SKELETNO MIINO TKIVO

SKELETNO MIINO TKIVOSvi skeletni miii se sastoje od velikog broja vlakana, promjera 10 do 80 m. U veini miia vlakna se proteu cijelom duinom miia, a svako vlakno, osim oko 2% inervira samo jedan nervni zavretak. Skeletni miii su specijalizovani za kratkotrajne snane kontrakcije.Odgovorni su za pomjeranje skeleta i organa i oznaeni su kao voljni miii jer su pod uticajem voljne (svijesne) kontrole. Skeletni miii kimenjaka su dobro proueni, dobrim dijelom zbog svoje veliine i pogodnosti za eksperimenalni rad. . Kontraktilni proteini su tako rasporeeni da odaju utisak poprene ispruganosti na histolokim preparatima, zbog ega se nazivaju i kao prugasti miii.

Srano (a), glatko (b) i poprenoprugasto miino tkivo (c).Hemijski sastav miiaU zavisnosti od vrste ivotinje, pola, starosti i uhranjenosti, hemijski sastav miia pokazuje izvjesna variranja. Kao orijentacione vrijednosti se uzima da 100 g miia sadri 77% vode i 23% suhe materije.Od ukupne suhe materije 9/10 ine proteini i druge azotne materije (ATP, ADP i kreatin fosfat), a 1/10 predstavljaju ugljikohidrati (glavni UH je glikogen) i mineralne soli.Proteini su kvantitativno i kvalitativno najvaniji organski sastojak miia. Dijele se na:proteine sarkoplazme,b) proteine miofibrila, ic) proteine vezivnog tkiva.Neke organele miinih elija nazivaju se drugaije nego te iste organele u ostalim elijama. Tako se citoplazma naziva sarkoplazma (gr.sarkos,meso + plasma,neto oblikovano). Ona sadri uobiajene elijske sastojke. Sarkoplazmatska tekuina sadri mnogo kalija, magnezija, fosfata i proteinskih enzima. U sarkoplazmi se nalazi ogroman broj mitohondrija koje se nalaze izmeu miofibrila, usporedo s njima. To znai da miofibrile koje se kontrahiraju trebaju velike koliine adenozin-trifosfata (ATP) koji nastaje u mitohondrijama. Sarkolema (gr. sarkos + lemma,ljuska) je elijska membrana odnosno plazmamembrana. Ona se sastoji od prave miine membrane koja se naziva plazmatska membrana i od vanjskog, tankog sloja polisaharidne tvari u kojem se nalaze brojna tanka kolagenska vlakna. Na zavretku miinog vlakna taj se vanjski sloj sarkoleme spaja s tetivnim vlaknom, a tetivna vlakna se spajaju u snopove i grade tetive, koje se zatim hvataju za kosti.Glatki endoplazmatski retikulum se naziva sarkoplazmatski retikulum. On je posebno graen, to ima vanu ulogu u kontroli miine kontrakcije o emu e kasnije biti rijeiOvalna jedra miinih vlakana se nalaze obino na periferiji vlakna, ispod elijske membrane. Taj karakteristini poloaj jedara pomae da se razlikuje skeletno miino tkivo od sranog i glatkog miinog tkiva, u kojima su jedra smjetena u sredini elije. Jedna funkcionalno zrela miina elija moe imati i preko 100 jedara.

Uzduni presjek skeletnog miinog vlakna; M - miino vlakno; CT - vezivno tkivo; N - jezgra

Popreni presjek skeletnog miinog vlakna; M - miino vlakno; N - jezgre miinih vlakana; C - kapilareGraa skeletnog miiaMiina vlakna nisu rasporeena nasumice, ve su naslagana u pravilne snopove okruene epimizijumom (epimysium), spoljanjim omotaem od gustog vezivnog tkiva, koji obavija cijeli mii. Od epimizijuma se prema unutar proteu tanke pregrade (septe) od vezivnog tkiva, koje obavijaju snopove vlakana unutar miia. Vezivno tkivo oko svakog snopa miinih vlakana se naziva perimizijum (perimysium). Svako miino vlakno okruuje njeni sloj vezivnog tkiva, endomizijum (endomysium).

Graa skeletnog miia:1-kost, 2-perimizijum, 3-krvni sud, 4-vlakno,5-snop, 6-endomizijum, 7-epimizijum, 8-tetivaJedna od najvanijih uloga vezivnog tkiva u okviru miia jeste mehaniki prenos sila nastalih kontrakcijom miinih vlakana jer se pojedinana miina vlakna najee ne proteu od jednog do drugog kraja miia.

Graa skeletnih miinih vlakanaPod svjetlosnim mikroskopom, na uzdunom presjeku kroz miina vlakna vidi se da su ona popreno isprugana, tj. da se du njih smjenjuju tamne i svijetle poprene pruge. To je prvi primjetio Levenhuk 1685 godine. Tamnije pruge se nazivaju A-pruge (anizotropne, tj. sa dvostrukim prelamanjem u polarizacionom svjetlu). Svijetlije pruge se nazivaju I-pruge (izotropne, tj. ne mijenjaju polarizaciono svjetlo). Pod elektronskim mikroskopom se uoava da je svaka I-pruga uzduno podijeljena na dva dijela tamnom, poprenom Z-linijom.

Izmeu dvije susjedne Z-linije se protee sarkomera-osnovna kontraktilna jedinica.

Sarkoplazma je ispunjena dugim, cilindrinim snopovima filamenata koji se nazivaju miina vlakanca (miofibrile). Miofibrile ija duina iznosi 1-2 m, postavljene su paralelno sa uzdunom osovinom miinog vlakna i sastoje se od lanano nanizanih sarkomera. Svako miino vlakno posjeduje od nekoliko stotina do nekoliko hiljada miofibrila koji na poprenom presjeku miine elije imaju izgled takica grupisanih u polja nepravilnog oblika. Lateralno poklapanje sarkomera u susjednim miofibrilama razlog je zato cijelo miino vlakno ima karakteristian popreno isprugani izgled. Pod elektronskim mikroskopom vidi se da je takav izgled sarkomere rezultat postojanja dvije vrste filamenata u okviru miofibrila- debelih i tankih, koji su postavljeni paralelno sa uzdunom osovinom miofibrila i koji su meusobno simetrino rasporeeni.

Debeli filamenti (miozinski filamenti) dugi su 1,6 m, a iroki 15 m. Oni ispunjavaju A-prugu, tj.sredinji dio sarkomere. Tanki filamenti (aktinski filamenti) djelimino se proteu izmeu debelih filamenata i paralelno s njima, a jednim krajem su privreni za Z-liniju. Dugi su 1,0 m i iroki 8 nm. Zbog takvog rasporeda I-pruge se sastoje od dijelova tankih filamenata, koji nisu prekriveni debelim filamentima. A-pruge se sastoje od debelih filamenata i dijelova tankih filamenata koji se s njima djelimino prekrivaju.

Detaljnim posmatranjem A-pruge otkriva se da u njenom centru postoji svjetlija zona, H-pruga. Ona odgovara podruju sastavljenom samo od sredinjih, tapiastih dijelova debelog filamenta (molekule miozina). U sredini H-pruge je M-linija, podruje bonih veza izmeu susjednih debelih filamenata. Glavni protein u M-liniji je kreatin-kinaza koja katalizuje prenos jedne fosfatne grupe iz fosfokreatina na adenozin-difosfat (ADP) i tako osigurava snadbjevanje adenozin trifosfatom (ATP) potrebnim za miinu kontrakciju.

Molekulske karakteristike debelih i tankih filamenataIsprugani miini filamenti sadre najmanje etiri glavna proteina: aktin, tropomiozin, troponin i miozin.Tanki filameni (filamenti aktina) graeni su od tri razliite proteinske komponente, meusobno zdruene i posebno organizovane, a to su: aktin, tropomiozin i troponin.Svaki filament aktina ima duinu oko 1m a prenik 1 nm.Debeli filamenti imaju duinu oko 1,6m, a prenik oko 15 nm. U sastav jednog miozinskog filamenta ulazi 200-350 molekula miozina.AktinAktin je dug, vlaknasti (filamentozni, F-aktin) polimer sastavljen od dva lanca loptastih (globularnih,G-aktin) monomera dijametra 5,6 nm, koji su izuvijani jedan oko drugog u obliku dvostruke spirale. Svaki monomer G-aktina sadri mjesto za vezivanje sa miozinom.

TropomiozinTropomiozin je dug (oko 40 nm), tanki molekul graen od dva polipeptidna lanca uvijena jedan oko drugog. Lanci tropomiozina se nastavljaju jedan na drugi i tako obrazuju dugaku tanku nit koja se nalazi na povrini lanaca F-aktina i prate uvrtanja lanaca F-aktina u vidu spirale.

TroponinTroponin je kompleks od tri podjedinice: TnT, koji je vrsto vezan za tropomiozin; TnC, koji vezuje jone kalcijuma; i TnI, koji inhibira interakciju aktina i miozina. Kompleks troponina privren je za posebno mjesto na svakom molekulu tropomiozina.

MiozinMiozin je kompleks velike molekulske mase, sastavljen od 6 polipeptidnih lanaca i to 2 teka i 4 lahka lanca. Teki lanci po obliku lie na palicu za golf. Pravi dijelovi tekih lanaca su umotani jedan oko drugog u vidu dvostrukog heliksa gradei rep miozinskog molekula.

Vrh svakog od tekih lanaca je umotan u globulu koja se naziva miozinska glava, tako da na vrhu repa miozina postoje dvije glave miozina koje divergiraju jedna od druge. Glave miozina posjeduju mjesta za vezivanje sa ATP i imaju sposobnost da vre enzimatsku hidrolizu ATP-a i da se vezuju za aktin.

S glavicom su udruena etiri laka lanca. U svakom debelom filamentu ugraeno je nekoliko stotina molekula miozina i to tako da se njihovi tapiasti dijelovi preklapaju, a loptaste glavice su usmjerene prema oba kraja. Elektronskomikroskopske analize poprenoprugastog miinog tkiva pokazuju da su tanki i debeli filamenti povezani tzv. poprenim mostiima. Te mostie izgrauje glavica molekula miozina i kratki segment njegovog tapiastog dijela (vrat). Smatra se da oni neposredno uestvuju u pretvaranju hemijske energije u mehaniku. U miinom vlaknu, pored aktina, miozina, troponina i tropomiozina, postoji jo oko 20 drugih proteinskih molekula koji imaju regulatornu ulogu ili uestvuju u povezivanju i izgradnji miinih filamenata. Najvee interesovanje zasluuju:TITIN- nitasta, elastina proteinska molekula koja dri aktinske i miozinske niti u povoljnom poloaju za kontrakciju.NEBULIN- protein koji se prua cijelom duinom aktinskih filamenata i ima ulogu odravanja njihovog pravilnog poloaja i rasporeda unutar sarkomere.ALFA-AKTININ- glavni sastojak Z-linije, i uvruje vezu aktinskih niti sa obje strane Z-linije.

Opte osobine popreno- prugastih miiaKontraktilnostOgleda se u osobini da na dejstvo nekog nadraaja mii reaguje kontrakcijom, tj. skraivanjem duine.

ElastinostSposobnost miia da se po prestanku djelovanja optereujue sile vrati u prvobitni poloaj.

RazdraljivostTo je sposobnost miia da na direktne ili indirektne drai reaguje kontrakcijom. Najmanji intenzitet nadraaja koji dovodi do minimalne kontrakcije je prag nadraaja.

Inervacija skeletnog miiaMijelinizovani motorni ivci se granaju u vezivnom tkivu perimizijuma, gdje svaki ivac daje nekoliko zavrnih ogranaka. Na mjestu inervacije akson gubi mijelinski omota i zavrava se proirenjem koje je utisnuto u ulegnue na povrini miinog vlakna. Ta struktura naziva se motorna ploa ili neuro-miina sinapsa.

ematski prikaz ultrastrukture motorne ploeU aksonskom zavretku ima mnogo mitohondrija i sinaptikih vezikula, koje sadre neurotransmiter acetilholin. Izmeu aksona i membrane miinog vlakna nalazi se prostor sinaptika pukotina, koja sadri amorfni matriks bazalne lamine.Na mjestu spoja sarkolema se uvre u brojne duboke sekundarne sinaptike pukotine. U sarkoplazmi ispod nabora smjeteno je nekoliko jedara, kao i brojne mitohondrije, ribosomi i partikule glikogena.Kada akcioni potencijal dosegne do motorne ploe, acetilholin se oslobodi iz aksonskog zavretka u sinaptiku pukotinu egzocitozom i vee se za acetilholinske receptore na sarkolemi sekundarnih sinaptikih pukotina.

Vezivanje acetilholina, na svoja receptorska mjesta hemijski reguliranih ionskih kanala, prouzrokuje otvaranje ionskih kanala tj. priliv natrijevih iona u stanicu, te izlazak kalijevih iona (iz miine stanice).

Ta pozicijska izmjena iona izaziva lokalnu depolarizaciju motorne ploe.Enzim holinesteraza, vezan za bazalnu laminu sinaptike pukotine, hidrolizuje viak acetilholina.Depolarizacija zapoeta na motornoj ploi, iri se po povrini miinog vlakna duboko u njegovu unuranjost kroz sistem T tubula. Na svakoj trijadi depolarizacioni signal prelazi u sarkoplazmatski retikulum, to podstie oslobaanje kalcija, pa zapoinje ciklus kontrakcije. Kada depolarizacija prestane, kalcij se aktivno vraa u cisterne sarkoplazmatskog retikulum i mii se relaksira. Jedno nervno vlakno (akson) moe inervisati samo jedno miino vlakno ili se moe granati i inervisati do 160 ili vie miinih vlakana. U viestrukoj inervaciji, jedno nervno vlakno i sva miina vlakna koja ono inervie ine motornu jedinicu. Veliki miii koji ne zahtijevaju preciznu kontrolu, kao npr. gastroknemijus, mogu imati nekoliko stotina miinih vlakana u motornoj jedinici. Smatra se da je prosjena vrijednost za sve miie u tijelu oko 150 miinih vlakana po motornoj jedinici.

Motorna jedinicaSarkoplazmatski retikulum i sistem transverzalnih (T) tubulaT-tubuli su oluasta uvrnua elijske membrane, koja poinju od membrane sa jedne strane miinog vlakna i probijaju se do membrane na suprotnoj strani, a postavljeni su popreno u odnosu na miofibrile.T-tubuli slue da se talas depolarizacije koji se iri du membrane miinog vlakna prenosi duboko u unutranjost miinog vlakna gdje dovodi do depolarizacije membrane terminalnih cisterni iz kojih se kalcij oslobaa u citosol to dovodi do aktivacije miine kontrakcije. Invagirana sarkolema formira T-tubul oko kojeg, sa obje strane, glatki retikulum (sarkoplazmatski retikulum) formira terminalne cisterne, a sve tri strukture ini tzv. trijade.

Sarkoplazmatski retikulum je sastavljen iz dva osnovna dijela; dugi longitudinalni tubuli koji predstavlja sistem razgranatih cjevica koji okruuje svaku miofibrilu ili manju grupu miofibrila. Ovaj sistem kanalia se prua paralelno sa miofibrilima i negdje na granici izmeu svijetle i tamne pruge tubuli se spajaju gradei vea proirenja nazvane terminalne cisterne, koje ujedno i predstavljaju drugi dio sarkoplazmatskog retikuluma. Primarna uloga sarkoplazmatskog retikuluma je pohranjivanje iona kalcijuma i njihovo otputanje u citoplazmu miocita. U terminalnim cisternama se nalazi protein kalsekvestrin koji ima veliki afinitet za ione kalcija (jedan molekul kalsekvestrina vezuje 40 iona kalcija).Ioni kalcija su upakovani u upljinama terminalnih cisterni gdje im je koncentracija i do 2000 X vea u odnosu na okolni citosol.Miini akcijski potencijal

Princip nastanka i provoenja akcijskog potencijala u ivanim vlaknima, moe se primijeniti i na skeletna miina vlakna, osim nekoliko kvantitativnih razlika. Neki kvantitativni aspekti potencijala aspekti potencijala u miiu:- u vlaknima skeletnog miia potencijal membrane u mirovanju iznosi -80 do -90 mV, dakle isto kao i u debelim mijeliniziranim ivanim vlaknima,- akcijski potencijal u skeletnom miiu traje 1 do 5 milisekundi, to je oko 5 puta due nego u debelim mijeliniziranim ivcima,- brzina je provoenja 3-5 m/s, to je oko 1/18 brzine provoenja u debelim mijeliniziranim ivanim vlaknima koja podrauju skeletne miie.

Skeletna miina vlakna dobivaju podraaje iz debelih mijeliniziranih ivanih vlakana. Ta se vlakna privruju uz skeletna miina vlakna u neuromuskularnom spoju. Skeletno miino vlakno toliko je debelo da akcijski potencijali koji se ire njegovom povrinom du membrane gotovo i ne stvaraju elektrinu struju dublje unutar vlakna. No, da bi kontrakcija zapoela elektrine struje moraju doprijeti u blizinu svake pojedine miofibrile. To se postie prenosom akcijskog potencijala du poprijenih cijevica (T-cjevice) koje se probijaju kroz cijelo miino vlakno od jedne na drugu stranu. Akcijski potencijali T-cjevica uzrokuju otputanje kalcijevih iona iz sarkoplazmatskog retikuluma u neposrednu blizinu svih miofibrila. Kalcijevi ioni potom uzrokuju miinu kontrakciju.

Pobuivanje miine kontrakcije: spregnutost uzbuenja i kontrakcijeU skeletnim miiima kontrakciju pobuuju akcijski potencijali u miinim vlaknima. Oni stvaraju elektrine struje koje se ire u unutranjost vlakna i tamo uzrokuju otputanje kalcijevih iona iz sarkoplazmatskog retikuluma. Kalcijevi ioni tada potiu hemijska zbivanja u procesu kontrakcije. Cjelokupni proces kojim se nadzire miina kontrakcija nazivamo spregnutost uzbuenja i kontrakcije.Mehanizam miine kontrakcijeKontrakcija nije posljedica skraena pojedinanih filamenata, nego rezultat poveanja podruja njihovog meusobnog preklapanja. Danas je opteprihvaena hipoteza da miina kontrakcija nastaje tako to filamenti klize. Engleski naunik H.E.Huxley je prvi postavio teoriju klizeih filamenata kao objanjenje za kontrahovanje i oputanje miia.U stanju relaksacije, ATP se vezuje za mjesta ATP-aze na miozinskim glavicama, ali je je hidroliza vrlo spora. Miozinu je potreban aktin kao kofaktor za brzo cijepanje ATP i oslobaanje energije.

U relaksiranom miiu miozin ne moe da se vee za aktin jer su vezna mjesta za glavice miozina na molekulama aktina pokrivena kompleksom troponin-tropomiozin na F-aktinskom filamentu. Meutim, kada je koncentracija iona kalcija dovoljno velika oni se vezuju na TnC podjedinicu troponina. Prostorni raspored triju podjedinica troponina se mijenja, i uvlai molekul tropomiozina dublje u lijeb aktinskog navoja. Tako se na globularnim monomerima aktina otkriva vezno mjesto za miozin, pa aktin moe da se vee za glavicu miozina. Vezivanje kalcijumovih iona za jedinicu TnC odgovara stadijumu u kome se kompleks miozin-ATP pretvara u aktivni kompleks. Kao rezultat vezivanja glavice miozina za G-aktinsku podjedinicu tankog filamenta, ATP se cijepa na ADP i fosfatni jon i oslobaa se energija.Ta aktivnost dovodi do deformisanja ili savijanja kratkog segmenta tapiastog dijela miozina sa glavicom. Budui da je aktin vezan za miozin, pomicanje glavice miozina povlai aktin preko miozinskog filamenta. Kao rezultat toga dolazi do uvlaenja tankog filamenta dublje u A-prugu. Iako iz debelog filamenta prominira mnogo miozinskih glavica, u svakom trenutku miine kontrakcije samo mali broj glavica prikljui se osloboenim veznim mjestima na aktinu. budui da glavice miozina pomiu aktin, nastaju stalno novi popreni mostii izmeu aktina i miozina. Stari aktinsko-miozinski spojevi poputaju tek nakon to se za miozin vee novi molekul ATP-a. Tada se glavica miozina vraa u prvobitni poloaj i priprema se za sljedei ciklus kontrakcije. Ako nema ATP-a, kompleks aktin-miozin postaje stabilan i to je uzrok trajne miine ukoenosti, koja nastaje tokom smrti-rigor mortis. Izvor energije za miinu kontrakcijuGlavni izvor energije za miinu kontrakciju ine molekule ATP-a.ATP potie iz :ATP-a deponovanog u eliji. Rezerve ATP-a u miinoj eliji su veoma male, obezdjeuju potpunu kontrakciju samo u trajanju od 1 s, ali je olakavajua okolnost to to se ADP, nastao razlaganjem ATP-a, veoma brzo i lako refosforilie ponovno u ATP uz prisustvo fosforne kiseline i energije.Kreatinfosfata. Jedinjenje sa fosfatnom vezom bogatom energijom. Vri direktnu fosforilaciju ADP-a u ATP. Iako ga ima u znatno veoj koncentraciji od ATP-a ( 5 X vie), rezerve kreatinfosfata su takoer nedovoljne za dui miini rad.Oksidativne fosforilacije. Metaboliki proces koji obezbjeuje najvee koliine ATP-a prilikom oksidacije glukoze ili masnih kiselina. Meutim, kako zahtjeva aerobne uslove, odigrava se samo pri umjerenom miinom radu ili nakon zavretka napornog miinog rada kada se vraa kiseoniki dug i obnavljaju energetski depoi elije. Anaerobna glikoliza. Znatno neefikasniji proces sa aspekta produkcije ATP-a od oksidativne fosforilacije. Ovaj metaboliki put ne zahtjeva prisustvo kiseonika pa se ukljuuje samo u uslovima napornog fizikog rada kada je snadbjevanje miia kiseonikom nedovoljno. Produkt anaerobne glikolize je pirogroana kiselina koja se u nedostatku kiseonika redukuje u mlijenu kiselinu. Zbog nagomilavanja mlijene kiseline, iscrpljivanja depoa glikogena, ATP-a i kreatinfosfata, u miiu se javlja metabolika neravnotea. Poslije zavrenog rada, zahvaljujui pojaanom disanju i radu srca, mii kontinuirano dobija vee koliine kiseonika koje troi u aerobnom metabolizmu, sve dok se ne oksidie viak mlijene kiseline, ne popune energetski depoi elije i ne uspostave normalne koncentracije kiseonika, vezanog za mioglobin i hemoglobin.Kao znaajan produkt metabolizma skeletnih miia javlja se toplota.Koristan uinak miine kontrakcije

Koristan uinak stroja ili motora mjeri se postotkom uloene energije koja se pretvori u rad, a ne u toplinu. Postotak energije uloene u mii (hemijska energija iz hranljivih tvari) koji se moe pretvoriti u miini rad manji je od 20 do 25 %, dok se ostatak pretvara u toplinu. Razlog tako niskom korisnom uinku jest u tome to se za stvaranja ATP-a gubi oko polovina energije iz hranljivih tvari, a od energije koja je u samomu ATP-u poslije se u rad pretvori samo do 45 %. Osim toga, maksimalan se korisni uinak moe postii samo ako se mii kontrahira umjerenom brzinom. Obino se najvei koristan uinak postie kada je brzina kontrakcije oko 30% maksimalne brzine.

Brza i spora miina vlaknaS morfolokog, biohemijskog i funkcionalnog gledita, skeletna miina vlakna mogu da se podijele na:spora (tip I), i brza (tip II). Vlakna tipa I imaju obilnu sarkoplazmu koja sadri mioglobin (zbog njega su vlakna tamnocrvena).Njihova kontrakcija je sporija, ali je produena, a energija za kontrakciju obezbjeuje se procesom oksidativne fosforilacije masnih kiselina. Inervisana su tankim nervnim vlaknima, imaju dobro razvijen sistem krvnih sudova i kapilara da se bi se obezbijedio dovoljan priliv kiseonika. Miii graeni od sporih miinih vlakana su prilagoeni za dugotrajan miini rad kao to je vua i tranje na duge staze.Vlakna tipa II se kontrahuju brzo, ali je kontrakcija kratkotrajna. Imaju manje mioglobina, zbog toga su svijetlocrvene boje. Ova vlakna su debela da bi imala veu snagu kontrakcije. Sadre manje sarkoplazme a vie miofibrila, i imaju dobro razvijen sarkoplazmatski retikulum. Slabije su snadbijevena krvlju, i anaerobna glikoliza je primarni put oslobaanja energije.Dalje se dijele na tipove IIA, IIB, IIC, to zavisi od aktivnosti i hemijskih karakteristika. Klasifikacija miinih vlakana ima kliniki znaaj za dijagnostiku miinih oboljenja-miopatija. Skeletni miii ljudi uglavnom predstavljaju mjeavinu sporih i brzih miinih vlakana.

MEHANIKA MIIA

Izometrina i izotonina kontrakcija Kaemo da je izometrina kontrakcija ona kontrakcija pri kojoj se mii ne skrauje; izotonina je kontrakcija ona pri kojoj se mii skrauje, ali mu napetost ostaje nepromijenjena. Ako se mii fiksira na oba kraja i nadrai dolazi do kontrahovanja miofibrila, ali ne i do skraivanja miia- izometrina kontrakcija. Ako se mii optereti nekim tegom koji njegova kontrakcija moe da savlada, on se pri nadraivanju gri i podie teg-izotonina kontrakcija.

Miii se u tijelu mogu kontrahirati i izometrino i izotonino, no veina je kontrakcija zapravo kombinacija jedne i druge kontrakcije. Kad ovjek stoji, napinje kvadricepse koji uvruju zglobove koljena i ukruuju noge. To je izometrina kontrakcija. Dizanje tereta pomou bicepsa uglavnom je izotonina kontrakcija. Kontrakcije nonih miia za vrijeme tranja kombinacija su izometrinih i izotoninih kontrakcija.Sumacija valova i tetanina kontrakcijaPoveamo li postupno uestalost impulsa kojim podraujemo mii, kontrakcija miia bit e sve jaa. Tu pojavu nazivamo sumacija valova. Ako mii podraujemo impulsima sve veih frekvencija, uzastopne miine kontrakcije se stapaju pa ih vie ne moemo razlikovati jednu od druge. To stanje se naziva tetanina kontrakcija, a najniu frekvenciju pri kojoj ona nastaje nazivamo kritina frekvencija.Miini umorDugotrajna i snana miina kontrakcija uzrokuje stanje miinog umora. Istraivanja su pokazala da se umor miia poveava gotovo razmjerno sa nestajanjem miinog glikogena. Zato najvei dio miinog umora vjerovatno nastaje zbog toga to kontraktilni i metaboliki procesi u miinim vlaknima ne mogu dalje obavljati isti rad. Pokusi su pokazali da se i prenoenje ivanog signala kroz neuromuskularni spoj tokom dugotrajne miine aktivnosti moe katkada smanjiti, to urokuje slabljenje miine kontrakcije. Prekid protoka krvi u kontrahiraom miiu ve za minutu ili neto due uzrokuje gotovo potpun miini umor zbog oiglednog prestanka opskrbe hranljivim tvarima, osobito kiseonikom.

Miina hipertrofija i atrofijaPoveanje ukupne miine mase nazivamo miinom hipertrofijom, pojavu smanjenja te mase nazivamo miinom atrofijom. Miina hipertrofija je uglavnom posljedica hipertrofije pojedinih miinih vlakana pa se to jednostavno naziva hipertrofija vlakana. Hipertrofija je uglavnom posljedica miine kontrakcije maksimalne ili gotovo maksimalne snage.

Naalost, ne zna se na koji nain snane kontrakcije uzrokuju hipertrofiju. Zna se da je u procesu hipertrofiranja sinteza miinih kontraktilnih proteina mnogo vea od njihove razgradnje, ime se poveava broj aktinskih i miozinskih niti u miofibrilama. Miofibrile se i same unutar svakog miinog vlakna razdvajaju i stvaraju nove miofibrile. Uz poveanje broja miofibrila, poveava se i koliina enzimskih sustava koji namiruju energiju. Osobito se to odnosi na glikolitike enzime, koji omoguavaju brzu opskrbu energijom za vrijeme kratkotrajne snane miine kontrakcije. Akose mii due ne upotrebljava, kontraktilni proteini i miofibrile propadaju znantno bre nego to se nadoknauju novima, te stoga nastaje miina atrofija. Izraeni su ubikvitinsko-proteolitiki enzimi za razgradnju.

Rigor mortisRigor mortis ili mrtvaka ukoenost nastaje nekoliko asova poslije gaenja ivotnih funkcija kada svi miii ulaze u stanje kontrakcije, ak i bez generisanja akcionog potencijala. Rigor mortis dostie svoj maksimum razvoja oko 6 sati poslije smrti a to zavisi od spoljanje temperature i stanja aktivnosti miia prije smrti (ukoliko je aktivnost miia bila vea posmortalni rigor nastupa ranije i jae je izraen).Razlog nastanka posmortalne ukoenosti lei u gubitku cjelokupnog ATP-a koji je neophodan za odvajanje poprenih mostova miozina od aktinskih niti u procesu dekontrakcije miia.Miii ostaju u rigoru sve dok se ne razori struktura kontraktilnih proteina miia, to se dogaa autolizom od strane enzima osloboenih iz lizozima.