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Glykogenstoffwechsel
Glykogensynthese und Glykogenolyse
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GlykogenGlykogen ist das Speicher- bzw. Reserve-Kohlenhydrat bei
Tieren– Vergleichbar dem Amylopektin, ist Glykogen ein
nichtlineares Polymer aus D-Glucose Einheiten verknüpft durch α-1,4- und α -1,6-glykosidische Bindungen.
– Das verzeigte Glykogenmolekül ist an ein sogenanntes Starterprotein, dem Glykogenin, gekoppelt.
– Die Gesamtmenge an Glykogen in einem normalernährten erwachsenen Menschen beträgt ca. 400 g verteilt auf Leber und Muskulatur.
– Glykogen liegt im Zytoplasma als Granula vor, die neben dem Kohlenhydratanteil auch Proteine (Glykogenin und Enzyme des Glykogenstoffwechsels) enthalten.
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Glykogenspeicher in Leber und Muskulatur (70 kg Körpergewicht)
• Leber100 – 150 g 3 – 5 % des Organgewichts
• Muskulatur250 g 0,5 – 1 % des Organgewichts
• Die Speicherkapazität pro g Organgewicht ist somit in der Leber deutlich höher als in der Muskulatur. Aufgrund der Muskelmasse ist jedoch mehr Glykogen in der Muskulatur gespeichert als in der Leber.
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1. Die Aldehydgruppe der Glucose wirkt chemisch reduzierend. Das C1-Atom ist daher reduzierend, wohingegen das C4-Atom nicht-reduzierend ist.
2. Das Glykogenmolekül hat daher immer ein reduzierendes und ein nicht-reduzierendes Molekülende.
Die Glykogensynthese erfolgt durch eine Verlängerung der Kette am nicht-reduzierenden C4-Atom.
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Die Speicherung von Glucose als Glykogen ist ein energieverbrauchender Prozess 1
1. Phosphorylierung der Glucose durch die Glucokinase (Leber)/Hexokinase an der C6-Position
2. Transfer der Phosphatgruppe durch die Phosphoglucomutase schafft die Voraussetzung einerC1-C4 glykosidischen Verknüpfung
1 2
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Die Speicherung von Glucose als Glykogenist ein energieverbrauchender Prozess 2
1. Glucose-1-phosphat wird unter Verbrauch von UTP durch die UDP-Glucose-Pyrophosphorylase zu UDP-Glucose aktiviert.
2. Durch diese Aktivierung verläuft die Glykogensynthese energetisch in eine Richtung.
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Synthese von Glykogen durch die Glykogensynthase – Verlängerung des Glykogen-Primers durch UDP-Glucose als Glucose-Donor
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Übersicht Glykogensynthese
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Glykogen ist ein verzweigtes Molekül – Branching Enzym
Wenn von der Glykogen-Synthase mehr als 11 Glucosemoleküle an den Glykogenprimer synthetisiert werden, erfolgt eine Übertragung der 5 - 7 terminalen Glucoseeinheiten auf die C6-OH Gruppe (gleiche oder andere Kette). Dieser Prozess kostet keine Energie in Form von ATP oder UTP.
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Glykogenolyse – Prinzip der „phosphorolytischen“ Spaltung durch die Glykogen-Phosphorylase
Abspaltung von Glucose-1-phosphatdurch organisches Phosphat aus der 1,4-glykosidischen Bindung (keine hydrolytische Spaltung durch H2O) am nichtreduzierenden Ende des Glykogens
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Glykogenolyse – Der Weg von Glucose-1-phosphat zu Glucose
Glucose-1-phosphat ⇔ Glucose-6-phosphatPhosphoglucomutase
Glucose-6-phosphat + H2O ⇒ Glucose + Pi
Glucose-6-Phosphatase
Die Glucose-6-Phosphatase ist nur in der Leber und in der Niere vorhanden. Das Enzym ist im endoplasmatischen Retikulumlokalisiert. Nur diese Organe sind daher in der Lage aus Glykogen Glucose ins Blut abzugeben. Der Muskel schleust Glucose-6-phosphat in die Glykolyse zur Energiegewinnung ein.
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Problemfall 1,6-glykosidische Verzweigungen des Glykogens – Eine Spaltung durch die Glykogen-
Phosphorylase ist nicht möglich
Debranching-Prozess: Bei einer Verzweigung von 4 Glucosemolekülen werden 1. Drei Moleküle als Block an die C4-OH Gruppe einer anderen Verzweigung angeknüpft und 2. das 4. Glucosemolekül durch eine 1,6-Glucosidaseaktivität hydrolytisch abgespalten.
1. α(1,4)- α(1,6)-Glucantransferase
2. Amylo-1,6-Glucosidase
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•Die Glykogenphosphorylase spaltetGlykogen am nichtreduzierenden Molekülende zu Glucose-1-phosphat•Die Glykogenspaltung durch die Glykogenphosphorylase stoppt bei 4 Glucosemolekülen vor einer Verzweigung. •Der Abbau der Verzweigungsstellevollzieht sich in 2 Schritten:•1.. Drei α 1,4 glykosidisch verknüpfte Glucosebausteine werden auf ein nichtreduzierendes Ende des Glykogens übertragen = α(1,4)- α(1,6)-Glucantransferase•2. Die Amylo-1,6-glucosidase Aktivität(engl. Debranching Enzyme) spaltet das verbliebene 1,6 verknüpfteGlucosemolekül hydrolytisch zu Glucose. Somit wird – wenn auch in geringen Mengen – beim Glykogenabbau direkt freie Glucose ohne den Umweg von Glucosephosphaten freigesetzt.
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Glykogenabbau
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Glykogenspeicherkrankheiten
Wie aus den Logos der Selbsthilfegruppen erkennbar ist, sind von diesen Krankheitsbildern Patienten im Kindesalterbetroffen !
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Glykogenose Typ IDefekt der Glucose-6-phosphatasevon Gierke Glykogenose nach dem Erstbeschreiber
Mit 40 % Anteil ist dies die häufigste Form der Glykogenosen !
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Glykogenose Typ I• Patienten mit einem Defekt der Glucose-6-Phosphatase sind
nicht in der Lage, das Leberglykogen zu Glucose abzubauen.• Dies bedeutet für die Patienten schon im Kindesalter das Risiko
von starken Unterzuckerungen (Hypoglykämien), die sich durch Schweißausbrüche, Gereiztheit, körperliche Leistungsschwäche und Wachstumsstörungen bemerkbar macht.
• Die Leber der Patienten ist durch die Glykogenspeicherung vergrössert.
• Das Ziel der Therapie ist die Verhinderung der Hypoglykämie:- Glucosedrinks, die über den Tag verteilt sind.- Vollkornprodukte, die den Körper aus einem Polysacchariddepot mit Glucose versorgen.- Viele kleine kohlenhydratreiche Mahlzeiten.
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Regulation des Glykogenstoffwechsels
1. Allosterische Aktivatoren und Inhibitoren2. Insulin, Glucagon und Adrenalin
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Kontrolle des GlykogenMetabolismus
• Der Glykogenmetabolismus unterliegt einerausgeprägten Regulation. Das Grundprinzip istdie reziproke Kontrolle der SchlüsselenzymeGlykogen-Phosphorylase (GP) und Glykogen-Synthase (GS).
• GP wird allosterisch aktiviert durch AMP (Energiemangelsituation) und gehemmt durchATP sowie Glucose-6-Phosphat (Muskel) und Glucose (Leber).
• GS wird durch Glucose-6-Phosphat stimuliert.
• Beide Enzyme werden stark durch kovalenteModifikation reguliert - Phosphorylierung
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Kontrolle des Glykogenmetabolismus
cAMP ist der Second Messenger des Peptidhormons Glucagon sowie des Adrenalins
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Leber
Zentralnervensystem
Muskel
Glucose
Lactat
Nahrungskohlenhydrateund -proteine
Die Leber ist der zentrale Kontrollpunkt für die Regulation der
Blutglucosekonzentration
Glykogen
Lactat
Glykogen
Glucose Ruh
eA
ktiv
ität
Die Blutglucosekonzentration muss in einem engen physiologischenKonzentrationsbereich von60 – 100 mg/dl konstant gehalten werden!Blutglucosekonzentrationen < 40 mg/dl führen zu Funktionsstörungen und Schädigungen des Zentralnervensystems, die im Extremfall tödlich verlaufen können.
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Glykogenabbau inMuskel und Leber
MuskelGlucose-6-P
Glykolyse
ATP-Generierung fürMuskelkontraktion
Adrenalin
Leber
Glucose
Blutglucose-Homöostase
Adrenalin Glucagon
Glucose-6-P
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Glucagon
Adrenalin
Hormon-
Rezeptorbindung
Aktivierung der
Adenylatzyklase
cAMP↑
Allosterische Aktivierung der Proteinkinase A
PKA PKA
Glykogensynthase Glykogenphosphorylase
Phosphorylase-Kinase Phosphorylase-Kinase
Phosphorylierung
Phosphorylierung
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Hormonelle Regulation des GlykogenabbausSignalverstärkung durch Phosphorylierungskaskaden
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Hormonelle Regulation der Glykogensynthese
Wichtig: Die Glykogensynthase wird direkt durch die Proteinkinase A phosphoryliert und damit inaktiviert. Der Verstärkungs schritt der Phosphorylase-Kinase entfällt.
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Aktivierung der Glykogen-Phosphorylase im MuskelCa2+ und die Phosphorylase-Kinase
Aktivierung der Proteinkinase A
Adrenalin
Phosphorylase-Kinase Phosphorylase-Kinase
Phosphorylase-Kinase
teilaktiviert Ca2+
CalmodulinGlykogen-
Phosphorylase
Maximal AktiviertGlykogen-Phosphorylase
Teilaktiviert Erklärung nächste Folie
+ +
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Aktivierung der Glykogen-Phosphorylase im Muskel
Ca2+ und die Phosphorylase-Kinase• Der Muskel reguliert den Glykogenabbau sehr exakt nach dem Energiebedarf
für die Kontraktion.• Die nervale Aktivierung an der motorischen Endplatte führt zu einer Ca2+
Freisetzung in der Muskelzelle, die für den Glykogenabbau Signalcharakter besitzt, indem es an das Signalprotein Calmodulin bindet und dieses aktiviert.
• Calmodulin führt zu einer allosterischen Aktivierung der (inaktiven, dephosphorylierten) Phosphorylase-Kinase, wobei nicht das Aktivitätsniveu der phosphorylierten Form erreicht wird (Teilaktivierung).
• Die teilaktivierte Phosphorylase-Kinase aktiviert die Glykogen-Phosphorylase und somit den Glykogenabbau im Muskel.
• Diese allosterische Aktivierung durch die Muskelkontraktion spielt eine wichtige Rolle bei leichter Muskelarbeit, bei der keine ausgeprägte Adrenalinausschüttung beobachtet wird. Erst bei starker Muskelbeanspruchung tritt das effektivere System über die Adrenalinausschüttung in Kraft.
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Aktivierung der Glykogensynthase
durch Insulin
PKB = Proteinkinase BGSK3 = Glykogen-Synthase-Kinase 3
1. Inaktivierung einer Kinase (GSK3), die eine Phosphorylierung und damit Inaktivierung der Glykogensynthase bewirkt
2. Aktivierung einer Proteinphosphatase, welche die inaktive Glykogensynthase dephosphoryliert
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Hormonelle Regulation des Glykogen Metabolismus
AdrenalinGlucagon Adrenalin Insulin
Glykogenabbau
Glykogensynthese
-
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cAMP
Signalwege des Adrenalins(engl. Epinephrine)
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Prinzipien der StoffwechselregulationEnzymkonversion durch Phosphorylierung
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Aktivierung der Proteinkinase A durch cAMP
cAMP bindet an die regulatorische Untereinheit R. Die Konformationsänderung von R bewirkt die Freisetzung der katalytischen Untereinheit C.
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Prinzip derSignalverstärkung
durchPhosphorylierungs-
kaskaden
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-OH
Glykogenphosphorylase b(inaktiv)
-O-P
Phosphoprotein-Phosphatase
H2O
Pi
Phosphorylase-Kinase
ATP
ADP
Glykogenphosphorylase a(aktiv)
cAMP(Glucagon, Adrenalin)
(-)cAMP
(Glucagon, Adrenalin)
(+)
Insulin(+)
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-OH
Glykogensynthase(aktiv)
-O-P
Phosphoprotein-Phosphatase I
H2O
Pi
Proteinkinase A
ATP
ADP
Glykogensynthase(inaktiv)
Insulin
(+)cAMP
(Glucagon, Adrenalin)
(+)