Aminosäuren - ProteineÜBERBLICK

D.PflummKSR / MSE

Aminosäuren – Überblick

O

NH2

ROH

� Allgemeine Formel für das Grundgerüst einer Aminosäure

� Carboxylgruppe: R-COOH� Aminogruppe: R-NH2

� einzelnes C-Atom (α-C-Atom)� einzelnes H-Atom

� und einem variierenden Rest R als Seitenkette der v.a. die physikalisch-chemischen Eigenschaften bestimmt.

Aminosäuren - Einteilung

� Aminosäuren – Vorkommen:

� 20 in Proteinen natürlich vorkommende Aminsäuren (AS)� Proteine = Eiweisse = wichtige biochemische Stoffgruppe bei

Menschen und Tieren (� v.a. Nahrung / Fleisch)

� Aminosäuren – Einteilung (nach Polarität und Ladung)

� Zehn unpolare AS (Gly – Ala – Val – Leu – Ile – Cys – Met – Phe – Trp – Pro)

� Fünf polare – aber ungeladene AS (Ser – Thr – Tyr – Asn – Glun)� Fünf geladene AS ( Glu – Asp – His – Lys – Arg)

Aminosäuren – Einteilung II

Aminosäuren – Einteilungsschema II

(geordnet nach Funktion in Proteinen)

•Hydrophile vs. hydrophobe AS

•Hydrophile AS

•Neutrale AS

•Basische AS

•Saure AS

•Hydrophobe AS

•Unpolare AS

Aminosäuren – Einteilung III

1-Letter-Code3-Letter-CodeName

PProProlin

WTrpTryptophan

FPhePhenylalanin

MMetMethionin

CCysCystein

IIleIsoleucin

LLeuLeucin

VValValin

AAlaAlanin

GGlyGlycin

Die zehn unpolaren AS

Aminosäuren – Einteilung IV

Glun

Asp

Tyr

Thr

Ser

3-Letter-Code Polarer Rest1-Letter-CodeName

AmidQGlutamin

AminNAsparagin

HydroxylYTyrosin

HydroxylTThreonin

HydroxylSSerin

Die fünf polaren AS

Aminosäuren – Einteilung V

Arg

Lys

His

Asp

Glu

3-Letter-Code Polarer Rest1-Letter-CodeName

Basisch - AminRArginin

Basisch - AminKLysin

Basisch - AminHHistidin

Sauer - Carboxyl-DAsparaginsäure

Sauer - Carboxyl-EGlutaminsäure

Die fünf geladenen AS

Aminosäuren – Einteilung VI

… und noch ein anderes Einteilungsschema

Aminosäuren - PeptidbindungAminosäuren reagieren intermolekular in einer Kondensationsreaktion

Aminosäuren – Bedeutung•Nicht alle AS können in einem menschlichen Organismus synthetisiert werden – obwohl für die Synthese menschlicher Proteine alle 20 AS zur Verfügung stehen müssen.

•Deswegen müssen manche AS zwingend über Nahrung die diese AS enthält von aussen zugeführt werden.

•Hierbei wird unterschieden in:

•Essenzielle AS (Val – Leu – Ile) welche mit ihren verzweigten Seitenketten nicht vom Körper synthetisiert werden können sowie (Phe – Trp – Lys – Met – Thr)

•Bedingt Essenzielle AS (His – Arg) welche nur in bestimmten Situationen wie Schwangerschaft und Wachstum vermehrt zugeführt werden müssen

•Semiessenzielle AS (Tyr – Cys) Sie können zwar vom menschlichen Körper synthetisiert werden, dazu werden jedoch essenzielle AS benötigt.

Aminosäuren – Eigenschaften

� Aminosäuren können je nach pH-Wert der Umgebung an der Amino-Funktion protoniert werden (� basisches Verhalten)

� Aminosäuren können je nach pH-Wert der Umgebung an der Carboxyl-Funktion deprotoniert werden (� saures Verhalten)

� AS sind somit Ampholyte

� AS zeigen dieses Verhalten tlw. sogar intramolekular (somit können Aminosäuren in einem GG als Zwitterion bzw. in der Neutralform vorliegen)

� AS können somit je nach pH-Wert der Umgebung und der jeweils vorliegenden AS als Kation – neutrales Zwitterion – Anion vorliegen.

Aminosäuren – und der IP

� IP = isoelektrischer Punkt:

� charakteristische Stoffeigenschaft von AS

� IP entspricht dem pH-Wert, bei welchem sich die intramolekularen Ladungen einer AS gerade ausgleichen.(Also gleich viele positive wie negative Ladungen vorhanden sind.

AS- Zuordnung

AS- Zuordnung-Lösungen

� Im Uhrzeigersinn von links oben beginnend sind die vorgängig abgebildeten AS:

� Alanin� Histidin� Prolin� Glutaminsäure� Serin� Phenylalanin.

Aminosäuren - Nomenklatur

� Aminosäuren sind chirale Moleküle und kommen somit immer in zwei unterschiedlichen Molekülen vor.

� Diese Moleküle heissen Enantiomere� Sie verhalten sich wie Bild und Spiegelbild zueinander� Pro asymmetrischem C-Atom gibt es zwei

Enantiomere (Bsp. bei zwei asymm. C-Atom gibt es 22

Enantionmere� Sie werden als L- bzw. als D-Form bezeichnet, dies

rührt von der Fischer-Projektion (höchstoxidierter Molekülteil nach oben und dann die C-Kette senkrecht)

� � D-Form NH2-Gruppe rechts (lat. dexter = rechts)� � L-Form NH2-Gruppe links (lat. laevus = links)� Merke: Proteine sind ausschliesslich aus L-AS

aufgebaut

Peptid/Protein – Nomenklatur II

� Für die Nomenklatur von Peptiden/Proteinen gilt folgendes:

� Das Aminoende (N-Terminus) steht links� Das Carboxylende (C-Terminus) steht rechts� Die Namen der Aminosäuren werden mit –yl ersetzt bzw.

ergänzt und in der Reihenfolge von links nach rechts, durch Bindestriche getrennt, aneinandergereiht.Bsp: Alanyl-Glutamyl-Prolinyl-Asparaginsäure

� Peptide aus 2-9 AS � Oligopeptide� Peptide aus 10-100 AS � Polypeptide� Peptide aus mehr als 100 AS � Eiweisse / Proteine

AS – Proteine - Peptide

� Literatur:

� Duden: Lehrbuch SII Seiten: 376 – 383� Chemie im Kontext: Cornelsen Seiten: 303 – 307� Biochemie des Menschen; Thieme; Seiten: 38 – 50� http://www.swisseduc.ch/chemie/labor/as_prot/