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ENZIMAS

UNIDAD V

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• Moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas.

• Tienen un gran poder catalítico• Específicas respecto a sus sustratos

• 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene del griego ενζυμον "en levadura"

• Ureasa 1926 Enzimas – Proteínas?

• Tratado de Enzimas

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Características

• Proteínas• RNA catalítico

• Globulares• Determinada por su estructura tridimensional

• Centro activo - 3-4 aa• Calor y pH desnaturalizan

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GRUPO PROSTÉTICO

• Actividad catalítica – Estructuras Si se desnaturaliza se pierde su actividad.Actividad – residuos de aminoácidos O….

• COFACTOR – Iones inorgánicos• O Complejo orgánico (COENZIMA)

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Otro ejemplo – grupo Hemo

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Apoproteína – Parte protéicaHoloenzima – Enzima compleja – Cofactor

y/o coenzima

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Clasificación

• Según la reacción catalizada.• - ASA al sustrato o palabra que describe su actividad.

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• ATP glucosa-transferasa• Clasificación 2.7.1.1

• 2- Transferasa• 7 – Subclase – fosfotransferasa• 1 – Grupo hidroxilo como aceptor• 1 – D-glucosa como aceptor de grupo fosfato

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Mecanismo de acción

• Complejo enzima – sustrato – reacción catalítica• E+S ----- ES ----- EP ----- E+P

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Las enzimas son específicas tanto a la reacción, como al sustrato.Complementariedad geométrica“llave – cerradura” – enzima – sustrato“encaje inducido” – cambio de conformación del sitio activo.

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• Catalizador: Aumentar la velocidad de una reacción.

• Camino energético de unaReacción.

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• Las enzimas compensan el incremento de energía libre requerido.

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Regulación de la actividad enzimática

• Efecto del pHAl tener grupos ionizables, pueden tener cargapH óptimo para su actividad.

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• TemperaturaAumento de la temperatura acelera la reacción.Por cada 10° la velocidad se duplica.Con excepción de la desnaturalización…

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• CofactoresRequerimiento de sustancias no proteicas que

colaboren para la catálisis

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• ConcentracionesLa velocidad de una reacción enzimática depende de la

concentración de sustrato.La presencia de productos puede hacer la reacción más

lenta.

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• InhibidoresCompetitivo – compite por el sitio activoNo competitivo – Alteran la conformación

espacial de la enzima impidiendo su unión al sustrato.

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• Modulación alostéricaEnzimas que adoptan 2 conformaciones:R – relajada – más activa – Moléculas que favorecen:

activador alostéricoT – Tensa – Inhibidor alostérico

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• Modificación covalenteAumentan su actividad uniendose a un grupo químico

como el Pi o AMP, o al contrario al liberarlo.En vías degradativas la enzima fosforilada es más activa

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• Activación proteolítica de la actividad enzimática.

Proenzimas o zimógenos - precursorasPor medio de hidrólisis

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• IsoenzimasDistinta estructura, función biológica similar.

Depende del tipo de tejidoCompartimento celularMomento concreto de desarrollo

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CINÉTICA ENZIMÁTICA

Estudia la velocidad de las reacciones químicas que son catalizadas por las enzimas, explicando el metabolismo catalítico, su papel en el metabolismo, como es controlada, potenciada o inhibida.

Las enzimas no alteran el equilibrio de la reacción producto sustrato

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Propiedades cinéticas

• Tiempo que tarda en saturarse.• Máxima velocidad de una reacción.

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Ensayo enzimático• Mide la velocidad de una reacción enzimática.• Cambios experimentados en la concentración de

sustrato y del producto.

• Sustrato ↓• Producto ↑

• Espectofotometría(cambios de absorbancia de luz)• Espectometría de masas – detecta incorporación o liberación

de isótopos

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Curva de reacción enzimática

pHTemperatura

Sales

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Cinética de Michaelis-Menten