A.ESTRUCTURA FUNDAMENTAL (UNA AMINA Y UN ACIDO)   

  Los aminoácidos se denominan así por tener un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH). Además tienen un átomo de hidrógeno y un grupo distintivo, el radical (–R), unidos al mismo átomo de carbono: el carbono α.

    B.IONIZACION DE AMINOACIDOS

El estado de ionización de un aminoácido varía de acuerdo al pH.

Los aminoácidos tienen curvas de titulación características .

Estructura de los aminoácidos

Propiedades de los aminoácidos: acido-base

Los aminoácidos presentan distintos estados de ionización dependiendo del pH:

Cuando el pH es ácido, en el medio abundan los protones y todos los grupos funcionales están “saturados” de H+: la carga del aminoácido (sin tener en cuenta el radical) es (+)

A medida que el pH se va neutralizando, la [H+] va disminuyendo y el/los grupos ácidos van perdiendo primero los protones, conservándolos el grupo amino (básico). El aminoácido adquiere el estado de ion dipolar, con dos extremos con cargas opuestas.

Cuando la [H+] se hace mínima, el medio adquiere carácter básico. En este punto, el grupo amino pierde un H y el aminoácido adquiere carga (-)

El punto isoeléctrico de un aminoácido es el pH en el cuál el aminoácido no tiene carga neta (estado de ion dipolar si el radical no tiene carga) y no migra en un campo eléctrico.

El Punto Isoeléctrico

C.LOS AMINOÁCIDOS COMUNES

Las proteínas de bacterias, hongos, plantas y animales están constituidas a

partir de las mismas 20 unidades o monómeros: los

aminoácidos. Los 20 aminoácidos se diferencian en: tamaño, forma, carga,

capacidad de formar puentes de hidrógeno

o reactividad química del - R. Para la denominación de los aminoácidos se

usan las tres primeras letras de su nombre común, por ejemplo

glicina, Gli, alanina Ala, etc.

D.QUIRALIDAD EN LOS AMINOACIDOS

Quiralidad es la propiedad que tienen ciertas moléculas de poder existir bajo dos formas que son imágenes especulares la una de la otra, es decir, una es la imagen reflejada en un espejo de la otra.

El Enlace de PeptídicoLa formación del enlace de peptídico es

una reacción de condensación que lleva a la polimerización de aminoácidos en los péptidos y las proteínas. 

El enlace peptídico es un enlace entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.

Los Péptidos Los péptidos se forman por la unión de los

aminoácidos mediante covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos:

Péptido: hasta 50 aminoácidos Oligopéptido: péptido pequeño < 20 aminoácidos Polipéptido: péptido grande entre 20-50

aminoácidos Proteínas: péptido > 50 aminoácidos

Características del enlace peptídico El enlace peptídico tiene algunas

propiedades muy importantes para la estructura de las proteínas Es más corto y rígido que un enlace C-N

simple Geometría esencialmente plana. Los átomos

que participan en el enlace (C, O, N, H) están en el mismo plano

LA JERARQUIA DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de aminoácidos.

Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos estructurales.

Estructura terciaria, que define la

estructura de las proteínas compuestas por un sólo polipéptido.

Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Representación de la estructura proteica a tres niveles: arriba, el

primario, compuesto por los aminoácidos; en el centro, el secundario, definido por las

estructuras en alfa hélice, beta lámina y semejantes; y abajo el terciario, que detalla todos los

aspectos volumétricos.

   

 Estructura primaria 

 

 

   

 Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura primaria de la proteína La estructura primaria es la forma de organización

más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.

Estructura primaria de la proteína

Estructura secundaria de la proteína

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoaciditos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo (-CO-) y amino (-NH-) de los carbonos involucrados en las uniones peptídicas de aminoácidos cercanos en la cadena. Estos también se los encuentra en forma de espiral aplana.

Estructura secundaria de la proteína

Estructura terciaria de la proteína La estructura terciaria de las proteínas es el modo en

el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios protéicos en el espacio.

La estructura terciaria posee cantidades variables de helices-alfa y beta y otras con una estructura flexible que puede cambiar al azar (random coil).

En la estructura terciaria, generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior.

Estructura terciaria de la proteína

Estructura cuaternaria de la proteína

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas aminoacidas que gracias a su unión realizan el proceso de la disjunción, dando así un resultado favorable ante las proteínas ya incrementadas. A través de la organización proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biológica.

Estructura terciaria de la proteína

Proteínas complejas Glucoproteínas. Compuestas por

aminoácidos y glúcidos. Destaca la ovomucina (huevo).Fosfoproteínas. Compuestas por aminoácidos y fósforo. Destacan la caseína (leche) y la ovovitelina (yema del huevo).Cromoproteínas. Compuestas por aminoácidos y un metal. Destaca la hemoglobina (sangre).

Desnaturalización Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en

su interacción con el disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Estado nativoEstado

desnaturalizado

La desnaturalización provoca

diversos efectos en la proteína: cambios en las propiedades

hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión

una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie

pérdida de las propiedades biológicas

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

ENZIMASLas enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

TIPOS DE ENZIMAS Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción, las que

implican la ganancia (o reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Las más importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas

Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.

Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH.

Liasas: adicionan grupos funcionales a los dobles enlaces. Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros. Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la

energía de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas

CONTROL ENZIMATICOUna estratejia comun para impedir que

las encimas ejerzan sus efectos cataliticos donde no se les nececitan es secretarlas en formas inactivas mas grandes que se conocen como zimógeno.

ANTICUERPOS Los anticuerpos son

proteínas producidas por los linfocitos B (células B), parte del sistema inmune. En el cuerpo, los anticuerpos se adjuntan con las moléculas blanco (los antígenos) que se encuentran presentes en objetos extranjeros que entran al cuerpo, como el polen o las bacterias.

antígeno  Sustancia extraña al organismo capaz de

estimular el sistema inmunitario. Puede tratarse de proteínas, polisacáridos, glucoproteínas o sustancias más complejas como lípidos, ácidos nucleicos o microorganismos. Sólo una pequeña parte del antígeno, el llamado determinante antigénico, es el responsable de estimular el sistema inmune y unirse al anticuerpo.

Poliomielitis es una enfermedad contagiosa, también

llamada parálisis infantil, afecta principalmente al sistema nervioso. La enfermedad la produce el virus poliovirus. Se llama infantil porque las personas que contraen la enfermedad son especialmente los niños entre cinco y diez años. 

Hormonas polipeptídicasLas hormonas peptídicas son una

clase de péptidos que son secretados en el torrente circulatorio y tienen una función endocrina en el animal vivo. También encontramos "hormonas proteicas", que desempeñan también una función endocrina.

Hormona

Determinación de la estructura proteínica

La estructura primaria de una estructura se puede determinar químicamente, en tanto que las estructuras secundaria, terciarias o cuaternarias tienen que depender de técnicas instrumentales como cristalografía de rayos x.

Composición de aminoácidos

aminoácidos Los aminoacidos son acidos carboxilicos que poseen

un grupo amino. bajo ciertas condiciones, el grupo amino de una molecula y el grupo carboxilico de una segunda pueden reaccionar uniendo a los dos aminoacidos por un enlace amida.Los enlaces amida entre aminoacidos se conocen como enlaces peptídicos, y el producto de la formacion de un enlace peptídico entre dos aminoacidos se llaman dipéptido.

Secuencia de aminoacidos Las proteínas pertenecen al tipo de moléculas

denominadas polímeros, es decir, están compuestas de una sucesión de fragmentos menores. Más específicamente, son polímeros lineales, compuestos de una secuencia no ramificada de fragmentos que son, en el caso de las proteínas, los aminoácidos. Pese a ser cadenas lineales, se pliegan sobre sí mismas para adquirir una estructura tridimensional que condiciona su estructura y función.

Degradación de Edman es un método de secuenciación de

aminoácidos en un péptido. En este método, el residuo amino terminal se etiqueta y se separa del péptido sin afectar a los enlaces peptídicos entre los otros residuos.

Fragmentación de la cadena La degradacion de edman tiene

limitaciones en terminos de la longitud de cadena cuiya secuencia puede determinar satisfactoriamente asi como de los tipos de aminoacidos de los cuales se pueden formar derivados sin dificultad.

Síntesis orgánica de polipéptidos

Es la producción de péptidos, compuestos orgánicos en los que numerosos aminoácidos se encuentran unidos mediante enlaces peptídicos, llamados también enlaces amida. El proceso biológico de producción de polipéptidos (proteínas) se conoce como biosíntesis de proteínas.

Consideración generales La unión de dos o más aminoácidos

(AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua 

Síntesis en estado solido La síntesis de péptidos en solución, también

conocida como el método clásico, fue la técnica utilizada para elaborar péptidos hasta la

aparición de la síntesis de péptidos en fase sólida (ver más adelante), la cual ha venido a sustituir al

método clásico en casi todos los laboratorios, esto debido a que en cada ciclo de la síntesis en

solución debía aislarse y purificarse el péptido obtenido,

MUCHAS GRACIAS