Boquímica avançada
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quimotripsina
glicina
Quimotripsina-cataliza hidrólise de ligaçõespeptídicas
“lisina”(lys) (L)
Os átomos envolvidos na ligação peptídica se-encontram no mesmo plano: =180o (trans) ou 0o (cis)
Os ângulos (phi) e (psi) tem “livre” rotação
Colisões estéricasnão-favoráveis
Algumas combinações dos ângulos (phi) e (psi) não são permitidas.
DIAGRAM DE RAMACHANDRAN
Alfa-Hélice
Alfa-hélice-groupos Rsituados por fora da hélice
Folha Beta (beta sheet)
Folha Beta (beta sheet)
Notar ligação de hidrogênio entre os grupos peptídicos do 1o e 4o
Resíduo. É comum encontrar Pro e Gly nestas estruturas.
Valores de phi e psi para todos os aminoácidos (menos gly) parapiruvato quinase de coelho.
Probabilidades relativas para encontrar um tipo de aminoácido numa determinada estrutura secundária
Estrutura de queratina de cabelo.
calor
Quero um permanente tipo Vera Loyola!
Colágeno: um triplo-hélice de cadeias com 3 aminoácidos por volta,helicoidal com sentido de mão esquerda, e super-helicoidal com sentido de mão direita. Composição: 35% gly, 11% ala, 21% pro ou hidroxi-pro.Com repetições gly-X-pro ou gly-X-hidroxi-pro
Colágeno: componente de tecido conectivo (tendão, cartilagem,matriz orgânica de osso)
Estrutura de fibroina de seda: estrutura folha beta antiparalela rica em ala e gly.
Formação de seda nas “espineretes” da aranha.
Dimensões de albumina sérica humana (585 aminoácidos, 64500 kDa)
Estrutura de mioglobina de baleia, uma proteína globular típica
Fita (azul = H) modelo “space-filling”
Topografiade superfície
O grupo heme(anel de protoporfirinaE um ion de Fe2+/3+)
Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:Cristalografia por raios-X
Determinação de estruturas de proteínas de alta resolução:R.M.N. = resonância magnética nuclear.
Proteínas tem flexibilidade conformacional
Domínios estruturais na proteína troponina C do músculo esquelético
Dessoxihemoglobina
Dessoxihemoglobina
Estrutura Quartenária de Próteínas
Capsídeo de poliovirus (simetria icosahedral), 30 nm diametro
Tobacco mosaic virus (300 nm x 18 nm), simetria helicoidal
Desnaturação de proteínas
EnovelamentoEspontâneode Proteínas
Chaperona molecular (GroEL)
O grupo heme mioglobina
O grupo heme
Modelo “space-filling”
Coordenação octahedral do Fe2+ em mioglobina (Mb) e hemoglobina (Hb)
Coordenação octahedral do Fe2+ em mioglobina (Mb) e hemoglobina (Hb)
mioglobina
histidina proximal
histidina distal
Estado T da hemoglobina
Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina
Pares iônicas que estabilizam o estado T da hemoglobina
dessoxiHb + BPG = estado T
dessoxiHb = estado T
oxiHb = HbO2 = estado R
Eritrócitos normais
Eritrócitos humanos de forma foice (e outras) encontrados emAnemia falciforme
Mutação Glu6 Valna cadeia beta
relaxado
Depois de contração “isotônica”- sarcômero fica menor (mais curta)- comprimento da banda A fica igual- banda I fica menor- aumenta a zona de superposição na banda A
O sarcômero
Filamento fino (actina)
Filamento grosso(miosina)
MIOSINA-uma proteína hexamérica(HL1L2)2
Domínio motor da miosina-liga e hidrolisa ATP-liga a actina
Cadeias leves
Cadeiapesada
Sitio para ligarATP
Sitio paraligaractina
Filamento grosso-baseado em miosina-bipolar
Filamento fino-baseado em actina-polar