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Proteínas

Definición

Las proteínas son macromoléculas que se obtienen de la polimerización de los 20 α-aminoácidos, están compuestos principalmente por C (50-55%), H (6-8%), O (20%), N (15-18%), S (0-4%), P (trazas).

Se considera que en 100% de proteína se encuentra un 16% de nitrógeno, por tanto la relación es 100/16=6.25.

Las proteínas están compuestas por mínimo 50 aminoácidos, de 2-10 se conocen como oligopeptidos, mientras que de 10-50 se les conoce como polipeptidos.

Las propiedades de las proteínas dependen de la concentración y tipo de aminoácidos, así como su conformación, posición, orden.

a) Importancia biológica y en la alimentación

Son la única forma en como el ser humano puede aprovechar el nitrógeno

Regeneración de tejidos (músculos quitina) kwashiorkor por deficiencia de proteínas el cuerpo se consume el mismo (músculos) con el fin de obtener aminoácidos para continuar la vida (reparación de órganos vitales), a cuestas del crecimiento, se observa en niños africanos principalmente, cuando la madre deja de amamantarlos para alimentar a un nuevo ser.

Síntesis de enzimas catalizadores biológicos Protección: Formación de anticuerpos Hormonas (algunas con parte lipídica y proteica) insulina, tiroxina. Transporte hemoglobina, mioglobina, quilomicrones, VLDL, LDL,

HDL Toxicas: toxinas venenos, proteínas que causan hipersensibilidad Estructurales: Forman parte del tejido conectivo: colágeno, elastina y

queratina. Gran diversidad de estructuras que pueden adoptar. Nutricionalmente se deben consumir del 12-15% de proteínas en la

dieta.

Calidad: depende de la cantidad y tipo de aminoácidos esenciales presentes en el alimento, así como de la biodisponibilidad. En primer instancia está el huevo, no se debe comer crudo ya que contiene una sustancia anti nutricional que impide una buena absorción. Leche , pescado, carne, soya (metionina limitante), cereales (lisina limitante)

En alimentos: Espumantes ovoalbúmina del huevo Textura aislado proteico de soya Reología amasado Coloración proteínas con muchos grupos amino, favorecen la

reacción de Maillard. Geles grenetina. Coagulación por pH proteínas de la leche en fabricación de quesos.

b) Propiedades físico-químicas de aminoácidos y proteínas.

Los aminoácidos están compuestos de un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo carbono α-aa.

Se conocen 20 α-aa (los b-aa no tienen importancia en la síntesis de proteínas).

Presentan isomerismo posicional en L y D dependiendo de la orientación del grupo amino, los L-aa participan en la síntesis de proteínas (los D solo como fuente de energía).

Una proteína de 100 aa podría existir en 20100 combinaciones, pero biológicamente esto no es posible porque la secuencia se establece genéticamente y ya hay patrones; una variación = alteraciones (ej. anemia falsiforme –mutación de glu por val)

Clasificación de aa, se basa en 3 criterios1. Solubilidad:

- Hidrosolubles (polares)- Hidrófobos (no polares)

2. Ionización:- Ácidos- Neutros- Alcalinos

3. Necesidades nutricionales

- Esenciales- No esenciales

Propiedades ácido-base de proteínas y aminoácidos.En proteínas dependen del conjunto de aminoácidos que conformen la proteína

pH ácido (protonados) pI (punto isoeléctrico) (↓solubilidad) pH básico (ionizado)

4.6 6.5

R-C(-H,-NH3+)-COOH R-C(-H, -NH3

+)-COO-

R-C(-H, -NH2+)-COO-

Propiedades físico-químicas de las proteínas

o Dependen de la mayoría de los aminoácidos que la conforman (si la mayoría de los a.a. son hidrofilicos la proteína será hidrofilica etc.)

o Enlace peptídico

Clasificación1. Composición

- Simples: formadas únicamente por aminoácidos, ejemplo: insulina.

- Conjugadas: según el grupo químico que poseen: Metaloproteinas hemoglobina. Glicoproteínas inmunoglobulinas, factor intrínseco

de Castle. Lipoproteínas quilomicrones, VLDL, LDL, HDL,

lipovitelina (yema de huevo). Fosfoproteínas caseínas Nucleoproteínas histonas

2. Forma- Globular: estructura desordenada, ejemplo: albumina de

huevo, enzimas, son solubles en agua.

- Fibrosa: estructura más ordenada que la globular como cordones, ejemplos: colágeno, elastina, queratina, miocina, actina. Son insolubles en agua.

3. Solubilidad- Albuminas agua- Globulinas soluciones salinas- Histonas (a.a. alcalinos) soluciones ácidas- Gluteinas soluciones acidas y alcalinas (gluten)- Prolaminas alcohol 70%. Ejemplo: zeina.- Escleroproteinas nada ejemplo: colágeno.

4. Función biológica - Estructurales, ejemplos: colágeno, elastina, queratina.- Transporte, ejemplos: mioglobina, hemoglobina,

quilomicrones, VLDL, LDL, HDL.- Enzimas- Protección, ejemplo: anticuerpos.- Hormonal, ejemplo: tiroxina, insulina- Toxinas, ejemplo: toxina botulínica

Estructura de las proteínas

I. Estructura primaria: secuencia de aminoácidos.II. Estructura secundaria: estructuras comunes en secuencias de

aminoácidos con formas generales como α-hélice y β-plegada.III. Estructura terciaria: conformación espacial que toma la proteína

en su medio. IV. Estructura cuaternaria: conformación de varias unidades como la

hemoglobina, glucosa isomerasa conformada por 2 subunidades.

DesnaturalizaciónPerdida de la estructura secundaria, terciaria y cuaternaria, la estructura primaria no se pierde por desnaturalización.

Factores que influyen en la desnaturalización:

I. pH entre más cercano es al punto isoeléctrico es más fácil la desnaturalización y tiende a precipitar (insolubilización).

II. Temperatura altas temperaturas provocan perdida de los enlaces, ruptura de atracciones intra e intermoleculares

(cuaternarias solamente), por tanto precipita, este es el caso de las proteínas del suero que se insolubilizan por calor.

III. Fuerza iónica: se tienen 2 efectos, en forma de campana (solubilidad vs concentración de sal) el primero se denomina salting in, si se agrega sal aumenta un poco la fuerza iónica, lo cual favorece la unión proteína agua y aumenta la solubilidad, una vez que se agregó demasiada sal, esta compite por el agua con la proteína, por lo que se favorece la unión proteína - proteína y precipitan se conoce como salting out.

IV. Constante dieléctrica: agua (78.3), metanol (32.63), etanol (24) acetona (20.7), benceno (2.3) hexano (1.9). por tanto en una elevada cte. Eléctrica mayor solubilidad de la proteína, a menor cte. Dieléctrica menor solubilidad de la proteína ya que hay mayor fuerza entre protón - protón.

c) Funciones de las proteínas en alimentos

1. Proteínas de la leche de vaca:

Definición

La leche es una secreción de las glándulas mamarias de las hembras de los mamíferos que tiene como finalidad alimentar a sus crías recién nacidas.

La leche es un alimento que tiene una alta calidad proteica. (dependiendo de la especie del animal va a ser la composición de la leche). Por ejemplo la leche de una ballena es alta en grasas, baja en lactosa, la de cabra y vaca es igual, la leche humana es rica en lactosa. También varía según el clima, en invierno las vacas tienen leche con más grasa hasta un 7% debido a su alimentación.

Alta calidad nutricional.

Clasificación de las proteínas de la leche

1) En general: Caseínas 80% la relación de caseínas/seroproteinas es de 3.5 a 4.7

en vacas, en humanos es de 0.4 a 0.7 Proteínas del suero 20% (seroproteinas).

Relación C/S: en las vacas es de 3.5 a 4.7, en la leche humana es de .4 a .7, parámetro a tomar en cuenta en la elaboración de leches maternizadas.

2) En base a l tipo de Agentes precipitantes: Ácido tricloroacetico

- Precipitado: proteínas totales- Sobrenadante sustancias nitrogenadas no proteicas

Ácido a pH=4.6- Precipitado: caseína pura o ácida- Sobrenadante: lactosuero ácido

Cuajo o renina- Precipitado: para-caseinato o fosfo-para-caseinato.- Sobrenadante: lactosuero dulce.

Supercentrifugación- Precipitado: caseína nativa o fosfo-caseína- Sobrenadante: lactosuero nativo

Seroproteinas

Constituyen el 20%, por centrifugación el precipitado 16% albuminas (5%) y globulinas (11%). El 4% restante es sobrenadante.

Las proteínas del suero son solubles en amplio rango de pH, pero coagulan con el calor ya que su estabilidad se debe a la hidratación y no por carga eléctrica como las caseínas, pueden precipitarse con sales como los polifosfatos o polisacáridos y calor.

Alfa-lactoalbumina: enzima que interviene en síntesis de lactosa, su sec. de aa. es similar a la lisosima de huevo (4%).

Seroalbumina bovina (1%): en el suero del animal.

o Globulinas, solubles en sales:

Beta-lactoglobulina (9%): inestable al calor, al pH de la leche (6.5), es un dimero hidrófilo, lo que le permite humectación y solubilidad, presentes solo en leche de vaca.

Inmunoglobulinas (2%): vienen de la sangre, son glicoproteínas que constituyen los anticuerpos, abundantes en el calostro (leche que se excreta los primeros días luego del nacimiento de la cría). Se encuentran en la membrana del glóbulo de grasa, y en leche de vaca

bronca tienen actividad antimicrobiana sobre todo en tiempos de calor.

Caseínas

Del latin caseus = queso. Es una proteína conjugada de tipo fosfoglucoproteína (ácido fodsfórico, carbohidratos, proteína y calcio el cual no forma parte de su estructura per está muy relacionado a este).

Alta concentración de aminoácidos hidrófobos, por tanto es hidrófoba.

Variantes genéticas: a,b,c,d que consisten en variantes en la secuencia de aminoácidos.

Son ricas en acido glutámico y ácido aspártico COO- carga negativa provoca fuerzas de repulsión elevadas, lo que brinda estabilidad.

Alta concentración de prolina, la cual se repite varias veces de manera homogénea en la estructura primaria y ocasiona impedimentos estéricos para formar hélices. La excepción es la capa-caseína).

“Proteínas desnaturalizadas de origen” lo que ocasiona que no se precipite por calor, ya que mediante el calor se desnaturalizan las proteínas y precipitan, pero la caseína ya está precipitada de origen.

¾ partes del nitrógeno de la leche proviene de las caseínas, cuantitativamente son las más abundantes.

Están conformadas por 4 fracciones que se diferencian por electroforesis. α β κ γ

Fraccionamiento de las proteínas de la leche, los num entre paréntesis representan el % total de proteínas

Fracciones de a caseína:

Alfa-s: contiene el calcio. Beta: contiene calcio y es más soluble en frio. Gamma: resultado de la proteólisis de la fracción beta. Capa: protege y estabiliza la micela ya que no precipita (es

anfipatica) actúa como emulsificante.

Proceso de coagulación de caseínas por medio de cuajo o renina.

Cuajo: enzima renina o quimosina, secretada por el cuarto estomago de los rumiantes jóvenes.

Se libera en forma de pro-cuajo (zimógeno inactivo, se libera solo cuando hay sustrato) similar a la tripsina y quimiotripsina.

Se convierte en cuajo por un proceso autocatalitico, trabaja a un pH óptimo de 4 y a pH límite de 7.3-7.5.

El sustrato de acción es la capa-caseina.

Etapas:

Primaria: cuando la enzima renina hidroliza de manera limitada a la capa-caseína (es decir no hidrolisis total, sino en sitios específicos) se observa degradación, se modifican e intentan reconstruirse las micelas.

Secundaria: las micelas tienden a enlazarse entre si, formando un coagulo que se favorece al añadir iones de calcio, se mantienen estables por la fracción capa-caseína que esta al exterior, pero se coagulan las interiores (alfa-s y beta), entonces el coagulo tiende a exudar agua (exudación=sinéresis)

Terciaria: ocurre proteólisis lenta de los componentes que forman al coagulo, se rompen los enlaces peptídicos de aa. que forman las caseínas, por eso en los quesos hay aa. libres

Organización de las micelas

Modelos estructurales de las micelas de la caseína

La micela de caseína constituye un sistema coloidal muy estable en la leche. Este hecho tiene importantes implicaciones prácticas relacionadas con la formación de los geles de caseína, así como con la estabilidad de los productos lácteos durante su tratamiento térmico, concentración y almacenamiento. Por este motivo, la microestructura de la micela de caseína ha sido intensamente estudiada durante las últimas cinco décadas.

A pesar de ello, existen todavía muchas lagunas sobre su estructura y estabilidad, como se refleja en los resultados derivados de recientes investigaciones basadas en el empleo de novedosas técnicas analíticas.

La mayoría de los modelos propuestos para la micela de caseína se clasifican en tres categorías: de núcleo y corteza, de subunidades y de estructura interna (Ruettimann y Ladisch, 1987; Rollema, 1992).

1) MODELOS DE NÚCLEO Y CORTEZA (COAT-CORE)

- Estos modelos se basan en estudios fisicoquímicos y consideran que la micela de caseína es una partícula esférica y liófila constituida por un centro interno e hidrofóbico de proteínas (núcleo) rodeadas por una cobertura anfifílica (corteza), cuyas proteínas son diferentes a las que constituyen el centro. El primero de ellos fue sugerido por Noble y Waugh en 1965:

2) MODELOS DE SUBUNIDADES

- Consideran a la micela dividida en subunidades individuales denominadas submicelas que pueden tener una composición idéntica o variable entre sí.

- La existencia de submicelas se ha fundamentado en base a métodos físico-químicos como la disociación de las micelas en submicelas y su sucesivo crecimiento por adición de calcio. También se han observado con microscopía electrónica.

El primer modelo, introducido por Morr en 1967, fue modificado gracias a las contribuciones de Slattery y Evard en 1973: las submicelas están atraídas por uniones hidrófobas por las fracciones alfa-s y beta, las cuales se unen al calcio, pero hacia afuera se atraen por la capa-caseína debido a uniones hidrofilicas:

El modelo de Walstra y Jenness de1984 considera que las micelas de caseína son partículas esféricas con una superficie rugosa, constituida por pequeñas submicelas con un diámetro entre 12-15 nm. Las submicelas contendrían aproximadamente 20-25 moléculas de caseína con una composición variable.

Los grupos fosfato de la caseína, que tienen carga negativa también contribuyen en la estabilidad interna de la micela.

3) MODELOS DE ESTRUCTURA INTERNA

Consideran la micela de caseína como una red proteica, tridimensional, porosa y mineralizada.

Estas observaciones se sustentan en las interacciones que muestran cada uno de los distintos tipos de caseína de forma separada. Las evidencias que los respaldan provienen de análisis químicos y de microscopía electrónica.

Un ejemplo es el presentado por Garnier y Ribadeau-Dumas (1970): las puntas de la Y representan trimeros de capa-caseína mientras que el cuerpo de la Y contendría tetrámeros de alfa-s y beta caseinas.

No tuvieron gran aceptación, sin embargo, como resultado de recientes controversias generadas en relación con los modelos de subunidades, Holt (1992) y Horne (1998) los han reconsiderado y proponen modelos originales alternativos incluidos en esta categoría.

2. Proteínas de la harina de trigo:

Tiene un porcentaje de proteína del 10-12% El trigo es el cereal más utilizado en la industria de la panificación ya

que a diferencia del resto de los cereales sus harinas tienen la cualidad de producir un esponjamiento en la masa porque retiene el CO2 producido durante la fermentación de los azúcares. (El CO2 que se produce en el pan muchas veces no es solamente de la fermentación, esto sucede solamente cuando se emplea levadura mas no cuando se emplean los polvos para hornear).

La capacidad de esponjamiento depende o se debe a tres componentes: al que más influye son las proteínas, en segunda el almidón y en tercera las grasas.

La molienda del grano de trigo da por resultado la harina de trigo. Existen las harinas integrales (el grano de trigo se muele con la

cáscara) y refinadas (se retira la cascarilla, existen grados de refinamiento el grado 80 es cuando se quita solamente cierta cantidad de cascarillas).

En el germen del trigo se encuentran los aceites. La cascarilla está compuesta de celulosa, y el endospermo tiene gránulos de almidón colocados en el interior de una matriz proteica (gluten).

Existen diversas variedades de trigo; sus propiedades (y tipo de proteínas) cambian también según la estación de año en que se cosechan: trigos de invierno, trigos de primavera.

El proceso de elaboración de pan se divide en tres etapas principalmente: mezclado, fermentado y horneado. Durante todas estas, ocurren cambios químicos, bioquímicos y transformaciones

físicas, las cuales son afectadas por los diversos constituyentes de la harina.

Unos de los componentes que tecnológicamente son importantes y que determinan la calidad del producto terminado son las proteínas, principalmente las proteínas que integran el gluten.

Es importante conocer este tipo de proteínas así como sus propiedades funcionales, para determinar el uso que se les puede dar ya sea para la elaboración de pan o para la elaboración de otros productos a base de trigo (pastas, galletas, etc.).

Clasificación de las Proteínas del Trigo

- En base a su solubilidad (glutelinas, prolaminas, albúminas y globulinas)

- En base a su funcionalidad (las pertenecientes al gluten –aglutinan-, y las no pertenecientes al gluten).

PROTEÍNAS DEL GLUTEN

- -Se les llama así porque tienen la capacidad de aglutinarse.

- -Representan entre un 80–85 % del total de las proteínas del trigo.

- -Se encuentran en el endospermo del grano de trigo maduro donde forman una matriz continua alrededor de los gránulos de almidón.

- -Insolubles en agua o en soluciones de sales diluidas. Se clasifican en:

Glutelinas: (35%) Gluteninas (15 fracciones). Solubles en ácidos y bases. Las gluteninas se unen entre sí a través de puentes de azufre intermoleculares. Cuando se hidratan y se amasan producen una masa muy elástica y cohesiva (tenaz) la cual impide el esponjamiento de las masas.

Prolaminas: (50%) Gliadinas (4 fracciones: tipos de cadenas) proteicas solubles en alcohol al 70°. Las gliadinas se doblan por medio de interacciones de puentes de S (cisteínas) intramoleculares. Cuando la harina se pone agua y se hidrata produce masas viscosas, expansibles, fluidas y poco elásticas que favorecen el esponjamiento.

PROTEÍNAS NO PERTENECIENTES AL GLUTEN

- Representan entre un 15–20 % del total de las proteína del trigo.

- Se encuentran principalmente en las capas externas del grano de trigo y en bajas concentraciones en el endospermo.

- Son extraídas en soluciones de sales diluidas y por lo tanto se encuentran en las fracciones de Osborne: albúminas y globulinas.

- En su mayor parte son proteínas monoméricas, estructurales o fisiológicamente activas (enzimas).

- Las albúminas solubles en agua, las globulinas: solubles en soluciones de sal.

- Solo influyen en el color de la costra de pan porque tienen aminoácidos ricos en grupos amino, los cuales favorecen las reacciones de Maillard.

Clasificación de harinas por el gluten

Harinas de gluten fuerte o tenaces: Contiene mayor cantidad de gluteinas. alto porcentaje de proteína (12%). Empleadas para hacer pastas u hojaldre porque no se necesita que esponje.

Harinas de gluten débil: contienen mayor proporción de gliadinas; poca proteína (10%); no tiene elasticidad no son útiles para el esponjamiento, más viscosas y extensibles. Empleadas para galletas.

Harinas de gluten intermedio: Son las mejores para esponjas, hacer pan a volumen.

Se utiliza el extensógrafo de Bravender para medir elasticidad y el alveógrafo de Chopin para medir expansibilidad.

En resumen: Gluteinaselasticidad, gliadinas viscosidad y expansibilidad, albuminas y globulinas color y aroma porque tienen lisina, que tiene muchos grupos amino. Se utiliza el extensografo de Bavenman para medir elasticidad o expansibilidad.

Proceso de amasado

En este proceso se forma una red elástica y cohesiva que retiene el CO2 ocasionando un esponjamiento. La red elástica se forma por una interacción entre gliadinas y gluteninas (las cuales se desnaturalizan al aplicar la fuerza mecánica de amasado) y se establecen puentes disulfuro, puentes de hidrogeno y uniones hidrófobas que pueden ser inter o intramoleculares de modo que estos polímeros se orientan perpendicularmente.

La elasticidad esta determinada por -S-S-intermoleculares entre las gluteninas, mientras que la viscosidad esta determinada por la fracción monomérica de gliadinas, teniendo solamente enlaces -S-S- intramoleculares.

El número y cantidad de subunidades de glutenina de bajo peso molecular (tipo B y C) se relaciona con la extensibilidad.

Existen dos tipos de aditivos de las harinas que se usan para romper o producir grupos disulfuro:

Agentes reductores (SH): disminuyen la capacidad de expansión de las masas, ya que reducen a los enlaces disulfuro; por ejemplo: la beta-lactoglobulina del suero de la leche (ya que presenta cisteínas con grupos –SH, sulfitos, glutatión (tripéptido derivado de la L-cisteína, ácido L-glutámico y glicina; actua como antioxidante a nivel celular). Se utilizan para elaborar pan de hojaldre.

Agentes oxidantes o blanqueadores: oxidan y favorecen la formación de puentes disulfuro lo cual mejora las propiedades reologicas de la masa, ejemplos; Vit C, bromato, peróxido, persulfito

La harinas refinadas conviene que sean blancas para eso se usan blanqueadores, por tanto se usan los agentes oxidantes que al mismo tiempo mejoran la elasticidad.

Enfermedad celiaca: incapacidad de degradar gluten del trigo. Dada por un factor hereditario, se manifiesta por problemas digestivos por la

imposibilidad de absorberlo. Por eso hay productos libres de gluten, tipo galleta que sustituyen la harina de trigo por la harina de arroz.

3. Proteínas del huevo de gallina

a) DefiniciónSistema de protección para el crio, equivalente a la placenta en humanos. Es el sistema más eficiente de la naturaleza, ya que debe soportar 4 semanas a T ambiente y alberga al ovulo que puede no estar fecundado.

Antes una gallina ponedora tardaba 8 meses en llegar a la edad fértil, ahora en 3 meses.

En un periodo hay 7 óvulos, el periodo entre cada huevo es de 21-25 horas, duran de 1-2 años.

El color de la yema se debe a la alimentación de a gallina, les ponen xantofilas para que den color amarillo.

El color del huevo depende de la raza de las gallinas.

b) Formación del huevoEl huevo se forma en la sección del oviducto de las gallinas, primero se libera el ovulo, se reviste de yema (grasas y proteínas), se forma la chalaza (membrana que da firmeza al ovulo), se reviste de albumina (protector), se cubre de minerales ricos en calcio, se absorbe el agua del cascaron para darle rigidez, por último se empolla.

c) Estructura del huevo

d) Composición química del huevo

% peso 100% 58% 31% 8-11%Huevo entero

Clara Yema Cascaron

Agua 65.5 88 48 -Proteína 11.8 11 17.5 4Lípidos 11 0.2 32.5 -Carbohidratos

0.3-1 - 1 -

Cenizas 11.7 0.8 1-2 CaCO394Ca3(PO4)1MgCO31

Función biológica de los constituyentes del huevo

Cascaron: El color depende de la raza de la gallina, está cubierta por dos membranas una interna y la externa denominada cutícula la cual impide que penetren m.o.

El cascarón se utiliza como alimento para aves, y en algunas poblaciones se pulveriza y se mezcla con jugo de limón, lo que ocasiona que se forme Citrato de Calcio como suplemento alimenticio (forma de calcio más biodisponible).

El color depende de la raza de la gallina, el color marrón se debe a pigmentos como las porfirinas; está cubierto por dos membranas una interna y la externa la cual impide que penetren m.o; por el exterior esta rodeado de la cutícula; el huevo se limpia por fricción con silicato de sodio o arena; y se termoestabiliza en baño de aceite mineral para tapar los poros del huevo y aumentar su vida de anaquel hasta 4-6 meses.

Yema: Es la parte más nutritiva del huevo, es el alimento para el embrión, el color de la yema depende de la alimentación de la gallina, contiene colesterol aproximadamente 230mg/pza, los requerimientos diarios en el ser humano son de 300mg/diarios por tanto no se recomienda consumir huevo todos los días.

Clara: Es gelatinosa, soluble en agua y transparente se coagula al aumentar la T o somete a tratamientos térmicos a 65°C y adquiere un color blanco, la albumina que posee le brinda protección biológica y mecánica, posee también enzimas de inhibición de crecimiento de m.o.

e) Cambios durante el almacenamiento del huevo.

Cambio en: Recién puesto AlmacenadopH 7-7.5 9-9.7

Albumina Gruesa poco extendibleLa ovoalbúmina y lisozima se encuentran bien unidas

Delgada, mas extendibleLa ovoalbúmina y lisozima

se separan por el pHYema Sobresale, circunscrita

La membrana vitelina se encuentra en perfectas

condiciones

Aplanada y extendidaDebido a la membrana

vitelina que se degrada, se vuelve permeable y pierde

elasticidadChalaza Presente Desaparece

Cámara de aire

No hay AumentaPor pérdida de agua

debido al intercambio de gases.

Peso Mayor Menor

El huevo se almacena con la parte más voluminosa hacia arriba, para mantener la cámara de aire arriba y así evitar que se alcalinice más rápido, cuando el huevo se almacena con la parte más voluminosa hacia abajo, el intercambio de gases se da a través de todo el huevo y se alcaliniza más rápido por tanto se envejece más rápido.

Se recomienda almacenarlos a temperatura ambiente para evitar la humedad del refrigerador.

Se recubre de una capa de silicato de sodio, o con termoestabilizador de aceite mineral para aumentar su vida de anaquel de 4-6 meses.

El huevo no se debe lavar pues pierde su cutícula, lo cual favorece la contaminación por m.o.; generalmente se limpia por fricción con arena, para eliminar las heces fecales.

Los huevos de categoría A deben tener una altura de la cámara de aire no superior a 6 mm.

f) Proteínas del huevo

Ovoalbúminas (54% en base seca) proteinas sin actividad biológica: Fosfoglucoproteinas: se caracteriza porque tiene cuatro grupos sulfhídricos que la hacen muy reactivos y muy fácil de desnaturalizar.

Sufre mecanismos de intercambio S-S, se convierten en grupos disulfuro que se vuelven más estables llamados s-albuminas (responsable de la hipersensibilidad en las personas que son alérgicas al huevo). Es la proteína responsable de la cantidad de espuma que se forma por proceso de agitación; cuando el huevo envejece dismintuye su poder espumante y su termorresistencia.

Clasificación de las proteínas de la clara de huevo

Albumina

Proteínas sin actividad biológica

Proteínas con actividad biológica

Globulinas-Ovoalbúmina 54%-G2-G3-Macroglobulina

Enzimas

No enzimas

-Lisozima 3.4%-Glucosidasas-Catalasas-Peptidasas-Estearasas-Quelantes *

-Inhibidoras **

-Otros (Ovoglucoproteina)

*Conalbúmina 13%FlavoproteínasAvidina

**-Ovomucoide 11%-Ovoinhibidor-Ovomucina 3.5%-Inhibidor de papaína y ficina

Conalbumina o orotransferina, proteína con actividad biológica no enzimática, quelante: se encuentra en proporción de 13%, es un quelante, tiene la propiedad de ligar el hierro y otros iones metálicos como el aluminio, cobre, zinc, (estos elementos son necesarios para los m.o y su crecimiento) pero no son disponibles por su propiedad quelante, se desnaturalizan con calor.

Ovomucoide, proteínas con actividad biológica no enzimática, inhibidores: se encuentra en un 11% en base seca, es termoestable, no se desnaturaliza con el calor por lo tanto no coagula, inhibe a la tripsina.

Ovomucina: proteínas con actividad biológica no enzimática, inhibidores: se encuentra en 3.5% en base seca, es la proteína que actúa como estabilizador de la espuma, tiene actividad biológica contra virus, propiedad de dar una consistencia viscosa y espesa a la albumina gruesa.

Lisozima, proteínas con actividad biológica enzimática: proporción 3.4% en base seca, tiene la peculiaridad de contribuir en la consistencia viscosa de la albumina, propiedades enzimáticas, su punto isoeléctrico es de 10.7 (alcalino), propiedad antibacteriana como bacterias gram positivas, stafilococos y estreptococos, así como algunas gram negativas.

Avidina, proteínas con actividad biológica no enzimática, quelante: proteína que inhibe la biodisponibilidad de la vita B8 (biotina) e impide su absorción por la formación de un complejo.

Propiedad funcional:

Formación de espuma: estado de dispersión de una fase gaseosa en una fase liquida o sólida. Para que la clara forme espuma se debe desnaturalizar a través de un trabajo mecánico como la agitación y batido, en el cual se incorpora aire formando una interface muy estable:

- Apolares orientado hacia el interior de la burbuja de aire- Polares orientados hacia el exterior fase acuosa.

Rompimiento de la espuma: al adicionar lípidos, porque los apolares en contacto con lípidos se revierten del lado de la fase acuosa y libera el gas o aire contenido, o ya sea en tratamiento térmico previo mayor a 60°C y la clara desnaturaliza a 65°C.

Hay sustancias que dan estabilidad a la espuma como el azúcar, el crémor tártaro, gotas de limón.

2. Proteínas de la yema:

1. Procesamiento del huevo

Proteínas de la yema

Al centrifugar la yema se producen dos fracciones:

Sobrenadante o plasma:

Livetinas formadas por tres componentes: alfa, beta y gammaLDL el cual se compone 89% de lípidos neutros y fosfolípidos como la lecitina. Por lo tanto tiene excelentes propiedades emulsificantes

Precipitado (gránulos):

Lipovitelinas: alfa y betaFosvitinaLDL

Deshidratación Congelación Liquido en tetra pack

Se pasteuriza para destruir la salmonella (59°C), la clara coagula a 65°C, por tanto se pasteriza entre 60-62°C por 3.5 minutos para destruir la salmonella pero evitando coagular la clara, después se baja a temperatura de 4°C.

Uno de los problemas del huevo es que sus proteínas son glucoproteinas, sobre todo en la clara, por tanto posee glucosa, aminoácidos y pH alcalino, entonces al pasterizar puede ocurrir la reacción de Maillard, por lo cual se utiliza la glucosa oxidasa para eliminar la glucosa y evitar la reacción de Maillard.

CASCARÓN

-Está atravesada por numerosos poros que forman túneles entre los cristales minerales y permiten el intercambio gaseoso entre el interior y el exterior. Su número varía entre 7 000 y 15 000. Son especialmente numerosos en la zona del polo ancho del huevo, donde aparece la cámara de aire.

-Su resistencia depende del metabolismo mineral de la gallina y, a su vez, de su adecuada alimentación. También influyen: genética, estado sanitario y T°amb.

-La cutícula recubre toda la superficie de y los poros del cascarón; está formada por proteínas (90%) y pequeñas cantidades de lípidos y carbohidratos (mucina). Su función es cerrar los poros, formando una barrera física contra la penetración de m.o., evitar la pérdida de agua y dar un aspecto brillante al huevo. Tras la puesta se presenta en forma húmeda, luego se seca y se va deteriorando y, entre los dos y cuatro días desde la puesta, desaparece. Si el huevo se lava o se frota, puede desaparecer antes.

Las membranas testáceas que recubren el interior del cascarón son dos: interna y externa. Ambas rodean el albumen y proporcionan protección contra la penetración bacteriana; se encuentran fuertemente pegadas entre sí cuando el huevo es puesto por la gallina (a 39°C); tiempo después, al enfriarse, se contrae el volumen del contenido del huevo, penetra aire en el polo grueso, por su mayor concentración de poros, y

se separan en esta zona las membranas para constituir la cámara de aire.

4. Proteínas de la carne

a) DefiniciónParte comestible de los músculos de distintos animales

b) Composición Agua 70% Proteína 20% Grasa 6% (o desde el 5-40%) Solidos nitrogenados no proteicos SNNP Carbohidratos y sustancias no proteicas 2%

c) Tipos de proteínas 20% Contráctiles o musculares 10%

- Brindan estructura, formación de fibras- Tienen la función de transformar la energía química a

energía mecánica, durante la contracción-relajación- Solubles en soluciones de sales muy concentradas- Actina, miosina, tropomiosina, troponina, actinina

Sarcoplasma o solubles 7%- Albuminas y globulinas- Buenos agentes emulsificantes retienen mucha agua cuando

se someten a cocción lenta- Capacidad de coagular y formar geles de estructuras

deseables - Después de la muerte del animal una vez pasado el rigor

mortis o rigidez cadavérica, se deja por 24 horas en refrigeración y las catepsinas ablandan el tejido

Estroma o insolubles 3%- Conforman el tejido conectivo - Se encuentran aquí el colágeno y la elastina, poseen muy

baja cantidad de aminoácidos esenciales.- Tienen la característica de que se pueden ablandar con

ciertas enzimas como la papaína, que degradan al colágeno dando suavidad a la carne.

- El calentamiento lento endurece el tejido conectivo.

Mioglobina:

Pigmento de la carne roja, es una proteína de tipo globular (globina), contiene a un grupo prostético hemo de Fe+2 , tiene gran afinidad por el oxígeno y puede fijarlo de manera reversible sin oxidar al ion ferroso.

La cantidad de mioglobina está relacionada con varios factores, a mayor concentración de mioglobina:

Mayor color rojizo en la carne. Mayor edad del animal. Mayor actividad física. Los machos > hembras. Los animales de caza > granja Ciertas partes (pierna, muslo y corazón

de pollo)

Cambios de la mioglobina durante almacenamiento y procesamiento

1. Almacenamientoa) Mb++(mioglobina rojo purpura) oxigenación MbO2+

+oximioglobina (rojo brillante)

Es la presentación más preferida por los consumidores, a condiciones atmosféricas variadas es muy estable, se forma aproximadamente a los 30-45 minutos de haber cortado la carne, la ausencia de oxigeno causa la reversibilidad de la reacción anterior.

b) Sin embargo el oxígeno puede llegar a oxidar al ion ferroso y convertirlo en ion férrico, convirtiéndolo en un compuesto color café-pardo conocido como metamioglobina:

Mb++ (mioglobina rojo purpura) O2 Mb+++ (metamioglobina).

En tejido vivo la metamioglobina puede ser regresada a mioglobina en presencia de agentes reductores como la glucosa, pero si la carne se somete a cocción la mioglobina se desnaturaliza de manera irreversible produciendo también metamioglobina.

Nota: Cuando el hierro esta oxidado Fe+3 no puede combinarse con otras moléculas, es decir no puede ligarse ni al oxigeno ni al agua, en cambio si el átomo de hierro esta reducido como ion ferroso, puede transportar oxígeno y ligarse a agua. Si solo existen pequeñas

cantidades de oxígeno, como sucede en un empaque semipermeable cerrado y se cubre con películas (películas de cloruro de polivinilo) el Fe del pigmento se oxida convirtiéndose en metamioglobina –almacenamiento prolongado-

Un factor importante para mantener el rojo brillante de la carne consiste en mantenerla a una temperatura cercana a su punto de congelamiento.

2. Procesamiento

Curado:

a) El proceso de curado de la carne es un proceso utilizado para la preservación del color rosado en productos cárnicos procesados y cocidos que consiste en agregar pequeñas cantidades de nitritos o nitratos los cuales en un medio ácido liberan óxido nitroso, el cual se combina con la mioglobina formando nitroso-mioglobina la cual durante la cocción se desnaturaliza convirtiéndose en nitroso-hemo-cloro. Mb++ mioglobina rojo purpura cocción, NO2

- o NO3+ nitroso-

ferro-hemocromo++ color rosado en jamones y salchichas Mb++ mioglobina rojo purpura NO2

- o NO3+ nitrosoMb++ color

rojo-salazón en salami

Nota: El nitrosoMb++ y nitroso-ferro-hemocromo++, son compuestos muy susceptibles a la luz y a aire y se puede degradar el color por lo que se empacan con compuestos a bases de resinas y plásticos.

Los nitritos y nitratos que se añaden contribuyen en el color, sabor, pero la más importante es la conservación contra Clostridium botulinum que produce la toxina botulínica y otros m.o, pero también se sabe que los nitritos y nitratos son cancerígenos porque producen nitrosaminas, pero se necesitan cantidades muy grandes para causar el efecto cancerígeno que además se desarrolla paulatinamente, por tanto se permiten solo 200ppm como concentración máxima.

b) En el caso del atún, para generar el color rosado característico de este producto enlatado:

MbO2++ oximioglobina rojo brillante se somete a un proceso de cocción en condiciones reductoras con acido ascórbico, SO2, glucosa ferro-hemocromo++ color rosa.

DECOLORACIÓN DE LOS EMBUTIDOS

El nitrosilhemocromo es un pigmento termoestable, pero es muy susceptibles a la decoloración por la luz y el oxígeno del aire, esto consta de dos fases:

1) la disociación del óxido nítrico del grupo hemo que es catalizada por la luz, y

2) la oxidación del oxido nítrico, desarrollándose un color marrón-grisáceo.

Esto se puede evitar por: exclusión del oxígeno que puede contactar con la superficie de la carne (envasada al vacío o películas impermeables al oxígeno), por el envasado con sustancias opacas, uso de empaques con protección LUV, o lámparas de espectro equilibrado que emiten niveles más bajos de calor (86% menos LUV B) y la radiación ultravioleta que daña las superficies (52% menos). Uso del fruto noni

COLORACIONES VERDOSAS

• Ciertas bacterias producen condiciones reductoras que aunado a la exposición al aire produce un compuesto verde en la superficie del producto, conocido como colemioglobina (descomposición). En condiciones aerobias las bacterias responsables originan peróxido de hidrógeno, que oxida directamente el pigmento de la carne curada.

• Las cantidades excesivas de nitrito también originan un enverdecimiento del pigmento de la carne conocido como “quemadura del nitrito”. Dado que el nitrito es muy reactivo en medio ácido, la quemadura de nitrito constituye un problema en embutidos fermentados.

2. Propiedades funcionales de las proteínas

a) Nutrición: cantidad, calidad de los aminoácidos, el aminoácido limitante provoca la pérdida de los aminoácidos sobrados que se utilizan como fuente de energía. La biodisponibilidad también influye en algunos alimentos se requieren ciertos procesos para haceros biodisponibles.

b) Hidratación: elevadas cantidades de aa hidrofilicos, aumentan la capacidad de absorción de agua, por formación de puentes de hidrogeno, esto va ligado a la solubilidad (en el punto isoeléctrico es menos soluble) que contribuye a dar viscosidad, formación de geles, coagulación (se da en el punto isoeléctrico).

c) Reologia y estructura: redes tridimensionales (geles), elasticidad, expansibilidad y cohesión dadas por las gluteninas. Ejemplo: masas para panificación.

d) Sensoriales: mioglobina, reacción de Maillard (costra del pan etc.), olor , sabor, textura, sensación bucal, turbidez

e) Superficie: emulsificante como la yema de huevo, leche. Espumantes: clara de huevo. Estabilizantes

f) Otras: acción enzimática: clarificantes de jugos como las pectinasas. Producción de proteínas modificadas.

Enzimas

a) Definición- Del griego que significa en la levadura, catalizador biológico de

carácter proteico globular que actúa en reacciones biológicas a gran velocidad y con un alto grado de especificidad.

- Su uso se remonta a los egipcios aunque no se conocían como tal, después viene la enzimología en la era moderna.

- Las enzimas se relacionan con etapas de la vida.- Tienen una estructura 3D, de una cadena polipeptídica.- Requieren de un cofactor o coenzima para realizar su trabajo,

metales, vitaminas.

b) Comportamiento característico de una enzima y su velocidad de reacción

- Factores que modifican o desnaturalizan Temperatura Fuerza iónica: adición de sales. pH en el pI son menos solubles, pH optimo etc. Constante dieléctrica: disolventes Actividad acuosa

- Velocidad especifica 1 000 000 moléculas S/seg Sustrato especifico

- Conformación ideal del: Sitio activo (porción de aa de la enzima que participa

directamente en la unión y transformación del sustrato).

- Requiere poca energía de activación- La actividad de la enzima no depende de la concentración, UIAE,

unidades internacionales de actividad enzimática- Velocidad especifica de acción de una enzima depende de la

concentración de enzima, del sustrato, o independiente de ambas. - Ejemplo: - Si la Km de la enzima es alta: Poca afinidad por el sustrato, por lo que

se requieren elevadas concentraciones de sustrato para activar a la enzima (ej. Glucokinasa (hígado), fosforila a la glucosa para que el hígado la pueda metabolizar, en cambio, si el sustrato está en baja cantidad el hígado la deja pasar y no la metaboliza. Inducible por la concentración de sutrato.

- Si la Km de la enzima es baja: Alta afinidad por el sustrato, por lo tanto siempre se metaboliza el sustrato aunque sea baja su concentración (Galactosa kinasa y fructosa kinasa: fosforilan a estos monosacáridos y los convierte en glucosa para ser utilizados en alguna ruta.

c) Importancia de algunas enzimas en alimentos

1. Oscurecimiento enzimático, relacionado con el reino vegetal,

- Enzimas vegetales, oxidasas, amilasas, pectinasas, clorofilasas, lipasas, proteasas.

- Oxidasas: polifenoloxidasa PPO, enzimas que inducen el oscurecimiento, cuando un fruto a sufrido un daño físico, requieren oxigeno, el cual actúa como aceptor de protones, se encuentran bajos otros nombres como tirosinasas, catecolasas, enolasas, fenoloxidasas, oxidoreductasas.

- Se encuentran presentes en algunos frutos como: manzana, plátano, pera, aguacate, membrillo, uvas, lechuga, duraznos.

- Provocan problemas de calidad sensorial y nutricional, por lo que se ha reprimido genéticamente la expresión de PPO

Mecanismo de acción:

O2+ PPO ------------- > (citoplasmas) + a.a (proteínas)

---- > Polimerizan O-DIfenol (vacuolas) O-quinonas Melaninas

Soluciones tecnológicas para evitar el oscurecimiento enzimático:

- Blanqueadores como los bisulfitos o dióxido de azufre.- Modificación genética para reprimir enzimas causantes del

oscurecimiento- Escaldado para inactivación de enzimas- Bajar o reducir el pH, la PPO trabaja entre 5 y 7- Aumentar Aw (bajo contacto con O2)- Adición de sales - Constante dieléctrica (agregar crema por su baja cte dielectrica) - EDTA (agente quelante del ion cobre que es con el que trabaja la

enzima)- Metil tranferasas (metila los fenoles y ya no tiene sustrato la enzima y

por lo tanto no tiene actividad la enzima)

Uso de enzimas “control de calidad”El control de calidad Involucra el análisis de la actividad de ciertas enzimas ya que estas indican las condiciones del proceso. Detectar las enzimas para ver si un proceso está bien o mal realizado:

Enzima Industria alimentaria

Interpretación

Fosfatasa Alcalina

Lácteos (Prueba de calidad en leche pasteurizada)

Azul (fosfatasa libero grupos fosfatos) por lo tanto la pasteurización fue deficiente, Puede haber una reactivación de la enzima por renaturalización si ya tiene muchos días de almacenamiento. Se da también la contaminación cruzada. Sin color; es negativa, por lo tanto la leche estuvo bien pasteurizada. (71°C / 15-20 s). Evitar Coxiella burnetti que es una bacteria relacionada con la tuberculosis.

Catalasa H2O2

Leche y cárnicosLeche: Si da negativa significa pureza (pasteurizada correctamente y en condiciones de higiene adecuadas), positiva indica mastitis en la vaca y generación de catalasas de la vaca para combatir la infección.

Cárnicos: Si da positiva, puede indicar contaminación con m.o. aerobios,

Peroxidasa

Leche UHT (ultra high temperature), vegetales congel

Si la prueba da negativa quiere decir que hubo eficiencia en el escaldado. Lo cual es de interés en los vegetales congelados.SI la prueba fue positiva como en el caso de la leche UHT significa que hubo un excesivo tratamiento térmico que destruyó vitaminas termolábiles

Invertasa

CervezaSi da negativa significa que la pasteurización fue adecuada (la invertasa presente en la elaboración de la cerveza debe desnaturalizarse en el proceso de pasteurización)SI da positiva indica que la pasteurización no fue adecuada.

Amilasa Miel: jarabes de maíz

Si da negativa indica que hubo un calentamiento excesivo y destruye la amilasa

Glucosa oxidasa

Huevo La enzima se añade para evitar la reacción de MillardSi la prueba es negativa (deseable) indica que la pasteurización fue adecuada

Estearasa

Panificación (pan de caja), dulces obtenidos de fritas (até) con Aw intermedia. Si la prueba da positiva indica contaminación con hongos.

Efectos específicos de algunas enzimas en alimentosEnzima Alimento Acción o

aplicaciónAdaptación industrial

+Amilasas +Cerveza (malta germinada), jarabes de maíz (hidrolizados), papas

Degradar almidónazucares simples (fermentables por levaduras)

Proceso de malteadoSi se almacenan las papas a T baja, se inactivan las amilasas y esto reduce el oscurecimiento enzimático durante el freído. En el caso contrario se puede elevar la T para activar las amilasas y que liberen azucares simples para obtener un sabor mas dulce.

+Catepsinas

+Carne Ablandamiento natural sin degradación muscular.

Se activan a baja T, durante el almacenamiento de 24h a 4°CSi se mata al animal estresado, se agota el glucógeno se tiene carne con elevado pH, dura, oscura, retiene mas agua. Si se mata al animal relajado hay glucógeno, el pH es mas bajo actúan las catepsinas, la carne es mas blanda, pálida, exudativa.

+Glucosa isomerasa

+Streptomyces Transforma glucosa en

Enzima se empaca en columnas refresco, no

fructosa directamente en la refresquera si no en las que hacen jarabe de maíz

+Invertasa +Miel de abeja Hidroliza la sacarosa, invirtiéndola

Construcción de panales de abeja para maximizar la producción

+Lipasa +Leche Hidroliza los TG liberando AG sabor y aroma

Elevada T (tratamiento térmico) se inactiva (desnaturalizarla) y ya no hay degradación ni sabores desagradables.En el caso de la producción de quesos se inocula la enzima- quesos de tipo europeo

+Proteasas

+Harina de trigo Degradan el gluten no esponja el pan es decir reduce el volumen, por tanto no son deseables.También para obtener hidrolizados proteicos

Se usan agentes oxidantes o agentes maduradores de pan, convierten un sulfhidrilo a disulfuro y por tanto inhiben la enzima, bromatos, peryodatos etc.

Hidrolizados de soya o leche maternizada

+Estearasas

+Frutas Reducen esteres en la maduración (olor y sabor)

Se ha adaptado en los procesos de cosecha, almacenamiento y procesamiento.

+Papaína +Papaya Ablandador de carnes y para eliminar la turbidez de la cerveza, medicamento digestivo

- Cárnicos- Cerveza- Farmacia

+Pectinasas

+Frutas y vegetales+Extraer de Aspergillus niger

+Clarificación de jugos (eliminar la turbidez)

- Jugo comercial de manzana

+Renina +Ternera+Extrae de m.o.

+Coagulación de las caseínas de la leche.