AMINOACIDOSAMINOACIDOSAMINOACIDOSAMINOACIDOS

SON CONSIDERADAS COMO LAS SON CONSIDERADAS COMO LAS UNIDADES ESTRUCTURALESUNIDADES ESTRUCTURALES DE LAS DE LAS PROTEINAS.PROTEINAS.

EN LAS PROTEINAS ENCONTRAMOS EN LAS PROTEINAS ENCONTRAMOS CORRIENTEMENTE 20 AMINOACIDOS, CORRIENTEMENTE 20 AMINOACIDOS, LOS CUALES LOS CLASIFICAMOS LOS CUALES LOS CLASIFICAMOS COMO :COMO :

AMINOACIDOS AMINOACIDOS ESENCIALES.ESENCIALES.AMINOACIDOS AMINOACIDOS NO ESENCIALES.NO ESENCIALES.

C

H

NH2

COOHR

FORMULA ESTRUCTURAL GENERAL FORMULA ESTRUCTURAL GENERAL DE LOS DE LOS αα-AMINOACIDOS-AMINOACIDOS

FORMULA ESTRUCTURAL GENERAL FORMULA ESTRUCTURAL GENERAL DE LOS DE LOS αα-AMINOACIDOS-AMINOACIDOS

CLASIFICACION DE LOS 20 CLASIFICACION DE LOS 20 αα-AMINOACIDOS-AMINOACIDOSCLASIFICACION DE LOS 20 CLASIFICACION DE LOS 20 αα-AMINOACIDOS-AMINOACIDOS

DE ACUERDO A LA POLARIDAD DE LOS GRUPOS DE ACUERDO A LA POLARIDAD DE LOS GRUPOS RR EXISTEN CUATRO CLASES :EXISTEN CUATRO CLASES :

AMINOACIDOS CON GRUPOS R NO POLARES AMINOACIDOS CON GRUPOS R NO POLARES (HIDROFOBICOS).(HIDROFOBICOS).

ALIFATICOS : ALANINA,LEUCINA,ISOLEUCINA,ALIFATICOS : ALANINA,LEUCINA,ISOLEUCINA,

VALINA, PROLINA. EJM:VALINA, PROLINA. EJM:

C COO-CH2

H3N+

CH

CH3

CH3

H

LEUCINA

AROMATICOS : FENILALANINA , TRIPTOFANO. EJM:AROMATICOS : FENILALANINA , TRIPTOFANO. EJM:

AZUFRADOS : METIONINA. EJM:AZUFRADOS : METIONINA. EJM:

COO-CCH2

NH3+

H

COO-C

NH3+

S CH2CH2CH3

H

FENILALANINA

METIONINA

AMINOACIDOS CON GRUPOS R POLARES AMINOACIDOS CON GRUPOS R POLARES SIN CARGA.SIN CARGA.

CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS OH:CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS OH:

SERINA, TREONINA, TIROSINA. EJM :SERINA, TREONINA, TIROSINA. EJM :

COO-C

H3N+

CH2OH

H

SERINA

CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS AMIDICOS : CON POLARIDAD DEBIDA A LOS GRUPOS AMIDICOS : ASPARAGINA Y GLUTAMINA.ASPARAGINA Y GLUTAMINA.

CON POLARIDAD DEBIDA AL GRUPO SULFHIDRILO. EJM:CON POLARIDAD DEBIDA AL GRUPO SULFHIDRILO. EJM:

COO-C C

OCH2CH2

NH3+

H2N H

COO-C

N+H3

SH CH2

H

GLUTAMINA

CISTEINA

AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE ( BASICOS).POSITIVAMENTE ( BASICOS).

LISINA, ARGININA, HISTIDINA. EJM:LISINA, ARGININA, HISTIDINA. EJM:

COO-C

N+H3

H3N+

CH2 CH2CH2 CH2

H

LISINA

AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE.NEGATIVAMENTE.

ACIDO ASPARTICO Y GLUTAMICO. EJM:ACIDO ASPARTICO Y GLUTAMICO. EJM:

CH2 COO-C C

ON

+H3

-OH

ACIDO ASPARTICO

AMINOACIDOS POCO FRECUENTES EN AMINOACIDOS POCO FRECUENTES EN LAS PROTEINASLAS PROTEINAS

AMINOACIDOS POCO FRECUENTES EN AMINOACIDOS POCO FRECUENTES EN LAS PROTEINASLAS PROTEINAS

SON DERIVADOS DE ALGUNO DE LOS 20 AMINOACIDOS SON DERIVADOS DE ALGUNO DE LOS 20 AMINOACIDOS CORRIENTES.CORRIENTES.

EJEMPLO : 4-HIDROXIPROLINA (DERIVADO DE LA PROLINA) ; EJEMPLO : 4-HIDROXIPROLINA (DERIVADO DE LA PROLINA) ; LA HIDROXILINA (DERIVADO DE LA LISINA ).LA HIDROXILINA (DERIVADO DE LA LISINA ).

C

H

OH CH2

CH COOHH2C

N

4-HIDROXIPROLINA

AMINOACIDOS NO PROTEICOSAMINOACIDOS NO PROTEICOSAMINOACIDOS NO PROTEICOSAMINOACIDOS NO PROTEICOS

SON AMINOACIDOS QUE NUNCA SE SON AMINOACIDOS QUE NUNCA SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEINAS; LA ENCUENTRAN EN LAS PROTEINAS; LA MAYOR PARTE SON DERIVADOS DE MAYOR PARTE SON DERIVADOS DE LOS LOS αα-AMINOACIDOS; PERO TAMBIEN -AMINOACIDOS; PERO TAMBIEN SE CONOCEN SE CONOCEN ββ,,γγ, Y , Y δδ –AMINOACIDOS. –AMINOACIDOS.

COMO EJEMPLO TENEMOS A LA COMO EJEMPLO TENEMOS A LA CITRULINACITRULINA Y Y ORNITINAORNITINA QUE ACTUAN QUE ACTUAN COMO INTERMEDIARIOS EN EL CICLO COMO INTERMEDIARIOS EN EL CICLO DE LA UREA.DE LA UREA.

ENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICO

SE FORMA POR LA UNION DE DOS SE FORMA POR LA UNION DE DOS AMINOACIDOS; ENTRE EL GRUPO AMINOACIDOS; ENTRE EL GRUPO AMINO DE UN AMINOACIDO Y EL GRUPO AMINO DE UN AMINOACIDO Y EL GRUPO CARBOXILO DE OTRO AMINOACIDO CARBOXILO DE OTRO AMINOACIDO CON LA PERDIDA DE UNA MOLECULA CON LA PERDIDA DE UNA MOLECULA DE AGUADE AGUA

C

H

COOHNH2

R2

C

H

COOHNH2

R1

ENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICO

C

H

CONH2

R1

HN C

H

COOH

R2

OH2

ENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICOENLACE PEPTIDICO

FORMACION DE ENLACE FORMACION DE ENLACE PEPTIDICOPEPTIDICO

FORMACION DE ENLACE FORMACION DE ENLACE PEPTIDICOPEPTIDICO

PEPTIDOSPEPTIDOSPEPTIDOSPEPTIDOS

AL CONJUNTO DE DOS AMINOACIDOS , AL CONJUNTO DE DOS AMINOACIDOS , UNIDOS POR UN ENLACE PEPTIDICO, SE LE UNIDOS POR UN ENLACE PEPTIDICO, SE LE LLAMA : DIPEPTIDO, SI SON TRES : LLAMA : DIPEPTIDO, SI SON TRES : TRIPEPTIDO Y ASI SUCESIVAMENTE.TRIPEPTIDO Y ASI SUCESIVAMENTE.

OLIGOPEPTIDOS :OLIGOPEPTIDOS : CUANDO HAY UN CUANDO HAY UN NUMERO MODERADO DE AMINOACIDOS.NUMERO MODERADO DE AMINOACIDOS.

POLIPEPTIDOS :POLIPEPTIDOS : CUANDO HAY UN NUMERO CUANDO HAY UN NUMERO ELEVADO DE AMINOACIDOS.ELEVADO DE AMINOACIDOS.

EL ENLACE PEPTIDICO SE ESTABILIZA EL ENLACE PEPTIDICO SE ESTABILIZA PORQUE LOS ATOMOS DE C ,O y N PORQUE LOS ATOMOS DE C ,O y N COMPARTEN ELECTRONES, LO QUE HACE COMPARTEN ELECTRONES, LO QUE HACE QUE APAREZCAN DOS FORMAS QUE APAREZCAN DOS FORMAS RESONANTES, Y QUE EL ENLACE ENTRE RESONANTES, Y QUE EL ENLACE ENTRE CARBONO Y NITROGENO TENGA UN CARBONO Y NITROGENO TENGA UN CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE.CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE.

DEBIDO A ESTE CARÁCTER PARCIAL DE DEBIDO A ESTE CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE DEL ENLACE PEPTIDICO, DOBLE ENLACE DEL ENLACE PEPTIDICO, SE FORMA UN PLANO ENTRE LOS SE FORMA UN PLANO ENTRE LOS ATOMOS QUE FORMAN EL ENLACE ATOMOS QUE FORMAN EL ENLACE PEPTIDICO Y OTROS ATOMOS CERCANOS PEPTIDICO Y OTROS ATOMOS CERCANOS A ELLOS( 6 ATOMOS)A ELLOS( 6 ATOMOS)

ORDENACION COPLANAR EN UN ENLACE ORDENACION COPLANAR EN UN ENLACE PEPTIDICOPEPTIDICO

ORDENACION COPLANAR EN UN ENLACE ORDENACION COPLANAR EN UN ENLACE PEPTIDICOPEPTIDICO

R1

R2

H

H

H

N

O

C

C

C

----------------------------------------------------------------------

1

2

2

CARBONOALFA

CARBONOALFA

C

O

NC

H

CC

O

N

H

CC

O

N

H

CC

O

N

H

C

H HR R

RH

ααα

•LOS ENLACES SENCILLOS DE LOS ATOMOS DE CARBONO – α ,TIENEN LIBERTAD DE GIRO.•LOS ENLACES SENCILLOS C—N DE LOS GRUPOS PLANARES SON RIGIDOS.

PROTEINASPROTEINASPROTEINASPROTEINAS LA ACTIVIDAD BIOLOGICA DE LAS LA ACTIVIDAD BIOLOGICA DE LAS

PROTEINAS DEPENDE EN GRAN MEDIDA DE PROTEINAS DEPENDE EN GRAN MEDIDA DE LA DISPOSICION ESPACIAL DE SUS LA DISPOSICION ESPACIAL DE SUS CADENAS POLIPEPTIDICAS.CADENAS POLIPEPTIDICAS.

LA FORMA DE LAS PROTEINAS ES LA FORMA DE LAS PROTEINAS ES CONSECUENCIA DE SU ORGANIZACIÓN CONSECUENCIA DE SU ORGANIZACIÓN TRIDIMENSIONAL : ESTRUCTURA PRIMARIA TRIDIMENSIONAL : ESTRUCTURA PRIMARIA , SECUNDARIA, TERCIARIA Y , SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA.CUATERNARIA.

ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA CORRESPONDE A LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS. CORRESPONDE A LA SECUENCIA DE AMINOACIDOS.

CADA PROTEINA TIENE UNA ESTRUCTURA PRIMARIA CADA PROTEINA TIENE UNA ESTRUCTURA PRIMARIA ESPECIFICA Y DISTINTA A CUALQUIER OTRA PROTEINA.ESPECIFICA Y DISTINTA A CUALQUIER OTRA PROTEINA.

ESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIAESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA SECUNDARIA

ES EL PLEGAMIENTO QUE LAS CADENAS ES EL PLEGAMIENTO QUE LAS CADENAS POLIPEPTIDICAS ADOPTAN GRACIAS A LA POLIPEPTIDICAS ADOPTAN GRACIAS A LA FORMACION DE PUENTES DE HIDROGENO FORMACION DE PUENTES DE HIDROGENO ENTRE LOS ATOMOS QUE FORMAN EL ENTRE LOS ATOMOS QUE FORMAN EL ENLACE PEPTIDICO.ENLACE PEPTIDICO.

LOS PUENTES DE HIDROGENO SE LOS PUENTES DE HIDROGENO SE ESTABLECEN ENTRE LOS GRUPOS ESTABLECEN ENTRE LOS GRUPOS COCO ; ;

NHNH ; DE LOS ENLACES PEPTIDICOS. ; DE LOS ENLACES PEPTIDICOS. ASI SE ADOPTAN CONFORMACIONES DE ASI SE ADOPTAN CONFORMACIONES DE

MENOR ENERGIA LIBRE , POR TANTO MAS MENOR ENERGIA LIBRE , POR TANTO MAS ESTABLES.ESTABLES.

HELICE ALFAHELICE ALFAHELICE ALFAHELICE ALFA

HOJA PLEGADA O BETAHOJA PLEGADA O BETAHOJA PLEGADA O BETAHOJA PLEGADA O BETA

UNA MISMA CADENA POLIPEPTIDICA PUEDE UNA MISMA CADENA POLIPEPTIDICA PUEDE ADQUIRIR DIFERENTES ESTRUCTURAS ADQUIRIR DIFERENTES ESTRUCTURAS SECUNDARIAS EN DIFERENTES SEGMENTOS DE LA SECUNDARIAS EN DIFERENTES SEGMENTOS DE LA MISMA, SEGÚN LOS ANGULOS QUE FORMAN ENTRE MISMA, SEGÚN LOS ANGULOS QUE FORMAN ENTRE SI LOS PLANOS PEPTIDICOS CONSECUTIVOS.SI LOS PLANOS PEPTIDICOS CONSECUTIVOS.

HOJA BETA

HELICE ALFA

GIROS BETAGIROS BETAGIROS BETAGIROS BETA

SECUENCIAS DE LA CADENA POLIPEPTIDICA CON SECUENCIAS DE LA CADENA POLIPEPTIDICA CON ESTRUCTURA ESTRUCTURA αα ó ó ββ A MENUDO ESTAN A MENUDO ESTAN CONECTADAS ENTRE SI POR MEDIO DE LOS CONECTADAS ENTRE SI POR MEDIO DE LOS LLAMADOS GIROS LLAMADOS GIROS ββ..

HOJA BETA

HELICE ALFA

ESTRUCTURA TERCIARIAESTRUCTURA TERCIARIA

COLAGENOCOLAGENOCOLAGENOCOLAGENO

Estructuraterciaria

Ribonucleasa 13700 3.3Lisozima 14400 3.0Mioglobina 17000 3.1Seroalbúmina 65000 3.7Fibrinógeno 330000 27.0Seroalbúmina (urea 6 M) 65000 53.0Miosina 620000 230Tropocolágeno 345000 1150.0

Pesomolecular

Viscosidadintrínseca, []

Fuerzas que mantienen la estructura terciaria:

I. No covalentes

- Efecto hidrofóbico- Enlaces de hidrógeno- Interacciones iónicas o salinas

II. Covalentes

- Enlace disulfuro- Enlace amida

Val

Leu

Ile

Efecto hidrofóbico, 1

Efecto hidrofóbico, 2

Residuoshidrofóbicos

Residuospolares

Enlaces de hidrógeno

SCH2

R

H

H

HN N

CH2

H

C

O

R

H

H

C,M

E,G,N,Q

HO CH2

HO CH

R

HN

HCH2

HN

HC

O

NH

H C

NH2+

NH

Y

S,T

K

R

N,Q

Aceptores

Donadores

Enlaces de hidrógeno en estructura terciaria

Enlaces salinos o iónicos en estructura terciaria

CH2 NH3

K

RCH2 NH

C

NH2

NH2

H

HN

NH

CH2

OOC CH2

D,E

Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro

S

S

Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida

N

C

N

C

N

C

O

N

H

O

H

O

H

R

R

H

N

C

N

C

C

N

O

H

H

O

R

H

O

D,E K

PapaínaDominio N-terminal

PapaínaDominio C-terminal

Dominio deinmunoglobulina

(VL)

Dominiosestructurales en la

Inmunoglobulina G

L

H

L

H

Representación gráfica de dominiosen proteínas extracelulares

C: Principalmente A: No fasciculada

Mioglobina

Citocromo c’

C: Principalmente A: Fasciculada

Porina

C: Principalmente A: Barril

Hemopexina

C: Principalmente A: Hélice (propellor)

Pectato liasa

C: Principalmente A: Solenoide

Triosafosfatoisomerasa

C: y A: Barril

Inhibidor deribonucleasa

C: y A: Herradura

Lectina dePisum sativum

C: Sin estructura IIA: Irregular