AMINOSAVAK, FEHÉRJÉKAz aminosavak olyan szerves vegyületek,

amelyek molekulájában aminocsoport (-NH2) és karboxilcsoport (-COOH) egyaránt előfordul.

Az oldallánc határozza meg az aminosavatHa R apoláros:

..ha R poláros:

AZ AMINOSAVAK ÉLETTANI JELENTŐSÉGE

Az α-aminosavak kiemelkedő jelentőségűek az élővilág számára, mivel a fehérjemolekulák (proteinek)

építőkövei. (Az α-aminosavak közös szerkezeti jellemvonása, hogy

molekuláikban egy aminocsoport és egy karboxilcsoport kapcsolódik ugyanahhoz a

szénatomhoz.) Az aminocsoportnak a karboxilcsoporthoz viszonyított helyzete alapján α-, β-, γ- stb. aminosavakról beszélünk.

A fehérjék kizárólag α-aminosavakból épülnek fel.

Az egyetlen élettani jelentőséggel bíró β-aminosav a β-alanin, ennek származékai a

pantoténsav és a koenzim-A. Lényeges még az agy anyagcseréjének egyik eleme, a γ-aminovajsav (GABA), valamint a

vitamin hatású p-amino-benzoesav.

Az élő szervezetekben 25-féle α-aminosav található, ezek közül 20 fehérjeépítő.

Ezek kapcsolódási sorrendje az aminosav szekvencia, a fehérjék elsődleges szerkezete.

AMINOSAVAK KAPCSOLÓDÁSA PEPTIDKÖTÉSSEL

Az aminosavak peptidkötéssel kapcsolódnak egymáshoz, vízkilépés közben.

Két aminosavból dipeptid, háromból tripeptid, sokból polipeptidlánc képződik.

A fehérjemolekulák tehát sok aminosavrészből felépülő polipeptidláncok.

2 aminosav » dipeptid3 » tripeptid4-10 » oligopeptid10-100 » polipeptid> 100 » fehérje (kolloid

mérettartomány)

Az összekapcsolódó aminosavak száma szerint:

Két különböző aminosavból két különböző dipeptid épülhet fel aszerint, hogy melyik aminosavrész N-terminális és melyik C-terminális:

Három különböző aminosavból már hat különböző szerkezetű tripeptid

vezethető le. Következésképpen az egymáshoz kapcsolódó aminosavak

számának növekedésével rohamosan nő a sorrendi lehetőségek száma.

A kombinatorika szabályai szerint n számú különböző aminosav n! (1,2,3…,n)-féle sorrendben kapcsolódhat egymáshoz. Így tíz különböző aminosavból felépülő dekapeptid esetében már 3 628 800 szerkezeti lehetőséget jelent, pedig hol van az még a fehérjeláncok méretétől!Ezzel magyarázható az élő szervezetekben előforduló fehérjék rendkívüli változatossága. A fehérjeláncokat az egymáshoz kapcsolódó aminosavak milyensége, száma és sorrendje jellemzi.

Fehérjék alkotják a sejtek belső szerkezetét, katalizálják az élő szervezetben zajló kémiai reakciók ezreit, másolják át a DNS-ben tárolt örökletes információt újonnan szintetizált nukleinsavakba. Szintén fehérjék hangolják össze jelátviteli utakba szerveződve a sejten belüli folyamatokat.

A sejtek közötti kommunikációban is alapvető szerepük van, hiszen a jelfogó receptorok mind fehérjék, ahogy a hormonok egy része is az.

Motorfehérjék alakítják át az ATP-ben rejlő kémiai energiát összehangolt mozgássá, míg az immunrendszer egyes fehérjéi védelmi vonalat képeznek paraziták ellen. Fehérjékből áll az orrszarvú tülke, fehérje szállítja az oxigént a vörösvértestekben. Fehérjék teszik lehetővé anyagok sejtbe, illetve sejtből irányuló transzportját, fehérjék végzik a célzott fehérjelebontást, fehérje katalizálja azt a folyamatot, amely révén a szentjánosbogár fényt bocsájt ki.

Felosztás

A fehérjéket feloszthatjuk aszerint, hogy hidrolízisük során csak aminosavak keletkeznek (egyszerű fehérjék, proteinek) vagy az aminosavak mellett a hidrolizátum még egyéb alkotórészt is tartalmaz (összetett vagy konjugált fehérjék). Az egyszerű fehérjék elemi összetétele átlagosan 50% C, 7% H, 23% O, 16% N és 0–3% S. Az összetett fehérjék(proteidek) emellett más egyéb alkotórészeket (pl. fémek, egyéb szerves vegyületek) is tartalmaznak

A fehérjék szerkezete

Elsődleges szerkezet: A fehérjét felépítő aminosavak kapcsolódási

sorrendjét a fehérjék elsődleges szerkezetének, másnéven

aminosavszekvenciának (sorrend) nevezzük. Gly-Ala-Val Gly-Val-Ala Ala-Gly-Val

A fehérjék másodlagos szerkezete. Az aminosavlánc térbeli elrendeződést (konformációját) vesz fel, amely lehet alfa-hélix (spirális szerkezet) vagy béta-redő (redőzött szerkezet)

A legtöbb fehérje teljes szerkezetében az α-hélix, illetve a β-redő csak egyes szakaszokon alakul ki. A többi szakaszon egyedi struktúrák jönnek létre, ami azonban nem jelenti a teljes rendezetlenséget.

Vannak olyan fehérjék, amelyek számára csak az egyik vagy csak a másik konformáció

kedvező. Ezek az ún. fibrilláris fehérjék. Ide tartozik pl: a hajat és a gyapjut alkotó

keratin.

A haj keratinmolekulája végig α-hélix, a selymet alkotó fibroin pedig β-redő szerkezetű.

A legtöbb fehérjében nem ez a helyzet. Ezeknek az ún. globuláris fehérjéknek a szerkezetét az oldalláncok közötti különféle kötéstípusok tartják fenn.

A fehérjék harmadlagos szerkezetének a teljes polipeptidlánc konformációját, azaz a különböző másodlagos struktúrák egymáshoz való viszonyát nevezzük.

Ionkötés

Diszulfid híd

A fehérjék másik nagy csoportját a globuláris fehérjék képezik,

amelyekben az alfa-hélix és béta-redő is megtalálható, s ezeket rendezetlen szerkezetű részek kapcsolják össze.

Ide tartozik a hemoglobin, a globulin, az inzulin.

A globuláris fehérjék egészének térszerkezetét (alfa, béta és rendezetlen

szakaszok elhelyezkedését) nevezzük a fehérjék harmadlagos szerkezetének

HEMOGLOBIN

Tulajdonságaik

A rendkívül változatos fehérjék igen érzékenyen reagálhatnak a környezet változásaira. Ha a közeg hőmérséklete nő, ha a pH nő vagy csökken, ha a közegbe idegen anyagok, például só kerül, szerkezetük sok esetben felbomlik, irreverzíbilisen elvesztik biológiai tulajdonságaikat, denaturálódnak. Nagyon lényeges tulajdonságuk, hogy más fajba jutva ellenanyagképzést indítanak meg; a fehérjék tehát immunaktív anyagok

A fehérjék természetes lánckonformációjának megváltozásával megszűnhet a természetes funkciójuk, a fehérje denaturálódik. Ez a denaturáció gyakran együtt jár a koagulációval is, de a két folyamat egymástól alapvetően különbözik

a denaturáció a működőképesség elvesztését, a koaguláció a kolloid állapot megváltozását, illetve megszűnését jelenti.

REVERZIBILIScsak a hidrátburok

sérül,a biol. aktivitás

megmaradkönnyűfémsók

NaCl(NH4)2SO4

IRREVERZIBILISmásodlagos szerkezetsérül, biol. aktivitás

elvészDENATURÁCIÓ

erős mechanikai hatásokUV

szélsőséges T, pHnehézfémsók (Ag, Pb, Cu)

KOAGULÁCIÓ

A dauer nem más, mint amikor begöndörítik a hajat, és az egy ideig megtartja a formáját.

dauer= tartós hullám

A hajat alkotó fehérje a keratin. A keratin egy fibrilláris fehérje, melyben az aminosavak β-konformációjú nyújtott polipeptidláncokká állnak össze. Kialakul a β-redő.A keratin láncmolekuláit az egymáshoz közel kerülő ciszteinrészek (a cisztein [Cys] egy aminosav) -SH csoportjai által kialakított -S-S- (diszulfid-hidak) stabilizálják, ezzel növelik a H-hidak hatását.

A fodrász becsavarja a hajat, majd a diszulfid-kötéseket a dauervízzel megbontja, a szárítás során végbemenő oxidáció révén a diszulfid-hidak más helyen alakulnak ki,

és a haj az adott

állapotban rögzül.

A szervezet fehérjéinek és egyéb nitrogéntartalmú alkotórészeinek felépítéséhez, és ezek

újraképzéséhez szükséges aminosavakat a táplálék fehérjéi adják.

A fehérjeszükséglet tehát aminosav szükségletet jelent.

Az emberi szervezetben 14-16% a fehérje-, és hozzávetőlegesen 0,1% a szabad aminosavtartalom.

Esszenciális aminosavak

Alapvető fontosságú (esszenciális) aminosavaknak nevezzük azokat az aminosavakat, amelyeket az emberi vagy állati szervezet nem, vagy csak elégtelen mennyiségben képes

előállítani.Az emberi szervezet számára 9 aminosav esszenciális:

metionin, treonin,

lizin, izoleucin,

valin, leucin,

fenilalanin, triptofánhisztidin.

Minden állatfajta számára más-más aminosavak esszenciálisak.

Elsőrendű fehérjék A fehérjék biológiai értékét esszenciális aminosav tartalmuk határozza meg. Az elsőrendű, (komplett)

fehérjék valamennyi esszenciális aminosavat a megfelelő mennyiségben, arányban tartalmazzák,

ezért egyedüli fehérjeforrásként is elegendőek. Ebbe a csoportba az állati eredetű fehérjék tartoznak,

mint a tojás, tej, hal, vagy a húsfélék.

Másodrendű fehérjék A másodrendű (inkomplett) fehérjék egyes esszenciális aminosavakban hiányosak, ezért önmagukban elégtelen fehérjeforrások. Azonban a komplett, vagy egy másik inkomplett fehérjével kiegészítve teljes értékűvé tehetők. A másodrendű fehérjék csoportját zömében a növényi fehérjék alkotják.

Abszolút fehérjeminimumAz emberi szervezet megfelelő energiabevitel mellett fehérjementes étrendben is használ

fel fehérjét.Ez az endogén fehérjeveszteség a vizeletben,

székletben, a verejtékben, és más váladékokban (köröm, haj, hámló bőr) lévő

nitrogén meghatározásával ki is mutatható. Pl: Egy 70 kg-os férfi endogén fehérje-

vesztesége 24 g/nap. Ezt abszolút fehérjeminimumnak is nevezik.

Élettani fehérjeminimum

Az a legkisebb fehérjebevitel, amellyel a szervezet nitrogénegyensúlya éppen

elérhető. Vagyis a bevitt fehérje nitrogéntartalma

egyenlő a vizelettel, széklettel, verejtékkel, és egyéb módokon ürített

nitrogén mennyiségével. Egy egészséges, 70 kg-os, fiatal férfi

fehérjeminimuma 42 g/nap.

Ajánlott fehérjebevitel

Gyermekek fehérjeszükséglete A bevitt fehérjének fedeznie kell a növekedéshez szükséges mennyiséget,

a növekedés viszont nem egyenletes, ezért a fehérjebevitelt úgy kell megállapítani, hogy

mindenkor elegendő fehérje álljon rendelkezésre.Ez a mennyiség az életkor függvényében 32-75g/nap.Felnőttek fehérjeszükséglete Vegyes táplálkozás

mellett figyelembe kell venni a fehérjék emészthetőségét, valamint az aminosav-összetételt

jelző biológiai értékeket, a hazai táplálkozási szokásokat, a fehérjék kölcsönös kiegészítő

(komplettáló) hatását. Így a testtömegre számított fehérjebevitel, 1 g/ttkg javasolt aktívan nem sportoló

személyeknek. Sportolóknak ennél többre is szükségük lehet (1.5-2g/ttkg).

Terhesek fehérjeszükséglete Vegyes táplálkozás mellett, a terhesség teljes időtartama alatt, 10

g/nappal több bevitelre van szükség, mint a terhességet megelőzően.

Szoptatás alatti fehérjeszükséglet Mivel az anyatej átlagos fehérjetartalma 1,2-1,3 g/100 g, ezért a 100

g elválasztott tejre 2,4 g fehérjét kell bevinni. Vagyis az első 6 hónapban napi 20 g, míg a hetedik hónaptól

napi 15 g többlet fehérjebevitel ajánlott.

Az idősek fehérjeszükséglete Az életkor előrehaladtával változik a testösszetétel, az élettani funkciók, a fizikai aktivitás, az elfogyasztott táplálék mennyisége, de egyben csökken a fehérjék hasznosulása is, ezért a 60 évesnél idősebbek részére 1,2-1,5 g/ttkg bevitel ajánlott.

ENZIMEK

Az enzimek a szervezetben lejátszódó folyamatok reakciósebességét növelő anyagok,

biokatalizátorok. Mint minden katalizátor, az enzimek is csak olyan folyamatok lejátszódását segítik elő, amelyek egyébként is végbemennének, de a reakció lényegesen lassabban játszódna le.

Az enzimek az aktiválási energiát csökkentik, így az enzimeket biokatalizátoroknak

tekinthetjük.

ENZIMEK MŰKÖDÉSE

Minden enzim fehérje, emiatt működésük erősen függ a hőmérséklettől és a pH-tól, mindegyikre jellemző egy hőmérséklet- és pH-optimum. Az optimális pH

rendszerint az 5-9 tartományba esik, de pl. a gyomorban termelődő emésztőenzim, a pepszin esetében ez 2 körüli. Az optimális hőmérséklet

általában37 37-40 °C környékén van.

A magasabb hőmérséklet növeli a reakciósebességet, de ha túl magas, az

enzimek denaturálódását okozza.

Az enzimfehérjék térbeli szerkezete az, ami lehetővé teszi a reagáló anyagokkal való kapcsolat kialakítását, azok megkötését.

A fehérjék ezen részét nevezzük aktív centrumnak.

Az enzimek specifikusak, csak egy adott vegyület (vagy vegyületcsoport, a szubsztrát) adott reakcióját katalizálják, amely képes a

kérdéses fehérje térszerkezetéből és energetikai viszonyából adódóan ahhoz

kapcsolódni az ún. aktív centrumon.

Az enzimek csoportosítása

Az enzimek egy része egyszerű fehérje, ami önmagában is képes katalizátorként működni (egyszerű enzimek), más részüknek viszont szüksége van valamilyen kiegészítő anyagra (összetett enzimek). Ez lehet valamilyen

szerves vegyület vagy fémion (gyakori pl. a cink) vagy valamilyen nem fehérje természetű

csoport, például vitamincsoport (pl. a [[NAD+]] és [[NADP+]] molekulákban).

Amennyiben erősen kötődik az enzimhez, prosztetikus csoportnak nevezzük.

Gyakori azonban, hogy egy organikus vegyület csak lazán kapcsolódik, és könnyen leválik a

fehérjéről, ezeket a szakirodalom koenzimnek nevezi. A koenzimek, fogalmazzunk így,

"praktikusabbak" az élővilágban, ugyanis a nem fehérje természetű rész többféle fehérjéhez

is képes kapcsolódni, így többféle enzim alkotójává válhat. (A NADH-t nagyjából 700

különböző ismert enzim használja).Koenzimek pl.: NAD+, FAD, citokrómok,

liponsav

Az enzimek nem csak a zsírok, fehérjék és szénhidrátok lebontásában (emésztés) vesznek részt, hanem építő folyamatokban, valamint az immunrendszer működésében is. Ez utóbbiban több szinten is: egyrészt a bőrfelszínen nem

csak a savköpeny igyekszik a támadó kórokozókat elpusztítani, hanem az ott lévő enzimek is károsítják azokat és toxinjaikat.

Ezek a védő enzimek a testnyílásoknál is megtalálhatók (pl. a lizozim a nyálban,

könnyben, légutakban). Másrészt viszont a szervezetbe mégis bejutott kórokozók

elpusztításában is aktív szerepük van azok burkának feloldása, „kilyuggatása” által.

A hétköznapi életben is használunk enzimeket, például a mosó- és mosogatószerekben zsír- és szénhidrátbontó enzimek teszik könnyebbé a

foltok és szennyeződések eltávolítását. A kontaktlencse tisztító folyadékokban

enzimek tisztítják meg a lencséket a fehérjéktől, ezzel előzve meg a fertőzéseket.

A gyógyszeriparban enzimeket használnak egyes antibiotikumok előállítására.

Élelmiszeripari felhasználásuk is elterjedt. Pékáruk, sajtok, tejtermékek gyártásánál van

fontos szerepük.

Ne csüggedjetek, a nehezén lassan túljutunk!