Structura secundara a proteinelor

Structura Proprietăţi Exemple

α-helix -proteine de rezistenţă -α-keratina -doar la animale (păr, lână, gheare, copite, coarne...)

Foaie pliata β -filamente flexibile, moi -fibroina din matase

Triplu helix -proteine de rezistenta - colagen din matricea osoasă

Structura terţiară a proteinelor

Mioglobina- John Kendrew (1950) difracţie raze X – structura tridimensională a Mb-proteina care leagă oxigenul in muşchi- 153 aa + grupare prostetică = hem - partea proteica = 8 porţiuni α-helix (70% din structură) întrerupte de zone de cudură unde lanţul polipeptidic îşi schimbă orientarea (3 din zonele de cudură conţin Pro, restul Ser, Thr, Asn)- cel mai lung helix – 23 aa, cel mai scurt – 7- hemul se găseşte într-un buzunar al lanţului polipeptidic

hem α-helix

Structura cuaternară a proteinelor

Hemoglobina - prima proteina la care i s-a determinat str cuaternara - conţine 4 lanţuri polipeptidice (protomeri) – 2 tip α şi 2 de tip β - fiecare protomer conţine un hem

Tipuri de hemoglobina

- Hb A (α2 β2) 98% în sângele adultului

- Hb A2 (α2δ2) 1-2% în sângele adultului

- Hb F (fetală) (α2γ2) – afinitate mai mare pt O2, gradual lanţurile γ sunt înlocuite de β

Hemoglobine patologice

Hb S – substituirea Glu cu Val în poziţia 6 în lanţurile β- siclemia sau anemia cu celule în seceră

Talasemii – absenta unuia dintre protomeri α-talasemia sau β-talasemia- α-talasemia – lanţurile sunt α produse în cantităţi insuficiente => Hb formată numai din lanţuri β (Hb H) cu afinitate mare pentru oxigen dar cedare redusă în ţesuturi- β – talasemia - lanţurile sunt β produse în cantităţi insuficiente => Hb formată numai din lanţuri α

Hb A1c – hemoglobina glicozilată

- glicozilarea neenzimatică a Hb la capatul N-terminal al lanţului β, cu formarea unei baze Schiff

- rearanjare cu formarea unui compus Amadori stabil