Tema 1 estructura Proteínas
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PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
Definición y clasificación de proteínasNiveles de estructura en las proteínas
Interacciones químicas responsablesEstructura primaria: Secuencia de aa
Método de SangerBioinformática. PDB
CAPÍTULO 1
Bioinformática. PDB Estructura secundaria
α-Hélice y Hoja plegada βEstructura terciaria: motivos y dominios
ConformaciónEstructura cuaternaria Desnaturalización y renaturalización: ChaperoninasConformaciones patológicas de proteínas
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS:SEGÚN CONFORMACIÓN
GLOBULARES. Conformación redondeada.Solubles en agua. Función dinámica.Enzimas, anticuerpos.
FIBROSAS.Conformación alargada. No solubles en agua. Función estructural. Keratina del pelo.
NIVELES DE ESTRUCTURA EN LAS PROTEÍNA
PLANARIDAD DEL ENLACE PEPTÍDICO
ESTRUCTURA RESONANTE: MAS ESTABILIDAD
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS: DISPOSICIÓN PLANAR DE E. PEPTÍDICOS
INTERACCIONES QUÍMICAS RESPONSABLES DEL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS
Puentes salinos: Naturaleza electrostática. Glu-COO- ----- H3N+-LysFuerza 350 kJ/mol. Entornos secos
Puentes de Azufre: Naturaleza covalente. Cys-S----S-Cys.Fuerza: 210 kJ/mol
Puentes de hidrógeno: Interacción de un H con otro átomo Puentes de hidrógeno: Interacción de un H con otro átomo más electronegativo que él (21 kJ/mol). Coope-ratividad. Naturaleza electrostática
Interacciones hidrofóbicas: Ordenamiento de residuos y desordenamiento de moléculas de agua suponeaumento neto de entropía y por tanto ganancia de estabilidad del sistema (17 kJ/mol de residuo)
Fuerza de van der Waals: Naturaleza electrostática. 4,2 kJ/mol
FREDERIK SANGER
SECUENCIA DE PROTEÍNAS APARTIR DE LASECUENCIA DELDNA.
EL CÓDIGOGENÉTICO
ÁRBOL EVOLUTIVO DERIVADO DE LAS SECUENCIAS DE UNA PROTEÍNA
Basado en la divergente secuencia encontrada en la familia de proteínas GroEL
α-HÉLICE:
Máxima formaciónde puentes de H
MODELO EN α-HÉLICE
R de los aminoácidoshacia el exterior
ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJA PLEGADA β
Paralela
Antiparalela
HOJA PLEGADA β
HOJA PLEGADA β
HOJA PLEGADA: EXTENDIDA
HOJA PLEGADA: REPRESENTACIÓN ESQUEMÁTICA
EXTENDIDA TWISTED
LAS PROTEÍNAS GLOBULARES SON COMPACTAS:BSA: UNA SIMPLE CADENA DE 585 RESIDUOS DE AAs
DOMINIO ESTRUCTURAL (α/β Barrel)OBTENIDO POR REPETICIÓN DE UN MOTIVO MÁS SIMPLE (β-α-β Loop)
MOTIVO DOMINIO
ESTRUCTURA TERCIARIA: MOTIVOS ESTRUCTURALES
ESTRUCTURA TÍPICA DE UNA PROTEÍNA QUE ENCAJA EN LA MEMBRANA Y ABRE POROS
ESTRUCTURA TERCIARIA: DISPOSICIÓN TRIDIMENSIONAL
MIOGLOBINA: ESTRUCTURA TERCIARIA
- Una cadena de 153 aa
- Globular- 7 fragmentos en
α-hélice- Un grupo Hemo
MIOGLOBINA: MODELO DE BOLAS
AMARILLOS: AA HIDROFÓBICOSAZUL: AA CARGADOSBLANCOS: RESTO DE AA
B. SECCIÓN TRASVERSALAA HIDROFÓBICOS ESTÁNEN EL INTERIOR
PLEGAMIENTOS INICIALES DE UNA CADENA
CADENA DESORDENADA
CADENAPLEGADA
PLEGAMIENTO SIMULADO
Segmento de 36 residuos de aa. t = 1 ms
HEMOGLOBINA HUMANA: TETRÁMERO α2β2
HEMOGLOBINA HUMANA: MODELO DE BOLAS
DESNATURALIZACIÓN
RENATURALIZACIÓN
PRIÓN HUMANO
Monómeronomal
Dímeropatológico