Aminoácidos y Proteínas

Bioquímica KinesiologíaUNLAM 2014

Proteínas

• Constituyen las moléculas orgánicas más abundantes de las células (50% del peso seco).

• Son macromoléculas , formadas por aminoácidos(monómeros) unidos mediante uniones peptídicas .

• Fundamentales para estructura-función de sistemas biológicos.

• Formadas por unidades estructurales, los α-aminoácidos.

• Aproximadamente 20 aminoácidos conforman todas las proteínas.

• También existen otros aminoácidos no protéicos.

Proteínas- Funciones

Defensa

Metabolismo de los aminoácidos

Aminoácidos esenciales- no esenciales

No esencialesNo esencialesEsencialesEsencialesValinaValina AlaninaAlaninaLeucina Leucina ArgininaArgininaIsoleucinaIsoleucina GlutaminaGlutaminaFenilalaninaFenilalanina Glicina Glicina TriptofanoTriptofano ÁÁcido cido aspaspáárticorticoMetioninaMetionina ÁÁcido glutcido glutáámico mico TreoninaTreonina SerinaSerinaLisinaLisina ProlinaProlina

Histidina (infancia)Histidina (infancia) AsparraginaAsparraginaTirosinaTirosinaTaurina Taurina

Aminoácidos

• Son las unidades estructurales (monómeros) que conforman las proteínas.

• Todos a excepción de la Prolina, tienen similar estructura química .

Iminoácidos (Prolina)

Aminoácidos- estructura química Grupo ácido carboxílico

Grupo amino

αααα

Darán la identidad a los 20 αααα-aminoácidos

Aminoácidos- propiedades químicas

• Estereoisomería

• Comportamiento anfotérico

• Propiedades ácido-base

• Punto isoeléctrico

Aminoácidos- Estereoisomería

Aminoácidos- Estereoisomería

• Los aminoácidos aislados de los organismos vivosson en su grandísima mayoría pertenecientes a la serie L.

• Por lo tanto, la hidrólisis de una proteína dará lugar a aminoácidos con actividad óptica y pertenecientes a una misma serie óptica (Recordamos: +/-, levógiro, dextrógiro).

• Existen algunos aminoácidos aislados de bacterias y microorganismos que pertenecen a la serie D (excepción que confirma la regla de más arriba= L ).

Propiedades ácido-base de los aminoácidos: anfoterismo

El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión.

ácido neutro básico

Propiedades ácido-base de los aminoácidos: Punto Isoeléctrico

Glicina

El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra(zwitterion) se denomina Punto Isoeléctrico (pI) .

pKa, pI de los aminoácidos

Niveles de organización de las proteínas

Niveles de organización de las proteínas

Estructura Primaria(secuencia, puentes disulfuro, grupos prostéticos)

Estructura Secundaria (motivos tipo α-hélice, lámina β)

Estructura Terciaria (plegamiento en el espacio)

Niveles de organización de las proteínas

Estructura Primaria

• Viene dada fundamentalmente por la secuencia (orden) de los aminoácidos que componen la proteína .

• Debido al carácter bi-funcional de los aminoácidos, la cadena lineal (secuencia) una proteína (polímero de aminoácidos), tiene un sentido (extremos NH2 y COOH terminales).

• Por convención, se escribe la secuencia de izquierda a derecha delsde el extremo NH2 al COOH.

Unión peptídica

Unión amida

DipéptidoAgua

Es importante observar que los seis átomos (Cα, C=O, NH y Cα) son co-planares.

Estructura secundaria

• Es decir, el enlace peptídico impone restricciones estéricas que condicionan la forma que puede tener una cadena polipeptídica.

• Ejemplos de esto lo constituyen la co-planaridad de los átomos en torno al enlace, y la disposición trans de los grupos R.

Estructura terciaria• Está dada por el plegamiento de la cadena polipeptídica

en el espacio.

• Es en general muy diversa, pero se distinguen dos formas básicas:

– Globulares: Las proteínas globulares suelen ser solubles en agua y soluciones salinas (y son estabilizadas por hidratación y concentración de iones. Pertenecen a este grupo las enzimas, proteínas de membrana (receptores, anticuerpos), proteínas de transporte, etc. Poseen α-hélices internas y láminas β el exterior (hacia el solvente).

– Fibrosas o filamentosas: En general estructurales (β-queratina, colágeno, elastina); poco solubles en agua.

Proteínas globulares

Anticuerpo

Receptor de Factor de Crecimiento Epidermal

?

Proteínas fibrosas

αααα - hélice 3(αααα - hélice) colágeno (C.T.)

Estructura terciaria• Este plegamiento está estabilizado por interacciones

electrostáticas (no covelentes) de diverso tipo:

– Fuerzas de Van der Waals: de naturaleza débil, sólo se ponen de manifiesto entre grupos muy próximos

– Uniones iónicas: entre los grupos COO- y NH3+,

así como entre éstos grupos e iones presentes en el medio (Na+,K+,Cl-,etc.)

– Puentes de hidrógeno: en mayor medida entre COO-, NH3

+, NH+,SH y NH2, N, S de residuos (R) laterales.

– Interacciones hidrofóbicas: entre residuos no polares (leucina, isoleucina, valina, fenilalanina, triptófano, metionina, etc.)

Estructura terciaria

• Además, pueden estabilizarse mediante uniones covalentes, como el puente disulfuro (S-S), que se establece entre dos cisteínas:

Estabilización de estructura terciaria

Estabilización de estructura terciaria

Estabilización de la estructura terciaria

Estabilización de la estructura terciaria

Estructura terciaria- Dominios Protéicos

Estructura cuaternaria• Cuando dos o más cadenas polipeptídicas se unen

entre sí para dar la estructura final de la proteína nativa , se dice que esta posee estructura cuaternaria.

• Esto genera complejos macromoleculares complejos de elevado peso molecular.

• En la estructura cuaternaria, cada cadena polipeptídica recibe el nombre de subunidad.

• Las fuerzas que estabilizan éstas proteínas son las mismas que las que hemos visto hasta ahora, por suerte…

Estructura cuaternaria

Estructura cuaternaria -Hemoglobina

Estructura cuaternaria-Hemoglobina

Anemia falciforme

Conformación nativa-desnaturalizada

Clasificación de las proteínas• Hemos visto que de acuerdo a su forma, las proteínas

pueden ser globulares o fibrosas.

• De acuerdo a su composición, además pueden ser:

– Las compuestas únicamente por aminoácidos, denominadas proteínas simples,

– Las que se encuentran asociadas a otras moléculas (DNA, lípidos, azúcares, moléculas orgánicas, metales, etc.), denominadas proteínas conjugadas. En este caso la Holoproteína = Apoproteína + Grupo Prostético.

Clasificación de las proteínas

Matriz del Tejido Conjuntivo, modificadas con GAGs

Proteoglicanos

Grupos fosfato en SerFosfoproteínas

El grupo prostñetico les confiere color (hemoproteínas)

Cromoproteínas

Están modificadas por azúcares en Ser, Thr (Anticuerpos, receptores)

Glucoproteínas

Portan lípidos de variada índole (colesterol, fosofolípidos, etc.)

Lipoproteínas

Histonas, unión a DNA (empaquetamiento)

Nucleoproteínas CONJUGADAS

Colágenos, queratinas. Predominan Gly, Pro e hidroxi-Pro. Insolubles en agua.

Escleroproteínas

Vegetales, forma el glútenGlutelinas

Alto contenido de ArgProtaminas

Vegetales. Ricas en ProlinaProlaminas

Solubles en aguaAlbuminasSIMPLES