Aminosäuren, Proteine1979/III

In Eiweißhydrolysaten können unter anderem die α-AminocarbonsäurenGlycin und Alanin nachgewiesen werden.

1.1 Sind diese beiden Aminosäuren optisch aktiv? Geben Sie eine kurzeErklärung anhand der Strukturformeln.

1.2 Ein Aminosäurengemisch soll durch Elektrophorese getrennt werden.Erläutern Sie unter Verwendung des Begriffs "isoelektrischer Punkt", welcheRolle bei der Elektrophorese der pH-Wert der Lösung spielt. 6BE

1.3 Wie viele verschiedene Tripeptide gibt es, wenn 2 Moleküle Glycin und einMolekül Alanin verknüpft werden?Formulieren Sie diese Tripeptide so, wie sie in einer Lösung von pH = 9vorliegen.

1981/III/1Gegeben sind die drei Aminosäurena) Alanin (2-Aminopropansäure; Symbol: Ala)b) Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure; Symbol: Ser)c) Leucin (2-Amino-4-aethylpentansäure; Symbol: Leu).

1.1 Die drei Aminosäuren werden zu Tripeptiden verknüpft, in denen jedeAminosäure jeweils einmal auftritt. Formulieren Sie in Kurzschreibweise alleTripeptide die bei der Verknüpfung möglich sind

1.2 Schreiben Sie zu einem der angeführten Tripeptide die Strukturformel.1.3 Die Aminosäure Alanin besitzt in stark saurer Lösung die beiden Gruppen –

NH3+und-COOH. Die zugehörigen pksWerte sind:

pKs der –NH3+Gruppe: 9,69; pKs der -COOH Gruppe: 2,34.

1.3.1 Welche der beiden funktionellen Gruppen ist die stärkere Säure?1.3.2. Die stark saure Alaninlösung wird durch Zusatz von Natronlauge langsam

stark alkalisch gemacht.Formulieren Sie mit Strukturformelgleichungen die nacheinander ablaufendenSäure-Base-Reaktionen bis zu dem Endprodukt in stark alkalischer Lösung.

1.3.3. Ein Liter Alaninlösung soll a mol Alanin enthalten und auf den isoelektrischenPunkt eingestellt sein.Die Lösung wird in vier gleiche Proben aufgeteilt.Zu/Probe 1: werden a/8 mol Hydroxidionen,zu Probe 2: a/4 mol Hydroxidionen,zu Probe 3: werden a/8 mol Hydroniumionen,zu Probe 4: a/4 mol Hydroniumionengegeben. Geben Sie die in der jeweiligen Probe vorherrschende(n) Ionenart(en) der Aminosäure Alanin nach erfolgtem Laugen- bzw. Säurezusatz mitStrukturformeln an.

1.3.4 Welchen pH-Wert hat die Lösung der Probe 1 nach erfolgter Laugenzugabeund welchen die Lösung der Probe 3 nach erfolgter Säurezugabe?Begründen Sie Ihre Aussage durch einen kurzen Text und durch dieAnwendung des Massenwirkungsgesetzes.

82/III/ 1.1./1.2./1.3./ 2./ 2.1./2.2.

1 In einem aus a -Monoaminomonocarbonsäuren aufgebauten Polypeptid tretenKohlenstoff-Stickstoff-Bindungen der Länge 0, 132 nm und solche mit 0,147nm auf.

1.1 Zeichnen Sie einen aus drei Aminosäureresten bestehenden Ausschnitt ausder Strukturformel einer Polypeptidkette, ordnen Sie den C-N-Bindungen die jeweils zugehörige Bindungslänge zu, und begründen Sie die Zuordnung!

1.2 Wie ist die Peptidbindung räumlich gebaut, und welche Auswirkungen habendie Baueigentümlichkeiten dieser Gruppierung auf die Struktur eines Poly-peptids?

1.3 Gegeben ist ein aus den verschiedensten Aminosäuren aufgebautesPolypeptid. Beschreiben Sie unter Mitverwendung der entscheidendenFormelausschnitte die Bindungen, die an der Aufrechterhaltung einerbestimmten Gestalt des Polypeptids beteiligt sein können!

2.) Die Analyse eines Peptids ergab die AminosäurenSerin (2-Amino-3-hydroxypropansäure),Lysin (2,6-Diaminohexansäure) undValin (2-Amino-3-methylbutansäure).

2.1 Ordnen Sie den unter Ziffer 2. aufgeführten Aminosäuren folgende isoelektri-sche Punkte zu: 5,68; 5,96; 9,74!Begründen Sie Ihre Entscheidung!Formulieren Sie die Ionen, die bei einem pH-Wert von 9, 74 bevorzugt vor-liegen!

2.2 Nennen Sie ein Verfahren zur Trennung der angegebenen Aminosäuren, undstellen Sie kurz das Prinzip der von Ihnen gewählten Methode dar!

83/ I/ 44.) Die gemessenen Säure-und Basekonstanten KS und KB der Aminosäuren sind,

verglichen mit den KS-Werten der Carbonsäuren bzw. KB-Werten der aliphati-schen Amine, sehr niedrig.So besitzt die sauer reagierende Gruppe der Aminosäure Glycin(Aminoethansäure) einen KS-Wert von 1, 6 · 10-10 und ihre basischreagierende Gruppe einen KB-Wert von 2, 5 · 10-12.Die KS-Werte der meisten Carbonsäuren liegen bei 10-6, z. B. Essigsäure(Ethansäure): 1, 75 · 10-6·

Die KB-Werte der meisten aliphatischen Amine liegen bei etwa 10-4.Folgende Angaben können bei der Lösung der anschließenden Teilaufgabehelfen: - ----Aminosäuren sind im Gegensatz zu Aminen und Carbonsäurennichtflüchtige, kristalline Stoffe, die erst bei ziemlich hoher Temperatur unterZersetzung schmelzen.-Aminosäuren sind in unpolaren Lösungsmitteln unlöslich, lösen sich abermerklich in Wasser.Der KS-Wert von Chlorethansäure beträgt 1, 36 · 10-3

4.1 Erklären Sie, weshalb für Glycin derart niedrige K-Werte ermittelt werden !Berechnen Sie zu den gegebenen K-Werten des Glycins den jeweilskorrespondierenden K-Wert, und ordnen Sie jeder der beiden funktionellenGruppen des Glycins KS- und KB-Wert zu!(Der Weg der Berechnung muß ersichtlich sein!Ergebnisse: KB = 6, 25 · 10-5; KS = 4 · 10-3 )

4.2 Vergleichen Sie den unter Nummer 4.1 errechneten KS-Wert mit demderEssigsäure, und begründen Sie den Unterschied!

84 /III/3.1.

1. Die Analyse eines Tripeptids liefert die Aminosäuren Glycin(Aminoethansäure; isoelektrischer Punkt (IEP) 6, 0), Glutaminsäure (2-Aminopentandisäure; IEP 3, 22) und Lysin (2, 6-Diaminohexansäure;

IEP 9, 74}.3.1 Erklären Sie unter Verwendung von Strukturformelgleichungen die Tatsache,

daß Glycin in wäßriger Lösung Ampholytcharakter zeigt!3.2 Das Aminosäurengemisch Glycin, Glutaminsäure und Lysin wird bei pH 6 der

Elektrophorese unterworfen. Geben Sie die Wanderungsrichtung dereinzelnen Aminosäuren an! Begründen Sie Ihre Aussagen!

4.) Aus Hexandisäure und 1, 6-Diaminohexan läßt sich ein Kunststoff herstellen,in dem die Monomeren in gleicher Weise verknüpft sind wie Aminosäuren inPolypeptiden.

4.1 Schreiben Sie einen charakteristischen Strukturformelausschnitt desKunststoffes, und kennzeichnen Sie die Peptidbindung!

4.2 Beschreiben und erklären Sie den räumlichen Bau der Peptidbindung!4.3 Auch bei der Reaktion zwischen Hexandisäure und Ethandiol entsteht ein

Makromolekül.4.3.1 Schreiben Sie einen charakteristischen Strukturformelausschnitt des

Makromoleküls4.3.2 Formulieren Sie den Mechanismus der säurekatalysierten Reaktion, die zu

diesem Makromolekül führt!86/ II/2.2.2.) Eine Eiweißprobe wird mit konzentrierter Salzsäure längere Zeit gekocht.2.1 Benennen und formulieren Sie die dabei ablaufende Reaktion unter

Verwendung allgemeiner Strukturformeln!2.2 Erläutern Sie unter Mitverwendung von Gleichungen am Beispiel einer selbst-

gewählten Aminosäure den Zusammenhang zwischen Pufferwirkung undMolekülstruktur! Erklären Sie auch den Begriff "isoelektrischer Punkt"!

2.3 Aus e -Aminocapronsäure (6-Aminohexansäure) kann ein Kunststoffhergestellt werden, der mit den Proteinen vergleichbar ist.Formulieren Sie einen charakteristischen Ausschnitt aus diesem Kunststoffmakromolekül!Geben Sie die Gemeinsamkeiten dieses Kunststoffs mit einem Protein an!

87 / I / 3.13.1 Beschreiben Sie unter Mitverwendung einer sauberen, beschrifteten Skizze

das Prinzip der Elektrophorese!3.2 Ein Gemisch aus Glutaminsäure (2-Aminopentandisäure), Alanin (2-Ami-

nopropansäure) und Lysin (2,6-Diaminohexansäure) wird bei pH 6 elektro-phoretisch getrennt. Eine Komponente des Gemisches wandert zum Plus-Pol,eine andere zum Minus-Pol, die dritte bewegt sich kaum von der Startlinie.Ordnen Sie Aminosäuremoleküle und Wanderungsrichtungen einander zu,und begründen Sie Ihre Entscheidung!

3.3 Geben Sie alle Tripeptide an, die jeweils alle Reste der in Aufgabe 3.2erwähnten Aminosäuremoleküle enthalten! Zur Kennzeichnung der Amino-säuren genügen Symbole.

88 / II/ 33.) Murein ist die Stützsubstanz der Bakterienzellwände. Die Analyse dieses

Stoffes ergab, daß der Peptidanteil des Mureins meist aus den AminosäurenL-Alanin und D-Alanin (2-Amino-propansäure), D-Glutaminsäure (2-Amino-pentandisäure) und L-Lysin (2,6-Diamino-hexansäure) zusammengesetzt ist.

3.1 Erläutern Sie anhand dieser Aminosäuren die Begriffe D- und L-Konfiguration!Zeichnen Sie die entsprechenden Strukturformeln, und kennzeichnen Siejeweils das ausschlaggebende Kohlenstoffatom!

3.2 Formulieren Sie mit den vier unter Nr.3 angeführten Aminosäuren dieStrukturformel eines Tetrapeptids!Die Reihenfolge der Aminosäuren ist dabei beliebig.

3.3 Charakterisieren Sie das Verknüpfungsprinzip der Aminosäuren in Peptiden!3.4 Erläutern Sie, weshalb das in Nr. 3.2 formulierte Peptid eine positive Biuret-

reaktion zeigt! Strukturformeln sind nicht verlangt.89/ IV/ 33.) In einem aus a -Aminocarbonsäuren aufgebauten Polypeptid treten Kohlen-

stoff-Stickstoff-Bindungen der Länge 0,132 nm und solche mit 0,147 nm auf.Zeichnen Sie einen aus drei Aminosäureresten bestehenden Ausschnitt ausder Strukturformel einer Polypeptidkette!

3.2 Ordnen Sie den C-N-Bindungen die jeweils zugehörige Bindungslänge zu!Erläutern Sie den räumlichen Bau der PeptidbindungBegründen Sie Ihre Aussage unter Mitverwendung von Grenzstrukturen

3.3 Gegeben ist ein aus allen natürlich vorkommenden Aminosäuren aufgebautesPolypeptid.Nennen Sie unter Mitverwendung der entscheidenden Formelausschnitte dieBindungen, die an der Aufrechterhaltung eines bestimmten räumlichen Bausdes Polypeptids beteiligt sein können!

90/IV/3

3 Das Blutserum des Menschen enthält verschiedene Proteine.3.1 Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Skizze das Prinzip der

Elektrophorese als Verfahren zur Trennung von Proteinen!3.2 Im Hydrolysat des Serumalbumins wird Glutaminsäure (2-Amino-pentandi-

säure) gefunden.Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Reaktionsgleichung, wie sich dieseAminosäure in neutraler wäßriger Lösung beim Anlegen einer elektrischenGleichspannung verhält!

91/ III /41.) Die Ermittlung der Struktur von Proteinmolekülen ist eine wichtige Aufgabe der

Biochemie.4.1 Nach der Behandlung eines Peptids mit Trypsin wurden zwei, nach der Be-

handlung desselben Peptids mit Chymotrypsin wurden drei Fragmente isoliert.Rekonstruieren Sie das Peptid aus den Spaltstücken, und begründen Sie IhrVorgehen bei der Rekonstruktion der Primärstruktur!

4.2Typtische Peptidfragmente ChymotryptischePeptidfragmente

Ala-Gly-Trp-Gly-LysThr-Tyr Thr-Tyr-Val-Lys

Val-Lys-Ala-Gly-TrpGly-Lys

4.2 Erläutern Sie an einem Beispiel den Begriff "Kettenkonformation", und zeigenSie, wodurch diese Strukturen stabilisiert werden!

92/IV/4.24.2 Im Gegensatz zur Acetatseide ergibt Naturseide eine positive Biuretreaktion.

4.2.1 Beschreiben Sie die Durchführung der Biuretreaktion und das zu beobach-tende Ergebnis bei positivem Verlauf!

4.2.2 Ordnen Sie die Naturseide aufgrund des Verlaufs der Biuretreaktion der ent-sprechenden Naturstoffklasse zu!Stellen Sie einen kennzeichnenden Strukturformelausschnitt eines Makro-moleküls dieser Naturstoffklasse dar!

93 / III / 3.13.) Aminosäuren, die Bausteine der Proteine, existieren auf der Erde seit drei

Milliarden Jahren und wurden auch in Meteoriten nachgewiesen.3.1 Eine stark angesäuerte, konzentrierte wäßrige Lösung der Aminosäure Tyro-

sin wird langsam stark alkalisch gemacht.Tyrosin: b ( 4-hydoxy-phenyl) a -amino-propansäure

HO

NH3

COOCHCH2

3.1.1 Schildern Sie die Beobachtungen bei diesem Versuch, und erklären Sie diebeobachteten Phänomene!

3.1.2 Für Tyrosin gilt: pKs (- COOH) = 2,20; pKs (- NH3+) = 9,11; pKs (- OH) =10,07.

Leiten Sie aus den gegebenen pKs-Werten die Reihenfolge der Protolysen ab,und formulieren Sie die zugehörigen Reaktionsgleichungen!

3.2 Aus den drei AminosäurenGlycin (Aminoethansäure; Symbol: Gly), Alanin (2-Aminopropansäure;Symbol; Ala) und Valin (2-Amino-3-methylbutansäure; Symbol: Val) wird dasTripeptid Gly-Ala-Val aufgebaut.

3.2.1 Stellen Sie die Strukturformel für das unter Nummer 3.2 genannte Tripeptidauf, und heben Sie darin mit Farbe die Bestandteile der Peptidbindungenhervor!

3.2.2 Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Skizze die Raumstruktur und dieBindungsverhältnisse in der Peptidgruppe!Die Xanthoproteinreaktion von Eiweißstoffen mit konzentrierter Salpetersäuretritt ein, wenn in diesen aromatische Aminosäuren, z. B. Tyrosin, gebundensind. Hierbei erfolgt eine Nitrierung des aromatischen Ringsystems. StellenSie den Mechanismus der Nitrierung von Phenol unter Mitverwendung vonStrukturformelgleichungen bis zu den bevorzugten Monosubstitu-tionsprodukten dar!

94/IV/22.) Aminosäuren sind farblose, kristalline Stoffe mit amphoteren Eigenschaften.

Die Aminosäure Glycin (Aminoethansäure) liegt in wäßriger Lösung bei pH =5,97 als Zwitterion vor. Bei pH = 9,60 liegt die Hälfte der Aminosäuremoleküleunverändert als Zwitterion, die andere Hälfte als Anion vor.

2.1 Geben Sie die Strukturformeln von Zwitterion und Anion an! Berechnen Sieden pH-Wert, bei dem gilt: n (Zwitterion): n (Kation) = 1 :1 !

2.2 Berechnen Sie den Ks-Wert der Carboxylgruppe und den KB-Wert der Ami-nogruppe!

Der Gang der Berechnung muß klar ersichtlich sein.2.3 Der Ks-Wert von Ethansäure ist 1,75 10-5 mol/1.

Leiten Sie ab, weshalb der Ks-Wert der Ethansäure kleiner ist als der Ks-Wertder Carboxylgruppe des Glycins!

95/I/33.) Aminosäuren sind die Bausteine von Peptiden und Proteinen.

3.1 Ordnen Sie den beiden Aminosäuren Alanin (2-Aminopropansäure) undAsparaginsäure (2-Aminobutandisäure} die isoelektrischen Punkte (IEP) 2,77bzw. 6,00 zu, und begründen Sie Ihre Entscheidung!

3.2 Beschreiben Sie unter Mitverwendung einer beschrifteten Skizze, wie man einGemisch der unter Nr. 3.1 gegebenen Aminosäuren durch Elektrophoresetrennen kann!

3.3 Durch Reaktion zwischen Alanin (Ala) und Serin (2-Amino-3-hydroxypro-pansäure; Ser) entstehen verschiedene Tripeptide.

3.3.1 Formulieren Sie in Kurzschreibweise (ohne Formeln) die aufgrund unter-schiedlicher Sequenzen möglichen Isomeren! (Stereoisomere sind nicht zuberücksichtigen.)

3.3.2 Schreiben Sie für ein Isomer die Strukturformel!96/ I /3

Eine wäßrige Lösung der Aminosäure Glycin (Aminoethansäure), die 0,001 molGlycin enthält, wurde auf einen pH-Wert von 1,72 eingestellt und dann mitNatronlauge titriert. Während der Titration wurde fortlaufend der pH-Wert bestimmt.Die Meßergebnisse wurden graphisch aufgetragen:

3.1 Stellen Sie die Strukturformeln der Glycin-Teilchen in der Form auf, wie sie beiden pH-Werten der Kurvenpunkte (I) und (V) überwiegend vorliegen!

3.2 Bestimmen Sie aus dem Diagramma) den Ks-Wert der Carboxy-Gruppe (früher: Carboxylgruppe) und den KB-

Wert der Aminogruppe sowieb) die pH-Bereiche mit Pufferwirkung, und erläutern Sie ihre Ableitungen!

3.3 Definieren Sie den Begriff "Isoelektrischer Punkt" (IEP), und geben Sie denIEP von Glycin an!

97/ III/ 22 Die Elektrophorese ist ein wichtiges Analyseverfahren.2.1 Stellen Sie unter Mitverwendung einer beschrifteten Skizze das Prinzip der

Elektrophorese dar!2.2 Mit einem Gemisch aus folgenden Aminosäuren wird bei pH = 6 die Elektro-

phorese durchgeführt:Alanin (2-Aminopropansäure): IEP = 6,0Glutaminsäure (2-Aminopentandisäure): IEP = 3,2Lysin (2,6-Diaminohexansäure): IEP = 9,7

2.2.1 Definieren Sie unter Mitverwendung einer Strukturformel den Begriff "Iso-elektrischer Punkt" (IEP), und erläutern Sie die Lage des IEP von Glutamin-säure!

2.2.2 Beschreiben Sie das Verhalten der unter Nr.2.2 genannten Aminosäurenwährend der Elektrophorese! Begründen Sie Ihre Aussagen!

2.3 Die wäßrige Suspension der Aminosäure Phenylalanin (Phe) ist auf deren IEPeingestellt und wird gleichmäßig auf drei Reagenzgläser verteilt. Probe 1wird angesäuert, Probe 2 wird alkalisch gemacht, Probe 3 wird beim IEPbelassen. Beschreiben und erklären Sie die jeweiligen Beobachtungen!

98/ III/ 4.1

2.2.2 Im Gegensatz zur Propansäure ist die 2-Aminoethansäure (Glycin) bei Zim-mertemperatur ein Feststoff. Erklären Sie diesen Sachverhalt unter Mitver-wendung von Strukturformeln der beiden Verbindungen!

2.3 Aus den Aminosäuren Glycin (2-Aminoethansäure; Gly}, Serin (2-Amino-hydroxypropansäure; Ser) und Alanin (2-Aminopropansäure; Ala) soll dasTripeptid Gly-Ser-Ala aufgebaut werden.

2.3.1 Stellen Sie die Strukturformel für das unter Nr. 2.3 genannte Tripeptid auf undmarkieren Sie darin die Peptid-Gruppen!

2.3.2 In dem unter Nr. 2.3.1 dargestellten Tripeptid treten kürzere und längere C-N -Bindungen auf. Ordnen Sie die Begriffe "kurz" bzw. "lang" den jeweiligen C-N-Bindungen in der Formel zu! Erläutern Sie die Molekülgeometrie der Peptid-Gruppe! Begründen Sie Ihre Aussagen unter Mitverwendung vonGrenzformeln!

2000/IV/2

2 Die Acidität des Zwitterions von Glycin (Aminoethansäure) wird durch dieSäurekonstante KS = 1,7 · l0-10 mol/l ausgedrückt.

2.1 In eine auf den isoelektrischen Punkt eingestellte Glycin-Lösung, die 0,50 molGlycin enthält, gibt man 0,25 mol Natriumhydroxid.Leiten Sie unter Anwendung des Massenwirkungsgesetzes ab, welchen pH-Wert die Lösung nach Zugabe des Natriumhydroxids hat! 4 BE

2.2 Zu der nach Natriumhydroxid-Zugabe entstandenen Glycin-Lösung von Nr. 2.1werden einige Tropfen verdünnter Salzsäure gegeben.Legen Sie unter Mitverwendung einer Reaktionsgleichung dar, warum sichdieser Zusatz nur unwesentlich auf den pH-Wert der Glycin-Lösung auswirkt!

3 BE2.3 Die Hydrolyse eines Enzyms führt zu einem Aminosäure-Gemisch. Schildern

Sie ein Verfahren für die Auftrennung des Aminosäure-Gemisches und zeigenSie das ihm zugrunde liegende Prinzip auf! 5 BE

2001/IV/4

4 Die beiden Aminosäuren Glycin (Aminoethansäure; Gly) und Alanin (2-Aminopropansäure; Ala) sollen zu dem Dipeptid Gly-Ala verknüpft werden.Stereoisomere sind bei den folgenden Aufgaben nicht zu berücksichtigen.

4.1 Formulieren Sie die Strukturformelgleichung dieser Reaktion! 3 BE4.2 Das Dipeptid aus Nr.4 reagiert mit der Aminosäure Valin (2-Amino-3-

methylbutansäure; Val). Stellen Sie die Strukturformeln der möglichenisomeren Tripeptide auf! 3 BE

4.3 Das Stickstoff-Atom der Peptidgruppe ist im Gegensatz zum Stickstoff-Atomder Aminogruppe nur ein schwacher Protonenakzeptor. Begründen Sie diesenBefund unter Mitverwendung von Grenzstrukturformeln! 5 BE

2002/I/3

3 Die Elektrophorese wird in der Biochemie unter anderem zur Auftrennung vonProteingemischen eingesetzt.3.1 Beschreiben Sie dieses Verfahren unter Mitverwendung einer beschriftetenSkizze! 3 BE3.2 Die Abbildungen zeigen die entwickelten Elektropherogramme zweier Versuchemit jeweils dem gleichen Proteingemisch:

3.2.1 Erörtern Sie vergleichend das unterschiedliche Wanderungsverhalten der vierProteine im Elektropherogramm 1! 3 BE

3.2.2 Das Elektropherogramm 2 des Proteingemisches wurde bei geändertenVersuchsbedingungen erstellt. Geben Sie an, welche Versuchsbedingunggeändert wurde, und begründen Sie Ihre Aussage! 2 BE

2004/II/11 Aminosäuren und Aminosäureabbauprodukte sind mit verantwortlich für

Geschmack und Aroma vieler Nahrungsmittel. So wird die besondereGeschmacksnote von reifem Käse unter anderem durch Amine verursacht, diedurch Decarboxylierung verschiedener Aminosäuren des Milcheiweißesentstehen. In eiweißreichen Lebensmitteln wie Fleisch oder Fisch werdendurch hydrolytische Prozesse Aminosäuren freigesetzt, die ebenfalls denGeschmack beeinflussen können.

1.1 Geben Sie die Strukturformel des Amins an, das durch Decarboxylierung von2-Amino-3-rnethylbutansäure (Valin) entsteht, und vergleichen Sie dieBasizität dieses Amins mit der des Anilins! Begründen Sie Ihre Aussagen

unter Mitverwendung von Grenzstrukturformeln! 6 BE1.2 Die Aminosäuren eines Proteinhydrolysats werden elektrophoretisch getrennt.

In dem entwickelten Elektropherogramm nehmen die Aminosäuren2,6-Diaminohexansäure (Lys; IEP = 9,82),2-Amino-3-phenylpropansäure (Phe; IEP = 5,48) und2-Aminobutandisäure (Asp; IEP = 2,77)folgende Positionen ein:

Leiten Sie aus den Strukturformeln und dem abgebildeten Elektropherogrammden pH-Wert ab, bei dem das Elektropherogramm entwickelt wurde, undbegründen Sie die Position bzw. Wanderungsrichtung der Aminosäuren!

4 BE1.3 Stellen Sie die Strukturformel eines Dipeptids aus Phe und Asp auf! In dem

dargestellten Molekül tritt eine kürzere und eine längere C,N-Bindung auf.Ordnen Sie diese unterschiedlichen Längen den jeweiligen Bindungen in derFormel zu und erläutern Sie die Geometrie der Peptidgruppe unterMitverwendung von Grenzstrukturformeln! 7 BE

2005/III/1Das Tripeptid Glutathion ist im Organismus an Redoxvorgängen beteiligt undwirkt als Antioxidationsmittel. Es wird aus den Aminosäuren Glutaminsäure (2-Aminopentandisäure; IEP = 3,2), Cystein (HS-CH2-CHNH2-COOH, IEP = 5,1)und Glycin (2-Aminoethansäure; IEP = 6,1) gebildet. Die Sequenz des Peptidslautet Glu-Cys-Gly.

1.1 Erstellen Sie die Strukturformel des Tripeptids! Beachten Sie, dass hier beiGlutaminsäure die Carboxygruppe, die das C5-Atom enthält, an derentstehenden Bindung beteiligt ist! 4 BE

1.2 Die antioxidative Wirkung des Glutathions (M = 307 g/mol) beruht auf einerReaktion, bei der ein Produkt mit der molaren Masse 612 g/mol entsteht.Beschreiben Sie die Reaktion anhand charakteristischerStrukturformelausschnitte!Nennen Sie die Bedeutung des neu entstandenen Bindungstyps für Proteine!

4 BE1.3 Die Aminosäuren des hydrolysierten Tripeptids sollen durch isoelektrische

Fokussierung getrennt werden. Bei dieser besonders effektiven Variante derElektrophorese arbeitet man mit Trägern, auf denen ein stabiler pH-Gradientvorliegt:

Erläutern Sie das Wanderungsverhalten der Aminosäure Glycin unter Mitverwendunggeeigneter Strukturformeln und stellen Sie in einer beschrifteten Skizze denEndzustand der beschriebenen Trennung dar!

8 BE2007/C1

2 1867 beschrieb Martius die Synthese des nach ihm benannten WollfarbstoffsMartiusgelb. Ein Ausschnitt aus der Primärstruktur des Keratins, demHauptbestandteil der Wolle, ist durch folgende Sequenz gekennzeichnet: ... -Gly-Lys-Ser-...Gly: Glycin (Aminoethansäure); Lys: Lysin (2,6-Diaminohexansäure); Ser:Serin (2-Amino-3-hydroxypropansäure).

2 Alle Aminosäuren im Keratinmolekül liegen in der L-Konfiguration vor." StellenSie die drei oben angegebenen natürlichen Aminosäuren in der Fischer-Projektion dar und leiten Sie daraus ab, weshalb diese Aussage strenggenommen nicht zutrifft! [5 BE]

2.1 Die Farbstoffmoleküle protonieren Stickstoffatome im Keratin der Wolle undwerden durch ionische Wechselwirkungen an die Faser gebunden.Erläutern Sie unter Mitverwendung der Strukturformel des angegebenenKeratinausschnitts, wo dies bevorzugt geschieht! [7 BE]

2.3 Nach der Behandlung eines Peptids mit dem Enzym Trypsin wurden zwei,nach der Behandlung dieses Peptids mit Chymotrypsin wurden dreiFragmente isoliert. Leiten Sie aus den Spaltstücken die Primärstruktur desPeptids ab!

[4 BE]

Enthaltene Fragmente bei Spaltungdurch Trypsin

Enthaltene Fragmente bei Spaltungdurch Chymotrypsin

Gly-Gly-Gly-Trp-Gly-Lys Thr-TyrThr-TyrVal-Lys Val-Lys-Gly-Gly-Gly-Trp

Gly-Lys

2009/C13 Beim Kneten des Brotteiges werden Kleberproteine über Seitenketten der

Aminosäure Cystein (R ─CH2S ─H) kovalent miteinander verknüpft. Dasentstehende Proteinnetzwerk stabilisiert den Teig so, dass er dem Druckdes entstehenden Gases standhält.

3.1 Stellen Sie diese Vernetzung durch einen Strukturformelausschnitt dar, dermindestens vier Aminosäurebausteine umfasst! [3 BE]

3.2 Im Hydrolysat von Kleberproteinen lassen sich u. a. folgende Aminosäurennachweisen: Phenylalanin: 2-Amino-3-phenylpropansäure,Lysin: 2,6-Diaminohexansäure,Glutaminsäure: 2-Aminopentandisäure.Zeigen Sie drei unterschiedliche Möglichkeiten auf, wie Wechselwirkungenzwischen zwei Seitenketten dieser Aminosäuren zur Stabilisierung derräumlichen Struktur eines Proteins beitragen können! [6 BE]

2009/C2

2.2 Ein Kilogramm Honig enthält je nach Sorte 0,29 g bis 2,0 g Aminosäuren.Bei seiner Reifung wird Phenylalanin (2-Amino-3-phenylpropansäure) zuPhenylbrenztraubensäure (2-Keto-3-phenylpropansäure) umgesetzt.Ordnen Sie diesen beiden Verbindungen die Schmelztemperaturen 156 °Cbzw. 283 °C zu und begründen Sie ausgehend von den StrukturformelnIhre Entscheidung! [4 BE]

2010 C11.2 Lysozym ist ein Polypeptid aus 129 Aminosäuren. Einige der im Enzym

auftretenden Aminosäuren sind in der folgenden Tabelle aufgeführt:Lys: 2,6-DiaminohexansäureVal: 2-Amino-3-methylbutansäurePhe: 2-Amino-3-phenylpropansäure

Erstellen Sie die Strukturformel des nachfolgenden Sequenzabschnittes!- Lys - Val - Phe - [5 BE]

1.3 In mehreren Regionen des Lysozymmoleküls liegt die Polypeptidkette ineiner Faltblattstruktur vor.Erläutern Sie unter Mitverwendung einer Skizze, wie eine Faltblattstrukturstabilisiert wird! [4 BE]

2011/C22.1 Aspartam, dessen Süßkraft 170-mal stärker ist als die von Saccharose,

wird häufig in „Iight"-Erfrischungsgetränken eingesetzt. Aspartam ist derMethylester eines Dipeptids aus Asparaginsäure (2-Aminobutandisäure,IEP = 2,77) und Phenylalanin (2-Amino-3-phenylpropansäure, IEP = 6,48),wobei die Carboxygruppe des Phenylalanins mit Methanol verestert ist.Aspartam wird vollständig hydrolysiert und die Bestandteile des erhaltenenHydrolysats bei einem pH-Wert von 5 elektrophoretisch aufgetrennt.Formulieren Sie die Strukturformelgleichung der Hydrolyse! Erklären Siedas bei der Elektrophorese zu erwartende Ergebnis! [11 BE]