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AMINOÁCIDOS

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- Os aminoácidos são os elementos constituintes

de peptídeos, proteínas;

- Precursores de hormônios, neurotransmissores,

nucleotídeos;

- Ocorrem em grande variedade, sendo descritos

cerca de 300 tipos diferentes.

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Todos os aminoácidos que constituem

as proteínas são α-aminoácidos.

As proteínas são constituídas por 20

diferentes aminoácidos,

denominados aminoácidos-padrão.

α-AMINOÁCIDOS

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Carbono α

Grupo lateral

carboxila (-COO -)

Grupo lateral

amino

(-NH3 +)

Grupo lateral R

*pH Fisiológico 7.4

AMINOÁCIDOS-PADRÃO: GRUPOS R

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1) Grupos R apolares (aminoácidos alifáticos= s/ anel de benzeno )

INCAPAZ DE:

Receber ou doar prótons

(H+);

Participar de ligações

iônicas;

Formar Pontes de

Hidrogênio.

Consideradas “Oleosas” por

promoverem interações

hidrofóbicas.

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1) Grupos R apolares (aminoácidos alifáticos)

Glicina

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ANEMIA FALCIFORME (Substituição do aminoácido Glutamato por Valina)

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2) Grupos R polares (aminoácidos hidrofílicos)

A) Grupos R polares não-carregados (mas participam de pontes de H)

Serina

Treonina

Hidroxila

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2) Grupos R polares (aminoácidos hidrofílicos)

A) Grupos R polares não-carregados

Cisteína

Asparagina Glutamina

Sulfidrila- Importante no sítio ativo de muitas enzimas

Amida Carbonila

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2) Grupos R polares (aminoácidos hidrofílicos)

B) Grupos R carregados positivamente (básicos)

Histidina

Lisina

Arginina

*Aceptores de prótons (H+)

Amino

Guanidina

Aromático

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2) Grupos R polares (aminoácidos hidrofílicos)

C) Grupos R carregados negativamente (acídicos)

Ácido aspártico Ácido glutâmico

* Doadores de prótons (H+)

Carboxila

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3) Grupos R aromáticos (não polares)

Tirosina

Anel

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Aminoácidos aromáticos são capazes de

absorver a luz ultravioleta – Caracterização

de proteínas.

Tirosina, Triptofano e

Fenilalanina:

Precusores de neurotransmissores;

Tirosina e Fenilalanina – Epinefrina

(Adrenalina; Estimuladora). Dores de

cabeça devido aspartame.

Triptofano – Serotanina (Sedativo;

sensação agradável). Copo de leite

morno antes de dormir.

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Em solução, os aminoácidos são íons

dipolares ou zwitterions.

ESTADOS DE IONIZAÇÃO –Titulação

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pH corresponde ao pK

*Uma droga passa

através de

membrana com

mais facilidade

quando encontra-

se protonada. Ex:

Aspirina.

pH baixo (ácido)

encontram-se

protonados.

tamponamento tamponamento

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Os aminoácidos são moléculas

assimétricas (imagens especulares)

• Carbono alfa está ligado a quatro ligantes diferentes e é

portanto chamado de QUIRAL OU OPTICAMENTE ATIVO

(exceto a Glicina);

• AA denominados ESTEREOISÔMEROS, ISÔMEROS ÓPTICOS

OU ENANTIÔMEROS.

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

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carboxila amino

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PEPTÍDEOS

Dipeptídeo Pentapeptídeo

Oligopeptídeo Polipeptídeo (mais de cem)

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CLASSIFICAÇÃO NUTRICIONAL

- Aminoácidos essenciais (homem não sintetiza):

fenilalanina, metionina, valina, leucina, isoleucina,

lisina, histidina, triptofano e treonina.

- Aminoácidos não essenciais: glicina, serina, prolina,

aspartato, alanina, arginina, glutamato, glutamina,

asparagina, tirosina e cisteína.

*Homem só é capaz de sintetizar cerca da metade dos 20 aa comuns.

QUÍMICA E FUNÇÃO DAS

PROTEÍNAS

20

21

Proteínas podem ser definidas como polímeros

compostos de n unidades monoméricas, os

aminoácidos, ligados entre si por ligações peptídicas.

Moléculas mais abundantes nas células vivas!

Protos – grego, “a primeira” ou a “mais importante”

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

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Transportadores

Enzimas

Estruturais

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

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Proteção Reserva

Reguladores

Insulina

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

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1) Quanto à composição química:

A) SIMPLES

B) CONJUGADAS

Apenas aminoácidos

Parte não aminoacídica,

o “grupo prostético”

PROTEÍNAS CONJUGADAS

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Classe Grupo prostético

Lipoproteínas

Glicoproteínas

Fosfoproteínas

Hemoproteínas

Flavoproteínas

Metaloproteínas

Lipídeos

Carboidratos

Grupos fosfato

Heme (porfirinas de ferro)

Nucleotídeos de flavina

Íons metálicos (ferro, zinco, cálcio,

molibdênio e cobre)

*GLICOPROTEÍNAS

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• Membrana Plasmática e sangue

*HEMOPROTEÍNAS

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Grupo heme

METALOPROTEÍNAS

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Zinco

• Enzimas;

• Transporte de

eletrons.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

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2) Quanto à conformação:

A) GLOBULARES B) FIBROSAS

Hemoglobina

NÍVEIS ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS

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ESTRUTURA PRIMÁRIA (linear)

31

ESTRUTURA SECUNDÁRIA (estendida)

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Arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos que estão adjacentes

na estrutura primária .

A) α-hélices

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Colágeno – hélice tripla

(tecido conjuntivo)

α-queratina

34

B) Folhas β

ESTRUTURA TERCIÁRIA

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Representações da estrutura terciária da mioglobina (coração e

músculo esquelético)

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

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Arranjo das subunidades

Estrutura quaternária da Hemoglobina (eritrócitos)

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FORÇAS QUE ESTABILIZAM A CONFORMAÇÃO

PROTÉICA

LIGAÇÕES FORTES - Estrutura primária covalente

• Ligações peptídicas

• Pontes dissulfeto

LIGAÇÕES FRACAS - Níveis superiores de conformação e organização

• Interações hidrofóbicas

• Pontes de hidrogênio

• Interações eletrostáticas

DESNATURAÇÃO

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Conformação nativa

Conformação desnaturada

PERDA DA ESTRUTURA → PERDA DA FUNÇÃO

DESNATURAÇÃO

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Agentes desnaturantes

Temperatura

pH extremos

Solventes orgânicos (etanol, acetona)

Agentes químicos (uréia, tiocianato de guanidina) rompem interações

hidrofóbicas, pontes de hidrogênio.

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APLICAÇÕES BIOTECNOLÓGICAS

Enzimas:

- aditivos para detergentes (celulases, lipases);

- indústrias têxtil, alimentícia e farmacêutica (proteases);

- detoxificação de influentes industriais

- produção de combustíveis (celulases e hemicelulases).

Lectinas:

- agentes antitumorais, antibiótico, antiviral;

- inseticidas;

- cicatrizantes

Anticorpos: promover apoptose de células tumorais, através da

ativação de receptores que induzem a morte celular