quimotripsina

glicina

Quimotripsina-cataliza hidrólise de ligaçõespeptídicas

“lisina”(lys) (L)

Os átomos envolvidos na ligação peptídica se-encontram no mesmo plano: =180o (trans) ou 0o (cis)

Os ângulos (phi) e (psi) tem “livre” rotação

Colisões estéricasnão-favoráveis

Algumas combinações dos ângulos (phi) e (psi) não são permitidas.

DIAGRAM DE RAMACHANDRAN

Alfa-Hélice

Alfa-hélice-groupos Rsituados por fora da hélice

Folha Beta (beta sheet)

Folha Beta (beta sheet)

Notar ligação de hidrogênio entre os grupos peptídicos do 1o e 4o

Resíduo. É comum encontrar Pro e Gly nestas estruturas.

Valores de phi e psi para todos os aminoácidos (menos gly) parapiruvato quinase de coelho.

Probabilidades relativas para encontrar um tipo de aminoácido numa determinada estrutura secundária

Estrutura de queratina de cabelo.

calor

Quero um permanente tipo Vera Loyola!

Colágeno: um triplo-hélice de cadeias com 3 aminoácidos por volta,helicoidal com sentido de mão esquerda, e super-helicoidal com sentido de mão direita. Composição: 35% gly, 11% ala, 21% pro ou hidroxi-pro.Com repetições gly-X-pro ou gly-X-hidroxi-pro

Colágeno: componente de tecido conectivo (tendão, cartilagem,matriz orgânica de osso)

Estrutura de fibroina de seda: estrutura folha beta antiparalela rica em ala e gly.

Formação de seda nas “espineretes” da aranha.

Dimensões de albumina sérica humana (585 aminoácidos, 64500 kDa)

Estrutura de mioglobina de baleia, uma proteína globular típica

Fita (azul = H) modelo “space-filling”

Topografiade superfície

O grupo heme(anel de protoporfirinaE um ion de Fe2+/3+)

Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:Cristalografia por raios-X

Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:R.M.N. = resonância magnética nuclear.

Proteínas tem flexibilidade conformacional

Domínios estruturais na proteína troponina C do músculo esquelético

Dessoxihemoglobina

Dessoxihemoglobina

Estrutura Quartenária de Próteínas

Capsídeo de poliovirus (simetria icosahedral), 30 nm diametro

Tobacco mosaic virus (300 nm x 18 nm), simetria helicoidal

Desnaturação de proteínas

EnovelamentoEspontâneode Proteínas

Chaperona molecular (GroEL)

O grupo heme mioglobina

O grupo heme

Modelo “space-filling”

Coordenação octahedral do Fe2+ em mioglobina (Mb) e hemoglobina (Hb)

Coordenação octahedral do Fe2+ em mioglobina (Mb) e hemoglobina (Hb)

mioglobina

histidina proximal

histidina distal

Estado T da hemoglobina

Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina

Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina

dessoxiHb + BPG = estado T

dessoxiHb = estado T

oxiHb = HbO2 = estado R

Eritrócitos normais

Eritrócitos humanos de forma foice (e outras) encontrados emAnemia falciforme

Mutação Glu6 Valna cadeia beta

relaxado

Depois de contração “isotônica”- sarcômero fica menor (mais curta)- comprimento da banda A fica igual- banda I fica menor- aumenta a zona de superposição na banda A

O sarcômero

Filamento fino (actina)

Filamento grosso(miosina)

MIOSINA-uma proteína hexamérica(HL1L2)2

Domínio motor da miosina-liga e hidrolisa ATP-liga a actina

Cadeias leves

Cadeiapesada

Sitio para ligarATP

Sitio paraligaractina

Filamento grosso-baseado em miosina-bipolar

Filamento fino-baseado em actina-polar