Inhaltsstoffe der Milch. Lactose – Milchzucker Disaccharid reduzierender Zucker (siehe...
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Inhaltsstoffe der Milch Wasser;87.3% Fett;3.8% Eiw eiß;3.4% M ineralstoffe und Vitamine;0.7% M ilchzucker;4.8%
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Inhaltsstoffe der Milch
Wasser; 87.3%
Fett; 3.8%
Eiweiß; 3.4%
Mineralstoffe und Vitamine; 0.7%
Milchzucker; 4.8%
Lactose – Milchzucker
• Disaccharid• reduzierender Zucker (siehe Fehling-Probe)
• nur 1/3 der Süßkraft von Rohrzucker
C O
C
CC
C
HH
HH
OH
H OH
OH
CH2OH
O
C O
C
CC
C
HH
HOH
HOH
H OH
CH2OH
Lactose: β-D-Galactose und α/β-D-Glucose, die über eine β-1,4-glykosidische Bindung miteinander verbunden sind. Systematischer Name: β-D-Galactopyranosyl-(1→4)-β-D-glucopyranose
Fette
• Micellen (0,1-10 µm Durchmesser)
• Stabiles Kolloid („milchiges“ Aussehen)
• Fett-in-Wasser-Emulsion
• 95% Triglyceride
Proteine und Hydratwasser
Phospho-lipidschicht
Fettkern
Emulgator-hülle
O
O
O
OP
O O
R
O
-
Phospholipid
H2C
H2C
O
O
H2C O
C
O
C
O
C
O
Proteine
Milchproteine
Casein(76-86%)
Molkenproteine(14-24%)
α -Caseinβ-Caseinγ-Caseinκ-Casein
α-Lactalbuminβ-Lactoglobulin
Immunoglobuline
a,b,g-Caseineunpolar=hydrophob
k-Caseine„polar“=hydrophil
An das k-Casein gebundene Zuckerbausteine
Calziumphosphat-Brücken
Casein-Micelle
Casein
• Submicellen mit κ-Casein in der Außenschicht• Calciumphosphat-Brücken• α-, β und g-Casein innerhalb der hydrophilen Hülle• Caseinmicellen 10-300 nm groß
Casein-MicelleCasein-Submicelle
Calcium-Phosphat-Brücken
κ-CaseinhydrophileReste
hydrophober Kern
Verknüpfung der Casein-Submicellen über Calciumphosphat
O P
OH
O
O
O
O
Ca2+
O P
OH
O
O Ca2+
O P
OH
O
O
O
O
O P
OH
O
O Ca2+
Ca2+
Peptid 0-n
0-n
Peptid
Asparaginsäurerest
Phosphoserinrest
Versuch 1: Saure Caseinfällung
• Isoelektrischer Punkt des Caseins bei pH 4,6
• Protonierung
• Zwitterionen
• Hydrathülle geschwächt
Aggregation
O P
O
O
O
NH
NO
O
3H+(aq)
O P
O
OH
O
OH
O NH
N+
H
Versuch 2: Untersuchung des Filterrückstandes (Casein) auf Eiweiss (Biuret-Probe):
N N
O HR 3R 2
H
R 1
O
R 4
N N
HR 7 O
R 8
O R 6
H
R 5
Cu2+
Struktur des Kupfer-Protein-Komplexes
Casein:
Violettfärbung
positiverProteinnachweis
Die Peptidbindung:
Der „Reaktionsmechanismus“:
Versuch 3: Untersuchung der Molke auf Eiweiss (Biuret-Probe):
N N
O HR 3R 2
H
R 1
O
R 4
N N
HR 7 O
R 8
O R 6
H
R 5
Cu2+
Struktur des Kupfer-Protein-Komplexes
Molkenproteine:
Violettfärbung
positiverProteinnachweis
Versuch 4: Nachweis des Milchzuckers in der eiweissfreien Molke
Oxidation:
Reduktion:
Redoxreaktion:
Fehling-Reaktion:Fehlingsche Lösung I besteht aus einer wässrigen Lösung von Kupfer(II)-sulfat. Dieses bildet beim Zusammenschütten mit dem (alkalischen) Kaliumnatriumtartrat der Lösung II einen tiefblauen Tartrato-Kupfer(II)-Komplex.
Beim Vorhandensein von reduziereneden Zuckern (Aldehyd-Gruppe!) fällt ein gelbroter oder kupferroter Niederschlag aus
Versuch 5: Nachweis von Chloridionen in der eiweissfreien Molke
Cl-(aq) + Ag+(aq) + NO3
-(aq) AgCl(s) + NO3
-(aq)
AgCl ist ein schwerlösliches Salz (L ist sehr klein!) und ist für die milchige Trübung im Reagenzglas verantwortlich
Versuch 6: Extraktion von Milchfett
H2C
H2C
O
O
H2C O
C
O
C
O
C
O
ein Fettmolekül / Glycerid
CH3
CH2
O
CH2
CH3
Diethylether = Extraktionsmittel
Versuch 7: Spaltung von Milchfett
Enzym
(in alkalischer Lösung) OH- + R-COOH R-COO- + H2O
Versuch 8: Enzymatische Caseinfällung mit Lab
Lab: • Enzym aus dem Labmagen von Kälbern• enthält die Protease Rennin (Chymosin)
1 105 106 169
Peptid····Phe - Met····Peptid κ-Casein
Lab
1 105 106 169
Peptid····Phe + Met····Peptid Paracasein Glycopeptid
Labfällung von Casein:
