PROTEÍNAS: ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

Definición y clasificación de proteínasNiveles de estructura en las proteínas

Interacciones químicas responsablesEstructura primaria: Secuencia de aa

Método de SangerBioinformática. PDB

CAPÍTULO 1

Bioinformática. PDB Estructura secundaria

α-Hélice y Hoja plegada βEstructura terciaria: motivos y dominios

ConformaciónEstructura cuaternaria Desnaturalización y renaturalización: ChaperoninasConformaciones patológicas de proteínas

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS:SEGÚN CONFORMACIÓN

GLOBULARES. Conformación redondeada.Solubles en agua. Función dinámica.Enzimas, anticuerpos.

FIBROSAS.Conformación alargada. No solubles en agua. Función estructural. Keratina del pelo.

NIVELES DE ESTRUCTURA EN LAS PROTEÍNA

PLANARIDAD DEL ENLACE PEPTÍDICO

ESTRUCTURA RESONANTE: MAS ESTABILIDAD

ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS: DISPOSICIÓN PLANAR DE E. PEPTÍDICOS

INTERACCIONES QUÍMICAS RESPONSABLES DEL PLEGAMIENTO DE LAS PROTEÍNAS

Puentes salinos: Naturaleza electrostática. Glu-COO- ----- H3N+-LysFuerza 350 kJ/mol. Entornos secos

Puentes de Azufre: Naturaleza covalente. Cys-S----S-Cys.Fuerza: 210 kJ/mol

Puentes de hidrógeno: Interacción de un H con otro átomo Puentes de hidrógeno: Interacción de un H con otro átomo más electronegativo que él (21 kJ/mol). Coope-ratividad. Naturaleza electrostática

Interacciones hidrofóbicas: Ordenamiento de residuos y desordenamiento de moléculas de agua suponeaumento neto de entropía y por tanto ganancia de estabilidad del sistema (17 kJ/mol de residuo)

Fuerza de van der Waals: Naturaleza electrostática. 4,2 kJ/mol

FREDERIK SANGER

SECUENCIA DE PROTEÍNAS APARTIR DE LASECUENCIA DELDNA.

EL CÓDIGOGENÉTICO

ÁRBOL EVOLUTIVO DERIVADO DE LAS SECUENCIAS DE UNA PROTEÍNA

Basado en la divergente secuencia encontrada en la familia de proteínas GroEL

α-HÉLICE:

Máxima formaciónde puentes de H

MODELO EN α-HÉLICE

R de los aminoácidoshacia el exterior

ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJA PLEGADA β

Paralela

Antiparalela

HOJA PLEGADA β

HOJA PLEGADA β

HOJA PLEGADA: EXTENDIDA

HOJA PLEGADA: REPRESENTACIÓN ESQUEMÁTICA

EXTENDIDA TWISTED

LAS PROTEÍNAS GLOBULARES SON COMPACTAS:BSA: UNA SIMPLE CADENA DE 585 RESIDUOS DE AAs

DOMINIO ESTRUCTURAL (α/β Barrel)OBTENIDO POR REPETICIÓN DE UN MOTIVO MÁS SIMPLE (β-α-β Loop)

MOTIVO DOMINIO

ESTRUCTURA TERCIARIA: MOTIVOS ESTRUCTURALES

ESTRUCTURA TÍPICA DE UNA PROTEÍNA QUE ENCAJA EN LA MEMBRANA Y ABRE POROS

ESTRUCTURA TERCIARIA: DISPOSICIÓN TRIDIMENSIONAL

MIOGLOBINA: ESTRUCTURA TERCIARIA

- Una cadena de 153 aa

- Globular- 7 fragmentos en

α-hélice- Un grupo Hemo

MIOGLOBINA: MODELO DE BOLAS

AMARILLOS: AA HIDROFÓBICOSAZUL: AA CARGADOSBLANCOS: RESTO DE AA

B. SECCIÓN TRASVERSALAA HIDROFÓBICOS ESTÁNEN EL INTERIOR

PLEGAMIENTOS INICIALES DE UNA CADENA

CADENA DESORDENADA

CADENAPLEGADA

PLEGAMIENTO SIMULADO

Segmento de 36 residuos de aa. t = 1 ms

HEMOGLOBINA HUMANA: TETRÁMERO α2β2

HEMOGLOBINA HUMANA: MODELO DE BOLAS

DESNATURALIZACIÓN

RENATURALIZACIÓN

PRIÓN HUMANO

Monómeronomal

Dímeropatológico