Prof. Andressa Sausen de Freitas

Conjunto de 20 aminoácidos

Proteínas são polímeros resultantes da desidratação de aminoácidos, e cada resíduo de aminoácido liga-se a seu vizinho por um tipo específico de ligação covalente

α – aminoácidos

Abreviação de 3 letras

Para todos os a.a. exceto a glicina o C α liga-se a quatro grupos substituintes diferentes

Centro Quiral

Esterioisômeros

Sistema D e L baseada na configuração do açúcar de 3 carbonos, o gliceraldeído

Todos os compostos biológicos com centro quiral ocorrem naturalmente em apenas uma forma esterioisomérica D ou L

Os aa são sempre L esterioisômeros

Os aminoácidos podem ser classificados pelas propriedades do seu grupo R, em particular sua polaridade, ou tendência para interagir com água em pH biológico

Quando um aminoácido é dissolvido em água, ele existe na solução como um íon dipolar, ou “zwitterion”

Os aminoácidos tem curva de titulação característica

pI: ponto isoelétrico

Ligação peptídica

Peptídeos e polipeptídeos biologicamente ativos ocorrem em ampla faixa de tamanhos

Proteínas Simples: contém apenas resíduos de aa

Proteínas conjugadas: componentes químicos associados

Grupo prostético

Classificadas com base na natureza de seus grupos prostéticos

Importante papel na função biológica de proteínas

Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas

aminoácido

É o esqueleto covalente (fio do colar), formado pela seqüência dos átomos (-N-C-C -)n na proteína.

Estrutura secundária: • Enovelamento de partes da

cadeia polipeptídica • Formada somente pelos átomos

da ligação peptídica, através de pontes de H.

• Ex: alfa-hélices e folhas beta.

Estrutura terciária: • Enovelamento de uma cadeia

polipeptídica como um todo. • Ocorrem ligações entre os

átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula

Estrutura quaternária: • Associação de mais de uma

cadeia polipeptídica • No modelo, um tetrâmero

composto de 4 cadeias polipeptídicas

x 4

Separar a proteína

Desnaturação: perda da estrutura tridimensional Variaçõe de temperatura, pH, força iônica

Solubilidade de proteínas geralmente é reduzida em

presença de altas concentrações salinas “salting out”

Sulfato de amônio

Cromatografia em coluna