Quimotripsina (21.6 kDa)

Glicina (75 Da)

Niveles de estructura de las proteínas

Dos representaciones de la estructura de una proteína

Diagrama de cintas Superficie

Difracción de Rayos X y estructura tridimensional de macromoléculas

Conformación de la cadena polipeptídica

Conformación hélice α

Hélice α ideal:Ф = -57ºΨ = -47º

Puentes de hidrógeno

Hélice α

Puentes de hidrógeno

Representación de secuencias en conformación α

Conformación β

Antiparalela: Φ = -139º, Ψ = 135º

Paralela: Φ = -119º, Ψ = 113º

Láminas β ideales:

Conformación β

Antiparalela

Paralela

Mixta

Puentes de hidrógeno

Giros βAbundancia relativa de los Aaen estructuras secundarias

Unidad βαβ Meandro β Unidad αα Barril β Greca

Estructuras supersecundarias

(Mackee)

(Lehninger)

Representaciones de Ramachandran

Piruvato kinasa

Aa hidrofílicos

Aa hidrofóbicos

Plegamiento proteico

Conformación nativa

Conformación desplegada

Efecto hidrofóbico

Formación de puentes de hidrógeno

Estructura terciaria: Interacciones estabilizantes

Distribución de aminoácidos en las proteínas globulares

Porina

Mioglobina

Aa hidrofóbicosAa cargados

Aa Hidrofílicos

InteriorExterior

Presencia de dominios en las proteínas globulares

Troponina C

Proteína CD-4

Estructuras terciarias de algunas proteínas.

Diversidad en el contenido de conformación α y β

Estructuras cuaternarias

Hemoglobina

Chaperonina GroES-Gro-EL

Desnaturalización proteica

Desnaturalización reversiblede la ribonucleasa A

Etapas del plegamiento proteico:En ausencia (A) y en presencia (B) de chaperonas

B Hsp 70

Hsp 60

A

Predicción de la estructura secundaria

Predicción de la estructura terciaria

“La predicción de estructuras terciarias está todavía lejos de nuestro alcance. De hecho, a medida que aprendemos más sobre la complejidad del plegamiento de las proteínas, el objetivo parece alejarse más en el horizonte. En 1998, está claro que la predicción directa de la estructura a partir de la secuencia está a décadas de distancia.”

Attwod TK, Parry-Smith TJ.Introducción a la Bioinformática.Prentice-Hall, 2002.

Conformaciones de la proteína priónica humana

PrPc, conformación α normal

PrPSc conformación βpatológica

Proteínas fibrosasFibroína de la seda (β-queratina)

Gly↑ Ala↑ Ser↑

α-queratinas (cabello, lana, uñas etc). Cys ↑, Aa hidrófobos ↑