Post on 27-Oct-2015
BAB I
PENDAHULUAN
A. Latar belakang
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino.
Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2
pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan
cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino
tersebut asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein
sederhana.
Sedangkan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti
"yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi
yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan
satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon,
hidrogen, oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan
penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
B. Rumusan masalah
1. Apa itu asam amino ?
2. Apa itu protein?
C. Tujuan
1. Untuk mengetahui apa itu asam amino.
2. Untuk mengetahui apa itu protein.
BAB II
PEMBAHASAN
I. ASAM AMINO
A. Pengertian Asam amino
Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein
adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi yaitu gugus amino dan
gugus karboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang
berdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus
amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang
sama. Rumus asam amino dapat ditunjukkan pada gambar:
Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat
empat gugus: gugus amina (NH2), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H),
dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping
yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat
tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus
karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh
karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan
asam α-amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia
rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat
asam amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik
jika nonpolar
B. Tatanama asam amino
Selain nama biasa asam amino, juga diberika nama kimia secara sistematik
(IUPAC). Masa ini ada dua sistem tatanama yang dipakai untuk asam amino.
Pertama dengan memberi nama atom karbon yang mengikat gugus karboksil dan
amino sebagai alfa. Karbon yang berikatan selanjutnya (dari rantai R) dinamakan
betha, gamma dan seterusnya.
Sistem ini perlahan didesak oleh sistem dengan pemberian nomor pada
atom atom karbon.
Tabel Nama dan struktur 20 macam asam amino penyusun protein
NO Nama biasa Nama sistematika
1 Alanin As. 2-amino propanoat
2 Valin As. 2-amino-3-metil butanoat
3 Leusin As. 2-amino-4-metil pentanoat
4 Isoleusin As. 2-amino-4-metil pentanoat
5 Prolin As.2-amino-3 fenilpropanoat
6 Fenilalanin As. 2-amino-3 fenilpropanoat
7 Triptofan As. 2-amino-3 (3-idolil)-propanoat
8 Metionin As. 2-amino-4-(metal tin) butanoat
9 Glisin As. 2 amino etanoat
10 Serin As. 2-amino-3-hidroksil propaniat
11 Treonin As. 2-amino-3-hidroksin propaniat
12 Sistein As. 2-amino-3-merkapto propanoat
13 Tirosin As. 2-amino-3-(p-hidroksil fenil) propanoat
14 Asparagin As. 2-amino-suksinat
15 Glutamin As. 2 amino glutaramat
16 Asam
aspartat
As. 2-amino-suksinat
17 Asam
glutamate
As. 2-glutarat
18 Lisin As. 2,6-diamino-heksanoat
19 Arginin As. 2-amino-5-guanido valerat
20 Histidin As. 2-amino-3-imidazol propanoat
Tabel nama-nama dan singkatan ke-20 asam amino
No Nama biasa Singkatan (symbol)
3 huruf 1 huruf
1 Alanin Ala A
2 Valin Val V
3 Leusin Leu L
4 Isoleusin Ile I
5 Prolin Pro P
6 Fenilalanin Fen F
7 Triptofan Trp W
8 Metionin Met M
9 Glisin Gli G
10 Serin Ser S
11 Treonin Tre T
12 Sistein Sis C
13 Tirosin Tiv Y
14 Asparagin Asn N
15 Glutamin Gln G
16 Asam aspartat Asp D
17 Asam glutamat Glu E
18 Lisin Lis K
19 Arginin Arg R
20 Histidin His H
C. Klasifikasi Asam Amino
Asam amino yang terdapat dalam protein dapat dibagi menjadi 4
golongan berdasarkan relatif gugus R-nya.
1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup)
Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak
mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan
ini terdiri dari lima asam amino yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin,
isoleusin, valin,dan prolin) dua dengan R aromatic (fenilalanin dan triptopan) dan
satu mengandung atom sulfur (metionin).
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan
Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak
mengutub karena gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan
molekul air. Selain treoinin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh
adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk golongan
ini. Selain itu yang termasuk dalam golongan ini juga adalah asparagin dan
glutamine yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH2) serta
sistein oleh gugus sulfidril (-SH).
Asparagin dan glutamine, masing masing merupakan bentuk senyawa
amida dari asam aspartat dan asam glutamat dan mudah terhidrolisis oleh asam
atau basa. Sistein yang mengandung gugus tiol dan tirosin yang mengandung
gugus hidroksil fenol bersifat paling mengutub dalam golongan asam amino ini.
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam)
Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri
dari asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus
karboksil (COOH).
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif (Asam amino basa)
Golongan asam amino ini bermuatan positif pada pH 7.0 terdiri dari lisin,
histidin dan arginin
lisin mengandung satu lagi gugus amino pada posisis e dari rantai R alifatik
Histidin mengandunga gugus lemah imidazolium pada pH 6.0 lebih dari 50 %
molekul histidin bermuatan positif sedangkan pada pH 7.0 kurang dari 10
%bermuatan positif.
Arginin mempunyai gugus guanido pada gugus R-nya
D. Pembagian lain
Dua puluh asam amino alfa alami ini dibagi menjadi tujuh golongan
berdasarkan struktur rantai sampingnya, yaitu (Sultanry, 1985) :
1. Rantai samping alifatik.
Golongan ini terdiri dari asam amino yang memiliki rantai samping
hidrokarbon. Asam amino golongan ini ialah glisina, alanina, valina, lesina,
isolesina, dan prolina.
2. Rantai samping hidrosilik
Asam amino dalam golongan ini ialah serina dan treonina. Keduanya
mempunyai rantai samping alifatik yang mengandung fungsi hidroksi.
3. Rantai samping aromatik
Ada tiga asam amino yang mempunyai cincin aromatik pada rantai
sampingnya, yaitu fenilalanina, tirosina, dan triptofan.
4. Rantai samping asam
Asam aspartat dan glutamat mempunyai rantai samping yang berakhir dengan
asam karboksilat. Pada pH faali yang lazim, yaitu sedikit di atas pH 7, gugus
asam karboksilat ini mengion. Karena alas an ini, maka asam aspartat dan asam
glutamat sering disebut sebagai ion karboksilatnya, yaitu aspartat dan glutamat.
5. Rantai samping amida
Asparagina dan glutamine masing-masing adalah amida dari aspartat dan
glutamat. Rantai sampingnya bermuatan netral pada pH 7,0.
6. Rantai samping basa
Dalam golongan ini dijumpai tiga asam amino yang mengandung nitrogen
yang bersifat basa lemah. Nitrogen dari lisina dan arginina adalah basa yang
cukup kuat sehingga dapat mengambil proton dari air pada pH netral. Nitrogen
pada rantai samping histidina sifat basanya lebih lemah dibanding pada lisina
dan arginina.
7. Rantai samping mengandung belerang
Metionina dan sisteina adalah dua asam amino biasa. Sisteina sering terdapat
berhubungan dengan sisteina lain dengan membentuk ikatan disulfida (-S-S-)
dan menghasilkan asam amino sistina.
Pembagian lain dari asam amino ialah berdasarkan kebutuhan dari
organisme tersebut dan kemampuan organisme untuk menghasilkan asam amino
tersebut yaitu asam amino esensial dan asam amino nonesensial. Asam amino
esensial ialah asam amino yang penting dan tidak mampu dihasilkan oleh
organisme tersebut sedangkan asam amino nonesensial asam amino yang mampu
dihasilkan oleh tubuh karena itulah kurang penting.
Ini bermacam-macam karena tergantung organismenya contohnya pada
manusia, asam amino esensial yaitu isoleusin, leusin, triptophan, fenilalanin,
metionin, treonin, valin dan histidin dan asam amino nonesensial yaitu alanin,
arginin, asam aspartat, sistein, asam glutamat, glisin, ornitin, prolin dan
serin.Selain 20 asam amino dasar dikenal 150 lebih asam amino yang kurang
umum. Kebanyakan dari asam amino ini tidak ada hubungannya dengan
pembentukan protein dan banyak merupakan turunan sederhana dari 20 asam
amino yang biasa. Asam amino demikian mungkin merupakan bentuk antara
metabolik atau bagian dari suatu biomolekul bukan protein. Ada dua kelompok
amino yang bukan merupakan pembentuk protein (Hart, dkk, 1983) :
1. Yang jarang didapatkan sebagai satuan pembentuk protein.
2. Yang sama sekali tidak merupakan satuan pembentuk protein.
Termasuk dalam golongan pertama ialah 4-hidroksil prolin (derivat
prolin yang banya terdapat pada kolagen), 5-hidroksilesin (derivat lisin yang
banyak terdapat dalam kolagen) dan desmosin (terdapat dalam protein elastin)
yang mempunyai struktur luar biasa yaitu terdiri dari 4 molekul lisin dengan
gugus R bergabung membentuk lingkaran piridin yang tersubtitusi.
Golongan kedua terdiri dari 150 asam amino yang diketahui terdapat
dalam bentuk bebas atau terikat di dalam beberapa sel dan jaringan tetapi tidak
merupakan satuan pembentuk protein. Sebagian besar golongan merupakan
derivat asam amino seperti asam –b- dan g-amino. Beberapa asam amino bukan
protein ini memiliki fungsi penting sebagai sumber atau senyawa antara dalam
metabolisme. b-alanin, umpamanya merupakan sumber vitamin asam pantotenat,
sitrulin dan ornitin merupakan senyawa antara dalam sintesis arginin.
Beberapa asam amino lain bersifat racun terdapat dalam tumbuhan
bersifat racun terhadap kehidupan lain misalnya kanavanin, asam jengkolat, dan
b-sianoalanin.
5. Stereo Kimia asam Amino
Semua asam amino yang didapat dari hasil hidrolisis protein, kecuali
glisin mempunyai sifat aktif optik yaitu dapat memutar bidang polarisasi cahaya
bila diperiksa dengan polarimeter. Sifat aktif optik disebabkan oleh atom karbon
yang asimetris yaitu atom yang terikat pada empat gugus yang berlainan. Jumlah
stereo isomer yang mungkin terjadi sama dengan 2n. n adalah jumlah atom karbon
asimetris. Semua asam amino yang umum terdapat dalam protein kecuali glisin
mempunyai satu atom karbon asimetris, sedangkan tronina dan isoleusin masing-
masing mempunyai dua atom karbon asimetris.
Konfugurasi absolut struktur asam amino yang optik aktif diturunkan dari
struktur stereo isomer molekul monosakarida yang paling kecil yang mempunyai
atom karbon, yaitu gliseraldehida yang mempunyai satu atom karbon asimetris.
Berdasarkan konvensi kedua bentuk stereo isomer tersebut dinyatakan dengan L
dan D (tidak ada hubungannya dengan destrorotatory dan levorotatory).
6. Sintesis asam amino
Beberapa sintesis asam amino yang umum dikenal antara lain:
a. Aminasi asam a-halo (subtitusi)
Asam a-halogen yang diperoleh dari halogenasi asam-asam karboksilat
(Hell-Volhard-Zelinsky) misalnya brominasi asam propanoat. Selanjutnya a-
propionat selanjutnya ditambahkan kedalam ammonia pekat dan larutan yang
diperoleh disimpan pada temperatur kamar selama 4 hari. Setelah itu di uapkan
sampai kering dan diesktraksi dengan etanol absolut panas untuk mengeluarkan
bromide. Asam amino yang diperoleh berupa Kristal putih.
b. Sintesis Strecker
Cara ini adalah hidrolisis a-amino nitril yang diperoleh dengan
mereaksikan aldehid dengan ammonia dan asam sianida. Reaksi berlangsung
c. Amin
Reduksi suatu asam a-keto dengan H2, NH3 dan katalisator Pd akan
menghasilkan suatu asam amino resemit (campuran R dan S asam amino)
7. Reaksi kimia asam amino
a. Reaksi ninhidrin
Merupakan reaksi warna yang biasa digunakan untuk identifikasi asam
amino. Nindhidrin merupakan oksidator yang sangat kuat yang dapat
menyebabkan terjadinya dekarboksilasi oksidatif asam a-amino untuk
menghasilkan CO2.NH2 dan suatu aldehid dengan suatu atom karbon kurang
daripada asam amino induknya. Ninhidrin yang terduksi kemudian bereaksi
dengan amino lepas membentuk kompleks biru-ungu yang maksimal menyerap
cahaya dengan panjang gelombang 570 nm.
b. Reaksi sanger
Reaksi sanger merupakan reaksi antara a-amino dengan 1-fluoro-2,4—
dinitrobenzen (FDNB). Dalam suasana basa lemah FDNB bereaksi dengan asam
a-amino membentuk turunan 2,4-dinitfenil yang disebut DNP-asam amino. Reaksi
ini digunakan untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai peptide.
c. Reaksi edman
Reaksi ini merupakan reaksi antara a-amino dengan fenil isotiosianat
yang menghasilkan turunan fenil tiokarbonil.
d. Peptida
Bila gugus amino dan gugus hidroksil asam amino bergabung
membentuk ikatan peptide, unsur asam aminonya dinamakan residu asam amino.
Suatu peptide terdiri dari 2 residu asam amino atau lebih yang digabungkan oleh
ikatan peptide atau dikatakan pula bahwa jika protein-protein hanya terhidrolisa
sebagian, maka polimer-polimer yang lebih kecil yang terbentuk dari asam-asam
amino disebut peptida.
Peptida sederhana mengandung dua, tiga, empat, atau lebih residu asam
amino, masing-masing disebut dipeptda, tripeptida, tetrapeptida dan seterusnya.
Bila peptida mengandung banyak ikatan (dikatakan lebih dari 10 ) residu asam
amino, peptida dinamakan polipeptida, banyak hormone atau semua protein
sederhana ialah polipeptida.
Banyak asam amino yang berikatan melalui ikatan peptida membentuk
rantai polipeptida bercabang Satu unit asam amino dalam rantai polipeptida
disebut residu. Rantai polipeptida mempunyai arah sebab unit penyusun
mempunyai ujung yang berbeda yaitu gugus amino-α dan gugus karboksil-α.
Ujung amino diletakkan pada awal rantai polipeptida, berarti urutan asam amino
dalam rantai polipeptida ditulis dengan diawali oleh residu amino-terminal.
Rantai Polipeptida
Setiap sel hidup mengandung protein. Protein senyawa organik essensial
bagi mahluk hidup dan konsentrasinya paling tinggi di dalam jaringan otot hewan.
Protein merupakan bahan essensial yang menunjang kehidupan. Kulit, tulang,
otot, darah, hormon, enzim dan organ-organ dalam semuanya tersusun dari
protein.
Asam amino esensial adalah asam amino diperlukan oleh makhluk hidup
sebagai penyusun protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia
disebut esensial bagi suatu spesies organisme apabila spesies tersebut
memerlukannya tetapi tidak mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan
asam amino yang bersangkutan.
Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain:
1. Tirosin : Pertama kali di temukan dalam keju. Pada manusia, asam
amino ini tidak bersifat esencial, tapi pembentukanya
menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim
phehidroksilase. Menurut penelitian yang dilakukan oleh
institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika
Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia obat
stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan
kinerja mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa efek
samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju,
alpukat, pisang, ragi, ikan dan daging.
2. Sistein : Sekalipun asam amino bukan esensial kandungan atom
sistein hampir sama dengan metionin. Sistein juga di
temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang putih,
bawang bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum.
3. Serin : Pertama kali di isolasi dari protein serat sutra pada tahun
1865.
4. Prolin : Fungsi terpentingnya di ketahui sebagai komponen
protein.
5. Glisin : Secara umu, protein itu sendiri tidak banyak
mengandung glisin (kecuali pada kolagen yang
mengandung glisin dari dua per tiga kandungannya).
Tubuh manusia memproduksi glisin dalam jumlah yang
mencukupi.
6. Asam glutamat : Karena ion glutamat yang dapat merangsang beberapa
type saraf yang ada pada lidah manusia, glutamat di
manfaatkan dalam industri penyedap rasa. Dalam
keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di
sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG.
7. Asam aspartat :Sering pula di sebut aspartat. Fungsinya di ketahui
sebagia pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf
otot. Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya
tahan terhadap kepenatan.
8. Ariginin :Sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan
mamalia lain, tetapi ariginin dapat di katakan sebagai
asam amino setengah esensial karena produksinya sangat
bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi
kesehatan. Pada anak-anak, ariginin sangatlah penting.
Pangan sumber utama ariginin ditemukan pada produk-
produk peternakan seperti daging, susu, telur, dan
berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan,
ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang
tanah.
9. Alanin :Ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti
daging, ikan, susu, telur, dan kacang-kacangan.
10 . Histidin :Bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang
esensial bagi anak-anak.
11 . Glutamin :Merupakan asam amino yang dikenal pula dengan
sebutan asam glumatik. Asam amino ini berfungsi
sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan
amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses
biokimia. Secara alami, glutamin di temukan dalam
gandum dan kedelai.
12 . Asparagin :Di perlukan oleh sistem saraf untuk menjaga
kesetimbangan dan di perlukan pula dalam transformasi
asam amino. Asparagin di temukan pula pada daging
(segala macam sumber), telur dan susu (serta produk
turunanya).
Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai
berikut:
1. Triptofan : merupakan asam amino esensial, ini merupakan beberapa
sumber di dapatkan dari karbonhidrat. Triptofan terdapat
pada telur, daging, susu skim,pisang, susu, dan keju.
2. Treonin : Terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging,
ikan ,dan bici wijen.
3. Metionin : Bersifat esencial. Oleh sebab itu, harus di ambil dari bahan
pangan. Sumber utama metionin hádala buah-buahan,
daging (ayam, sapi, ikan,susu (susu murni, beberapa jenis
keju), saturan (bayam, bawang putih, jagung), serta
kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang
merah, tahu tempe).
4. Lisin : Terdapat dalam protein kedelai,bici polong-polongan, dan
ikan. Rata-rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g.
5. Leusin : Banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti
daging, susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada
produk-produk susu kedelai juga banyak di temui
kandungan leusin.
6. Fenilalanin : Merupakan asm amino esensial yang menjadi bahan baku
bagi pembentukan katekolamin. Katekolamin ini di kenal
sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi tranmisi
impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada daging ayam,
sapai, ikan, telur, dan kedelai,
7. Valin : Terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging,
telar, susu dan keju. Selain itu, asam amino esensial ini
terdapat pada bici-bijian yang mengandung minyak seperti
kacang tanah, wijen, dan gentil).
II. PROTEIN
A. Pengertian protein
Protein tersusun dari berbagai asam amino yang masing-masing
dihubungkan dengan ikatan peptida. Meskipun demikian, pada awal
pembentukannya protein hanya tersusun dari 20 asam amino yang dikenal sebagai
asam amino dasar atau asam amino baku atau asam amino penyusun protein
(proteinogenik). Asam-asam amino inilah yang disandi oleh DNA/RNA sebagai
kode genetik.
Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling
utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting
dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus.
Kebanyakan protein merupakan enzim atau subunit enzim. Jenis protein
lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, seperti misalnya protein yang
membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam sistem kekebalan
(imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon, sebagai komponen
penyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hara. Sebagai salah satu
sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang
tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof).
Protein merupakan salah satu dari biomolekul raksasa, selain
polisakarida, lipid, dan polinukleotida, yang merupakan penyusun utama makhluk
hidup. Selain itu, protein merupakan salah satu molekul yang paling banyak
diteliti dalam biokimia. Protein ditemukan oleh Jöns Jakob Berzelius pada tahun
1838.
Biosintesis protein alami sama dengan ekspresi genetik. Kode genetik
yang dibawa DNA ditranskripsi menjadi RNA, yang berperan sebagai cetakan
bagi translasi yang dilakukan ribosom. Sampai tahap ini, protein masih "mentah",
hanya tersusun dari asam amino proteinogenik. Melalui mekanisme
pascatranslasi, terbentuklah protein yang memiliki fungsi penuh secara biologi.
B. Sintesa Protein
Dari makanan kita memperoleh Protein. Di sistem pencernaan protein
akan diuraikan menjadi peptid peptid yang strukturnya lebih sederhana terdiri dari
asam amino. Hal ini dilakukan dengan bantuan enzim. Tubuh manusia
memerlukan 9 asam amino. Artinya kesembilan asam amino ini tidak dapat
disintesa sendiri oleh tubuh esensiil, sedangkan sebagian asam amino dapat
disintesa sendiri atau tidak esensiil oleh tubuh. Keseluruhan berjumlah 21 asam
amino. Setelah penyerapan di usus maka akan diberikan ke darah. Darah
membawa asam amino itu ke setiap sel tubuh. Kode untuk asam amino tidak
esensiil dapat disintesa oleh DNA. Ini disebut dengan DNAtranskripsi. Kemudian
mRNA hasil transkripsi di proses lebih lanjut di ribosom atau retikulum
endoplasma, disebut sebagai translasi.
C. Fungsi protein:
1. Protein struktural (pembangun tubuh): protein selaput atau dinding sel;
jaringan pelindung seperti kulit, rambut, bulu, sisik, kuku, tanduk, paruh dan
sebagainya, serta jaringan pengikat seperti tulang, urat daging, sendi, dan
sebagainya
2. Protein membran : terdapat dalam membran sel
3. Protein kontraktil : terdapat dalam serat otot
4. Protein transport : mengikat dan mengangkut molekul-molekul lain,
misalnya hemoglobin yang mengangkut O2
5. Protein pelindung: seluruh antibodi dan zat-zat pembeku darah seperti
fibrinogen
6. Protein cadangan : membebaskan asam-asam amino apabila diperlukan,
misalnya kasein (protein susu) dan ovalbumin (putih telur)
7. Hormon : mengatur pertumbuhan dan metabolisme
8. Enzim-enzim : mengkatalis reaksi-reaksi biokimia
D. Ikatan Peptida
1. Ikatan peptida adalah : ikatan amida yang menautkan dua asam amino
2. Senyawa yang terbentuk di sebut senyawa peptide
3. Ikatan peptida ditulis dengan asam amino yang mempunyai gugus +NH3
bebas di sebelah kiri dan asam amino dengan gugus CO- bebas di sebelah
kanan.
E. Ikatan disulfide
Ikatan disulfide adalah ikatan tunggal S-S, yang pada protein menautkan
dua unit asam amino sistein.
F. Struktur Protein
1) Struktur Primer
Struktur primer menunjukkan jumlah, jenis, dan urutan asam amino
dalam molekul protein
Ikatan antar asam amino adalah ikatan peptida
2) Struktur Sekunder
Heliksα dan lembaran terlipat adalah dua struktur sekunder yang biasa
terdapat dalam protein atau segmen protein Segmen suatu heliks α,
menunjukkan 3 putaran heliks, dengan 3,6 unit asam amino per putaran.
Ikatan hydrogen ditunjukkan dengan garis terputus-putus Segmen dari
struktur lembaran terlipat β-keratin. Rantai yang bersebelahan
mempunyai arah yang berlawanan dan dipegangi oleh ikatan hydrogen
(ditunjukkan dengan warna). Gugus R mencuat ke atas atau ke bawah
bidang rata-rata dari lembaran
3) Struktur Tersier
Struktur tersier menunjukkan kecenderungan polipeptida membentuk
lipatan atau gulungan, dan dengan demikian membentuk struktur yang
lebih kompleks
Dimantapkan oleh beberapa ikatan antara gugus R pada molekul asam
amino yang membentuk protein
Beberapa jeni ikatan tersebut meliputi: ikatan elektrostatik, ikatan
hydrogen, interaksi hidrofobik antara rantai sampai nonpolar, interaksi
dipole-dipol, dan ikatan diulfida yaitu suatu ikatan kovalen
Meliputi protein serat dan globular
Struktur tersier dari mioglobin
4) Struktur kuaterner
Struktur kuaterner menunjukkan derajat persekutuan unit-unit protein
Sebagian besar terdiri dari beberapa rantai polipeptida yang terpiah
Struktur Kuaterner Protein globular yang kompleks
G. Kekurangan Protein
Protein sendiri mempunyai banyak sekali fungsi di tubuh kita. Pada
dasarnya protein menunjang keberadaan setiap sel tubuh, proses kekebalan tubuh.
Setiap orang dewasa harus sedikitnya mengkonsumsi 1 g protein pro kg berat
tubuhnya. Kebutuhan akan protein bertambah pada perempuan yang mengandung
dan atlet-atlet.
Kekurangan Protein bisa berakibat fatal:
1. Kerontokan rambut (Rambut terdiri dari 97-100% dari Protein -Keratin)
2. Yang paling buruk ada yang disebut dengan Kwasiorkor, penyakit kekurangan
protein. Biasanya pada anak-anak kecil yang menderitanya, dapat dilihat dari
yang namanya busung lapar, yang disebabkan oleh filtrasi air di dalam
pembuluh darah sehingga menimbulkan odem.Simptom yang lain dapat
dikenali adalah:
hipotonus
gangguan pertumbuhan
3. Kekurangan yang terus menerus menyebabkan marasmus dan berkibat
kematian.
BAB III
PENUTUP
Kesimpulan
Asam amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam
amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada
atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis-jenis asam amino, urutan cara
asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut
asan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana.
Berdasarkan sifat polar gugus R, maka asam amino terdiri dari 4 golongan yakni :
1. Asam amino dengan gugus R yang tidak mengutub
2. Asam amino dengan gugus R mengutub tidak bermuatan
3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negatif/asam amino asam
4. Asam amino dengan gugus R bermuatan positif/asam amino basa
Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan kadang kala sulfur serta fosfor.
DAFTAR PUSTAKA
Anonim,2000, Dasar-Dasar Biokimia, UI-PRESS, Jakarta.
Poppy Kumala, 1998, Kamus Kedokteran Dorland, ECG, Jakarta.
Robert K. Murray, et all., 2002, Biokimia Harper, ECG, Jakarta.
Tri Rini Nuringtyas, ASAM AMINO DAN PROTEIN, www.google.com, diakses 6
Nopember 2011.