Tema #4 proteinas

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PROTEINAS DR. ANGEL M. CLAROS ARISPE MEDICO ORTOMOLECULAR

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  • 1.PROTEINAS
    DR. ANGEL M. CLAROS ARISPE
    MEDICO ORTOMOLECULAR

2. Las protenas son biomoleculas formadas por cadenas lineales de aminocidos. El nombre protena proviene de la palabra griega ("proteios"), que significa "primario" o del diosProteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Todas las protenas tienen carbono, hidrgeno, oxgeno y nitrgeno, y casi todas poseen tambin azufre. El contenido de nitrgeno representa, por trmino medio, 16% de la masa total de la molcula; es decir, cada 6,25 g de protena contienen 1 g de N.
3. FUNCIONES:
Casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones qumicas en organismos vivientes;
Muchas hormonas, reguladores de actividades celulares;
La hemoglobina y otras molculas con funciones de transporte en la sangre.
Los anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural contra infecciones o agentes patgenos.
Los receptores de las clulas, a los cuales se fijan molculas capaces de desencadenar una respuesta determinada.
La actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del msculo durante la contraccin.
El colgeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostn.
4. AMINOACIDOS:
Un aminocido es una molcula orgnica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxlico (-COOH; cido).
Dos aminocidos se combinan en una reaccin de condensacin que libera agua formando un enlace peptdico. Estos dos "residuos" aminoacdicos forman un dipptido. Si se une un tercer aminocido se forma un tripptido y as, sucesivamente, para formar un polipptido.
Esta reaccin ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que estn libres en el citosol como los asociados al retculo endoplasmtico.
5. 6. ISOMERIA D - L
D-gliceraldehdo (3D)
D-gliceraldehdo (Proyeccin de Fischer)
L-gliceraldehdo
7. CLASIFICACION: Segn sus propiedades de su cadena lateral:
Neutros polares, polares o hidrfilos: Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T), Cistena (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr, Y).
Neutros no polares, apolares o hidrfobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptfano (Trp, W).
Con carga negativa, o cidos: cido asprtico (Asp, D) y cido glutmico (Glu, E).
Con carga positiva, o bsicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e Histidina (His, H).
Aromticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptfano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
8. PROPIEDADES:
1.- Opticas: Dextrogiro y levogiro (excepto la glicina)
2.- Acido-base.
El grupo carboxilo se comporta como acido o dador de electrones
-COOH - COO+ H
.El grupo amina acepta protones, acta como base.
-NH2+H -NH3
9. En soluciones acidas fuertes, el ion dipolar capta un H a nivel de su carboxilo, en estas condiciones acta como una base, el AA tiene carga positiva catin.
En soluciones alcalinas, el protn de la funcinNH3, reacciona con iones hidroxilo para forman H2O, el AA tiene carga negativa anin.
La carga elctrica delAA depende del pH del medio en el cual esta disuelto. Si aumenta los iones de H, los iones COO(carboxilato),captan protones y se forman cationes. Si disminuye los H, los grupos NH3, seden H y se forman aniones.
10. 11. PEPTIDOS: Uniones peptidicas:
Los AA pueden establecer enlaces covalentes entre el grupo carboxilo de uno y el nitrgeno del grupo alfa-amina de otro, con perdida de agua.
Oligopptidos.- si el n de aminocidos es menor de 10.
Dipptidos.- si el n de aminocidos es 2.
Tripptidos.- si el n de aminocidos es 3.
Tetrapptidos.- si el n de aminocidos es 4.
etc...
Polipptidos o cadenas polipeptdicas.- si el n de aminocidos es mayor de 10.
12. 13. POLIPEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA:
GLUTATION: Formado por acido glutamico, cisteina y glicina. Participa en funciones de oxido-reduccion.
Hormonas o factores de liberacin de hormonas.
Las encefalinas SNC, producen analgesia al unirse a receptores especificas, en clulas del cerebro.
Antibiticos: algunos tienen estructura ciclica, contienen D-aminoacidos.
14. 15. AA CON CADENA LATERAL (GRUPO R) NO POLARES
Posee una cadena lateral no polar que no puede aceptar o ceder protones o participar en puentes de H o enlaces inicos.
Caracterstica comn: no soluble en agua, participa en interacciones hidrofobicas.
GLICINA: NO esencial.
Ayuda a dispara la liberacin de Oxigeno= Energa.
Importante en la manufacturacin de hormonas.
Responsable del fortalecimiento del sistema inmune.
Neurotransmisor inhibidor en el sistema nervioso central, especialmente en la mdula espinal, tallo cerebral y retina.
16. 17. ALANINA: NO esencial
Importante fuente de energa para msculos, cerebro y SNC.
Refuerza el sistema inmune con la produccin de anticuerpos.
Ayuda al metabolismo de azcar y cidos orgnicos.
En general, las protenas de la carne de vacuno, cerdo, pescado, huevos y productos lcteos son ricas en alanina.
18. 19. VALINA: ESENCIAL.
Promueve el vigor mental, la coordinacin muscular.
Ayuda a calmar la emociones nerviosas.
La Valina es la responsable de una enfermedad gentica conocida como Anemia falciforme, la persona que la padece tiene un tipo de hemoglobina especial llamada Hemoglobina S.
La anemia falciforme se produce por una mala codificacin de la hemoglobina, sustituyendo por valina el cido glutmico que debera ir.
Fuentespueden ser el pltano, el requesn, los frutos rojos, los chocolates, las semillas de durazno.
20. 21. LEUCINA Y ISOLEUCINA: ESENCIAL.
Provee de unidades para la fabricacin de componentes bioqumicos esenciales:
Como para la produccin de energa.
Estimulantes del cerebro superior.
Ayuda al organismo a estar alerta.
En tejido adiposo y muscular, se usa para la formacin de esteroles.
La toxicidad de la leucina, como es visto en la enfermedad de la orina de jarabe de arce, causa delirio y compromete el sistema nervioso, pudiendo amenazar la vida.
ISOLEUCINA: comidas incluyen huevos, protenas de soya, algas marinas, pavo, pollo, cordero, queso, pescado y kiwicha.
22. 23. METIONINA: ESENCIAL.
Es el principal aporte de azufre, por lo que previene desordenes en el pelo, la piel y uas.
Ayuda a reducir los niveles de colesterol.
Reduce el contenido de grasa en el hgado, y protege a los riones.
Es un quelante natural de metales pesados.
Reduce la formacin de amonio, por lo que genera orina libre de amonio, lo cual reduce la irritacin de la vejiga.
Promueve el crecimiento del pelo, y fortalece los folculos pilosos.
Es un intermediario en la biosntesis de la cistena, la carnitina, la taurina, la lecitina, la fosfatidilcolina y otros fosfolpidos.
Fallos en la conversin de metionina pueden desembocar en ateroesclerosis.
Semillas de ssamo, nueces brasileas, carne, pescado, legumbres.
24. 25. PROLINA: No esencial:
Importante para el adecuado funcionamiento de articulaciones y tendones.
Ayuda a mantener y fortalecer el musculo cardiaco.
A diferencia de los otros AA, posee un grupo amino secundario.
Forman las protenas de los seres vivos.
Se forma directamente a partir de la cadena pentacarbonada del cido glutmico.
La prolina est involucrada en la produccin del colgeno. Est tambin relacionada con la reparacin y mantenimiento de los msculos y huesos. Confiere flexibilidad a la molcula de inmunoglobulina en la regin de bisagra de esta.
26. 27. FENILALANINA: ESENCIAL.
Junto con tirosina y triptofano , provee la absorbencia de UV, t fluorescencia de las protenas.
En el cerebro se utiliza para producir norepinefrina.
Ayuda al organismo a estar alerta, reduce la ansiedad por hambre.
Funciona como antidepresivo, ayuda a mantener la memoria.
Esta relacionado directamente con la fabricacin de hormonas tiroideas.
Se puede transformar, por medio de una reaccin catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina.
Precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a travs de una etapa en la que se forma tirosina.
28. Se encuentra en la estructura de neuropptidos como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrpica (ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina.
Se encuentra principalmente en alimentos ricos en protenas; tanto de origen animal como la carne, pescado, huevos, productos lcteos; como de origen vegetal como los esprragos, garbanzos, lentejas, cacahuetes, soja; y dulces.
La enfermedad gentica fenilcetonuria se debe a la carencia de la enzima fenilalanina hidroxilasa o de la dihidropterina reductasa (DPHR). Afecta al cerebro en crecimiento y desarrollo.
Alcaptonuria, una enfermedad hereditaria que causa orinas negruzcas y frecuentes clculos renales.
29. 30. TRIPTOFANO: ESENCIAL.
Es un relajante muscular.
Ayuda aaliviar el insomnio induciendo al sueo normal.
Reduce la ansiedad y depresin.
Ayuda en el tratamiento de la migraa, y sistema inmune.
Ayuda a reducir el riesgo de espasmos en arterias y corazn.
Reduce los niveles de colesterol, junto con la lisina.
Es esencial para promover la liberacin del neurotransmisor serotonina.
31. Abunda en los huevos, la leche, los cereales integrales, el chocolate, la avena, los dtiles, las semillas de ssamo, los garbanzos, las pipas de girasol, las pipas de calabaza, los cacahuetes, los pltanos, la calabaza.
Las personas que no ingieren estos alimentos tienen mayor riesgo de deficiencia de triptfano as como aquellas personas sometidas a altos niveles de estrs.
Para un buen metabolismo del triptfano se requieren niveles adecuados de vitamina B6 y de magnesio.
32. PROPIEDADES:
El triptfano es esencial para que el cerebro segregue la serotonina que es un neurotransmisor cerebral.
Favorece el sueo, ya que la serotonina es precursora de la hormona melatonina, vital para regular el ciclo diario de sueo-vigilia.
En algunos casos se observa un efecto antidepresivo debido a la serotonina.
El efecto tranquilizante de la serotonina acta con un ansioltico.
El triptfano es muy til en problemas de obesidad donde el componente ansioso sea muy importante (por ejemplo en bulimias). El triptfano ayuda a que la serotonina controle el apetito evitando as la tpica ansiedad por la comida, sobre todo en aquellas personas que no pueden dejar de comer todo el da.
Al actuar sobre el estrs nos puede ayudar "de rebote" a controlar los niveles de insulina, ya que esta hormona acusa, en gran manera, el estado de nuestro sistema nervioso.
En casos de agresividad debido a tensin nerviosa por ansiedad.
Ayuda a la formacin de vitamina B3 o niacina. De hecho, con cada 60 miligramos de triptfano en la dieta, nuestro cuerpo elabora 1 mg de niacina.
Es muy importante tomarlo media hora antes de los alimentos o fuera de las comidas ya que si no, acta como simple aminocido o protena, pero no efecta su funcin beneficiosa sobre el sistema nervioso.
El triptfano no debe usarse junto con medicamentos antidepresivos o tranquilizantes sin el consentimiento de un mdico especialista.
El L-5-Hidroxitriptfano (5-HTP) es una variante ms eficaz que el triptfano.
33. 34. AA CON CADENAS LATERALES POLARES CARGADAS
Estos AA, pueden aceptar protones.
LISINA: ESENCIAL:
Asegura la absorcin adecuada de Ca.
Ayuda a la formacin de colageno. El colgeno contiene hidroxilisina, que se deriva de la lisina a travs de la lisilhidroxilasa.
Ayuda a en la produccin de anticuerpos, hormonas y enzimas. Efectivo contra el herpes.
Su deficiencia produce; cansancio, dificultad para concentrarse, irritabilidad, ojos inyectados con sangre, retardo del crecimiento, perdida de pelo, anemia y problemas reproductivos.
Fuentes carnes rojas, queso, algunos pescados( bacalao y sardina), huevos. Vegetales, berros, espinaca, frijol, lenteja, quinoa, soya.
35. 36. ARGININA:ESENCIAL y no esencial:
Esencial para los jovenes en crecimiento y embarazadas.
Ayuda a la respuesta inmune contra bacterias, virus y celulas tumorales, aumenta el numero de leucocitos.
Promueve a la recuperacion de heridas, y a la regeneracion del higado.
Causa la liberacion de hormonas del crecimiento, importante para el crecimiento muscular optimo, y la reparacion de tejidos.
Est involucrada en la sntesis de creatina, poliaminas y en el ADN.
Puede disminuir el colesterol para mejorar la capacidad del aparato circulatorio.
La arginina se encuentra en la gran mayora de productos del mar, pescado, mariscos, crustceos.
La arginina se sintetiza de citrulina por accin secuencial de las enzimas citoslicasargininosuccinatosintetasa (ASS) y de la argininosuccinatoliasa (ASL).
37. 38. HISTIDINA: ESENCIAL.
Es utilizada en el tratamiento de la artritis reumatoide (inflamacin y falta de movilidad), enfermedades alrgicas, lceras y anemia, es abundante en la Hb.
En combinacin con la hormona de crecimiento y otros aminocidos, contribuye a la reparacin de los tejidos, especialmente en el sistema cardiovascular.
En el sistema nervioso central es sintetizada y liberada por las neuronas y utilizada como neuromodulador.
Es un poderoso vasodilatador, y est involucrado en reacciones alrgicas, cono la urticaria e inflamacin. La histamina tambin estimula la secrecin de pepsina y cido clorhdrico por el estmago.
39. 40. AA CON CADENAS LATERALES ACIDAS
Son donadores de protones. A Ph neutro, sus cadenas laterales, esta totalmente ionizada.
ACIDO ASPARTICO NO esencial:
Ayuda a la expulsin de amonio.( toxico para el SNC).
Puede incrementar la resistencia, a la fatiga y aumenta la resistencia muscular.
El aspartato es uno de los aminocidos que actan como neurotransmisores.
41. 42. ACIDO GLUTAMICO: NO esencial.
Es el neurotransmisor excitatorio por excelencia de la corteza cerebral humana. Su papel como neurotransmisor est mediado por la estimulacin de receptores especficos, denominados receptores de glutamato, que se clasifican en: ionotrpicos (canales inicos) y receptores metabolotrpicos (de siete dominios transmembrana y acoplados a protenas G) de cido glutmico.
Alimento del cerebro, mejora las capacidades mentales.
Ayuda en la recuperacin de la ulcera, evita la fatiga.
Ayuda en el control del alcoholismo, esquizofrenia, y la ansiedad por el azcar.
43. 44. AA CON CADENAS LATERALES POLARES NO CARGADAS
Tienen una carga igual a cero a pH neutro.
Pueden participar en la formacin de puentes de hidrogeno.
SERINA: NO esencial.
Es la fuente para el almacenamiento de glucosa en el hgado y musculo.
Fortalece el sistema inmune en la fabricacin de anticuerpos.
Sirve para sintetizar, cidos grasos, que rodea a las fibras nerviosas ( mielina).
45. 46. TREONINA: ESENCIAL:
Es un constituyente importante de la colgeno, elastina y protenas del esmalte.
Ayuda a prevenir el exceso de grasa en el hgado.
Ayuda al aparto digestivo y tractos intestinales a funcionar suavemente.
La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentacin por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genticamente).
Alimentos ricos en treonina, se incluyen el requesn, las aves, el pescado, la carne, las lentejas y las semillas de ssamo.
47. 48. ASPARAGINA: NO esencial:
Una reaccin entre la asparagina y un azcar reductor o carbonilo reactivo produce acrilamida (amida acrlica) en los alimentos cuando son calentados a temperatura suficientemente alta. Estos productos estn presentes en frituras, como papas al hilo, en hojuelas, y caf tostado.
Fuentes animales: productos lcteos y suero lcteo, carne de ternera, aves de corral, huevos, pescado y marisco.
Fuentes vegetales: esprragos, patatas, legumbres (incluida la soja), frutos secos y semillas.
49. 50. GLUTAMINA: NO esencial:
Se trata del aminocido ms abundante en los msculos humanos (llegando a casi el 60% de los aminocidos presentes) y est muy relacionado con el metabolismo que se realiza en el cerebro.
Sin embargo en ciertas circunstancias resulta necesaria su ingestin en la dieta mediante suplementacin ya que evita la disminucin del msculo debido a stress antioxidativo.
Ayuda a 'limpiar' de amonaco algunos tejidos (txicos en algunas concentraciones), en especial en el cerebro haciendo que se transporte a otras regiones del cuerpo.
Se emplea en biosntesis del oxidante glutationa.
efecto tampn que neutraliza el exceso de cido en los msculos (tal y como es el cido lctico).
51. Suplemento diettico srve para que los msculos ejercitados no bajen de volumen.
En ciertas ocasiones, como el estrs, traumas o infecciones, puede ser considerado como "semiesencial".
Suplementacin de L-glutamina puede ser beneficiosa en casos de artritis, enfermedades inmunodeficientes, fibrosis, desordenes intestinales, lceras ppticas, daos en los tejidos debido a radiacin, cancer.
Durante el ejercicio de musculacin intenso se liberan ciertas cantidades de glutamina superiores a las cantidades que sintetiza el cuerpo humano.
52. 53. TIROSINA: NO esencial:
En los mamferos, la tirosina se sintetiza a partir de un proceso de hidroxilacin del aminocido esencial fenilalanina.
Transmita impulsos nerviosos en el cerebro.
Ayuda a vencer la depresion. Mejora la memoria.
Promueve el funcionamiento de la tiroides, glandulas adrenales y pituitaria.
Tirosina Dopa Dopamina Noradrenalina- Adrenalina.
54. 55. CISTEINA: NO esencial:
56. PROTEINAS
FORMA MOLECULAR:
En astado natural, cada una tiene su caracterstica:
PROTEINAS GLOBULARES:
Las molculas se pliegan sobre si mismas, de forma esferoide u ovoidea.
Tienen gran actividad funcional: enzimas, anticuerpos, hormonas, hemoglobina, etc.
Son solubles en medio acuoso (agua), debido a que su superficie es polar.
Estas son: albumina; Globulinas; Glutelinas; Prolaminas.
57. PROTEINAS FIBRILARES O FIBROSAS:
Las cadenas polipeptidicas se forman paralelamente, el eje longitudinal predomina sobre el transversal.
Son poco solubles e insolubles en agua.
Participan en la constitucin de estructuras de sostn, como fibras del tejido conjuntivo, y estructuras de gran resistencia.
Las ms comunes son: Elastina, Colgeno, Queratina, Fibrina, etc.
58. 59. ESTRCTURA MOLECULAR
ESTRUCTURA PRIMARIA:
Se refiere al numero e identidad de los AA, el ordenamiento y secuencia en la cadena polipeptidica
Las uniones solo permiten formar estructuras lineales, las cadenas no presentan ramificaciones. Ejemplo la insulina, ADN, Hb, citocromo c.
Modificaciones en su estructura dar mutaciones.
60. ESTRUCTURA SECUNDARIA:
La disposicin espacial de la cadena, depende de la orientacin de los enlaces entre los tomos C-N-Calfa, que forman la columna vertebral de las protenas.
El enlace peptidico, es de carcter intermediario, entre el de enlace simple y uno doble, dando cierta rigidez a la unin C-N, no permite la rotacin libre.
61. ESTRUCTURA TERCIARIA:
Las fuerzas responsables del mantenimiento son distintos tipos:
a) Fuerzas de atraccin o repulsin electrosttica:
Grupos con carga elctrica, como lisina y arginina (-NH3+), se unen con grupos de signos opuestos, como aspartatoo glutamato (-COO-).
Forman enlaces inicos de tipo salino, capaces de mantener zonas distantes de las cadenas.
Si los grupos son de igual signo, el efecto es de repulsin.
62. b)Enlaces de hidrogeno:
El oxigeno del carbonilo de un carboxilo libre de residuos aspartico o glutamico, o un N del ncleo imidazol de histidina, pueden atraer el H de grupos OH de serina, treonina o tirosina, formando puentes de H.
c) Presencia de cadenas hidrofobicas o hidrofilicas:
Presencia de restos hidrofobicos como los de leucina, isoleucina, valina, metionina, fenilalanina, son importantesen la conformacion de proteinas en soluciones acuosas.
Las cadenas laterales apolares, se alejan del contacto con el agua, se pliegan u agrupan, generando fuerzas de atraccin, llamadas van derWaals.
63. Dos molculas relacionndose mediante cuatro puentes de hidrgeno, representados mediante lneas de puntos.
Molcula de cistina, fruto de la condensacin de dos cistenas mediante un enlace disulfuro.
64. Las cadenas laterales con grupos hidrofilos (-COO-, -NH3+, -OH), se disponen en el exterior de la molcula, en contacto con el solvente polar.
d) Puentes disulfuro:
Al enfrentarse grupos sulfidrilos (-SH), de cisteina por oxidacion forman uniones covalentes S-S- o puentes de disulfuro.
65. 66. ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Son protenas oligomericas, donde cada una de las cadenas, representa una subunidad. La insulina esta formada por dos subunidades; la hemoglobina y la lacta deshidrogenasa por cuatro, etc.
Las fuerzas responsables de mantener en posicin las subunidades son puentes de hidrogeno, atracciones electrostaricas, interacciones hidrofobicas, puentes de disulfuro,etc.
67. 68. CLASIFICACION DE PROTEINAS
Se clasifican en dos grupos: Simples y Complejas.
PROTEINAS SIMPLES:
Son protenas, que por hidrlisis total solo producen AA.
1.) ALBUMINAS:
Son solubles en agua, de carcter acido.
Formada por una nica cadena, masa molecular 60 y 70 kDa.
Es globular, se encuentra en tejidos animales y vegetales. Ovoialbumina, lactoalbumina, seroalbumina, legumelina, etc.
69. 2.)GLOBULINAS:
Son insolubles en el agua pura, se disuelve en soluciones salinas diluidas.
Se precipitan fcilmente por adicin de sales.
Masa molecular de 150kDa.
Esta formada por varias cadenas polipeptidicas.
Son globulares, en plasma se encuentra gran variedad.
Se encuentra en clarea de huevo ovoalbumina, leche lactoalbumina, tejidos animales y vegetales.
70. 3.) HISTONAS:
Son fuertemente bsicas.
Contienen alta proporcin de lisina, arginina e histidina.
Forman compuestos cidos, como cidos nuclecos.
Se encuentran en los ncleos celulares, asociados a ADN.
4.) PROTAMINAS:
Son de carcter bsico, de molculas pequeas.
Estn asociados a cidos nuclecos en esperma de peces.
71. 5.) GLUTELINAS Y GLIADINAS:
Se encuentran en granos de cereales.
Las protenas de la harina de trigo es la gliadina.
El maz tienezeina.
Son protenas pobres desde el punto de vista nutritivo.
Existen patologas como la enfermedad celiaca
6.) ESCLEROPROTEINAS:
Llamadas albuminoides, son insolubles.
Presente solo en tejido animal.
Forman tejidos de sostn, y estructuras de gran resistencia fsica, forman parte de:
QUERATINA: tejido epidrmico, pelo, uas, lana, cuernos, pezuas.
COLAGENO: fibras colgeno de tejido conjuntivo; por coccin forma gelatina.
ELASTINA: protenas de fibra elstica de tejido conjuntivo.
72. PROTEINAS CONJUGADAS:
En estas molculas se asocian una protena simple, llamada apoproteina, y otro tipo de compuestos, llamado grupo prosttico.
1.) NUCLEOPROTEINAS:
La porcin protena es una simple, fuertemente acida, del tipo de las histonas, unida al grupo prosttico por enlaces tipo salino.
Grupo prosttico = cidos nuclecos, con muchas funciones biolgicas.
Se presentan unidas a un cido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.
73. 2.) CROMOPROTEINAS:
Formada por una protena simple, asociado a un grupo prosttico coloreado.
Por ejemplo la hemoglobina, citocromo y flavoproteina, (reacciones de oxido reduccin); rodopsina (visin).
3.) GLICOPROTEINAS:
Protenas unidas a los carbohidratos, fijados por enlaces tipo N-glucosidicos, o tipo O-glucosidicos.
Ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas protenas de membrana, el colgeno y otras protenas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).
4.) FOSFOPROTEINAS:
Uniones covalentes reversibles de grupos fosforilo al hidroxilo de restos serina, treonina o tirosina, constituye un mecanismo de regulacin de la funcin de muchas protenas.
74. Hemoproteina: Hb, Mioglobina
Estructura bsica de las hemoprotenas o cromoprotenas.
75. 5.) LIPOPROTEINAS:
El grupo prosttico representado por lpidos.
Los complejos entre fosfolipidos y protenas, estn distribuidos en los tejidos.
En el plasma sanguneo, transportan lpidos insolubles en el medio acuoso.
Se encuentran en las membranas celulares.
6.) METALOPROTEINAS:
Protenas simples unidos a grupo prosttico formado por Fa, Cu, Zn, Mg, Mn, esenciales para su estructura y funcin.
76. FUNCIONES Y ESTRUCTURA
77. Todas las protenas realizan su funcin de la misma manera:
Por unin selectiva a molculas.
Las protenas estructurales se agregan a otras molculas de la misma protena para originar una estructura mayor.
Otras protenas se unen a molculas distintas: los anticuerpos, a los antgenos especficos; la hemoglobina, al oxgeno; las enzimas, a sus sustratos; los reguladores de la expresin gentica, al ADN; las hormonas, a sus receptores especficos; etc.
78. A)FUNCION ESTRUCTURAL:
Algunas protenas constituyen estructuras celulares.
Ciertas glucoprotenas forman parte de las membranas celulares y actan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresin de los genes.
Otras protenas confieren elasticidad y resistencia a rganos y tejidos: El colgeno del tejido conjuntivo fibroso. La elastina del tejido conjuntivo elstico. La queratina de la epidermis. Espertina membrana de eritrocitos.
B)FUNCION ENZIMATICA:
Las protenas con funcin enzimtica son las ms numerosas y especializadas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc.
Actan como biocatalizadores de las reacciones qumicas del metabolismo celular.
79. C) FUNCION HORMONAL:
Algunas hormonas son de naturaleza proteica:
La insulina y el glucagn (que regulan los niveles de glucosa en sangre).
Hormonas segregadas por la hipfisis, como la del crecimiento o la adrenocorticotrpica (que regula la sntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
La hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas.
D) FUNCION REGULADORA:
Algunas protenas regulan la expresin de ciertos genes y otras regulan la divisin celular (como la ciclina).
80. E) FUNCION HOMEOSTATICA:
Algunas mantienen el equilibrio osmtico y actan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
F) FUNCION DEFENSIVA:
Las inmunoglobulinas actan como anticuerpos frente a posibles antgenos.
La trombina y el fibringeno contribuyen a la formacin de cogulos sanguneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son protenas fabricadas con funciones defensivas.
Las protenas denominadas interferones cuya funcin es inhibir la proliferacin de virus en clulas infectadas e inducir resistencia a la infeccin viral en otras clulas.
81. G) FUNCION DE TRANSPORTE:
La hemoglobina transporta oxgeno en la sangre de los vertebrados.
La mioglobina transporta oxgeno en los msculos.
Las lipoprotenas transportan lpidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones, transmembrana.
H) FUNCION CONTRACTIL:
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contraccin muscular.
La dineina est relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
I) FUNCION DE RESERVA:
La ovoalbmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordena de la cebada, constituyen la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.
La lactoalbmina de la leche.
82. COLAGENO: