• Responsable directa de su FUNCIÓN y sus propiedades biológicas • La disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su

interacción con los diversos ligandos. • Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de

estructura cuaternaria), esta es la máxima formación estructural.

Enlaces:

• Puentes disulfuro. Enlaces covalentes entre dos grupos -SH que

pertenecen al aa cisteína.

• Fuerzas electrostáticas. Enlaces de tipo iónico entre grupos con cargas

eléctricas opuestas.

• Puentes de hidrógeno. Entre grupos polares no iónicos en los que

existen cargas parciales en su cadena lateral.

• Fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas. Uniones más

débiles, entre aminoácidos apolares.

• Unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico.

• Generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior

• Cada cadena polipeptídica recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos hasta varios.

Los protómeros pueden ser: • Exactamente iguales (fosfoglucoisomerasa, hexoquinasa). • Muy parecidos (lactato deshidrogenasa). • Estructura distinta pero con una misma función (hemoglobina). • Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una

unidad funcional (aspartato transcarbamilasa).

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• Solubilidad: Siempre que los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si cambia la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

• Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis.

• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.

• Amortiguador de pH (efecto tampón): Actúan como amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos o como bases.

1. Catálisis: enzimas (pepsina, tripsina, lipasa, etc).

2. Reguladoras: hormonas (insulina, glucagón, etc.)

3. Estructural: resistencia y elasticidad (tubulina del citoesqueleto).

4. Defensiva: Glicoproteínas (inmunoglobulinas), queratina (piel), fibrinógeno

y protrombina (coágulos).

5. Transporte: Hemoglobina.

6. Receptoras: En la membrana celular, reciben señales para que la célula

pueda realizar su función (acetilcolina).

Pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero sin ninguna estructura tridimensional fija, con lo que pierde su función.

La solubilidad de las proteínas se reduce hasta producirse precipitación, porque los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa. Los enlaces peptídicos no se afectan.

• Cambios de ph

• Alteraciones en la concentración

• Agitación molecular

• Variaciones bruscas de temperatura

FACTORES QUE FAVORECEN LA PRECIPITACIÓN DE PROTEÍNAS

MARASMO KWASHIORKOR KWASHIORKOR MARASMÁTICO

27/03/2013 66