PROTEÍNAS

INTRODUCCIÓN

•La polimerización de los L-α aminoácidos mediante enlaces peptídicos, constituye el

marco estructural para las proteínas.

ENLACE PEPTÍDICO

INTRODUCCIÓN

• Las características comunes a todas las proteínas incluyen las restricciones impuestas a su conformación por los enlaces covalentes y no covalentes.

• Fibroína (seda).• Colágena.• Mioglobina.• Hemoglobina.

Molécula de Proteína

IMPORTANCIA BIOMÉDICA

• Transportadores de: vitaminas, O2, CO2.

• Funciones estructurales.

• Funciones cinéticas, catalíticas.

• Señalamiento.

• Mutaciones de genes.

• Síndromes de maduración proteica.

CLASIFICACIÓN

• Solubilidad: Albúmina, globulinas, histonas.

• Forma: Globulares, fibrosas,• Función: Enzimas, almacenamiento,

reguladoras, protectoras, transporte, contráctiles, móviles.

• Estructura: primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.

ESTRUCTURA PRIMARIA

• Corresponden al órden en el cual se unen entre sí los aminoácidos, e incluye la localización de cualquier enlace disulfuro.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas, electrostática y de van der Waals, puentes de Sulfuro.

• La rotación es posible solo en dos de cada tres de los enlaces covalentes que forman el esqueleto polipetídico de la proteínas.

• Helices α y hojas β.

ESTRUCTURA TERCIARIA

• Plegamiento polipétidico de dos cadenas secundarias llamadas supersecundarias.

• Uniones de las Helices α y hojas β son otras similares por enlaces disulfuro.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Contienen 2 ó mas cadenas polipéticas, unidas por fuerzas no covalentes.

• Protómeros, unidades de cadenas polipéticas.

• Moléculas diméricas o tetraméricas.

ESTRUCTURAS PROTEÍNICAS

ESTRUCTURAS PROTEÍNICAS

Fibrosas

Globulares

Virales

EQUILIBRIO REVERSIBLE ENTRE LAS PROTEINAS DE LAS DIFERENTES PARTES

DEL ORGANISMO

• El hígado y otros tejidos sintetizan rápidamente proteínas celulares a partir de aminoácidos plasmáticos.

• A su vez los aminoácidos plasmáticos pueden ser degradados y devueltos al plasma.

• Existe un equilibrio constante entre los aminoácidos plasmáticos y las proteínas lábiles de las células del cuerpo.

• Existe un equilibrio también entre las proteínas de un tipo y otro de célula.

LIMITE SUPERIOR PARA EL ALMACENAMIENTO DE PROTEINAS

• Cada tipo de célula tiene un limite superior para la cantidad de proteínas que puede almacenar.

• El exceso de aminoácidos en la circulación se degrada en otros productos y se utiliza para obtener energía, o se convierte en grasa o glucógeno almacenándose de esta forma.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS

• LA ALBUMINA:• Su función es proporcionar presión

coloidosmótica en el plasma, evitando la perdida de sangre de los capilares

• GLOBULINA:• Son responsables de la inmunidad natural y

adquirida.• FIBRINOGENO:• Sus fibras de fibrina ayudan a la coagulación

sanguínea.

FORMACION DE LAS PROTEINAS PLASMATICAS

• Casi toda la albúmina y el fibrinógeno de las proteínas plasmáticas, así como el 50 a 80% de las globulinas, se forman en el hígado.

• El resto de las globulinas se forman en el tejido linfoide (ej: gammaglobulinas).

• En el hígado la formación de proteínas plasmática llegan a 30 g/día.

• Se producen perdida rápida de proteínas en las quemaduras graves, en enfermedades renales grave (en la orina se pierde hasta 20 g/día), que se reemplazan continuamente.

USO DE LAS PROTEINAS PLASMATICA COMO FUENTE DE AMINOACIDOS PARA

LOS TEJIDOS

• Las proteínas plasmáticas funcionan como medio lábil de almacenamiento de proteínas siendo una fuente rápida disponible de aminoácidos para el tejido que los necesite.

• Las proteínas plasmáticas pueden actuar como fuente para una reposición rápida de las proteínas tisulares.

EQUILIBRIO REVERSIBLE ENTRE LAS PROTEINAS PLASMATICAS Y LAS

PROTEINAS TISULARES

• Estudios con marcadores radiactivos han demostrado mediante cálculos que se sintetizan y degradan diariamente unos 400 gramos de proteínas corporales.

• Intercambio reversible de aminoácidos entre las diferentes proteínas del cuerpo.

METÓDOS DE ESTUDIOS DE PROTEÍNAS

• Ultracentrifugación analítica.

• Centrifugación en gradiente de sacarosa.

• Filtración en gel.

• Electroforesis en gel de poliacrilamida.

• Microscopía electrónica.

Espectrofotometría

CROMATOGRAFÍAEN COLUMNA

CROMATOGRAFIA DEINTERCAMBIO IONICO

FILTRACIÓN EN POLÍMEROS

CROMATOGRAFÍA POR AFINIDAD

(LIGANDOS)

ELECTROFORESIS EN GEL DE POLIACRILAMIDA

CORRIDA ELECTROFORÉTICAEN GEL DEPOLIACRILAMIDA

ELECTROFORESIS

ELECTROFORESIS

ELECTROFORESISPOR ISOENFOCADO

Proteína Polipéptido

ESPECTROMETRÍA DE MASA

ESPECTROMETRÍA DE MASA

ELECTROFORESIS DE PROTEINASEN DESNUTRIDOS DE UTI

HOSPITALUNIVERSITARIO JAPONES

KWASHIORKOR