AMINOACIDOS Y PEPTIDOS .PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA (GLUTATION, VASOPRESINA Y OXITOCINA. El

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  • AMINOACIDOS Y PEPTIDOS

    SEMANA 29

    Licda. Lilian Judith Guzmn Melgar

  • AMINOACIDOS

    Compuestos que contienen un grupocarboxlico y un grupo amino. Los masimportantes en el mundo biolgico son los-aminocidos, porque son los monmerosa partir de los cuales se constituyen lasprotenas.

    C

    H

    NH2 COOH

    R

    GRUPO CARBOXILICO

    GRUPO AMINO

    2

    CADENA LATERAL VARIABLE

  • CLASIFICACIN

    POR LA CADENA LATERAL:

    Alifatitico

    Hidroxilados

    Azufrados

    cidos

    Amidas de aa cidos

    Bsicos

    Aromticos

    Heterocclicos

    POR SU REQUERIMIENTO:

    Esenciales

    No esenciales

    3

    POR SU POLARIDAD:

    No polares

    Polares y neutros

    Acidos

    Bsicos

  • Segn su cadena lateral

    CADENA LATERAL CON

    GRUPOAMINOACIDO

    ALIFATICOGlicina, Alanina,Valina, Leucina,

    Isoleucina, Prolina

    HIDROXILO Serina, Treonina,Tirosina

    CARBOXILICO Acido Aspartico, Acido Glutamico

    AMIDA Asparagina, Glutamina

    AMINA Lisina,Arginina, Histidina

    AZUFRE Cisteina , Metionina

    ANILLO AROMATICO Fenilalanina, Triptofano, Tirosina

    4

  • Clasificacin segn su polaridad

    NO POLARESPOLARES Y NEUTROS

    ACIDOS BASICOS

    GLICINAALANINAVALINALEUCINAISOLEUCINAFENILALANINAMETIONINAPROLINATRIPTOFANO

    SERINATREONINACISTEINATIROSINAASPARAGINAGLUTAMINA

    AC. ASPARTICOAC. GLUTAMICO

    LISINAARGININAHISTIDINA

    5

  • AMINOACIDOS NO POLARES

    NOMBREABREVIA

    TURAESTRUCTURA

    Glicina Gli Gly

    Alanina Ala Ala

    Valina Val Val

    6

  • AMINOACIDOS NO POLARES

    NOMBREABREVIA

    TURAESTRUCTURA

    Leucina Leu Leu

    Isoleucina Ile Ile

    Fenilalanina Fen Phe

    7

  • AMINOACIDOS NO POLARES

    NOMBREABREVIA

    TURAESTRUCTURA

    Metionina Met Met

    Prolina Pro Pro

    Triptofano Trp Trp

    8

  • AMINOACIDOS POLARES NEUTROS

    NOMBREABREVIA

    TURAESTRUCTURA

    Serina Ser Ser

    Treonina Tre Thr

    Tirosina Tir Tyr

    9

  • AMINOACIDOS POLARES NEUTROS

    NOMBREABREVIA

    TURAESTRUCTURA

    Cisteina Cis Cys

    Asparagina Asn Asn

    Glutamina Gln Gln

    10

  • AMINOACIDOS ACIDOS

    NOMBREABREVI-

    TURAESTRUCTURA

    AcidoGlutmico

    Glu Glu

    AcidoAspartico

    Asp Asp

    11

  • AMINOACIDOS BSICOSNOMBRE

    ABREVIATURA

    ESTRUCTURA

    Histidina His His

    Lisina Lis Lys

    Arginina Arg Arg

    12

  • Aminocidos EsencialesLos aminocidos esenciales (son 10) el

    cuerpo humano no los sintetiza y por lo tantodeben ser parte esencial de nuestraalimentacin cotidiana. La ausencia de unode estos aminocidos esenciales impide laformacin de la protena que lo contiene .

    13

    Va Le Me Iso Fe Lis Tre Tri

    ADULTOS SOLO NIOS

    VALINALEUCINAMETIONINAISOLEUCINA

    FENILALANINALISINATREONINATRIPTOFANO

    ARGININAHISTIDINA

  • Aminocidos no esenciales

    Son aquellos que nuestroorganismo puede sintetizaro formar y por lo tanto no esimprescindible obtenerlosde los alimentos.

    14

  • Deficiencia de aminocidos algunos alimentos

    FUENTE DE ALIMENTO AMINOACIDOS FALTANTE

    Huevos, leche, carne, pescado, pollo

    Ninguno

    Trigo, arroz, avena Lisina

    Maz Lisina y Triptfano

    Frijoles Metionina, triptfano

    Arvejas metionina

    Almendras y nueces Lisina y triptfano

    Soya Baja en metionina

    15

  • ISOMERIA OPTICA: Formas D y L

    Todos los aminocidos son pticamenteactivos (a excepcin de la glicina) y puedenexistir en formas enantiomerismo D o L .

    El compuesto de referencia para asignar laconfiguracin es el gliceraldehido.El grupo amino del aminocido toma el lugardel grupo hidroxilo del gliceraldehido.

    Los azucares naturales pertenecen a laserie D en tanto todas las protenas animales yvegetales que se conocen se componencompletamente de aminocidos L.

    16

  • CONFIGURACION D Y L

    17

    L-GLICERALDEHIDO D-GLICERALDEHIDO

    L- AMINOACIDO D- AMINOACIDO

    L- D-

  • PROPIEDADES FISICAS

    Los aminocidos son slidos cristalinos,incoloros, no voltiles, que se funden condescomposicin a temperaturas superiores a200C.

    Son solubles en agua e insolubles endisolventes orgnicos no polares.

    18

  • COMPORTAMIENTO ANFOLITOIonizacin de aminocidos

    A los aminocidos en estado slido oen solucin neutra se les asigna unaestructura inica dipolar (denominada salinterna o zwitterion).

    Como los aminocidos contienengrupos cidos (-COOH) y bsicos (-NH2)en la misma molcula , ocurre una reaccinde neutralizacin intramolecular, la cualconduce a la formacin de una sal.

    19

  • 20

  • pH Isoelctrico (pI)Es pH al cual el aminocido existe en

    solucin como sal interna.El pH al cual el aminocido es

    elctricamente neutro y no muestra tendencia aemigrar a algn electrodo.

    Cada aminocido posee su propio pHisoelctrico caracterstico.

    21

    AMINOACIDOS pH isoelctrico

    NEUTROS 4.8 - 6.3

    ACIDOS 2.8 3.2

    BASICOS 7.6 10.8

  • Comportamiento acido basede los aminocidos

    22

    FORMA CATIONICAA valores de pH

    inferiores al pH isoelctrico

    FORMA DE SAL interna en el

    pH isoelctrico

    FORMA ANIONICAA valores de pH

    superiores alpH isoelctrico

  • Ejercicio

    El pH isoelctrico de la alanina es 6. Cul de las estructuras corresponde a la Alanina ?1. En su pH Isoelctrico2. A un pH menor su pH isoelctrico3. A un pH mayor a su pH isoelctrico

    A. B. C.

  • 2. La Cistena tiene un pI de 5.1, . Cul de las estructuras corresponde a la Cistena ?

    1. En su pH Isoelctrico

    2. A un pH menor su pH isoelctrico

    3. A un pH mayor a su pH isoelctrico

    A. B. C.

  • FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS

    En 1902 Emil Fischer propuso que las protenasson largas cadenas de aminocidos unidasentre si por enlaces amida entre el -carboxilode un aminocido y el grupo amino deotro. Fischer propuso el nombre de enlacepeptidico, para estos enlaces.

    25

    No. de aminocidos NOMBRE

    2 DIPEPTIDO

    3 TRIPEPTIDO

    4 TRETAPEPTIDO

    5 a 35 POLIPEPTIDO

  • Formacin del enlace peptdico

    26

    Al formarse un enlace peptdico se

    libera una molcula de agua

  • En un pptido el primer aminocido se le llama aminocido N-terminal y al ultimo aminocido se le llaman aminocido C-terminal

  • 29

    En la formacin de este tetrapeptido se liberaron 3

    molculas de agua, y posee 3 enlaces peptdicos

    El grupo N-terminal es la Alanina y el grupo C

    terminal es la Metionina

  • 30

    Cuantos aminocidos forman este pptido?:________Cuntas molculas de H2O se liberaron ?:__________Qu aminocido es el N-terminal?____________________Qu aminocido es el C-terminal?:___________________

    EJEMPLO

  • GLUTATIONEl glutatin (GSH) es un tripptido que esta

    formado de los aminocidos:

    cido glutmico, cistena, y glicina

    Contiene un enlace pptidico inusual entre el grupo amino de la cistena y el grupo carboxilo de la cadena lateral del acido glutmico

    31

    PEPTIDO SECUENCIA

    GLUTATION H 2N-Glu-Cis-Gli-COOH

    PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA

    (GLUTATION, VASOPRESINA Y OXITOCINA

  • El glutatin, un antioxidante, ayuda a proteger las clulas de especies reactivas de oxgeno como los radicales libres y los perxidos.

    Es utilizado por las clulas paradeshacerse de sustancias toxicas, regularlas funciones del sistema inmunolgico,inhibe la replicacin de virus.

    32

    Acido glutamico

    Cisteina Glicina

  • Alimentos que contiene glutatin

    Esprragos, Espinacas, Brcoli, Ajo, Repollo, Cebollas, Berros Coles de Bruselas. Algunas especias

    como el comino y la canela

    En menos cantidad:

    Meln,

    Aguacate,

    Toronja,

    Duraznos,

    Naranjas,

    Nueces,

    Granola,

    Pavo

    Pollo.

    33

  • VASOPRESINA Y OXITOCINA

    PEPTIDO SECUENCIA

    VASOPRESINAH2N-Cis-Tir-Fen-Gln-Asn-Cis-Pro-Arg-Gli-COOH

    S-S

    OXITOCINAH2N-Cis-Tir-Ile-Gln-Asn-Cis-Pro-Leu-Gli-COOH

    S-S

    34

    VASOPRESINA OXITOCINA

  • VASOPRESINA

    La excreta de agua desde los rioneses gracias a la vasopresina, que recibe senombre de esta importante funcin comoregulador homeosttico de los fluidos.

    Niveles altos de vasopresina provocanmayor retencin renal de agua, eliminasolo la suficiente para eliminar losproductos de desecho.

    35

  • OXITOCINA Fue la primera hormona sintetizada en

    el laboratorio

    Es una hormona relacionada con lospatrones sexuales y con la conductamaternal y paternal que acta tambincomo neurotransmisor en el cerebro.

    Estimula la contraccin del tero durante elparto y la liberacin de leche.

    Controla el crecimiento y actividadreproductiva de los ovarios y testculos.

    El nivel de oxitcina en la mujer aumentaal final del parto y durante la lactancia.

    36

  • FIN