Proteine fibrose: costituenti strutturali di cellule e tessutiProteine fibrose: costituenti strutturali di cellule e tessuti

• gli elementi di struttura secondaria sono i motivi conformazionali dominanti e determinano le caratteristiche funzionali

• cheratine • fibroina

• collagene• elastina, etc..

forma allungata, filamentosa

α-cheratinaα-cheratinaCostituente degli strati epidermici esterni cornei, capelli, peli, unghie, lanaCostituente dei filamenti intermedi presenti nel nucleo, nel citoplasma e sulla superficie cellulare

Spirale avvolta sinist. di due eliche

Protofibrillacoiled coil

residui idrofobici affacciati

molti residui di Cyscreano ponti S-S tra catene

Le larve delle tarme digeriscono la lana,poiché contengono mercaptani nel tratto digestivo

Resistenza allo stiramento

capello

25µm

p=5.1Å

Fibroina della setaFibroina della seta

Foglietti β antiparalleliβ antiparalleli

(-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-)n

Proprietà: fibre resistenti e poco estensibili; flessibilità: le interazioni inter-catenasono deboli!

Alcune zone possono contenere AA diversi come Tyr, Val, che introducono estensibilità ma meno elasticità alla fibra (zone amorfe)

Fibre forti ma non estensibili (la catena polipetidica è pienamente estesa)

Collagene: Collagene: presente in tutti gli organismi pluricellularipresente in tutti gli organismi pluricellulari

• la specie proteica extracellulare più abbondante nei vertebrati• matrice del tessuto connettivo, ossa, denti, tendini, costituente della pelle, dei vasi sanguigni, cornea, cartilagine (le fibre di collagene sono extracellulari)

300 kDa

Unità strutturale di base: tropocollagene: 3 catene (eliche sinistrorse allungate) avvolte in modo destrorso, unite da legami a H.

Composizione caratteristica-Gly-X-Y-

il il tropocollagenetropocollagene forma le fibrille forma le fibrille

Tripla elica: passo 9.4 ÅTripla elica: passo 9.4 Å

Sequenza del collageno Tipo I bovino, estremità C-terminale

Modificatada prolil-idrossilasidopo la sintesi(Scorbuto percarenza di vitamina C!)

Una Gly ogni tre AA è necessaria perché può adattarsi nel centro della tripla elica

Le eliche sono leggermente sfalsate così da consentire legami a H tra N-H (Gly) e C-Odel residuo XHyPro contribuisce ai legami a H tra catene di tropocollagene

Poco flessibile einestensibile

Dal Volume: Biochimica Medica Strutturale, Metabolica e Funzionale

Peptidil lisil ossidasi

fibre

Il tessuto osseo è costituito da fibre di collagene su cui cristallizzal’idrossiapatite Ca5(PO4)3OH

Malattie genetiche coinvolgono mutazione

di Gly con Cys o Ser

• osteogenesi imperfetta: formazione anomala nell’osso (una sola Gly sost.con Cys) • sindrome di Ehlers-Danlos: giunzioni imperfette