PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

• do grego protos = primeiro

• Moléculas mais complexas e funcionalmente sofisticadas

• macromoléculas resultantes da condensação de moléculas aminoácidos através da ligação peptídica.

• polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de aminoácidos.

As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.

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Importância das Proteínas

A importância das proteínas, entretanto, está relacionada com suas funções no organismo, e não com sua quantidade

Todas as enzimas conhecidas, por exemplo, são proteínas

Muitas vezes, as enzimas existem em porções muito pequenas.

Mesmo assim, estas substâncias catalisam todas as reações metabólicas e capacitam aos organismos a construção de outras moléculas - proteínas, ácidos nucléicos, carboidratos e lipídios - que são necessárias para a vida.

PROTEÍNAS

• Hormônios e receptores - Ex.insulina

• Enzimas - Ex.pepsina

• Proteínas de proteção – Ex. imunoglobulinas

• Proteínas estruturais – Ex. Colágeno e elastina

• Proteínas contráteis - Ex.actina

• Proteínas motoras – Ex. miosina

• Proteínas transportadoras - Ex. hemoglobina

• Milhares de peptídeos reguladores,sinalizadores, entre outros – Ex.fator de crescimento neural

PROTEÍNAS - Função

• Função plástica e construtora:        As proteínas são utilizadas na reparação e construção de tecidos no organismo e estão presentes em todas as células. Cabelos, unhas, pele, músculo, tendões e ligamentos são formas de proteínas estruturais.

• Função reguladora:        As proteínas estão presentes nos hormônios e enzimas que atuam na regulação dos processos metabólicos e fisiológicos ligados ao exercício físico.

       

PROTEÍNAS - Função

Função energética:        As proteínas fornecem energia quando os carboidratos e os lipídios são insuficientes para satisfazer as necessidades energéticas. Em exercícios prolongados, com mais de uma hora de duração, as proteínas contribuem com 5 a 10% do total de energia necessária.

Estrutura primária

Resíduos de aminoácidos

Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.

Estrutura primária

Estrutura secundária

Resíduos de aminoácidos

-hélice

Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.

Estrutura primária

Estrutura secundária

Estrutura terciária

Resíduos de aminoácidos

-hélice Cadeia polipeptídica

Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.

Estrutura primária

Estrutura secundária

Estrutura terciária

Estrutura quaternária

Resíduos de aminoácidos

-hélice Cadeia polipeptídica

Subunidades montadas

Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.

PROTEÍNAS – Estrutura Primária

• Dada pela  seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.

• É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

• A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".

Estrutura primária

PROTEÍNAS – Estrutura Primária

A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.

Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.

PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME

Doença genética

Hemácias não conseguem ligar o O2

Troca de um resíduo de aminoácido na sequência primária

ácido glutâmico (Glu) pela valina (Val)

PROTEÍNAS: ANEMIA FALCIFORME

ANEMIA FALCIFORME

Células defeituosas queobstruem vasos.-> dor.

Vivem mais ou menos 30dias ->pouca vida útil.

anemia hemolítica

Transplante de medula

PROTEÍNAS – Estrutura Secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.

É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.

Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos e dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.

PROTEÍNAS – Estrutura Secundária

• Em geral, estas ligações forçam a proteína a assumir uma forma helicoidal, como uma corda enrolada em torno de um tubo imaginário.

– Esta forma, a mais comum, é chamado de alfa hélice.

– Outras formas na estrutura secundária são as folhas-β. As folhas- β, um segmento da cadeia interage com outro, paralelamente.

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-Hélice

• É a forma mais comum de estrutura secundária regular

• Caracteriza-se por uma hélice em espiral formada por 3,6 resíduos de aminoácidos por volta

• As cadeias laterais dos aminoácidos se distribuem para fora da hélice

• A principal força de estabilização da a - Hélice é a ponte de hidrogênio.

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-Folhas

• Envolvem 2 ou mais segmentos polipeptídicos da mesma molécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paralelo ou no sentido anti-paralelo

• Os segmentos em folha da proteína adquirem um aspecto de uma folha de papel dobrada em pregas.

• As pontes de hidrogênio mais uma vez são a força de estabilização principal desta estrutura

Conformação

Pontes de hidrogênio

antiparalela

Cadeia alfa () Cadeia alfa ()

Dobra

A -hélice e a folha são os tipos de estrutura secundária mais comum entre as proteínas, por que não dependem da composição e sequência de aminoácidos, sendo estabilizadas apenas por pontes de H dos átomos da ligação peptídica.

Entre os 20 aminoácidos, apenas a prolina não pode fazer nenhuma das duas estruturas, por formar uma ligação peptídica mais rígida em torno do C

Existem outros tipos de estruturas secundárias conhecidas, como a dobra ou “alças” (domínios) de ligação a íons, como Ca2+ ou Zn2+.

tipo 1 tipo 2

hélice-dobra-hélice “Zinc-finger”

Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesma)

Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.

É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".

Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.

Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.

Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

O que determina a estrutura terciária são as cadeias laterais dos aminoácidos

Algumas cadeias são tão longas e hidrofóbicas que perturbam a estrutura secundária helicoidal, provocando a dobra ou looping da proteína.

Muitas vezes, as partes hidrofóbicas da proteína agrupam-se no interior da proteína dobrada

Longe da água e dos íons do ambiente onde a proteína se encontra, deixando as partes hidrofílicas expostas na superfície da estrutura da proteína.

Regiões como "sítio ativos", "sítios regulatórios" e módulos são propriedades da estrutura terciária

PROTEÍNAS – Estrutura Terciária

A conformação tridimensional - forças estabilizadoras.

Pontes de H

Ligações dissulfeto – forma elos covalentes entre as cadeias laterais de cisteína.

Interações hidrofóbicas.

ESTRUTURA TERCIÁRIA E AS FORÇAS QUE LHE

CONFEREM ESTABILIDADE

PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária(união de cadeias polipeptídicas)

Surge apenas nas proteínas oligoméricas.

Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.

Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.

As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. Proteínas GLOBULARES (Albumina) e FIBROSAS (Queratina)

PROTEÍNAS – Estrutura Quaternária

O número de cadeias de 2 a mais de 12. dímero, trímero ou tetrâmero .

HEMOGLOBINAHEMOGLOBINA

Tetrâmero – cadeias poliperptídicas.Duas cadeias α e duas cadeias β.Grupo heme

Subunidades alfa

Subunidades betaHeme

(grupo prostético)

PROTEÍNAS Classificação quanto à forma:

Proteínas Fibrosas

Proteínas Globulosas

PROTEÍNAS FIBROSAS

Na sua maioria são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares elevados.

São formadas por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra.

A este grupo pertencem as proteínas de estrutura como o colágeno do tecido conjuntivo, as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguineo e a miosina do músculo.

Algumas proteínas fibrosas possuem uma estrutura diferente, como as tubulinas, que são formadas por múltiplas subunidades globulares dispostas helicoidalmente ( α-hélices).

MIOSINA

PROTEÍNAS GLOBULARESDe estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. Possuem tanto α-hélices como folhas β.

São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10000 e vário milhões.

Nesta categoria situam-se as proteínas transportadoras como a hemoglobina, enzimas, etc.

PROTEÍNAS GLOBULARES

PROTEÍNAS: Desnaturação e Renaturação

Interações não-covalentes são fracas

Desnaturação

Ligações dissulfeto – desorganização

Renaturação

fatores: calor, pH, detergentes