Funciones:

1)Moléculas formadoras de las proteínas.2)Precursores de vitaminas (β- alanina).3)Intermediarios en las síntesis de otros

aminoácidos.

AMINOÁCIDOS

aminoácidos.4) Presentes en las paredes celulares de bacterias.5) Como neurotransmisores.6) Hay varios que en plantas tienen funciones

desconocidas.

AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES

Todos son indispensables, pero los esenciales no son sintetizados por el metabolismo humano, por lo que necesitan ser ingeridos en productos que sí los contienen y en los que son sintetizados por otros organismos

ALGUNOS DERIVADOS DE LOS AMINOÁCIDOS ESTÁNDAR YAMINOÁCIDOS QUE NO SON COMPONENTES DE LAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

• ESTRUCTURAS PRIMARIA, SECUNDARIA, TERCIARIA Y SECUNDARIA, TERCIARIA Y CUATERNARIA

NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

ESTRUCTURA PRIMARIA

1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia

específica3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico)4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro

carboxilo carboxilo

Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas.

2 – 40 aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS

40 – 40,000 aminoácidos CADENAS POLIPEPTÍDICAS O POLIPÉPTIDOS

FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO PORCONDENSACIÓN DE LOS αααα-AMINOÁCIDOS

eliminación

RESIDUOS

LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD

RESIDUO

COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA

CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)

CADENAS LATERALES (VARIABLE)

Segunda mitad del código genético

DNA RNASecuencia

proteína Estructura

tridimensional

trascripción traducción plegamiento

LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA)DETERMINADA POR LOS GENES

DNA RNAproteína tridimensional

replicación

Transcr. inversa

replicacióntraducción

CADA PROTEÍNA ESTAFORMADA PORAMINOÁCIDOS

LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN ELMETABOLISMO CELULAR

CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLOESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU

FUNCIÓN

Son 20Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc)Propiedades ácido-base

PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA

ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO?

DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS

DE SU SECUENCIA

NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Estructuraprimaria

Estructurasecundaria

Estructuraterciaria

Estructuracuaternaria

Residuosaminoácidos

Hélice α Cadena polipeptídica

Subunidades unidas

ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en unaproteína.

DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA

POLIPEPTÍDICA

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

1) ES PLANAR

EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA

ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE

Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA

LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO

C-N 1.49 A

C=N 1.27 A

O

O

EL ENLACE PEPTÍDICO PLANO TIENEDOS CONFORMACIONES

αααααααααααα

αααα αααα

NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Estructuraprimaria

Estructurasecundaria

Estructuraterciaria

Estructuracuaternaria

Residuosaminoácidos

Hélice α Cadena polipeptídica

Subunidades unidas

ESTRUCTURA SECUNDARIA.- SE REFIERE A LA DISPOSICIÓN ESTABLE

DE LOS AMINOÁCIDOS EN UNA REGIÓN LOCAL DEL PÉPTIDO

LO CUAL DA LUGAR A PATRONES ESTRUCTURALES REPETIDOS

ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS GRUPOS ADYACENTESPapel de los enlaces sencillos: ángulos Fi (φ)= N-Cαy Psi (ψ)= C-Cα

ENLACE RÍGIDO

ψψψψφφφφ

ENLACES FLEXIBLES

ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOS EN UN DIPÉPTIDO

LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS φφφφ Y ψψψψ ORIGINA DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES

SÓLO SERÁN ESTABLES AQUELLOS QUE SE PUEDEN ACOMODARQUE SE PUEDEN ACOMODAREN EL ESPACIO DE MANERA FAVORABLE

EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONESTANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DE φφφφ Y ψψψψ

-180º y 180o

ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO

CAPACIDAD DE FORMACIÓN DEPUENTES DE HIDRÓGENO

ENLACEPEPTÍDICO

TIPOS BÁSICOS DE ORDENAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA

MIRAN HACIA UN MISMO LADO

O HACIA LADOS OPUESTOS

N

NC

C

IMPLICACIONES DEL PRIMER ORDENAMIENTO

240O

12

3

120O240O

360O

3

4

ESTRUCTURAHELICOIDAL

ESTRUCTURALAMINAR

120º Y -120º

ESTRUCTURA SECUNDARIA

1) Arreglo periódico.2) Especialmente la cadena no está “estirada”.3) Promovida y estabilizada por puentes de H.

α hélice

β plegada

Giros, asas

* Cadena helicoidal

* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)

α hélice

* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)

* Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hélice

* Formación de puentes de hidrógenocon periodicidad regular pues intervienen:H del NH O del C

* Enrolladas hacia la derecha

O

α-hélice

Esqueleto covalente de la cadena polipeptídicaadquiriendo una “torsión” helicoidal

ψψψψ -45º A -50º

φφφφ -60º

3.6 RESIDUOS 5.4 Ao

α – HÉLICEDEXTRÓGIRA O DE ENROLLAMIENTO A LA DERECHA

EN LA αααα-HÉLICE, LOS GRUPOS R SE ENCUENTRAN HACIA FUERA DE LA HÉLICE, AQUÍ SE MUESTRA LA CADENA DESDE “ARRIBA”

HÉLICE αααα

HÉLICE αααα

Hoja ββββ-plegada

•Es una forma de estructura secundaria

•Tiene una disposición planar en el espacio

•Está estabilizada por puentes de hidrógeno• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)

•Las cadenas pueden correr en forma paralela o antiparalela

•Los grupos R se encuentran hacia arriba y hacia abajo del plano

ββββ−−−−plegadaLos grupos R se encuentran hacia arriba o hacia abajo del plano

Las ββββ-plegadas se pueden generar por varias cadenas polipeptídicas o por secciones diferentes desecciones diferentes dela misma cadenapolipeptídica

RESIDUOAMINO

CARBOXILO

RESIDUOCARBOXILO

AMINO

HOJA ββββ ANTIPARALELA

AMINOCARBOXILO

GRUPOS R PEQUEÑOS(GLICINA Y ALANINA)

VISTA LATERAL

HOJA ββββ PARALELA

VISTA LATERAL

Puentes de Hidrógenoen hojas β – plegadasantiparalelas y paralelas

HOJA ββββ

VUELTAS O GIROS Y ASAS.

-Estructuras secundarias en forma de U.

-Estabilizadas por puentes de H en sus extremos.

-Formadas por tres o cuatro residuos

- Se localizan en las superficie de las proteínas generalmente.

-Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta -Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta hacia el interior.

-Prolina favorece las vueltas o giros así como glicina, por tener un pequeño R.

-Sin estas vueltas, las proteínas serían largas cadenas de aminoácidos extendidas (aunque con α-hélices o β-plegadas), y no serían estructuras compactas.

-Las ASAS (loops) son más extensas y tienen diferentes formas.

GIROS ββββ

Cada aminoácido tiene preferencia porformar uno de los tres tipos de estructura secundaria

Las proteínas membranales tienen regiones hidrofóbicas (en la parte apolar de la membrana) y regiones hidrofílicas (en la región citosólica o extracelular si se trata de la membrana plasmática

MEMBRANA

Región hidrofílica

© 2004 New Science Press Ltd new-science-press.com

Región hidrofóbica

Región hidrofílica

Las proteínas membranales también tienen estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria

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MOTIVOS, ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS YDOMINIOS.

UN MOTIVO SERÁ UNA ESTRUCTURA SECUNDARIA α héliceβ plegadagiro

UNA ESTRUCTURA SUPERSECUNDARIASerá un agregado de por lo menos dos motivos y puede tener combinaciones de α-hélices, β-plegadas y giros.de α-hélices, β-plegadas y giros.

Por ejemploαααα-hélice, giro, α-hélice

ββββ- plegada, giro, α- hélice, etc.

(intermediarios entre las estructura secundaria y terciaria)

UN DOMINIO SERÁ UN AGREGADO COMPACTO DE VARIAS SUPERESTRUCTURAS UNIDAS A OTRO POR UN SEGMENTO FLEXIBLE.

EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS SUPER - SECUNDARIAS

VUELTA O GIRO O DOBLAMIENTO

β

UNIDAD β α β HÉLICE – VUELTA-HÉLICE