Abb31.21
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Abb. 31.21 Kristallstruktur des Komplexes aus einem MHC-I-Molekül mit dem gebundenen Nonapeptid Leu-Leu-Phe-Gly- Tyr-Pro-Val-Tyr-Val (grau) und dem T-Zellrezeptor (links: Gesamtstruktur, rechts: Ausschnitt um die Peptidbindestelle). Das MHC-Molekül besteht aus einer schweren Kette mit den Domänen α 1 , α 2 und α 3 (violett) und der leichten β m -Kette (blau). Die Faltblattstruktur aus der α 1 /α 2 -Domäne bildet eine nach oben hin offenen Schale, die durch zwei lange, parallel zueinander ausgerichtete α-Helices (gelb) begrenzt wird. Sie nimmt das Antigenpeptidfragment auf und präsentiert dessen Oberseite zum T-Zellrezeptor. Dieser heterodimere Rezeptor aus einer α- (hellblau) und βKette (grau) besitzt ebenfalls einen faltblattähnlichen Aufbau. Mit seinen
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Abb. 31.21 Kristallstruktur des Komplexes aus einem MHC-I-Molekül mit dem gebundenen Nonapeptid Leu-Leu-Phe-Gly-Tyr-Pro-Val-Tyr-Val (grau) und dem T-Zellrezeptor (links: Gesamtstruktur, rechts: Ausschnitt um die Peptidbindestelle). Das MHC-Molekül besteht aus einer schweren Kette mit den Domänen α1, α2 und α3 (violett) und der leichten βm-Kette (blau). Die Faltblattstruktur aus der α1/α2-Domäne bildet eine nach oben hin offenen Schale, die
durch zwei lange, parallel zueinander ausgerichtete α-Helices (gelb) begrenzt wird. Sie nimmt das Antigenpeptidfragment auf und präsentiert dessen Oberseite zum T-Zellrezeptor. Dieser heterodimere Rezeptor aus einer α- (hellblau) und β Kette (grau) besitzt ebenfalls einen faltblattähnlichen Aufbau. Mit seinen hypervariablen Schleifen CDR3α und CDR3β erkennt er die Aminosäure Tyrosin in Position 5 des Antigenpeptids.
