β-D-galaktozydaza S3

EN51-010, EN51-050

β-D-galaktozydaza S3 to zaadaptowany do zimna enzym pochodzący z psychro-trofowej bakterii Arthrobacter sp. S3 wyizolowanej z próbek ziemi arktycznej. Katalizuje on reakcję hydrolizy laktozy do D-glukozy oraz D-galaktozy. Rekombinantowy enzym jest produkowany w prokariotycznym systemie ekspresyjnym Escherichia coli. β-D-galaktozydaza S3 charakteryzuję się wysoką aktywnością w niskich temperaturach w warunkach neutralnego pH.

Właściwości

p aktywność właściwa: 87 U/mg (25°C, pH= 7,5, ONPG jako substrat) p masa molekularna: 450 kDa p oligomeryczność: tetramer p optymalna temperatura działania enzymu: 21 – 30°C

(aktywność maksymalna w temp. 25,5°C) p aktywność w temp. 10°C: 69% aktywności maksymalnej p optymalne pH działania enzymu: 7 – 8 (aktywność maksymalna w pH= 7,5) p aktywność w pH= 7,0: 89% aktywności maksymalnej p czystość: > 90% (SDS-PAGE)

EN51-010, EN51-050

β-D-galaktozydaza S3

BLIRT S.A. DNA-Gdansk Division | info@dnagdansk.com | www.dnagdansk.com

Zastosowania

p hydroliza laktozy w mleku przy jednoczesnej izomeryzacji glukozy do fruktozy

p hydroliza laktozy w serwatce z jednoczesną fermentacją monosacharydów p wykorzystanie w procesach wymagających obniżonej temperatury

Zalecany bufor reakcyjny

20 mM K2HPO4-KH2PO4, pH= 7,6

Inhibicja

Całkowita deaktywacja po 5 min. w 48°C.

β-D-galaktozydaza S3

Data zakupu

Gwarancja12 miesięcy od daty zakupu

Ilość EN51-010 EN51-050

β-D-galaktozydaza S3 1 mg 5 mg

Warunki przechowywania

Enzym w postaci zliofilizowanej przechowuje się w temperaturze -20°C.

do badań naukowych

BLIRT S.A. DNA-Gdansk Divisioninfo@dnagdansk.com | www.dnagdansk.com

Literatura

1. T. Nakagawa, Y. Fujimoto, R. Ikehata, T. Miyaji, N. Tomizuka: Purification and molecular

characterization of cold-active beta-galactosidase from Arthrobacter psychrolacto-

philus strain F2. Appl Microbiol Biotechnol 2006, 72:720-725.

2. D. E. Trimbur, K. R. Gutshall, P. Prema, J. E. Brenchley: Characterization of a psychrotrophic

Arthrobacter gene and its cold-active beta-galactosidase. Appl Environ Microbiol 1994,

60:4544-4552.

3. J. A. Coker, P. P. Sheridan, J. Loveland-Curtze, K. R. Gutshall, A. J. Auman, J. E. Brenchley:

Biochemical characterization of a beta-galactosidase with a low temperature optimum

obtained from an Antarctic Arthrobacter isolate. J Bacteriol 2003, 185:5473-5482.

4. H. P. Sørensen, T. K. Porsgaar, R. A. Kahn, P. Stougaard, K. K. Mortensen, M. G. Johnsen:

Secreted β-galactosidase from Flavobacterium sp. isolated from low-temperature

environment. Appl Microbiol Biotechnol 2006, 70:548-557.