Messias Miranda Junior

Aminoácidos, peptídeos e

proteínas

Messias.miranda@yahoo.com.br

Unidade Itapetininga - SP

PROTEÍNAS

Moléculas mais abundantes dentre as biomoléculas

Organismos

mais simples Humanos

PROTEÍNAS

Envolvidas em processos vitais

ENZIMÁTICA

α-amilase

hexoquinase

PROTEÍNAS

Envolvidas em processos vitais

ESTRUTURAL

queratina

colágeno

PROTEÍNAS

Envolvidas em processos vitais

CONTRÁTEIS DE MOBILIDADE

miosina e actina

PROTEÍNAS

Envolvidas em processos vitais

TRANSPORTE

hemoglobina

PROTEÍNAS

Envolvidas em processos vitais

PROTEÇÃO

anticorpos

PROTEÍNAS

Envolvidas em processos vitais

PERMEASES

Proteínas transportadoras

Aminoácidos

TRANSCRIÇÃO

SÍNTESE DE AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDO

ESTEREOISOMERIA DE α-AMINOÁCIDOS

Somente os L aminoácidos são constituintes das proteínas

Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0

Aminoácidos apolares, hidrofóbicos

Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0

Aminoácidos polares, hidrofílicos

Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0

Aminoácidos aromáticos

Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0

Aminoácidos carregados positivamente

Classificação dos aminoácidos pelo grupo R em pH 7,0

Aminoácidos carregados negativamente

Nomenclatura e ocorrência em proteínas

AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS E NÃO ESSENCIAIS (NATURAIS)

TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS

Os α-aminoácidos possuem grupos ionizáveis na molécula, e sua

forma iônica em solução depende do pH.

A titulação dos aminoácidos ilustra o efeito do pH sobre sua

estrutura.

PI valor de pH no qual o aminoácido é

eletricamente neutro

UM SWITTERION PODE AGIR COMO ÁCIDO, DOADOR DE PRÓTONS

AGIR COMO BÁSICO, RECEPTOR DE PRÓTONS

pK1, pK2, pKr e PI

DETERMINAÇÃO DO PONTO ISOELÉTRICO (PI)

pK1 pK2

α-COOH α-NH3+

PI= pK1+pK2

2

Carga final +1 0 -1

Carga final +1 0 -1 -2

Carga final +2 +1 0 -1

PEPTÍDEOS

PEPTÍDEOS

aa Ligações peptídicas nome

1 0 aa

2 1 Dipeptídeo

3 2 Tripeptídeo

4 3 Tetrapeptídeo

5 4 Pentapeptídeos

Cadeia curta de aa Algumas Oligopeptódeo

Cadeia longa de aa Muitas Polipeptídeo

Milhares Milhares Proteína

NOMENCLATURA DE CADEIA PEPTÍDICA

SUBSTITUIÇÃO DO RADICAL INA POR IL

PEPTÍDEOS COM IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA

SÍNTESE DE PEPTÍDEOS

PROTEÍNAS

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

Primária: sequência de aminoácidos unidos por ligações peptídicas e

pontes dissulfeto.

Secundária: arranjos de cadeias polipeptídicas (α-hélice e folha β-

pregueada).

Terciária: pregueamento na estrutura polipeptídica, formando uma

cadeia tridimensional estável.

Quaternária: arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas

(subunidades protéicas) com a formação de complexos

tridimensionais.

ESTRUTURA PRIMÁRIA

CADEIA POLIPEPTÍDICA PLANAR

Estrutura primária insulina bovina

Por convenção, o primeiro aminoácido de uma cadeia polipeptídica está

localizado na região N-terminal e o último na região C-terminal.

ESTRUTURA PRIMÁRIA

ESTRUTURA SECUNDÁRIA

α-hélice

FOLHA β-pregueada

Estrutura β-pregueada entre cadeias polipeptídicas

ESTRUTURAS SUPERSECUNDÁRIAS

ESTRUTURA TERCIÁRIA

INTERAÇÕES QUE ESTABILIZAM A ESTRUTURA TERCIÁRIA

CHAPERONAS

Modelagem e remodelagem

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

SEPARAÇÃO DE PROTEÍNAS

COLUNAS DE SEPARAÇÃO

SEPARAÇÃO DE PROTEÍNAS

ELETROFORESE

ANÁLISE DE PROTEÍNAS

HPLC

ANÁLISE DE PROTEÍNAS

Espectrômetro de CD

Espectrômetro de

Massas

Espectrofotômetro de

UV-Vis

Espectrometria por

Fluorescência de

Raio-X

Espectroscopia de RMN

EXERCÍCIOS

1) Esquematize a estrutura de um aminoácido.

EXERCÍCIOS

2) O que são peptídeos e como eles são classificados?

EXERCÍCIOS

3) Esquematize a união de duas moléculas de glicina com a

formação de uma ligação peptídica.

EXERCÍCIOS

4) Esquematize a ionização do aminoácido abaixo.

EXERCÍCIOS

5) Esquematize a ionização do aminoácido abaixo.

EXERCÍCIOS

6) Monte a cadeia polipeptídica na sequencia abaixo indicando o

nome da cadeia polipeptídica.