03 Las proteínas

Biología • 2.º de bachilleratoSaro Hidalgo

LAS PROTEÍNAS

33ProteínasPOLÍMEROS DE UNAS SUBUNIDADES DENOMINADAS AMINOÁCIDOS (aa) EN LA NATURALEZA EXISTEN 20 aa DISTINTOS CUYAS COMBINACIONES DAN LUGAR A CIENTOS DE MILES DE PROTEÍNAS DISTINTAS.

Los α aminoácidos:

Aminoácidos

D-alanina y ácido γ aminobutírico:

Aminoácidos

Se trata de sustancias anfóteras, es decir, que en solución acuosa suelen ionizarse y dan

lugar a un ion dipolar y por ello, con la capacidad de comportarse como ácidos o bases

según el medio en que se encuentren:

A pH < 7 el aa CAPTA PROTONES Y SE COMPORTA COMO UNA BASE

A pH > 7 el aa CEDE PROTONES Y SE COMPORTA COMO UN ÁCIDO

AL ph en que el aa está en forma dipolar neutra se le denomina Punto isoeléctrico

Aminoácidos

Existen 20 aminoácidos proteicos, que son los constituyentes básicos de las proteínas.

Además hay otros 150 que se encuentran libres o combinados en las células o tejidos, son

los aa no proteicos.

A. Clasificación de los aminoácidos

Para su clasificación nos fijaremos en el radical –R:•AA con el radical apolar : como la alanina (-CH3), la metionina (-CH2-CH2-S-CH3) y la leucina (-CH2-CH-(CH3)2).

•AA con el radical polar sin carga (no ionizables) : como la serina (-CH2OH) y la treonina (-CHOH-CH3).•AA con el radical polar ácido (ionizable): como el ácido aspártico (-CH2-COOH).•AA con el radical polar básico (ionizable) : con un radical amino, como la lisina (CH2)4-NH2.

Aminoácidos del grupo I (apolares):Aminoácidos

Aminoácidos del grupo II (polares no ionizables):Aminoácidos

Aminoácidos del grupo III Aminoácidos del grupo III

(polares ionizables ácidos) (polares ionizables básicos)

Aminoácidos

Los péptidos están compuestos por dos o más aminoácidos unidos por unos enlaces amida que, en este caso, se denominan Enlaces peptídicos:

Los péptidos

33Los péptidos

Átomos del enlace peptídico

La cadena de aminoácidos gira en torno a los carbonos α

33Estructura de las proteínas

PRIMARIA

Nº, SECUENCIA Y ORDEN DE

DISPONERSE LOS aa CONSTITUYENDO

LA CADENA POLIPEPTÍDICA.

NOMENCLATURA: PARA NOMBRAR LAS

CADENAS POLIPEPTÍDICAS LO

HAREMOS EMPEZANDO POR EL QUE

TIENE LIBRE EL EXTREMO N TERMINAL

HASTA EL QUE TIENE LIBRE EL C

TERMINAL.

Ribonucleasa

33Estructura de las proteínasSECUNDARIASE OBTIENE COMO RESULTADO DEL PLEGAMIENTO DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA HASTA CONSEGUIR LA CONFIGURACIÓN MAS ESTABLE O DE MÍNIMO GASTO ENERGÉTICO.

33Estructura de las proteínasTERCIARIAESTA ESTRUCTURA NOS DA INFORMACIÓN DE LA DISPOSICIÓN EN EL ESPACIO DE LA ESTRUCTURA SECUNDARIA, ES EL NIVEL ESTRUCTURAL DEL QUE DEPENDE LA FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LA PROTEÍNA.DISTINGUIÉNDOSE DOS TIPOS:1. FILAMENTOSA: SE RETUERCE LIGERAMENTE LA ESTRUCTURASECUNDARIA PERO PERMANECE ALARGADA. SE TRATA DE PROTEÍNASINSOLUBLES EN H2O Y UN EJEMPLO ES LA SUPERHÉLICE DE COLÁGENO.2. GLOBULAR: LA ESTRUCTURA SECUNDARIA SE PLIEGA SOBRE SÍ MISMAHASTA ADOPTAR FORMAS CASI ESFÉRICAS. SON SOLUBLES EN H2O.CUMPLEN FUNCIONES ENZIMÁTICAS, HORMONALES, DE TRANSPORTE....

Modificación de la disposición de un polipéptido

33Estructura de las proteínasTERCIARIA

TIPOS DE ENLACE QUE SE PRODUCEN EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

33Estructura de las proteínasCUATERNARIASE CONSIGUE CON LA ASOCIACIÓN DE VARIAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS. CADA UNA DE LAS CADENAS RECIBE EL NOMBRE DE

PROTÓMERO Y EL CONJUNTO SE LLAMA OLIGÓMERO.EJEMPLO: HEMOGLOBINA (Hb)SE TRATA DE UN OLIGÓMERO FORMADO POR 4 PROTÓMEROS: 2 DE 141 aa CADA UNO Y 2 DE 146 CADA UNO.ES EL PRINCIPAL COMPONENTE DE LOS GLÓBULOS ROJOS DE LA SANGRE.SE TRATA DE UNA HETEROPROTEÍNA QUE TIENEN COMO GRUPO PROSTÉTICO AL GRUPO HEMO (ANILLO TETRAPIRRÓLICO)FUNCIÓN : TRANSPORTAR EL O2 EN SANGRE• COOPERATIVO: LA UNIÓN DE UN O2 AUMENTA LA AFINIDAD PARAUNIR UN SEGUNDO O2Y ASÍ SUCESIVAMENTE.•REVERSIBLE: DEPENDIENDO DE LAS PRESIONES PARCIALES:ALVÉOLOS PULMONARES: PpO2 PASA O2 DE AIRE A SANGRETEJIDOS: PpO2 PASA O2 DE SANGRE A CÉLULA

33Propiedades de las proteínas

ESPECIFICIDADA diferencia de otras biomoléculas, como glúcidos o lípidos, las proteínas son específicas de cada especie e incluso de cada individuo, ya que dependen de la información genética. EN CONCLUSIÓN LA ESPECIFICIDAD DEPENDE DE LA SECUENCIA DE aa Y POR TANTO, DE LA ESTRUCTURA PRIMARIA.

SOLUBILIDADES DEBIDA A LA INTERACCIÓN QUE SE ESTABLECE ENTRE LAS CARGAS + Y –DISTRIBUIDAS POR TODA LA PROTEÍNA Y EL CARÁCTER DIPOLAR DE LAMOLÉCULA DE H2O.

DESNATURALIZACIÓN

al elevarse la T, cambios de pH o por rotura de los puentes de H o disulfuro, debido a la presencia de diferentes iones, se consigue perder la configuración espacial y, por tanto, se produce la anulación de su funcionalidad biológica.

DESNATURALIZACIÓN

33Clasificación de las proteínas

PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESFIBROSAS

PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS

PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS (aquellas que por hidrólisis dan lugar unicamente a aa)

GLOBULARESProlamina en vegetales, ricas en prolina, abundante en cereales

PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNAS

GLOBULARESProlaminaGlutenina o gluteínas poseen prolina y glutaminaLe da la elasticidad adecuada a la masa del pan

PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESProlaminaGlutenina o gluteínasAlbúminas son las más abundantes en e el cuerpo humano.Son solubles en agua

33Clasificación de las proteínasPROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESProlaminaGlutenina o gluteínasAlbúminasHormonas Secretadas por células o glándulas endocrinas y modifican el comportamiento de otras células.

33Clasificación de las proteínasPROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESProlaminaGlutenina o gluteínasAlbúminasHormonasEnzimas Proteínas catalizadoras, aceleran la velocidad de reacción del metabolismo

PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESFIBROSASse caracterizan porque mantienen funciones estructurales o protectoras.

Ejemplos:Colágeno forma parte de matriz extracelular de tejido conectivo (piel, huesos, tendones, cartílagos, vasos sanguíneos, dientes, córnea)

Elastina Forma parte del tejido conectivo, le da elasticidad a los tejidos (abundante en piel, pulmones, ligamentos, vasos sanguíneos)

33Clasificación de las proteínasPROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESFIBROSASse caracterizan porque forman estructurasEjemplos:Colágeno

Elastina

Queratina Incluye a dos grandes grupos:

PROTEÍNAS SIMPLES u HOLOPROTEÍNASGLOBULARESFIBROSAS

PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNASEstán formadas por una asociación de proteínas (grupo

proteico) y una sustancia no proteica (grupo prostético).Dependiendo del grupo prostético, las heteroproteínas pueden clasificarse en:

1. Glicoproteínas2. Lipoproteínas3. Nucleoproteínas4. Hemoproteínas

PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con uno o varios azúcares.2. LIPOPROTEÍNAS: los grupos prostéticos son ácidos grasos o fosfolípidos3. NUCLEOPROTEÍNAS : su grupo prostético son ácidos nucleicos4. HEMOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con el grupo HEMO, una molécula nitrogenada en cuyo centro se encuentra un átomo de hierro.

PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS: como grupo prostético cuentan con uno o varios azúcares. Funciones:

PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS2. LIPOPROTEÍNAS, sus grupos prostéticos son fosfolípidos, colesterol, triglicéridos

PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS2. LIPOPROTEÍNAS3. NUCLEOPROTEÍNAS : su grupo prostético son ácidos nucleicos

PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS2. LIPOPROTEÍNAS3. NUCLEOPROTEÍNAS 4. HEMOPROTEÍNAS

Hemoglobina Hemocianina

PROTEÍNAS CONJUGADAS o HETEROPROTEÍNAS1. GLICOPROTEÍNAS2. LIPOPROTEÍNAS3. NUCLEOPROTEÍNAS 4. HEMOPROTEÍNAS

Función ESTRUCTURALoAlgunas proteínas constituyen estructuras celulares:

Glucoproteínas forman parte de las membranas celulares y actúan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.Las histonas, forman parte de los cromosomas.La tubulina microtúbulos

oOtras proteínas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.La elastina del tejido conjuntivo elástico.La queratina de la epidermis.

Funciones de las proteínas

Función ENZIMATICAoLas proteínas con función enzimática son las más numerosas y especializadas.

Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.

Función HORMONALoAlgunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).Función REGULADORAoAlgunas proteínas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).Función HOMEOSTATICAoAlgunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.Función DEFENSIVAoLas inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.oLa trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.oLas mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.oAlgunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteínas fabricadas con funciones defensivas.

Funciones de las proteínas

33Funciones de las proteínas

Función de TRANSPORTELa hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.Los citocromos transportan electrones.

Función CONTRACTILLa actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.La dineína está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.

Función DE RESERVALa ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.La lactoalbúmina de la leche.

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