Energía libreEnergía libre

Reactivos Productos

ΔG < 0 ΔG > 0

Productos

Reactivos

La reacción es espontánea. La reacción no es espontánea.

Cuando se desprende energía libre, las reacciones se denominan exergónicas.

El sistema puede realizar trabajo y se produce aumento de desorden

Cuando se absorbe energía libre, las reacciones se denominan endergónicas.

Para que se produzcan deben estar asociadas a otras donde ΔG sea lo suficientemente negativoproduce aumento de desorden. otras donde ΔG sea lo suficientemente negativo.

Comportamiento de un enzimaComportamiento de un enzima

Energía de activación

Las enzimas actúan como un catalizador:

Energía de activación

sin la enzima♦ Disminuyen la energía de activación.

♦ No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre.

ergí

a

Variación

con la enzima

Energía de los reactivos

♦ No modifican el equilibrio de la reacción.

♦ Aceleran la llegada del equilibrio.

Ene Variación

de la energía

Energía de l d t

♦Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.

Progreso de la reacción

los productos

Cinética de la reacción enzimática

La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal hastaLa velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima.

El turnover, número de recambio o constante catalítica es el parámetro que define el máximo número de moléculas de sustrato que transforma la enzima, a la velocidad máxima, en la unidad de tiempo.

La concentración de sustrato a la que la

Vmáx

La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima es la constante de Michaelis (Km).

12

VmáxEl valor de Km también indica la afinidad de la enzima por el sustrato o eficacia catalíticacatalítica.

Km

Esquema de una reacción enzimática

Complejo enzima-sustrato

(ES)

Enzima (E)Sustratos (S)

Enzima (E)

Productos (P)

E + S → ES → E + P

Especificidad enzimáticaEspecificidad enzimática

Sustrato Sustrato

MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO

EnzimaEnzima

Complejo enzima- sustrato

Influencia del pH y la temperatura en laInfluencia del pH y la temperatura en la actividad enzimática

Pepsina Tripsina

pH óptimo Tª óptimapH óptimo

Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar.para actuar.

Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima.

Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del

ienzima.

Inhibición de la actividad enzimática

Sustrato

Inhibidor

Los sustratos noLos sustratos no pueden unirse al

centro activo

Enzima

SustratoInhibidor unido

a la enzima

Representación directaRepresentación directaInhibición competitiva

v100

120

80

60

20

40

s0 20 40 60 80 100 120

0

20

0 20 40 60 80 100 120

Clasificación de las enzimas (II)Clasificación de las enzimas (II)ISOMERASAS Triosafosfato-

isomerasaISOMERASAS

Catalizan reacciones de transformación de

DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO

transformación de moléculas en sus isómeros.

Malato-deshidrogenasa

OXIDORREDUCTASAS

Catalizan reacciones

ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO MÁLICO

de oxidorreducción.

AcetilCoAcarboxilasa

SINTETASAS O LIGASAS Catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.

ACETIL COENZIMA A MALONIL COENZIMA A

Clasificación de las enzimas (I)Clasificación de las enzimas (I)HIDROLASAS

Glucosa-6-fosfatasaHIDROLASAS

Catalizan reacciones de hidrólisis con

D-GLUCOSA-6-FOSFATO D-GLUCOSA + FOSFATO

Privato-

de hidrólisis con intervención del agua

Privato-descarboxilasaLIASAS

Catalizan la adición de grupos funcionales diversos

ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO

Aspartato-aminotransferasa

TRANSFERASAS O QUINASAS aminotransferasaO QUINASAS

Catalizan la transferencia de grupos funcionales o

ÁCIDO ASPÁRTICO

ÁCIDO CETOGLUTÁRICO ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO

GLUTÁMICOradicales entre moléculas