Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
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Prof. Andressa Sausen de Freitas
Conjunto de 20 aminoácidos
Proteínas são polímeros resultantes da desidratação de aminoácidos, e cada resíduo de aminoácido liga-se a seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente
α – aminoácidos
Abreviação de 3 letras
Para todos os a.a. exceto a glicina o C α liga-se a quatro grupos substituintes diferentes
Centro Quiral
Esterioisômeros
Sistema D e L baseada na configuração do açúcar de 3 carbonos, o gliceraldeído
Todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem naturalmente em apenas uma forma esterioisomérica D ou L
Os aa são sempre L esterioisômeros
Os aminoácidos podem ser classificados pelas propriedades do seu grupo R, em particular sua polaridade, ou tendência para interagir com água em pH biológico
Quando um aminoácido é dissolvido em água, ele existe na solução como um íon dipolar, ou “zwitterion”
Os aminoácidos tem curva de titulação característica
pI: ponto isoelétrico
Ligação peptídica
Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos ocorrem em ampla faixa de tamanhos
Proteínas Simples: contém apenas resíduos de aa
Proteínas conjugadas: componentes químicos associados
Grupo prostético
Classificadas com base na natureza de seus grupos prostéticos
Importante papel na função biológica de proteínas
Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas
aminoácido
É o esqueleto covalente (fio do colar), formado pela seqüência dos átomos (-N-C-C -)n na proteína.
Estrutura secundária: • Enovelamento de partes da
cadeia polipeptídica • Formada somente pelos átomos
da ligação peptídica, através de pontes de H.
• Ex: alfa-hélices e folhas beta.
Estrutura terciária: • Enovelamento de uma cadeia
polipeptídica como um todo. • Ocorrem ligações entre os
átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula
Estrutura quaternária: • Associação de mais de uma
cadeia polipeptídica • No modelo, um tetrâmero
composto de 4 cadeias polipeptídicas
x 4
Separar a proteína
Desnaturação: perda da estrutura tridimensional Variaçõe de temperatura, pH, força iônica
Solubilidade de proteínas geralmente é reduzida em
presença de altas concentrações salinas “salting out”
Sulfato de amônio
Cromatografia em coluna