1

2

1. Concepto de proteína2. Clasificación de las proteínas3. Los aminoácidos

a. Clasificación de los aminoácidosb. Aminoácidos esencialesc. Estructura de los aminoácidosd. Propiedades de los aminoácidose. Actividad ópticaf. Estereoisometríag. Comportamiento químicoh. Unión de los aminoácidosi. El enlace peptídicoj. Péptidos y oligopéptidos de

interés biológico4. Estructura de una proteína

a. Estructura primaria

b. Estructura secundariaI. α-héliceII. Hélice de colágenoIII. Conformación β (lamina

plegada β)IV. Giros β

c. Estructura terciariad. Estructura cuaternaria

5. Propiedades de las proteínas6. Clasificación de proteínas

1. Holoproteínas2. Heteroproteínas

7. Funciones y ejemplos de proteínas

Índice

Concepto de proteínas

• La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más

antiguo, lo primero‖.

• Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de

elevado peso molecular; compuestos químicos muy complejos que

se encuentran en todas las células vivas.

• Hay ciertos elementos químicos que todas ellas poseen, pero los

diversos tipos de proteínas los contienen en diferentes cantidades.

• Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),

oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también

azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre

(Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).

3

• Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;

constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.

• Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una

célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.

• Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas

moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas

Aminoácidos (Aa).

• Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño

molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y

polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.

• Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una

estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente de

proteínas.

4

PROTEÍNAS

Holoproteínas

Proteínas filamentosas

Proteínas globulares

Heteroproteínas

Cromo proteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

Clasificación de las proteínas

5

Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.

Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden

presentar otros elementos.

Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo

amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α).

6

Las otras dos valencias del carbono se

saturan con un átomo de H y con un

grupo variable denominado radical R.

Este radical es el que determina las

propiedades químicas y biológicas de

cada aminoácido. Según éste se

distinguen 20 tipos de aminoácidos.

Aminoácidos: Unidades estructurales de las Proteínas

Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.

H2N – C – H

COOH

RGrupo AMINO

Grupo CARBOXILO (ÁCIDO)

8

Aminoácidos

Según la polaridad del radical

Hidrófobos

Hidrófilos

Ácidos

Básicos

Según la estructura del radical

Alifáticos

Ácidos

Básicos

NeutrosAromáticos

Heterocíclicos

Clasificación de aminoácidos

1. Aminoácidos alifáticos. Son los aminoácidos en los que el radical R

es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además,

grupos —COOH y —NH2. Los aminoácidos alifáticos se clasifican en

neutros, ácidos y básicos.

1. Neutros. Si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino.

2. Ácidos. Si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no

amino.

3. Básicos. Si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos

carboxilo

2. Aminoácidos aromáticos. Son aquellos cuyo radical R es una cadena

cerrada, generalmente relacionada con el benceno.

3. Aminoácidos heterocíclicos. Aquellos cuyo radical R es una cadena

cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del

carbono y del hidrógeno.

9

Clasificación de aminoácidos

10

1. Aminoácidos con R no polar, hidrófobo

2. Aminoácidos con R polar sin carga, hidrófilos y por tanto más

solubles que los anteriores.

3. Aminoácidos ácidos. Presentan carboxilos en el radical R, que

normalmente está ionizado.

4. Aminoácidos básicos. Presentan un radical R que se carga

positivamente a pH neutro.

Existe otra clasificación basada en función de la carga del radical R

(es la que viene en el libro de texto):

De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte

de las proteínas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y

que deben ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las

bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los

necesitan para fabricar sus proteínas.

11

Clasificación de aminoácidos

12

13

14

• Son aquellos que los

organismos heterótrofos deben

tomar de su dieta ya que no

pueden sintetizarlos en su

cuerpo (los autótrofos pueden

sintetizarlos todos)

• Las rutas metabólicas para su

obtención suelen ser largas y

energéticamente costosas, por

lo que los vertebrados las han

ido perdiendo a lo largo de la

evolución (resulta menos

costoso obtenerlos en los

alimentos).

• EN ADULTOS: 8

– Fenilalanina

– Isoleucina

– Leucina

– Lisina

– Metionina

– Treonina

– Triptófano

– Valina

• EN NIÑOS los anteriores y:

– Arginina

– Histidina

Aminoácidos Esenciales

16

En un aminoácido, un carbono central (ɑ) se une a:

• Un grupo amino –NH2

• Un grupo carboxilo –COOH

• Un hidrógeno

• Un cadena lateral R que difiere en los 20 aminoácidos existentes.

CH2N COOH

H

CH3

Monómero

AMINOÁCIDO

Estructura de los aminoácidos

1. Los aminoácidos son compuestos

sólidos.

2. compuestos cristalinos

3. Presentan un elevado punto de

fusión.

4. Son solubles en agua.

5. Tienen actividad óptica

17

6. Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a

pH=7 presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que

permanece en equilibrio con la forma no iónica. Este estado varía con

el pH. A pH alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el

grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado (NH3+) y el

grupo carboxilo no.

Propiedades de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α

asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo

amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno.

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica,

es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa

una disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se

denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (—).

18

Actividad óptica de los aminoácidos

Debido a la presencia del carbono asimétrico, los aminoácidos pueden

presentar dos configuraciones espaciales.

Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo en el espacio, de

forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo —NH2 queda situado a la

derecha, mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una

configuración L.

19

Estereoisomería de los aminoácidos

La disposición L o D es

independiente de la actividad

óptica. Por ello, un L-

aminoácido podrá ser

levógiro o dextrógiro, e igual

ocurrirá con la configuración

D.

En la naturaleza, la forma L es la más

abundante, y todas las proteínas están

formadas por aminoácidos L

En disolución acuosa, los aminoácidos

muestran un comportamiento anfótero,

es decir, pueden ionizarse, dependiendo

del pH, como un ácido (los grupos -COOH

liberan protones, quedando como -COO- ),

como una base (los grupos -NH2 captan

protones, quedando como -NH3+) o como

un ácido y una base a la vez.

En el último caso los aminoácidos se

ionizan doblemente, apareciendo una forma

dipolar iónica llamada zwitterion.

20

Comportamiento químico: propiedades ácido-básicas

Un zwitterión es un compuesto químico

que es eléctricamente neutro pero que

tiene cargas positivas y negativas

sobre átomos diferentes.

El carácter anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH, ya que se

comporta como un ácido o como una base según le convenga al organismo.

21

La forma dipolar, en un medio ácido, capta protones y se comporta como una

base y en un medio básico libera protones y se comporta como un ácido.

El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con

tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico.

22

23

El punto isoeléctrico es el valor de pH al

que el aminoácido presenta una carga

neta igual al cero

Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces

peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.

Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se

denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.

Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y

si es superior a 50 se denomina polipéptido.

Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de

cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso

molecular excede de 5 000 se habla de proteína.

24

Unión de los aminoácidos

Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas para

formar cadenas lineales no ramificadas.

25

C

H

R

C

O

OH

N

H

H

C

H

R

C

O

OH

N

H

H

C N

=

O

H

C

H

R

N

H

H

C

H

R

C

O

OH

+ H2O

Unión Peptídica

CONDENSACIÓN

Enlace peptídico

26

1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo

amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

2. Los grupos de aminoácidos unidos por este enlace se denominan

residuos para resaltar la pérdida de una molécula de agua en cada

enlace.

3. El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la

cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.

Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.

Enlace peptídico

27

4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace

doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano

los átomos que lo forman.

5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide

girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los

Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.

Enlace peptídico

28

29

30

Péptidos y oligopéptidos de interés biológico

Existen algunos péptidos cortos con función

biológica.

Entre ellos podemos citar:

• El tripéptido glutatión (que actúa como

transportador de hidrógeno en algunas

reacciones metabólicas).

• Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con

actividad hormonal), la insulina y el glucagón

que regulan la concentración de glucosa en

sangre.

• Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y

valinomicina (antibióticos).

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles

estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA

2. ESTRUCTURA SECUNDARIA

3. ESTRUCTURA TERCIARIA

4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en

el espacio.

Estructura de las proteínas

31

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el

orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos

desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.

32

Estructura primaria

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y

de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de

la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un

solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.

33

Estructura primaria

34Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

Estructura primaria

35

Estructura primaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de

aminoácidos o estructura primaria en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la

síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus

enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura

secundaria.

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria: la α-hélice, la hélice

de colágeno y la conformación β o lámina plegada β. La estructura

secundaria de la cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que

la forman.

36

Estructura secundaria

• Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los

aminoácidos dan origen a la estructura secundaria.

• Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno

intracatenarios.

• La estructura secundaria puede ser:

– Conformación ɑ (Hélice)

– Conformación β (Hoja plegada)

• Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales, existen

otras menos frecuentes.

• Existen sectores de los polipéptidos cuya estructura no está bien

definida: los enroscamientos aleatorios o ―ad-random‖.

37

Conformación β

Conformación ɑ

Estructura secundaria

La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse

helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.

Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre

el —CO— de un aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le

sigue.

En la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos —CO— quedan

orientados en el mismo sentido, y los hidrógenos de todos los grupos

—NH— quedan orientados justo en el sentido contrario.

La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta

La rotación es hacia la derecha.

38

α-hélice

• El colágeno posee una disposición

en hélice especial, mas alargada

que la α-hélice, debido a la

abundancia de prolina e

hidroxiprolina.

• Estos aa poseen una estructura

que dificulta la formación de

enlaces de hidrógeno, por lo que

se forma una hélice más

extendida, con sólo tres

aminoácidos por vuelta.

39

Hélice de colágeno

• Su estabilidad viene dada por la asociación de tres

hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o

superhélice que es la responsable de la gran fuerza de

tensión del colágeno.

• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y

enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las

maromas y cables se construyen de forma semejante a

esta triple hélice.

40

Hélice de colágeno

• Hay algunas alteraciones

del colágeno que provocan

síndromes como el de el

hombre de goma o el

síndrome de Marfán que

padecía Paganini y que

explicaba sus dedos largos

e hiperextensibles

41

Hélice de colágeno

42

• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

• Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las

hojas, de forma alterna.

Conformación-β

• Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.

• No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la

cadena polipeptídica. Si que existen enlaces de hidrógeno intercatenarios,

en los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran

estabilidad a la estructura.

• Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y

antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor

frecuencia en las proteínas.

• Si la cadena con conformación β se repliega sobre si misma, se pueden

establecer puentes de hidrógeno entre segmentos, antes distantes, que

ahora han quedado próximos. Esto da lugar a una lámina en zigzag muy

estable denominada β-lámina plegada. Esta estructura también se puede

formar entre dos o mas cadenas polipeptídicas diferentes.

43

Conformación-β

44

ANTIPARALELA

PARALELA

Conformación-β

45

• Muchas proteínas globulares presentan segmentos con conformación β

alternados con segmentos de estructura en α-hélice.

• En general, las proteínas que se quedan en la estructura secundaria, dan

lugar a proteínas filamentosas alargadas.

• Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones

esqueléticas.

• Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos,

etc, la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido

conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

46

Conformación-β

47

48

Características de la Hoja plegada (beta-lamina):

• Los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos de cadenas

adyacentes (o de segmentos adyacentes de una misma cadena)

están en el mismo plano apuntando uno hacia el otro, de tal

forma que se hace posible el enlace de hidrogeno entre ellos.

• Los puentes de hidrogeno son mas o menos perpendiculares al

eje principal de la estructura en hoja plegada.

• Todos los grupos R en cada una de las cadenas alternan,

primero arriba del eje de la lamina, después abajo del mismo, y

así sucesivamente.

Conformación-β

49

Secuencias de la cadena polipeptídica con

estructura α o β a menudo están conectadas

entre sí por medio de los llamados giros β.

Son secuencias cortas, con una conformación

característica que impone un brusco giro de

180o a la cadena principal de un polipéptido.

Giros β

AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal

en estructuras de tipo α o β) aparecen con

frecuencia en este tipo de estructura.

La conformación de los giros b está estabilizada

generalmente por medio de un puente de

hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β

Sirven para que la proteína adopte estructuras

más compactas

• La conformación terciaria de una proteína globular es la conformación tridimensional del polipéptido plegado.

• Las interacciones que intervienen en el plegamiento de la estructura secundaria son:

• Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares.

• Uniones de Van der Waals.

• Puentes de Hidrógeno.

• Interacciones salinas.

• Puentes Disulfuro.

• Las funciones de las proteínas dependen del plegamiento particular que adopten.

• Esta estructura está altamente influenciada por la estructura primaria.

50

Estructura terciaria

• Es disposición espacial de la estructura secundaria de un polipéptido al

plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

• La conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad en agua y

en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte,

enzimáticas, hormonales, etc

• Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de

enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

51

Estructura terciaria

Lámina β

Hélice α

52

Residuos

hidrofóbicosResiduos

polares

SCH2

R

H

H

HN N

CH2

H

C

O

R

H

H

C,M

E,G,N,Q

HO CH2

HO CH

R

H

N

H

CH2

H

N

H

C

O

N

H

H C

NH2+

NH

Y

S,T

K

R

N,Q

Aceptores

Donadores

Enlaces de hidrógeno en estructura terciaria

Enlaces salinos o iónicos en estructura terciaria

CH2 NH3

K

RCH2 NH

C

NH2

NH2

H

HN

NH

CH2

OOC CH2

D,E

Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro

S

S

Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida

N

C

N

C

N

C

O

N

H

O

H

O

H

R

R

H

N

C

N

C

C

N

O

H

H

O

R

H

O

D,EK

57

Interacciones que

intervienen en el

plegamiento de la

estructura terciaria

• En los tramos rectos, la cadena polipeptídica posee estructura

secundaria de tipo α-hélice o β-lámina

• En los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa.

• Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de α-

hélice y conformación-β que aparecen repetidamente en proteínas

distintas.

• Reciben el nombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega

y se desnaturaliza casi independientemente de los demás.

• Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido

como unidades modulares para constituir diferentes tipos de proteínas

globulares.

• Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas estrechas o

«cuellos», lo que posibilita un cierto movimiento rotacional. Así, al

separarse dos dominios, permiten la introducción de la molécula de

sustrato y, al acercarse, la fijan para actuar sobre ella.58

59

- Enlaza a un pequeño ligando

- ―Atravesar‖ la membrana plasmática

- Contiene el sitio catalítico (enzimas)

- Enlazar al DNA (en factores de transcripción)

- Provee una superficie para enlazarse

específicamente a otra proteína.

Funciones de los Dominios:

A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para la

proteína:

1. La estructura cuaternaria es la unión mediante

enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas

polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o

no, para formar un complejo proteico.

2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe

el nombre de protómero (subunidad o monómero)

3. Según el número de protómeros que se asocian.

las proteínas que tienen estructura cuaternaria se

denominan:

• Dímeros, como la hexoquinasa.

• tetrámero como la hemoglobina.

• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.

• Polímeros, cuando en su composición

intervienen gran número de protómeros.

(cápsida del virus de la poliomielitis, que

consta de 60 subunidades proteicas, los

filamentos de actina y miosina de las células

musculares, etc).

60

Estructura cuaternaria

• Las interacciones que estabilizan esta

estructura son en general uniones débiles:

• Interacciones hidrofóbicas.

• Puentes de hidrógeno.

• Interacciones salinas.

• Fuerza de Van der Waals.

• En algunas ocasiones puede haber

enlaces fuertes tipo puentes disulfuro,

en el caso de las inmunoglobulinas.

61

Estructura cuaternaria

62

• Reduce la cantidad de información genética necesaria.

• El ensamblaje y la disgregación se controlan fácilmente, ya que las

subunidades se asocian por enlaces débiles.

• Los mecanismos de corrección pueden excluir durante el ensamblaje las

subunidades defectuosas, con lo que disminuyen los errores en la

síntesis de la estructura.

Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos tipos:

• Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi idénticas.

• Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.

63

El uso de subunidades menores para construir grandes estructuras

presenta varias ventajas:

En resumen, la estructura de una proteína.

64

Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Secuencia Conformación Asociación

Hélice

Hoja Plegada

Globular

Fibrosa

Subunidades iguales

Subunidades distintas

Combinación

ilimitada de

aminoácidos.

Unión

Peptídica

Puente de

Hidrógeno

Puente de Hidrógeno,

Interacciones hidrofóbicas,

salinas, electrostáticas.

Fuerzas diversas no

covalentes.

Las propiedades de las proteínas dependen sobre todo de los radicales R

libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la

posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

El conjunto de aminoácidos de una proteína (en el caso de las proteínas

enzimáticas) cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras

moléculas y de reaccionar con éstas se denomina centro activo de la

proteína.

65

PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Propiedades de las proteínas

SolubilidadDesnaturalización y renaturalización

Especificidad

De función De especie

Capacidad amortiguadora

Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo

que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.

La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al

ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de

agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de

agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que

provocaría su precipitación.

66

Solubilidad

La solubilidad depende del pH,

temperatura, concentración

iónica... A pesar de ser solubles, la

mayoría de las membranas

biológicas son impermeables al

paso de proteínas.

Capa de moléculas de agua

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida

a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de

precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Desnaturalización y renaturalización

I. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se

desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

2. Radiaciones

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes

2. Urea y guanidina a altas concentraciones

3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH

4. Reactivos de grupos -SH

Agentes desnaturalizantes

HOCH2 CH2 SH

CH2 SH

HOCH

HCOH

CH2 SH

C O

NH2

NH2

C NH

NH2

NH2

O S

O

O

O-

2-mercaptoetanol

Ditiotreitol (DTT)

Dodecilsulfato sódico (SDS, laurilsulfato)

Urea

Guanidina

Agentes desnaturalizantes

70

71

La especificidad es doble:

• de especie

• de función.

Especificidad de especie:

En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos de

sectores:

• Sectores estables

• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden ser sustituidos por

otros distintos sin que se altere la funcionalidad de la molécula.

Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de proteínas,

lo que permite que cada especie tenga sus proteínas específicas y que,

incluso, aparezcan diferencias entre individuos de la misma especie (rechazo

en trasplantes de tejidos).

Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma función,

son grandes entre especies alejadas evolutivamente y escasas entre especies

emparentadas.72

Especificidad

Especificidad de función.

La especificidad también se refiere a la función.

• Cada proteína realiza una determinada función exclusivamente, por ejemplo,

catalizar cierta reacción química sobre cierto substrato y no sobre otro.

• La especificidad se debe a que su actuación se realiza mediante

interacciones selectivas con otras moléculas, para lo que necesitan una

determinada secuencia de aa y una conformación concreta.

• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir la unión y por lo

tanto dificultar la función.

73

Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un

comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH

del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,

por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio

74

Capacidad amortiguadora

CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:

• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por

un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.

Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

75

PROTEÍNAS

Holoproteínas

Proteínas filamentosas

Proteínas globulares

Heteroproteínas

Cromoproteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas

Globulares:

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),

lactoalbúmina (leche)

4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,

tirotropina

5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .

76

HOLOPROTEÍNAS

Más complejas que las fibrosas.

Forman estructuras compactas, casi

esféricas, solubles en agua o

disolventes polares. Son

responsables de la actividad celular

Fibrosas:

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,

cuernos.

3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos

4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)

77

HOLOPROTEÍNAS

Más simples que las globulares.

Forman estructuras alargadas,

ordenadas en una sola dimensión,

formando haces paralelos. Son

responsables de funciones

estructurales y protectoras

1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona

luteinizante

2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan

lípidos en la sangre.

3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas

y protaminas de eucariotas.

4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:

a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan

oxígeno, citocromos, que transportan electrones

b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio

de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene

cobre)

5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de

la leche.

78

HETEROPROTEÍNAS

79

1. Estructural

2. Enzimática

3. Hormonal

4. Defensiva

5. Transporte

6. Reserva

7. Función

homeostática

8. Anticongelante

9. Actividad contráctil

FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

Es una de las funciones más características:

1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares.

Intervienen en el transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)

2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del

huso, de los cilios y flagelos.

3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas

eucariotas.

4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los

tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.

5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de

vasos sanguíneos).

6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos,

uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.

7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una

disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con el aire.

80

Estructural

• Es la función más importante.

• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y

actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen

el metabolismo celular.

• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las

enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los

sustratos que intervienen en ellas.

81

Insulina y glucagón

Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis

Calcitonina

Enzimática

Hormonal

Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno

Defensiva

• Además de las proteínas transportadoras de las membranas, existen

otras extracelulares que transportan sustancias a lugares diferentes

del organismo.

• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo

estriado.

• Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria

(mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis

(cloroplastos).

• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos

tóxicos por la sangre.

• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos

por la sangre.

82

Transporte

83

En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de

energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara

de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la semilla de

trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como

nutrientes.

Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el

mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los

tampones.

Reserva

Función homeostática

Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.

El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares

dependen de las proteínas contráctiles:

• la dineína, en cilios y flagelos,

• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

84

Anticongelante

Función contráctil