Plan: Les acides aminés: Définition et exemples Nomenclature des acides aminés (Cα, Cβ, C) Les acides α-aminés Propriétés acido-basique des acides α-aminés Liaison peptidique Les protéines
Lycée 7 NOVEMBRE MOKNINE 3ème Sc.exp Prof : JAWHER BEN KAHLA
Version incomplète, en attente de vos propositions!
Les acides aminés
Exemples:
Questions: Identifier les atomes qui constituent ces deux exemples d’acides aminés? Identifier les groupes fonctionnels qui constituent ces deux exemples d’acides aminés? Définir un acide aminé?
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Définition d’un acide aminé :
Un acide aminé (ou amino-acide) est un composé organique possédant une squelette hydrocarbonée, le groupe amine ( - NH2 ) et le groupe acide carboxylique (- COOH ).
Les acides aminés
Autres exemples d’acides aminés :
Proline
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Cystéine
Acide -aminohexanoique
Acide amino-4 hexanoique
Acide amino-6 hexanoique
Les acides aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les acides aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Sérine
Les acides aminés
Nomenclature :
Menu
C
12
3
4
Numérotation de la chaine carbonée ;carbone α,Carbone β et Carbone .
carbone oxygène hydrogènecarbone oxygène hydrogène
azoteazote Radical alkyle
R
Exemples d’Acides α- aminés
Carbone
α Carbone
βCarbon
e
CCC
C
C
OO
N H
HH H
H
H
HH
H
JAWHER BEN KAHLA
Les atomes de carbone de la chaîne carbonée sont ordonnés par rapport au groupe carboxyle et nommés par une lettre grecque.
• L'atome de carbone directement lié au groupe carboxyle est le carbone α, et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position α, autrement dit un acide α-aminé.
Les acides aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
• l'atome de carbone, numérotéé 3,de la chaine carbonée principale est le carbone β, et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position β, autrement dit un acide β-aminé.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les acides aminés
• L'atome de carbone, numérotéé 4, de la chaine carbonée principale est le carbone , et si le groupe amino est aussi sur ce carbone, il s'agit d'un acide carboxylique aminé en position , autrement dit un acide -aminé...
R
CC
CO
O
NH
H
H
H
H
HH
H
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les acides α-aminés
Acide α-aminopropanoїqueAcide amino-2 propanoїque
Acide α-aminoéthanoїqueAcide amino-2 éthanoїque
Acide α-amino 4-méthylpentanoїqueAcide amino-2,4-méthylpentanoїque
Règles de nomenclature:Le nom d’un acide α-aminé aliphatique dérive formellement du nom de l’acide carboxylique en désignant le groupe –NH2 par le préfixe « amino » suivi d’un indice qui indique sa position sur la chaine carbonée la plus longue numérotée à partir de –COOH.Le préfixe « amino » est éventuellement suivi du (ou des) nom(s) du (ou des) radical (ou radicaux) alkyle(s) en ramification.
Les acides aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les acides α-aminés:
Exercice d’application:Ecrire la formule semi-développée de chacun des composés suivants:1)Acide β-aminopropanoique;2)Acide -aminobutanoique;3)Acide amino-2,3-méthylbutanoique;
• Il existe plus que 100 acides (environ 400)α-aminés présents dans la nature, certains
ont etdécouverts sur des météorites, notamment
leschondrites carbonées.
• 22 acides aminés sont représentés dans le code génétique animal.
(20 ont été identifiés dans les protéines.)
• Les acides aminés naturels sont principalement des acides α-aminés. • Le radical R représente une chaîne latérale spécifique à
chaque acide aminé. Les acides aminés sont en général classés selon les propriétés de la chaîne latérale en cinq groupes : acide, basique, neutre, hydrophile (polaire) et hydrophobe (apolaire).
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
L'Alanine est :un acide aminé non essentiel fabriqué par l’organisme à partir des acides aminés essentiels;la chaine hydrocarbonée est linéaire; non polaire (hydrophobe) ; la formule brute : C3H7NO2 ; CH3 – CH (NH2) – COOH ;la masse molaire 89,09 g.mol-1 ; le code à 3 lettres : Ala ; le code à 1 lettre : A ;état solide; incolore ;température de fusion : 300°C;
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Classification selon le metabolismeLe nombre d'acides aminés composant les protéines est de 20. Ils sont classés en :- Acides aminés essentiels :Appelés également acides aminés indispensables, ils ne peuvent pas être fabriqués par l’organisme ou uniquement en très petites quantités. Ce sont les aliments (protéines végétales et animales) qui les fournissent à l’organisme. Ils portent les noms suivants :Isoleucine , leucine , lysine , méthionine , phénylalanine , thréonine , tryptophane, valine . { leu, thr, lys, trp, phe, val, met, ile
« Le très lyrique Tristan fait vachement méditer Iseult » }
-Acides aminés non essentiels : fabriqués par l’organisme à partir des précédents :alanine , arginine , asparagine , acide aspartique , cystéine , glutamine , acide glutamique, glycine , histidine, tyrosine .
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Code à1 lettre Code 3 lettres Nom
A Ala Alanine C Cys Cystéine D Asp Aspartate E Glu Glutamate F Phe Phénylalanine G Gly Glycine H His Histidine I Ile Isoleucine K Lys Lysine L Leu Leucine M Met Méthionine N Asn Asparagine P Pro Proline Q Gln Glutamine R Arg Arginine S Ser Sérine T Thr Thréonine V Val Valine W Trp Tryptophane Y Tyr Tyrosine
Les acides aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
glycine (G)
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
alanine (A)
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
valine (V)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
leucine (L)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
isoleucine (I)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
proline (P)
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
sérine (S)
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
thréonine (T)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
thréonine (T)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
cystéine (C)
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
méthionine (M)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
asparagine (N)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
glutamine (Q)
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
phénylalanine (F)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
tyrosine (Y)
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
tryptophane (W)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
lysine (K)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
arginine (R)
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
histidine (H)
acide aminé essentiel
GLY ALA VAL LEU ILE PROSER THR CYS MET ASN GLN
PHE TYR TRP LYSARG HIS ASP GLUnon-polaire polaire non chargé basique acide
aspartate (D)
eeeee ee ee
Gluytamate
eeAspartate
Les acides α-aminés
Menu
Ces acides aminés sont chargés.
Ce groupe d’acides aminés est dit polaire.
Ces quatre acides aminés sont dits neutres.
Par leur composition chimique, certains acides aminés ont tendance à éviter le contact de l’eau.
IsoleucineValine
LeucinePhénylalanine
CystéineMéthionine
AlanineGlycine
ThréonineTryptophane
SérineTyrosineProline
HistidineGlutamateGlutamine
Aspartate
Asparagine
LysineArginine
Nom
IsoleucineValine
LeucinePhénylalanine
CystéineMéthionine
AlanineGlycine
ThréonineTryptophane
SérineTyrosineProline
HistidineGlutamateGlutamine
Aspartate
Asparagine
LysineArginine
Nom
JAWHER BEN KAHLA
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Définition d’un carbone asymétrique :un atome de carbone asymétrique est un carbone tétraédrique (c'est-à-dire lié à quatre atomes ou groupes d'atomes) qui possède quatre substituants de nature différente.
Exemples: Dans la molécule CH3CHCℓBr , le carbone en rouge est asymétrique;CDans la molécule suivante le carbone est asymétrique.
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Situation déclenchante: (Molécules chirales)Exemple de chaussures et des mains:Tous les enfants ont déjà été confrontés à un problème en mettant le pied droit dans la chaussure gauche et inversement. Une chaussure est un objet chiral car elle n'est pas superposable à son image dans un miroir, tout comme les mains.
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les molécules peuvent également être des objets chiraux.
Est-il de même pour les molécules et les ions?
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les deux premières molécules sont l'image dans un miroir l'une de l'autre. Si on tourne la première on voit qu'elle n'est pas superposable à la seconde.
Autres exemples:
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Miroirplan
Images non superposables
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Remarques: Une structure possédant plusieurs atomes asymétriques peut être achirale (la dite structure possède alors un ou plusieurs plans ou centres de symétries). Propriétés optiques :Un carbone asymétrique confère à la molécule en possédant des propriétés optiques importantes : un pouvoir rotatoire. On dit alors qu'elle est optiquement active.
Notion de chiralité :Une structure (une molécule ou un ion) possédant un unique carbone asymétrique est chirale. C'est-à-dire qu'elle ne peut pas se superposer à son image dans un miroir plan. Ces deux images sont appelées des énantiomères.
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les distances interatomiques entre les différents substituants étant les mêmes dans les deux cas, les propriétés physiques et chimiques des deux énantiomères sont les mêmes, à l’exception des propriétés douées d’un caractère chiral comme: leur activité optique (pouvoir rotatoire qui sont de signe opposé) et les réactions enzymatiques. Pour l’IUPAC: Le carbone portant 4 substituants non identiques est un centre de chiralité. (au lieu d’utiliser : carbone asymétrique) Un composé chimique est chiral, s'il n'est pas superposable à son image dans un miroir. Si une molécule est chirale, elle possède deux formes énantiomères.
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Par exemple, les acides aminés (sauf la glycine) sont des molécules chirales : un acide aminé et son image dans un miroir ne sont pas superposables car la molécule contient un atome de carbone asymétrique (lié à 4 atomes ou groupements d'atomes différents).
Voici un exemple : l'acide aminé Alanine
CH3CH3
L - Ala
D - Ala
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Représentation de Fischer : Pour désigner l'arrangement dans l'espace des substituants de l'atome tétravalent (présence d'un centre de chiralité) : un système est fondé sur D/L ; est une désignation graphique dû à Emil Fischer.
Toutes les liaisons chimiques sont représentées comme des lignes horizontales ou verticales. La chaîne carbonée principale se situe sur la ligne verticale. L'orientation de la chaîne carbonée est telle que le COOH est placé dans la moitié supérieure.Exemple de l’alanine :Énantiomère D
Représentation de Fischer de D
- ALa
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Enantiomère L L - alanine
Enantiomère D D - alanine
D - valine
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
L’énantiomère dont le groupe –NH2 se projette à gauche dans la représentation de Fischer est nommé L. L’ énantiomère dont le groupe –NH2 se projette à droite dans la représentation de Fischer est nommé D. Qu’est-ce que deux énantiomères L et D ?
Des énantiomères sont des molécules (ou ions) isomères images l'une de l'autre dans un miroir, mais non-superposables.Une molécule ayant deux énantiomères est dite chirale.
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Propriétés chimiques des acides α–aminés:
C
COOH
H2N H
RCette forme de l’acide α-aminé n’est retrouvée qu’en très faible proportion (0,001% au mieux).
JAWHER BEN KAHLA
Les acides α-aminés
C
COOH
+H3N H
R A pH faible cette forme protonée de l’acide α-aminé est prépondérante.
R
N
CO
O
HNCCOH
O=
H-H-
-H-R
+
Menu
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les aminoacides en solution à pH neutre se trouvent sous forme d’ions dipolaires ou zwitterion.
L’état d’ionisation d’un aminoacide dépend du pH du milieu.
COOH COO- + H+fonction acide
NH3+ NH2 + H+fonction
amine
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
2-3 9-10
pH
Forme majeure
à pH faible(1)
Forme majeure à pH 7
Forme majeure
à pH basique
(11)
C COOH
NH3+
H
R
C COO-
NH3+
H
R
C COO-
NH2
H
R
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
NH2 COOH NH3+ COOH
CH H+ CH
R R
Ionisation en milieu acide: la fonction amine capte un proton H+:
+ H2OIonisation en milieu basique: la fonction carboxyle libère un proton H+:
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Exemple : alanine
À un certain pH «Ionisation en milieu de pHI »: L’acide aminé est un zwitterion et un amphotère; Charge totale = 0.
NH3+ COO-
CH
R
C COO-
NH3+
H
CH3
C COOH
NH3+
H
CH3
C COO-
NH2
H
CH3
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les acides aminés sont des ions dipolaires (zwitterion) dans leur état naturel : Les acides aminés sont solubles dans l’eau, comme les composés ioniques, leurs points de fusion sont plus élevés que ceux d’acides carboxyliques correspondants, ils sont très facilement cristallisés. Le point isoélectrique pHI est une caractéristique de chaque acide aminé : Par exemple il a un pHI de 6 pour la glycine, de 5,5 pour la phénylalanine, de 11,2 pour l’arginine et de 3,2 pour l’acide glutamique.Le point isoélectrique est atteint lorsque la forme non chargée est majoritaire.
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Formation d’un dipeptide à partir de deux acides aminés
Le premier acide –aminé garde sa fonction amine.Le second acide –aminé garde sa fonction acide carboxylique
dipeptide
Acide aminé 1 Acide aminé 2
Ala Gly
CH3 CH
NH2
CO
OHOH
NH CH
H
COOHHH
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
+H3N-C-C
H
O-
O
R
+H3N-C-C
H
O-
O
R’
+
+H3N-C-C
H
O-
O
R
+H3N-C-C
H
O-
O
R
+H3N-C-C
H
O-
O
R’
+H3N-C-C
H
O-
O
R’
+
H2OH2O
+H3N-C-C-N-C-C
H
O-
O
R
H
R’
H
O
+H3N-C-C-N-C-C
H
O-
O
R
H
R’
H
O
liaison peptidique
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
alanine
Liaison peptidique
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
alanine
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
alanine
liaison peptidique(fonction amide)
Liaison peptidique
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
alanine
liaison peptidique(fonction amide)
Liaison peptidique
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
alanine
liaison peptidique(fonction amide)
liaison peptidique(fonction amide)
Liaison peptidique
La liaison peptidique est très stable .L’hydrolyse nécessite des conditions drastiques : HCl très concentré, 110°C, 24h.
Ala-Ala-Alafonction
amine librefonction
acide libre
extrémitéN-terminale
extrémitéC-terminale
Les acides α-aminés
Menu JAWHER BEN
KAHLA
La liaison peptidique Les acides aminés peuvent se lier les uns aux autres par une liaison peptidique. La liaison peptidique se fait entre le groupement acide (COOH) d'un acide aminé et le groupement amine (NH2) de l'autre. Au cours de la réaction, une molécule d'eau est éliminée. Il s'agit donc encore une fois d'une réaction de condensation.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Acide aminé (1)
Acide aminé (2)
EauDipeptide
Liaison peptidique
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
• Où sont-elles? • À quoi servent-elles? • Comment les fabrique-t-on? • Combien en faut-il? • Où les trouve-t-on? • Quels sont les risques en cas de
carences? • Quels sont les risques en cas
d'excès?
Les protéines :
JAWHER BEN KAHLA
Les protéines
Ces acides aminés sont les «maillons» qui forment les protéines. Celles-ci sont semblables à des «colliers» formés de cent à plusieurs milliers de ces «perles», reliées de manière covalente au moyen de fonctions amine (liaison peptidique). L'enchaînement des acides aminés forme la structure primaire des protéines. Toutefois, ces dernières tirent leur propriétés de leur structure tertiaire, ou repliement spatial. Si le nombre d'acides aminés est inférieur à 20, on parle de peptide, et de 20 à 100 de polypeptide.
Menu
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
INTRODUCTIONLes protéines sont une classe de molécules biologiques « de première importance » (du grec proteios).Les protéines sont des macromolécules.
Dans une cellule, le nombre de protéines différentes varie entre 1500 → 2000 →15000. Chacune des protéines présentes dans les cellules a une structure qui est déterminée génétiquement et de ce fait, possède une taille prédéfinie (altérée parfois après traduction). Elles ont des rôles très variés au sein d’une cellule et au sein d’un organisme.
Menu
JAWHER BEN KAHLA
Les protéines
Les protéines sont synthétisées et dégradées en permanence dans les cellules.
Au sein d’une cellule, chaque protéine présente joue un rôle particulier et est souvent indispensable pour un fonctionnement correct de l’ensemble.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
• Partout. Les protéines forment la trame de tous les organes du corps (protéines dites "de structure"); elles sont aussi fonctionnelles comme celles qui constituent les anticorps, les enzymes, les hormones, l'hémoglobine etc. Toutes les cellules de l'organisme sont faites de protéines.
Les ProtéinesOu sont-elles?
Filaments d'actine
Microtubules
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
A quoi servent-elles?
• Elles jouent le rôle de transporteurs : - canaux ioniques - transporteurs de sucres, acides aminés… - transporteurs de lipides entre organes (albumine, apolipoprotéines) - transport inverse, élimination des toxiques (Multi-Drug Resistance Protein)• Elles interviennent dans l’immunité : - anticorps (immunoglobulines…) - protéines du système du complément - protéines de la cicatrisation (fibrine…) - protéines du CMH (Complexe Majeur d’Histocompatibilité)
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Comment les fabrique t'on?
• Elles ont des rôles structuraux :- cytosquelette (tubuline, actine…).- contraction musculaire (myosine…)- forme des vacuoles (clathrine…)- organisation de l’ADN (histones)
• Elles interviennent dans le métabolisme en l’accélérant : enzymes.......etc
• A partir de celles contenues dans les aliments.Les protéines contenues dans les aliments sont scindées en acides aminés lors de la digestion.L'organisme peut ainsi utiliser ces derniers pour reconstruire ses propres protéines.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines• Il peut également, selon ses besoins,
transformer un acide aminé en un autre sauf huit d'entre eux appelés pour cela "acides aminés essentiels".Il suffit que l'un d'eux manque ou même se trouve en quantité insuffisante pour que le processus de synthèse des protéines soit bloqué.
• Les acides aminés essentiels ont pour nom: isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine.Ils se trouvent tous dans les protéines d'origine animale: produits laitiers, œufs, poissons, viandes.Certains sont absents dans les protéines d'origine végétale: pain, pâtes, riz, pommes de terre, céréales.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Combien en faut-il?• Les protéines se renouvellent constamment.
Les besoins quotidiens sont en fonction du poids et estimés à 1 g par kilo de poids et par jour avec des variations selon l'importance de l'activité musculaire.Cela représente 12 à 15% de l'apport calorique total.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Besoins quotidiens en protéinesAge Sexe masculin Sexe féminin
de 1 à 9 ans de 22 à 66 g. de 22 à 66 g.
de 10 à 12 ans 78 g. 78 g.
de 13 à 15 ans 87 g. 75 g.
de 16 à 19 ans 92 g. 69 g.
Age adulte de 63 à 90 g. de 54 à 66 g.
Grossesse de 10 à 20 g.
Allaitement + 20 g.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéinesDans quels aliments se trouvent-elles?• Les protéines d'origine animale se trouvent
dans:• les viandes et poissons: 15 à 24%• les fromages: 15 à 30%• l'œuf: 13 g%• les laitages: yaourts et fromage blanc: 5 à 8%
le lait: 3,5%Elles contiennent tous les acides aminés
essentiels.• Les protéines d'origine végétale proviennent
essentiellement• du pain: 7%• des céréales, féculents, légumineuses et
légumes secs: 2 à 5%.• Elles sont déficientes en certains acides
aminés essentiels.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Quels sont les risques si on manque de protéines?
• Une alimentation normale couvre largement les besoins en protéines. Le manque de protéines est assez rare. On aurait plutôt tendance à en consommer trop.Mais on l'observe chez des personnes qui s'astreignent à des régimes amaigrissants draconiens, chez des personnes âgées qui se nourrissent mal.Il entraîne une dénutrition qui se traduit par une grande fragilité, une moindre résistance aux infections, une fonte musculaire importante.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
• Le risque existe aussi en cas d'alimentation très déséquilibrée, comme le végétalisme où toutes les protéines animales sont exclues.Une alimentation diversifiée, comprenant à chaque repas des aliments animaux et des aliments végétaux est de loin préférable pour satisfaire correctement les besoins en protéines de l'organisme.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Quels sont les risques de trop de protéines?• L'excès de protéines existe quand on
avale des protéines pures sous forme de potion magique pour faire du muscle. Il peut avoir des conséquences néfastes sur la santé. Les protéines laissent des déchets, au cours de leur métabolisme: urée, acide urique. Les reins ne peuvent tous les éliminer. D'où leur élévation dans le sang.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Forme oxy et désoxy de l'hémoglobine
Myosine
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
La triple hélice collagène
Myoglobine Albumine
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Molécule d’ADN
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Structure de la molécule d’ADN
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Structure de la molécule d’ADN
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Transfert d'information permettant l'expression du génotype dans le phénotype.
La structure et localisation d’un chromosome eucaryote.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
oxytocine
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéinesStructure des protéines Toutes les protéines sont formées d'une succession d'acides aminés liés les uns aux autres dans un ordre précis. Le lysozyme illustré ci-dessous, par exemple, est formé de l'union de 129 acides aminés. Le premier est la lysine, le second, la valine, le troisième, la phénylalanine ... et le dernier, le 129e, la leucine.La séquence des acides aminés d'une protéine (quel acide aminé est le premier, le second, le troisième, ... , le dernier) constitue ce qu'on appelle la structure primaire de la protéine.
Menu
JAWHER BEN KAHLA
Les protéinesCertains radicaux peuvent former des liaisons chimiques plus ou moins fortes avec d'autres radicaux. Il peut donc y avoir dans une chaîne d'acides aminés des interactions entre les radicaux. Certains se repoussent et d'autres se rapprochent et forment des liens chimiques. La chaîne d'acides aminés aura donc tendance à se replier sur elle-même pour adopter une structure tridimensionnelle précise. Et cette structure tridimensionnelle dépend avant tout de la séquence des acides aminés formant la chaîne (leur ordre).Quelles sont les principales structures des protéines?On distingue fréquemment 4 niveaux de structure dans l'architecture des protéines, selon fonction les différentes interactions entre les acides aminés composant les protéine.. La fibre de collagène présentée ci-contre (modèle en boules et bâtonnets) est caractérisée par l'enchaînement d'un motif de 3 acides aminés : deux prolines (en bleu) et une glycine (en blanc).
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
La structure primaire est la séquence des acides aminés. (quel acide aminé est le premier, le second, le troisième, ... , le dernier)
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
La structure primaire correspond à la détermination de :- la composition chimique de la protéine (nature et pourcentage des AA)-l’ordre d’enchaînement des AA (séquence des AA), enchaînement des acides aminés dans la protéine avec les ponts cystéines.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Les structures secondaires sont les motifs que forment les acides aminés. On reconnait principalement les structures en hélice α et en feuillet β.L'hélice alpha est une structure droite en bâtonnet : la chaîne principale forme la partie interne du bâtonnet et les chaînes latérales se disposent à l'extérieur en un arrangement hélicoïdal.
L'hélice alpha présentée ci-contre (représentation en cartoon) est extraite d'une globine beta humaine.
L'hélice alpha est stabilisée par des liaisons hydrogène entre les groupes NH et CO de la chaîne principale : tous les CO et NH de la chaîne principale sont unis par des liaisons non covalentes (liaisons faibles) des liaisons hydrogène.
α : Enroulement hélicoïdal (en hélice) de la chaine plypeptidique.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Structure secondaire : Hélice α
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
La structure secondaire en feuillets plissés beta stabilisés par des liaisons hydrogène est presque totalement étirée. Les liaisons hydrogène sont établies entre les groupes NH et CO de brins polypeptidiques différents. Les brins adjacents peuvent être de même sens (feuillet parallèle) ou de sens opposé (feuillet antiparallèle). Le changement brutal de direction du feuillet béta est réalisé par un élément structural commun appelé coude béta ou coude en épingle à cheveux. L'image ci-contre (représentation en cartoon) est extraite d'un pore membranaire : la porineβ : Enroulement en feuillets plissés de la chaine polypeptidique.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Structure secondaire : feuillets plissés β
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Structure secondaire : feuillets plissés β
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
La structure tertiaire se rapporte aux relations dans l'espace des différentes structures secondaires, hélices et feuillets. Ainsi, la globine béta de l'hémoglobine humaine est une protéine globuleuse formée de 8 hélices reliées par des coudes. Un hème porteur d'un atome de fer logé au fond d'une profonde poche hydrophobe assure le transport du dioxygène.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
La structure tertiaire c’est l’enroulement de la chaîne polypeptidique dans les 3 dimensions de l’espace avec formation d’un ou de plusieurs sites actifs.La structure IIIre est stabilisée par 4 types de liaisons qui s’établissent entre les chaînes latérales : L. ionique, L. Hydrogène, L. Hydrophobe, L. ponts dissulfures.
β-lactoglobuline
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
La structure quaternaire :La structure IVre correspond à l’association de plusieurs sous-unités protéiques. Les protéines qui contiennent plus d'une chaîne polypeptidique présentent un niveau supplémentaire d'organisation : on parle de structure quaternaire.
Ainsi l'hémoglobine constituée de 4 chaînes, 2 chaînes alpha ( α1 et α2) et 2 chaînes béta (β1 et β2) a une structure quaternaire.
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Menu JAWHER BEN
KAHLA
Les protéines
Version incomplète, en attente de vos propositions!
Top Related