LAMPIRAN 5

PROTEIN

Tujuan Pembelajaran:

Setelah mempelajari sub materi ini, kalian diharapkan mampu:

1.Mengenali struktur asam amino- dari beberapa struktur kimia yang diberikan.

2.Menentukan struktur asam amino berdasarkan ciri-ciri yang diminta.

3.Menentukan struktur asam amino esensial yang diminta.

4.Menunjukkan letak ikatan peptida dalam struktur protein yang diberikan.

5.Memperkirakan struktur polipeptida yang dapat tersusun dari kombinasi asam

amino yang diberikan.

6.Memberikan nama dipeptida dan tripeptida berdasarkan struktur yang diberikan.

7.Menunjukkan struktur dipeptida dan tripeptida yang ditanyakan.

8.Mengingat kembali berbagai ikatan serta faktor yang berperan dalam pembentukan

struktur protein.

9.Meramalkan sifat kimia suatu asam amino (asam, basa atau netral) berdasarkan

gugus –R yang dimiliki.

10.Meramalkan struktur spesi asam amino dalam berbagai kondisi larutan (asam,

basa, atau netral) yang ditanyakan.

11.Mengingat kembali faktor-faktor yang menyebabkan terjadinya salting out,

hidrolisis, serta denaturasi protein.

12.Mengingat kembali penggolongan dan fungsi biologis protein yang ditanyakan.

Pada Sub Materi ini Dipelajari:

1. Asam Amino sebagai Unit Pembangun protein

a. Dua puluh jenis asam amino

120

b. Asam amino esensial

c. Sifat-sifat Asam Amino

2. Polimerisasi dengan Membentuk Ikatan Peptida

3. Protein

a. Struktur Protein

b. Sifat-sifat Fisikokimia Protein

c. Penggolongan Protein

URAIAN MATERI

Protein

Protein merupakan senyawa terpenting penyusun sel hidup. Senyawa ini

terdapat dalam semua jaringan hidup, baik tumbuhan atau hewan. Fungsi biologis

protein sangat beragam antara lain sebagai pembangun, pengatur, pertahanan, dan

sebagai sumber energi. Tidak ada senyawa golongan lain yang fungsinya begitu

beragam seperti protein. Oleh karena itulah kelompok senyawa ini disebut sebagai

protein, istilah yang berasal dari bahasa Yunani proteios, yang berarti "peringkat satu"

atau "yang utama".

Ditinjau dari komposisi kimianya, protein merupakan polimer dari sekitar 20

jenis asam α-amino. Massa molekul relatifnya berkisar dari 6000 hingga beberapa

juta. Unsur utama penyusun protein adalah C, H, O, dan N. Terdapat pula protein

yang mengandung belerang (S) dan fosforus dalam jumlah yang lebih sedikit.

Beberapa protein mengandung besi, mangan, tembaga, dan iodin.

1. Asam Amino sebagai Unit Pembangun Protein

Asam amino merupakan monomer dari protein. Asam amino adalah turunan

asam karboksilat dengan gugus amino (-NH2) menggantikan satu atom hidrogennya.

121

Jika gugus amino terikat pada atom karbon alfa (yaitu atom karbon yang terikat

langsung dengan gugus karboksil), disebut asam α-amino. Jika gugus amino terikat

pada atom karbon beta, disebut asam β-amino, dan seterusnya. Di alam hanya

ditemukan asam α-amino. Pada pembahasan selanjutnya, istilah asam amino

dimaksudkan untuk asam α-amino.

a.Dua Puluh Jenis Asam Amino

Struktur umum asam amino adalah sebagai berikut.

Gambar 1. Struktur Umum Asam Amino

Molekul protein disusun oleh dua puluh jenis asam amino yang masing-masing

mengikat gugus –R yang berbeda. Gugus –R dalam asam amino berperan dalam

menentukan struktur, sifat, kelarutan, serta fungsi biologis protein. Kedua puluh asam

amino penyusun protein disajikan pada Tabel 1, dengan gugus –R ditandai dengan

warna kuning.

Tabel 1. Struktur Dua Puluh Jenis Asam Amino

Asam Amino

Sifat StrukturNama

(Singkatan)Netral 1. Glisin

(Gly)

2. Alanin(Ala)

3. Valin(Val)

4. Isoleusin(Ile)

122

α

Asam Amino

Sifat StrukturNama

(Singkatan)5. Leusin

(Leu)

6. Prolin(Pro)

7. Fenilalanin(Phe)

8. Triptofan(Trp)

9. Tirosin(Tyr)

10. Serin(Ser)

11. Treonin(Thr)

12. Sistein(Cys)

13. Metionin(Met)

14. Asparagin(Asn)

15. Glutamin(Gln)

Asam

16. Asam aspartat(Asp)

17. Asam glutamat(Glu)

Basa 18. Lisin(Lys)

123

Asam Amino

Sifat StrukturNama

(Singkatan)19. Histidin

(His)

20. Arginin(Arg)

b.Asam Amino Esensial

Asam amino merupakan monomer penyusun protein yang dibutuhkan oleh

tubuh. Dari 20 jenis asam amino, hanya 12 jenis asam amino yang dapat disintetis

oleh tubuh orang dewasa, sementara sisanya harus disuplai dari makanan yang

dikonsumsi. Asam amino yang tidak dapat diproduksi oleh tubuh disebut asam amino

esensial; bagi tubuh bayi terdapat 10 jenis asam amino esensial yang dibutuhkan.

Kekurangan satu asam amino esensial dapat mengganggu sintesis protein. Daftar

asam amino esensial dapat dilihat pada Tabel 2.

Tabel 2. Daftar Asam Amino Esensial

No Asam Amino Esensial

1. Arginin*

2. Histidin**3. Isoleusin 4. Leusin 5. Lisin 6. Metionin 7. Fenilalanin 8. Treonin9. Triptofan 10. Valin

* = esensial bagi anak dalam masa pertumbuhan** = esensial bagi bayi

Protein hewani mengandung seluruh asam amino dalam jumlah yang

memadai. Sementara itu, sebagian besar protein nabati tidak mengandung satu atau

lebih asam amino esensial. Misalnya protein beras tidak mengandung lisin dan

treonin; protein gandum tidak mengandung lisin dan triftofan.

124

c.Sifat-sifat Asam Amino

Sifat asam amino disebabkan oleh gugus fungsi dan gugus –R yang terikat

pada molekulnya.

1)Asam Amino Membentuk Zwitter Ion

Molekul asam amino mengandung gugus karboksil (-COOH) dan gugus

amino (-NH2). Gugus karboksil merupakan gugus yang bersifat asam karena dapat

melepas ion H+, sedangkan gugus -NH2 bersifat basa karena dapat menyerap ion H+.

Oleh karena itu, molekul asam amino dapat mengalami reaksi asam-basa intramolekul

sehingga membentuk suatu ion dipolar yang disebut zwitter ion.

Gambar 2. Zwitter Ion

Oleh karena asam amino mempunyai gugus asam dan basa, maka asam amino bersifat

amfoter. Sebagaimana air yang juga bersifat amfoter, asam amino dapat bereaksi

dengan asam maupun dengan basa

a)Asam Amino Bereaksi dengan Basa.

Gambar 3. Reaksi Asam Amino dengan Basa

b)Asam Amino Bereaksikan dengan Asam

Gambar 4. Reaksi Asam Amino dengan Asam

125

Muatan asam amino dalam larutan bergantung pada pH larutan tersebut.

Apabila pH larutan asam amino yang bermuatan positif dinaikkan dengan meneteskan

suatu basa maka muatan positif asam amino akan turun, sementara pH larutan akan

meningkat. Apabila penetesan basa dilanjutkan, maka muatan positif asam amino

akan terus turun sehingga menjadi netral dan seterusnya menjadi bermuatan negatif.

pH larutan pada saat asam amino tidak bermuatan (netral) disebut titik isoelektrik

(TIE). Di bawah titik isoelektriknya, asam amino bermuatan positif dan sebaliknya

bermuatan negatif di atas titik isoelektriknya. Daftar titik isoelektrik kedua puluh

asam amino disajikan pada Tabel 3. Hubungan antara sifat dan titik isoelektrik asam

amino terkait dapat dilihat dengan memperhatikan Tabel 5 tersebut.

Tabel 3. Titik Isoelektrik 20 Jenis Asam Amino

Asam Amino

Sifat NamaTitik

IsoelektrikAsam 1. Asam aspartat 2.8

2. Asam glutamat 3.2

Netral 3. Sistein 5.1

4. Asparagin 5.4

5. Fenilalanin 5.5

6. Treonin 5.6

7. Serin 5.7

8. Glutamin 5.7

9. Metionin 5.7

10. Tirosin 5.7

11. Triptofan 5.9

12. Valin 6.0

13. Alanin 6.0

14. Glisin 6.0

15. Isoleusin 6.0

16. Leusin 6.0

17. Prolin 6.3

Basa 18. Histidin 7.619. Lisin 9.720. Arginin 10.8

126

Titik isoelektrik alanin adalah 6,0. Struktur spesi dominan alanin dalam

larutan pada berbagai pH adalah sebagai berikut:

Struktur spesi alanin dalam:

Larutan dengan pH = 4 Larutan dengan pH = 6 Larutan dengan pH = 8

pH < TIE;

Spesi bermuatan positif

(sebagai kation)

pH = TIE;

Spesi bermuatan netral

(sebagai zwitter ion)

pH > TIE;

Spesi bermuatan negatif

(sebagai anion)

2. Asam Amino Menyusun Polimer dengan Membentuk Ikatan Peptida

Dua molekul asam amino dapat saling berikatan dengan membentuk ikatan

yang disebut ikatan peptida. Ikatan peptida terbentuk dari reaksi gugus karboksil suatu

asam amino dengan gugus amino dari molekul asam amino lain seraya melepaskan

molekul air. Senyawa yang terbentuk dari dua molekul asam amino disebut dipeptida.

Gambar 5. Reaksi Polimerisasi Asam Amino

127

Ikatan Peptida Dipeptida

Gambar 6. Ikatan Peptida dan Rumus Umum Dipeptida

Rangkaian asam amino dari suatu polipeptida atau protein dilakukan dengan

menuliskan gugus amino dari residu asam amino ujung di bagian kiri sedangkan

gugus karboksil dari asam amino ujung yang lain di sebelah kanan rantai polipeptida

atau protein tersebut. Dua molekul asam amino dapat membentuk dua jenis dipeptida

yang berbeda, bergantung pada gugus yang digunakan pada reaksi kondensasi. Dua

asam amino yang berikatan peptida diberi nama dengan mengganti huruf n pada asam

amino pertama menjadi huruf l. Misalnya, glisin dan alanin dapat membentuk dua

jenis dipeptida yakni glisilalanin dan alanilglisin.

Glisilalanin Alanilglisin

Gambar 7. Senyawa Dipeptida dari Glisin dan Alanin

Suatu dipeptida masih memiliki gugus amino dan karboksil bebas sehingga

dapat mengikat asam amino lain untuk membentuk tripeptida, dan seterusnya hingga

terbentuk polipeptida atau protein.

3. PROTEIN

a.Struktur Protein

Struktur protein memiliki peranan penting dalam menentukan aktivitas

biologisnya. Struktur protein dapat dibedakan ke dalam empat tingkatan, yaitu

struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener. Beberapa asam amino, biasanya

128

lebih dari 100 buah, dapat mengadakan ikatan peptida dan membentuk rantai

polipeptida yang tidak bercabang. Rantai utama yang menghubungkan asam amino

satu dengan asam amino berikutnya dalam protein yang merupakan struktur primer

protein. Struktur primer merupakan suatu rangkaian unik dari asam amino yang

menentukan sifat dasar dari berbagai protein, dan secara umum menentukan bentuk

struktur sekunder dan tersier. Protein pertama yang berhasil ditentukan struktur

primernya adalah insulin, yaitu hormon yang mengatur kadar gula dalam darah.

Insulin sapi terdiri atas dua rantai polipeptida yang tergabung oleh dua buah ikatan

disulfida yang berasal dari unit sistein. Rantai pertama (rantai A terdiri dari 21 asam

amino) diberi kode warna kuning; sedangkan rantai kedua (rantai B terdiri atas 30

asam amino) diberi kode warna hijau. Struktur primer insulin sapi diberikan pada

Gambar 8.

Gambar 8. Struktur Primer Insulin Sapi

Struktur sekunder berkaitan dengan bentuk dari suatu rantai polipeptida. Jika

hanya struktur primer yang ada dalam protein, maka molekul protein akan sangat

panjang dan tipis sehingga akan sangat mudah bereaksi dengan senyawa lain, yang

kenyataannya tidak terjadi di alam. Oleh karena gaya-gaya nonkovalen antar gugus –

R pada protein, seperti ikatan hidrogen atau gaya dispersi, cabang-cabang rantai

polipeptida tersusun saling berdekatan sehingga suatu rantai polipeptida menggulung

129

seperti spiral (alfa helix), atau berwiru seperti lipatan lembaran kertas continues form

(beta plated sheet). Contoh bahan yang memiliki struktur ini adalah wol yang

berbentuk alfa helix serta sutera yang berbentuk lipatan-lipatan (wiru/ beta plated

sheet).

Sumber: http://xray.bmc.uu.se

Sumber: www.dentistry.leeds.ac.uk

Bentuk Spiral (α-Helix) Bentuk Wiru (β-Plated Sheet)

Gambar 9. Berbagai Struktur Sekunder Protein

Struktur tersier protein merupakan bentuk tiga dimensi dari suatu protein yang

merupakan susunan struktur sekunder yang satu dengan struktur sekunder yang lain

pada suatu molekul protein. Misalnya, interaksi bagian yang berbentuk alfa heliks

dengan bagian lain yang tidak berbentuk alfa heliks pada suatu molekul protein.

Struktur tersier protein terjadi akibat adanya berbagai gaya seperti ikatan hidrogen,

ikatan silang disulfida, interaksi hidrofobik atau hidrofilik, serta jembatan garam.

Ikatan disulfida merupakan ikatan yang paling kuat mempertahankan struktur tersier

protein. Ikatan hidrofobik terjadi antara ikatan-ikatan nonpolar molekul-molekul,

sedangkan ikatan garam cenderung berfungsi mengikat suatu molekul organik bukan

protein atau ion-ion lain di sekitar molekul daripada berperan dalam mempertahankan

bentuk tersier protein.

130

Ikatan disulfida Ikatan hidrofobik Ikatan hidrogen Ikatan ionikGambar 10. Ikatan Lain pada Struktur Tersier Protein

Bentuk tiga dimensi protein sangat berperan dalam menentukan fungsi

biologis suatu protein. Setiap protein mempunyai bentuk tiga dimensi tertentu. Salah

satu contoh protein yang memiliki struktur tersier adalah mioglobin.

Sumber: http://xray.bmc.uu.se

Gambar 11. Struktur Tersier Mioglobin

Struktur kuarterner hanya dimiliki oleh protein yang terdiri atas dua atau lebih

rantai polipeptida. Protein yang dibangun oleh beberapa polipeptida disebut protein

oligomer. Masing-masing rantai penyusun protein oligomer merupakan satu subunit

protein. Susunan subunit-subunit dalam protein oligomer inilah yang disebut struktur

kuarterner protein. Salah satu contoh protein oligomer adalah hemoglobin yang

dibangun oleh empat subunit polipeptida. Pada Gambar 12 berikut, tiap subunit

ditandai dengan notasi α1, α2, β1, dan β2.

131

Sumber: http://xray.bmc.uu.se

Gambar 12. Struktur Kuarterner Hemoglobin

b.Sifat-Sifat Fisikokimia Protein

Sifat fisikokimia setiap protein tergantung pada jumlah dan jenis asam amino

penyusunnya. Berat molekul protein sangat besar sehingga beberapa protein

membentuk suatu dispersi koloidal apabila dilarutkan dalam air. Molekul protein

tidak dapat melalui membran semipermiabel, tetapi masih dapat menimbulkan

tegangan pada membran tersebut. Beberapa sifat fisikokimia protein yang penting

adalah pengendapan protein dengan garam (salting out), sifat amfoter protein,

hidrolisis protein, dan denaturasi protein.

1) Pengendapan Protein dengan Garam

Garam-garam logam berat dan asam-asam mineral kuat ternyata dapat

mengendapkan protein. Bila ke dalam suatu larutan protein ditambahkan garam, daya

larut protein akan berkurang, sehingga protein akan terpisah sebagai endapan.

Peristiwa terpisahnya protein sebagai endapan ini disebut salting out. Prinsip ini

digunakan untuk mengobati orang yang keracunan logam berat dengan memberi

minum susu atau makan telur mentah kepada pasien.

2) Protein Bersifat Amfoter

Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul

protein, menyebabkan protein mempunyai banyak muatan (polielektrolit) dan bersifat

amfoter. Daya reaksi berbagai jenis protein terhadap asam dan basa tidak sama,

tergantung jumlah dan letak gugus amino dan karboksil dalam molekul. Dalam

larutan asam, gugus amino beraksi dengan H+ sehingga protein bermuatan positif.

Bila pada saat ini dilakukan elektrolisis, molekul protein akan bergerak ke arah

132

katoda. Sebaliknya, dalam larutan basa, molekul protein akan bergerak menuju anoda.

Sebagaimana asam amino, protein juga memiliki titik isoelektrik (TIE); keadaan

ketika muatan netto molekul protein adalah nol. Tiap jenis protein mempunyai titik

isoelektrik yang berlainan. Pengendapan paling cepat terjadi pada titik isoelektrik, dan

prinsip ini digunakan dalam proses-proses pemisahan serta pemurnian protein.

3) Hidrolisis Protein

Suatu polipeptida atau protein dapat mengalami hidrolisis jika dipanaskan

dengan larutan asam klorida pekat, sekitar 6 M. Dalam hal ini, ikatan peptida

diputuskan hingga dihasilkan asam-asam amino bebas. Dalam tubuh manusia atau

hewan, hidrolisis polipeptida atau protein terjadi karena pengaruh enzim.

4) Denaturasi Protein

Kestabilan struktur sekunder, tersier, dan kuarterner protein sangat mudah

terganggu oleh kondisi lingkungannya. Gangguan ini dapat berupa pemanasan,

pengguncangan yang intensif, perubahan pH yang ekstrim oleh beberapa pelarut

seperti alkohol atau aseton, dan penambahan zat terlarut seperti urea dan oleh

deterjen. Faktor-faktor ini menyebabkan terpecahnya ikatan hidrogen, interaksi

hidrofobik, ikatan garam, dan terbukanya lipatan atau wiru molekul. Akibat

perubahan struktur yang terjadi, protein terdenaturasi hampir selalu kehilangan fungsi

biologisnya. Protein yang terdenaturasi karena panas tidak dapat larut lagi pada

pendinginan, misalnya pemanasan putih telur secara perlahan-lahan sampai kira-kira

60-70°C, menyebabkan larutan itu menjadi keruh dan akhirnya mengalami denaturasi

menjadi padat.

c.Penggolongan Protein

133

Protein dapat dikelompokkan berdasarkan fungsi biologisnya menjadi tujuh

golongan, seperti disajikan pada Tabel 4 berikut.

134

Tabel 4. Penggolongan Protein

NoProtein

GolonganFungsi Contoh

1. Enzim Biokatalis Enzim amilase menghidrolisis amilum

menjadi glukosa

2. Transpor Mengikat dan memindahkan

molekul ringan serta beberapa

ion spesifik

Hemoglobin dalam sel darah merah

mengikat oksigen dari paru-paru dan

membawanya ke jaringan tubuh

3. Nutrien

dan

penyimpan

Cadangan makanan Protein dalam biji-bijian seperti

gandum, beras, dan jagung.

4. Kontraktil Memberikan kemampuan

mengubah bentuk atau bergerak

pada sel dan organisme

Aktin dan miosin, yaitu protein yang

berperan dalam sistem kontraksi otot

kerangka

5. Struktur Penyangga untuk memberikan

struktur biologis, kekuatan atau

perlindungan.

Kolagen merupakan komponen utama

urat dan tulang rawan; keratin terdapat

dalam rambut, kuku, dan bulu unggas

6. Pertahanan

(antibodi)

Melindungi organisme dari

serangan organisme lain

(penyakit).

Imunoglobin (antibodi) dalam

vertebrata dapat mengenali dan

menetralkan bakteri, virus, atau

protein asing dari spesi lain

7. Pengatur Mengatur aktivitas seluler atau

fisiologi tubuh

Hormon insulin

135