PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES (2011-12) 16.- 17.- α hélice...

Tema 2. Biomoléculas compuestas orgánicas: Proteínas y biocatalizadores. PAU Biología. CEA “García Alix”

1 Eva Palacios Muñoz

PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES (2011-12) 15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o

básica). Aminoácidos esenciales (concepto).

16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas.

17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que

estabilizan la estructura, proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).

18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas

(transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil).

19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática

(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como

coenzimas.

ORIENTACIONES 2011-12

Concepto de aminoácido esencial y nombrar algunos. Identificar y describir el enlace peptídico. Concepto de péptido y proteína. Describir

la estructura de las proteínas. Relacionar solubilidad con proteínas globulares y funciones varias, e insolubilidad con proteínas fibrosas y

funciones estructurales. Explicar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de proteínas, y condiciones en las que se producen.

Concepto de biocatalizador (enzimas, hormonas y vitaminas). Explicar el concepto de enzima y las características que la distinguen de los

demás catalizadores (actividad y especificidad). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y

cofactores). Explicar el concepto de vitamina, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función de las vitaminas hidrosolubles (complejo B)

como coenzimas.



15.- Aminoácidos proteicos: Estructura general. Carácter anfótero. Clasificación según la cadena lateral: apolar, polar sin carga y polar con carga (ácida o básica). Aminoácidos

esenciales (concepto).

2. 3. 1. PROTEÍNAS: Biomoléculas (macromoléculas) orgánicas más abundantes de la materia viva, compuestas por C, H, O y N. Son polímeros de más de 50 aminoácidos.

AMINOÁCIDOS (aa): Son los componentes de las proteínas. Son moléculas sencillas, no hidrolizables

DEFINICIÓN Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.

Tienen actividad óptica y son anfóteros.

COMPOSICIÓN

QUÍMICA

Bioelementos C, H, O y N

Fórmula general H2N-CHR-COOH

ESTRUCTURA Contienen varios grupos unidos por

enlace covalente a un átomo de C-

1 grupo carboxilo,

1 grupo amino y

una cadena lateral o grupo R

CLASIFICACIÓN Según formen parte

de las proteínas o no

Aminoácidos

proteicos

(20)

Según su

grupo R

Polar Neutros Sin más grupos carboxilos

ni amino. Dan enlace de H

Glicina (Gly)

Ácidos Con grupos -COOH Aspártico y glutámico

Básicos Con grupos –NH2 Lisina, asparagina e histidina

Apolar

(no polares o

hidrofóbicos)

Cadena

hidrocarbonada

Alifáticos (lineales) Ala (alanina),Val, Leu, Ile, Met,

Trp,

Aromáticos (con ciclos

derivados del benceno)

Phe (fenilalanina),

Pro (prolina)

Aminoácidos

no proteicos (150)

Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas

PROPIEDADES Isomería El C- es

asimétrico

Presentan actividad

óptica

Dextrógiros (+)

Levógiros (-)

Hay 2 configuraciones

o estereoisómeros

D Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la derecha

L

(la mayoría)

Pueden ser + o - Grupo -NH2 a la izquierda

Comportamiento

químico

Son anfóteros en

disolución acuosa.

(regulan el pH)

Pueden ionizarse

como ácidos y/o bases

según sea el pH

En medio ácido Se comporta como base Los grupos amino captan H+,

quedando como –NH3+

En medio básico Se comporta como ácido Los grupos carboxilo liberan H+,

quedando como –COO-

En medio neutro Se comporta como ácido

y base a la vez

Se ionizan doblemente, apareciendo

un zwitterion o forma dipolar

iónica:

+H3N-CHR-COO-

Punto isoeléctrico Es el valor de pH para el cual un determinado aminoácido no

tiene carga eléctrica neta

Aminoácidos

esenciales

No pueden ser

sintetizados por

los animales

Deben ingerirse en la

dieta

En el hombre son 8 Fenilalanina

Leucina

Lisina

Isoleucina

Treonina

Triptófano

Metionina

Valina



PROTEÍNAS: AMINOÁCIDOS (versión inicial sin color)

DEFINICIÓN Compuestos orgánicos sencillos de bajo peso molecular. Sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión y solubles en agua.

Son los componentes de las proteínas. Tienen actividad óptica y son anfóteros.

COMPOSICIÓN

QUÍMICA

Bioelementos C, H, O y N

Fórmula general H2N-CHR-COOH

ESTRUCTURA Contienen varios grupos unidos por

enlace covalente a un átomo de C

1 grupo carboxilo,

1 grupo amino y

una cadena lateral o grupo R

CLASIFICACIÓN Según formen

parte de las

proteínas o no

Aminoácidos

proteicos

(20)

Según su grupo R Alifáticos Neutros Sin más grupos carboxilos ni amino.

Acidos Con grupos -COOH

Básicos Con grupos –NH2

Aromáticos Con ciclos derivados del benceno

Heterocíclicos Con ciclos complejos

Aminoácidos

no proteicos

(150)

Algunos son intermediarios en reacciones metabólicas

PROPIEDADES Isomería El C- es

asimétrico

Presentan actividad

óptica

Dextrógiros (+)

Levógiros (-)

Hay 2 configuraciones

o estereoisómeros

D Pueden ser + o

-

Grupo -NH2 a la derecha

L

(la mayoría)

Pueden ser + o

-

Grupo -NH2 a la izquierda

Comportamiento

químico

Son anfóteros en

disolución acuosa.

(regulan el pH)

Pueden ionizarse

como ácidos y/o bases

según sea el pH

En medio

ácido

Se comporta

como base

Los grupos amino captan H+,

quedando como –NH3+

En medio

básico

Se comporta

como ácido

Los grupos carboxilo liberan H+,

quedando como –COO-

En medio

neutro

Se comporta

como ácido y

base a la vez

Se ionizan doblemente, apareciendo

un zwitterion o forma dipolar iónica:

+H3N-CHR-COO-

Punto

isoeléctrico

Es el valor de pH para el cual un determinado

aminoácido no tiene carga eléctrica neta

Aminoácidos

esenciales

No pueden ser

sintetizados por

los animales

Deben ingerirse en la

dieta

En el hombre

son 8

Fenilalanina

Leucina

Lisina

Isoleucina

Treonina

Triptófano

Metionina

Valina



AMINOÁCIDOS: ESTRUCTURA GENERAL, CLASIFICACIÓN (Más detallado)

CLASIFICACIÓN

CADENA LATERAL R TIPOS CARACTERÍSTICAS

(CARGA ELÉCTRICA,…)

EJEMPLOS

Polares Es una cadena con radicales que forman

puente de H con el agua (son más solubles)

Neutros Sin carga Gly, Ser, Thr, Cys,

Asn, Gln, Tyr

Gly (glicina), Cys (cisteína), Asn,

Gln

Con un grupo -OH Ser, Tyr (tirosina), Thr

Tiene un grupo ácido (-COOH) Ácidos Con carga - Asp (ácido aspártico), Glu (ácido glutámico)

Tiene un grupo básico (-NH2) Básicos Con carga + Lys (lisina), Arg (arginina), His (histidina)

Apolares

(no polares o

hidrofóbicos)

Es una cadena hidrocarbonada Alifáticos Lineales Ala (alanina), Val, Leu, Ile, Met

Aromática Con ciclos derivados del benceno Phe, Pro, Trp

ISOMERÍA

CON O SIN CARBONOS

ASIMÉTRICOS (C*)

EJEMPLOS ESTEREOISÓMEROS

(configuraciones)

Sin C* Gly (glicina) No hay configuraciones

Con un C*- alfa Casi todos los aminoácidos Hay 2 configuraciones (L y D) Todos loa aminoácidos que forman parte de las

proteínas son de forma L

Con 2 C* Ile (isoleucina) y Trh (treonina)



16.- Enlace peptídico. Péptidos y proteínas

2. 3. 2. PROTEÍNAS: ENLACE PEPTÍDICO Y PEPTIDOS

ENLACE PEPTÍDICO:

Unión de dos aminoácidos. (Importante)

DEFINICIÓN Unión covalente (enlace amida)entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente, perdiendo una molécula de agua (y

formando un dipéptido)

REACCIÓN

QUÍMICA

Se unen el C (del COOH) con el N (del NH2) del segundo aminoácido. H2N-CHR-COOH + H2N-CHR’-COOH =

= H2N-CHR-CO-HN-CHR’-COOH + H2O

PROPIEDADES Es un enlace covalente C-N Es más corto que la mayoría de los

enlaces C-N

Posee cierto carácter de enlace

doble

No puede girar libremente

Los 4 átomos (C = O y N- H) se

hallan en un mismo plano

Mantienen distancias y ángulos fijos.

Sólo pueden girar algo los enlaces del C alfa (C- C y C- N)

PEPTIDOS:

Polímeros hidrolizables que por hidrólisis (reacción contraria al enlace peptídico) total originan aminoácidos

DEFINICIÓN Compuestos formados por la unión de aminoácidos (residuos) por enlace peptídico

CLASIFICACIÓN Según el nº de aa Oligopéptidos Contienen de 2 a 9 residuos Dipéptidos

Tripéptidos

Polipéptidos Contienen más de 10 residuos

CARACTERES Presentan 2 extremos N-terminal Amino terminal Se empiezan a numerar los residuos por este

extremo.

C-terminal Carboxilo terminal

FUNCIONES Hormonal Oxitocina

Insulina

Glucagón

Transportadora Glutatión Transporta aminoácidos hacia el exterior de las células

Antibióticos Valinomicina



17.- Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria (secuencia de aminoácidos), secundaria (α-hélice y β-laminar), terciaria (enlaces que estabilizan la estructura,

proteínas globulares y fibrosas) y cuaternaria (hemoglobina).

2. 3. 3. PROTEÍNAS: La forma de las proteínas, responsable de su función, se debe a su secuencia (orden de aa en la cadena) y organización tridimensional o estructura. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: Disposición en el espacio de las moléculas proteicas. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.

TIPOS DE

ESTRUCTURAS

PROTEÍNAS QUE LAS

PRESENTAN

DEFINICIÓN TIPOS CARACTERES TIPO DE ENLACES QUE

ESTABILIZAN

EJEMPLOS

PRIMARIA Todas Secuencia de aminoácidos

de la proteína

La secuencia de una proteína

se escribe como los péptidos

(desde el extremo N- terminal

al extremo C-terminal)

SECUNDARIA Proteínas filamentosas

(sin estructura terciaria)

y segmentos de muchas

proteínas globulares.

Disposición de la secuencia

de aminoácidos o estructura

primaria en el espacio

hélice Se forma por enrollamiento

helicoidal de la estructura

primaria.

(3,6 aa/ vuelta)

Enlaces o

puentes de H

intracatenarios

Entre 2 aa: el –

CO de un aa y

el –NH2 del 4º

aa

Hélice de colágeno Se forma por enrollamiento

helicoidal de la estructura

primaria, pero es más

alargada

(3 aa/ vuelta)

No se pueden formar fácilmente

los puentes de H intracatenarios,

debido a la abundancia de aa con

R de gran tamaño (Prolina e

hidroxiprolina)

Colágeno (asociación de 3

hélices)

Conformación o

lámina plegada

Cadena en zig-zag

(conservan su estructura

primaria)

Puentes de H

intercatenarios

Entre cadenas

(No hay

puentes de H

intracatenarios)

Proteínas filamentosas como

la .- queratina de la seda o

fibroína.

TERCIARIA ¡Sólo presentan estructura

terciaria las proteínas

globulares!

Disposición de la estructura

secundaria de un

polipéptido

(plegamiento sobre sí

mismo para adoptar forma

globular).

Tramos

rectos hélice o

lámina plegada

La forma globular permite su

solubilidad en agua y

disoluciones salinas y, por

tanto, sus funciones

biológicas.

Enlaces entre los radicales R de

los aa por:

Proteínas globulares como las

globulinas

“Codos” Sin estructura

determinada

Covalente

fuerte:

Puente

disulfuro

Débiles:

Puentes de H

Fuerzas de Van

der Waals.

Interacciones

iónicas e

hidrofóbicas.

Dominios estructurales:

combinaciones de -hélice o

lámina plegada

estables, globulares, que son

monómeros de varias

proteínas globulares.

CUATERNARIA ¡Sólo la presentan las

proteínas complejas!

Unión de varias cadenas

polipeptídicas (subunidades

o protómeros) para formar

un complejo proteico.

Unión débil de

protómeros

Puentes de H

Fuerzas de Van

der Waals

Dímeros

tetrámeros

polímeros

2 protómeros

Hemoglobina,

Cápsida viral



ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS: (muy completa)

Es la disposición en el espacio que adoptan estas moléculas. Todas las proteínas tienen, al menos, estructura primaria y secundaria.

Las proteínas globulares tienen primaria, secundaria y terciaria. Todas las proteínas pueden tener e. cuaternaria. La estructura primaria determina la secundaria y la terciaria.

TIPOS DE

ESTRUCTURAS/ Enlaces

GRADO DE

ORGANIZACIÓN DEFINICIÓN TIPOS CARACTÉRES TIPO DE ENLACES

(QUE MANTIENEN ESTA ESTRUCTURA)

EJEMPLOS

PRIMARIA

(Enlaces peptídicos)

Secuencia Secuencia lineal de

aminoácidos de la

proteína

La secuencia de una proteína se

escribe como los péptidos (desde el

extremo N- terminal al C-terminal)

Enlaces peptídicos Los aa que componen la

proteína y en el orden:

Ala- Gly- Ile….

SECUNDARIA

(Puentes de H)

Conformación

(forma

tridimensional)

¡Sólo proteínas

filamentosas y

segmentos de

muchas proteínas

globulares!

Disposición

espacial de la

secuencia de

aminoácidos o

estructura primaria

en el espacio

élice-

Se forman por

enrollamiento

helicoidal de la

estructura

primaria.

3,6 aa/ vuelta Enlaces o puentes

de H intracatenarios

Entre el – CO de un aa

y el –NH2 del 4º aa Ej.- queratina

(Hélice de colágeno) Es más alargada

(3 aa/ vuelta)

Los enlaces o

puentes de H no se

pueden formar

fácilmente debido a

Abundancia de aa con

R de gran tamaño

(Prolina e

hidroxiprolina)

Una molécula de colágeno =

asociación de 3 hélices

Hoja plegada

(Conformación o

lámina plegada)

Cadena en zig-zag

(conservan su estructura primaria en

zig-zag)

Hay puentes de H

intercatenarios

¡No hay enlaces o

puentes de H

intracatenarios!

Proteínas filamentosas

(sin estructura terciaria)

Ej .- queratina de la seda o

fibroína.

TERCIARIA

(Enlaces (covalentes o no

covalentes)

entre los radicales R de los

aa)

Conformación

¡Sólo presentan

estructura

terciaria las

proteínas

globulares!

Disposición de la

estructura

secundaria de un

polipéptido.

Plegamiento

espacial sobre sí

mismo para adoptar

forma globular.

Tramos

rectos hélice

o hoja

plegada

¡La forma globular (interior apolar y

exterior hidrófilo) permite su

solubilidad en agua y disoluciones

salinas y, por tanto, sus funciones

biológicas (enzimática, hormonal,

transportadora)!.

Enlaces entre los

radicales R de los

aa

Puente disulfuro

(covalente)

Puentes de H.

Fuerzas de Van der

Waals

Interacciones iónicas e

hidrofóbicas (no

covalentes).

Ej. globulinas

Dominios estructurales:

Unidades estructurales con

funciones específicas. Son

combinaciones de -hélice o

lámina plegada

estables, globulares, que son

monómeros de varias

proteínas globulares. Son

“clichés estructurales” de

elevada eficacia biológica.

“Codos” Sin

estructura

determinada

CUATERNARIA

(Uniones débiles,

no covalentes de las

subunidades)

Asociación

¡Sólo la presentan

las proteínas

complejas,

(fibrosas o

globulares)!

Unión de varias

cadenas

polipeptídicas

(subunidades o

monómeros o

protómeros) para

formar un complejo

proteico

Unión débil de

protómeros por:

Puentes de H.

Fuerzas de Van der

Waals

Dímeros (2 protómeros)

trímeros (colágeno)

tetrámeros (hemoglobina)

polímeros (cápsida viral)



PROTEÍNAS FILAMENTOSAS

TIPOS

RICAS EN ENLACES PROPIEDADES ESTRUCTURA SECUNDARIA EJEMPLOS

ALFA-

QUERATINAS

Cys 22% Puentes disulfuro

transversales entre

cadenas polipeptídicas

adyacentes

Puentes de H

intracatenarios

Se estiran cuando

se calientan

(pelo...).

Forma estirada es

inestable

hélice

Las cadenas peptídicas se

hallan retorcidas o

arrolladas de forma

diferente (al estirar la lana

y el pelo, se parecían a la

queratina)

Duras y frágiles Cuernos, uñas

10-14% Haces de

macrofibrillas-

fibrillas más delgadas-

haces paralelos de

filamentos proteicos

Blandas y flexibles Piel, pelo y lana

BETA-

QUERATINAS

No contienen Cys No poseen puentes

disulfuro transversales

Puentes de H

intercatenarios

No se estiran

cuando se calientan Lámina plegada Fibroína de la seda

Hilo de arañas

Escamas, garras y picos de reptiles y

aves

COLÁGENO

Prolina e

Hidroxiprolina

Triple hélice

Las fibrillas de colágeno

se hallan dispuestas de

modo diferente según sea

la función:

Tendones: haces paralelos- estructuras

muy resistentes; pero poca o nula

capacidad de estiramiento.



18.- Propiedades de las proteínas: solubilidad, des y renaturalización. Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas

(transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa, contráctil). 2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (II): Dependen básicamente de la naturaleza de los radicales R

PROPIEDADES CAUSAS CONSECUENCIAS EJEMPLOS

SOLUBILIDAD Depende de la

proporción de aa

con radicales

polares

Los grupos -R polares o hidrófilos se hallan

hacia fuera y

Las proteínas se rodean de una capa

de agua que impide su precipitación


(estructurales)

Insolubles

Forman puentes de H Proteínas globulares

(dinámicas)

Solubles

DESNATURALIZACIÓN

(pérdida de la estructura terciaria y

cuaternaria)

Reversible

(renaturalización)

Cambios de:

-pH

-Concentración

- Temperatura

agitación molecular

Rotura de los enlaces

que mantienen las

estructuras secundarias

(a veces), terciarias y

cuaternarias

Disminuye su solubilidad:

precipitación

Proteínas globulares

(ovoalbúmina, etc)----

Proteínas filamentosas Irreversible Pierde su forma nativa (la más

estable) y pasa a forma filamentosa

Pierde su actividad biológica

ESPECIFICIDAD De función Posición de determinados aa de su secuencia

lineal

Pérdida de algunos aa

Pérdida de la función

De especie Hay proteínas exclusivas de cada especie y

Proteínas homólogas (hacen = función en

especies diferentes; pero son diferentes)

Por eso puede haber rechazo en

trasplantes de órganos

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

(comportamiento anfótero)

Sus aa son anfóteros

Se pueden comportar como ácidos o como

bases

Son disoluciones tampón o

amortiguadoras, es decir,

amortiguan las variaciones del pH

del medio



2. 3. 4. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS (muy completo):

Dependen básicamente de su composición química (la naturaleza de los radicales R) y su estructura.

PROPIEDADES DEFINICIÓN TIPOS CAUSAS CONSECUENCIAS EJEMPLOS

Solubilidad Capacidad de disolverse en

agua, que depende del pH, Tª,

salinidad, etc.

Insolubles Depende de los aa con radicales polares

que, al ionizarse, establecen puentes de

H con el agua

Las proteínas se rodean de una capa

de agua que impide su

precipitación.

Las proteínas son macromoléculas,

por lo que forman disoluciones

coloidales.

Proteínas

filamentosas

(estructurales)

Insolubles

Solubles Proteínas

globulares

(dinámicas)

Solubles

Desnaturalización

Pérdida de su configuración

espacial característica (de su

forma nativa y adopción de una

forma al azar) debido a agentes

físico-químicos y, pérdida de su

actividad.

Reversible

(renaturalización)

Cambios de:

-pH

-Concentración

- Temperatura

agitación

molecular

Rotura de los enlaces

que mantienen las

estructuras

secundarias (a veces),

terciarias y

cuaternarias

Disminuye su solubilidad:

precipitan

Coagulación por calor de la

clara del huevo:


(ovoalbúmina, etc)--


Irreversible Pierde su forma nativa (la más

estable) y pasa a forma filamentosa

Pierde su actividad biológica (no

depende de su secuencia

polipeptídica, sino de su

configuración tridimensional)

Especificidad Las proteínas son específicas, es

decir, se diferencian por la

secuencia polipeptídica (a

diferencia de glúcidos y

lípidos), por eso hay un gran

polimorfismo proteico

De función Hay aa que determinan la conformación

espacial y su alteración produce

patologías

La pérdida de algunos aa =>

Pérdida de la función

La anemia falciforme es una

enfermedad hereditaria

debida al cambio de sólo un

aa de la Hb

De especie

Hay proteínas exclusivas de cada

especie (e incluso de individuo) y

Proteínas homólogas (hacen = función

en especies diferentes; pero son

diferentes)

Por eso puede haber rechazo en

trasplantes de órganos y

transfusiones sanguíneas

Capacidad

amortiguadora

Comportamiento anfótero (son

disoluciones tampón o

amortiguadoras, es decir,

amortiguan las variaciones del

pH del medio)

Sus aa son anfóteros, es decir,

se pueden comportar como ácidos o

como bases (liberan o toman H+)



Clasificación de las proteínas (holo y heteroproteínas) y función de las mismas (transportadora, reserva, estructural, enzimática, hormonal, defensa,

contráctil).

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

CLASE

(composición)

SUBCLASES EJEMPLOS FUNCIÓN

HOLOPROTEÍNAS

(sólo aminoácidos)

Proteínas globulares Histonas Estructural

Albúminas Transporte y reserva de

aminoácidos

Globulinas Anticuerpos

Proteínas filamentosas Queratina Estructural

Colágeno

Miosina Contracción muscular

Elastina Estructural

HETEROPROTEÍNAS

(aminoácidos y otras

moléculas denominadas

grupo prostético)

Cromoproteínas

( grupo prostético es un

pigmento)

Porfirínicas Hemoglobina Transporte de oxígeno

Mioglobina

No porfirínicas Hemocianina

Rodopsina Visión

Glucoproteínas

(glúcido)

Hormona estimulante del folículo

Hormona luteinizante Glucoproteínas

de membrana

Inmunoglobulinas

Mucus

Líquido sinovial, etc.

Biocatalizadores, etc.

Lipoproteínas

(ácidos grasos)

Lipoproteínas sanguíneas Transporte

Nucleoproteínas

(ácidos nucleicos)

Asociaciones ADN- histonas Regulación genética

Fosfoproteínas

(ácido ortofosfórico)

Caseína, vitelina Reserva de aminoácidos



2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)

Sus funciones más importantes son la estructural y enzimática; pero también transporte, almacenamiento, movimiento, reserva, defensa, protección, recepción y transmisión de

estímulos, regulación hormonal y control del crecimiento y diferenciación.

CLASE COMPOSICIÓN TIPOS CARACTERES/

GRUPO PROSTÉTICO

EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/ TIPOS LOCALIZACIÓN FUNCIÓN

H

O

L

O

P

R

O

T

E

Í

N

A

S

(proteínas

simples)

Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y con

funciones dinámicas

Histonas Básicas Asociadas a los

ácidos nucleicos

Estructural

Albúminas Ovalbúmina Clara de hiuevo Transporte y

reserva de

aminoácidos Lactalbúmina Leche

Seralbúmina Sangre

Globulinas Ovoglobulina Clara de hiuevo

Anticuerpos

Lactoglobulina Leche

Seroglobulinas Sangre

Proteínas

filamentosas

Insolubles en agua y con

funciones estructurales y de

protección. Casi sólo en

animales.

Queratina Muy resistente a sustancias químicas Epidermis de

vertebrados

Estructural

Colágeno Muy resistente a tracción Tejidos conectivos Estructural

Miosina Contráctil Músculos Contracción

muscular

Elastina Muy elástica Vasos sanguíneos Estructural



2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (II)


G. PROSTÉTICO

EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/

TIPOS

LOCALIZA

CIÓN

FUNCIÓN

H

E

T

E

R

O

P

R

O

T

E

Í

N

A

S

Aminoácidos y

otras moléculas

denominadas

grupo prostético

(G.P.)

Cromoproteínas

(su grupo

prostético es un

pigmento o

sustancia

coloreada)

Las más

importantes

tienen un catión

metálico

Porfirínicas

(porfirina o anillo

tetrapirrólico +

+ catión metálico)

Hemoglobina

Con grupo prostético

llamado hemo

(ferroporfirina =

porfirina + Fe2+)

Pigmento respiratorio

formado por: 4 cadenas

polipeptídicas globulares

(globinas) + 4 grupos hemo

Sangre de

vertebrados

Transporte de

oxígeno

Mioglobina

Con 1 cadena polipeptídica +

+ grupo prostético hemo

Músculos Transporte de

oxígeno

Citocromos Interconversión de Fe 2+ a

Fe3+

Transporte de e- en

respiración celular

No porfirínicas Hemocianina Con metal (Cu) Pigmento respiratorio de

algunos invertebrados

En “sangre” de

algunos

invertebrados

Transporte de

oxígeno

Rodopsina Sin metal

Su G. P. deriva de Vit A

Pigmento fotosensible Retina Visión

Glucoproteínas

Glúcido Glucoproteínas de membrana

Receptores

Mucus

Digestivo,

respiratorio

Protección

Hormonas

gonadotróficas

Hormona estimulante

del folículo (FSH)

Hormona luteinizante

(LH)

Biocatalizadora

Peptidoglicanos

Paredes

bacterianas

Protección

Inmunoglobulinas o anticuerpos

Defensiva ante

antígenos

Lipoproteínas

Ácidos grasos Lipoproteínas sanguíneas Transporte

Nucleoproteínas

Ácidos nucleicos Asociaciones ADN- histonas Regulación

genética

Fosfoproteínas

Ácido ortofosfórico Caseína, vitelina Reserva de

aminoácidos



2. 3. 5. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS Y FUNCIONES (muy completa)


GRUPO PROSTÉTICO

EJEMPLOS CARACTERÍSTICAS/

TIPOS

LOCALIZACIÓN FUNCIÓN

H

O

L

O

P

R

O

T

E

Í

N

A

S

(proteínas

simples)

Sólo aminoácidos Proteínas globulares Solubles en agua y con

funciones dinámicas

Histonas Básicas Asociadas a los

ácidos nucleicos

Estructural

Albúminas Ovalbúmina clara de hiuevo Transporte y

reserva de

aminoácidos Lactalbúmina leche

Seralbúmina sangre

Globulinas Ovoglobulina clara de hiuevo

Anticuerpos

Lactoglobulina leche

Seroglobulinas sangre

Proteínas

filamentosas

Insolubles en agua y con

funciones estructurales y de

protección. Casi sólo en

animales.

Queratina Muy resistente epidermis de

vertebrados

Estructural

Colágeno Muy resistente tejidos conectivos Estructural

Miosina Contráctil Músculos Contracción

muscular

Elastina Muy elástica vasos sanguíneos Estructural

H

E

T

E

R

O

P

R

O

T

E

Í

N

A

S

Aminoácidos y

otras moléculas

denominadas

grupo prostético

Cromoproteínas

(El grupo prostético

es un pigmento)

Porfirínicas

(porfirina o anillo

tetrapirrólico +

catión metálico)

Hemoglobina

Con grupo

prostético

hemo

Pigmento respiratorio

formado por 4 cadenas

polipeptídicas globulares

(globinas) + 4 grupos hemo

(ferroporfirina)

en sangre de

vertebrados

Transporte de

oxígeno

Mioglobina

Con 1 cadena polipeptídica

+ grupo prostético hemo

en músculos Transporte de

oxígeno

Citocromos Interconversión de Fe 2+ a

Fe3+

Respiración

celular

No porfirínicas Hemocianina Con metal

(Cu)

Pigmento respiratorio de

algunos invertebrados

“sangre” de

algunos

invertebrados

Transporte de

oxígeno

Rodopsina Sin metal Pigmento fotosensible Retina Visión

Glucoproteínas

Glúcido Hormona estimulante del

folículo

Hormona luteinizante

Glucoproteínas de

membrana

Inmunoglobulinas

Mucus

Líquido sinovial, etc.

Biocatalizadores,

etc.



Lipoproteínas

Ácidos grasos Lipoproteínas sanguíneas Transporte

Nucleoproteínas

Ácidos nucleicos Asociaciones ADN-

histonas

Regulación

genética

Fosfoproteínas

Ácido ortofosfórico Caseína, vitelina Reserva de

aminoácidos



FUNCIONES DE LOS PRÓTIDOS

FUNCIONES EJEMPLOS

ESTÁTICAS ESTRUCTURAL A nivel celular

Glucoproteínas de membrana

Microtúbulos del citoesqueleto, cilios y flagelos

Histonas

A nivel histológico Queratina, elastina, colágeno.

RESERVA Ovoalbúmina, vitelina

ACTIVAS FISIOLÓGICA CONTRÁCTIL Actina y miosina

Tubulina, dineína, flagelina

HORMONAL Insulina,

Tiroxina,

Hormona de crecimiento.

DEFENSA Proteínas reguladoras del pH

TRANSPORTE A nivel celular

Permeasas

A nivel sanguíneo Pigmentos respiratorios

Seroalbúmina

Transferrina

Lipoproteínas

REGULACIÓN GENÉTICA

ENZIMÁTICA O CATALIZADORA Tripsina, ribonucleasa,

Catalasa, peroxidasa, citocromos

INMUNITARIA Inmunoglobulinas,

Toxinas.



19.- Concepto de Biocatalizador. Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática

(concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores). Las vitaminas: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función como

coenzimas.

ENZIMAS: BIOCATALIZADORES O CATALIZADORES BIOLÓGICOS:

Sustancias químicas orgánicas que aumentan la velocidad de reacción (catalizan) las reacciones biológicas

CATALIZADORES

NO BIOLÓGICOS

ENZIMAS

SEMEJANZAS Función Aumentan (aceleran) la velocidad de reacción.

Energía de activación Disminuyen la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición.

¿Se consumen? No se consumen durante la reacción, sino que se recuperan intactas al final del proceso.

Cantidad necesaria Se requieren cantidades muy pequeñas para acelerar la reacción.

DIFERENCIAS Especificidad - Son muy específicas

Actúan sólo en una reacción determinada, (para cada sustrato y para

cada reacción)

Tª a la que actúan - Actúan a Tª ambiente Se desnaturalizarían a altas temperaturas

Actividad - Son muy activas

Aumentan la velocidad de la reacción hasta más de un millón de veces

(mucho más que los catalizadores no biológicos)

Peso molecular - Tienen un peso

molecular muy elevado

--

TIPOS DE BIOCATALIZADORES

TIPOS COMPOSICIÓN QUÍMICA PROPIEDADES

(SOLUBILIDAD)

¿LOS PODEMOS SINTETIZAR

LOS ANIMALES?

¿CÓMO ES SU

SÍNTESIS?

ACTUACIÓN

ENZIMAS


Solubles en agua,

difunden fácilmente en los

líquidos orgánicos.

Sí, son sintetizadas por el

organismo

Como cualquier

proteína, pues van

codificadas

genéticamente

Catalizan de forma específica

determinadas reacciones

bioquímicas uniéndose a la

molécula a transformar (S)

ARN (ribozimas) - - -

VITAMINAS Glúcidos o lípidos sencillos Hidrosolubles y

liposolubles

No, hay que obtenerlas en la dieta _ Actúan como coenzimas

HORMONAS Proteínas o esteroides,

generalmente.

Derivados de aminoácidos o de

ácidos grasos

Sí Son sintetizadas en

glándulas endocrinas y

vertidas al medio

interno (sangre)

Son mensajeros químicos.

Sólo actúan en su órgano

blanco o diana (receptores

específicos)



Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática). Factores que regulan la actividad enzimática (concentración de sustrato, Tª,

pH, inhibidores y cofactores). 3. 1. ENZIMAS: DEFINICIÓN Y CARACTERÍSTICAS.

Son catalizadores orgánicos coloidales, de naturaleza proteica, producidos por los seres vivos.

Son proteínas globulares (salvo ribozimas), solubles en agua y difunden fácilmente en los líquidos orgánicos.

TIPOS DE ENZIMAS POR SU ESTRUCTURA: COFACTORES ENZIMÁTICOS

TIPOS DE ENZIMAS COMPOSICIÓN UNIONES DE

COFACTORES Y

ENZIMAS

TIPOS DE

COFACTOR

DEFINICIÓN/

PROPIEDADES

COENZIMAS EJEMPLOS DE

HOLOENZ.

TIPOS CLASES EJEMPLOS

1.Estrictamente proteicas Una o más cadenas

polipeptídicas

- - - - - - -

2.HOLOENZIMAS =

= Apoenzima +

+ Cofactor

Apoenzima

(parte proteica)

- - - -

Cofactor

(parte no proteica)

Débil

1.Activadores

inorgánicos

Ión metálico u oligoelemento Mg2+ Quinasas

2.Coenzimas Moléculas orgánicas

complejas.

Son inespecíficas (un coenzima

puede actuar como cofactor de

muchas apoenzimas diferentes.

Ej. ATP).

Se alteran durante la reacción;

pero luego se regeneran y

vuelven a ser funcionales.

Nucleótidos Adenosín-

fosfatos

ATP

Nucleótidos y

derivados de

Vitaminas

Piridín-

nucleótidos

NAD

NADP

Flavín-

nucleótidos

FMN

FAD

-

Coenzima A

Derivados de

Vitaminas

- Derivados de

Vit B12

Fuerte (covalente):

el cofactor se llama

grupo prostético

3.Grupos

prostéticos

Grupo hemo (ferroporfirina

= porfirina +

Fe2+)

Citocromos

(poseen un grupo

prostético

ferroporfirínico

que actúa como

cofactor)



Enzimas: Definición y características (actividad y especificidad enzimática).

2. ENZIMAS. CENTRO ACTIVO: Región de la enzima que se une al sustrato y que suele ser una depresión en la superficie de la E

CARACTERÍSTICAS DEL CENTRO ACTIVO

TAMAÑO ESTRUCTURA CONSTITUCIÓN

Muy pequeño Tridimensional, con forma de hueco Aminoácidos que quedan próximos debido a plegamientos de la cadena polipeptídica

TIPOS DE AMINOACIDOS DE LAS ENZIMAS

LOCALIZACIÓN TIPOS DE

AMINOACIDOS

FUNCION DE AA ¿SE UNEN AL

SUSTRATO?

¿CÓMO SON LAS UNIONES E-S?

Fuera del centro activo AA estructurales Dan la forma a la enzima, no son dinámicos No -

En el Centro Activo AA de fijación Unión del E y el S

Sí

Débiles (se unen débilmente al S)

AA catalizadores Catálisis: rompen algunos de los enlaces del S.

No deben estar necesariamente cerca en la secuencia;

pero sí tras el plegamiento de la cadena polipeptídica.

Débiles o fuertes

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS EN LA REACCIÓN QUE CATALIZAN:

La actividad enzimática depende de la configuración tridimensional, ya que la desnaturalización supone pérdida de la actividad.

La especificidad depende de la forma tridimensional del centro activo, que es complementaria a la molécula del S al que se une.

MODELOS QUE

EXPLICAN LA

ESPECIFICIDAD E-S

EXPLICACIÓN ¿CUANDO APARECE LA

COMPLEMENTARIEDAD E-S?

¿CAMBIA LA FORMA DEL …?

CENTRO ACTIVO DEL

ENZIMA?

SUSTRATO?

M. de la “llave y la

cerradura”. Fischer (1890)

La llave es el Sustrato y la

cerradura es la Enzima.

Antes de unirse E y S. No No

M. del ajuste inducido

(del “guante y la mano”)

La mano es el Sustrato y el

guante es la Enzima.

Hay un cambio de

conformación de la enzima tras

unirse al sustrato

Sólo después de haberse unido E y

S.

Sí, algunas enzimas modifican la

forma de sus centros activos para

adaptarse mejor al S

No

M. de la “tensión sobre el

sustrato”

Sí, los enlaces también provocan

un cambio en la forma del S

(tensan)




pH, inhibidores y cofactores).

ENZIMAS. ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. MECANISMO DE ACCIÓN: E + S = ES = EP = E + P

Nº DE

SUSTRATOS /

REACCIÓN

MECANISMO DE ACCIÓN

1º. INICIACIÓN 2º. TRANSFORMACIÓN 3º. FINALIZACIÓN

Un sustrato (S)

E + S = ES = E + P

1º- Fijación al sustrato en su superficie

(adsorción)

2º - Unión del S al E mediante enlaces

débiles (S + E)

Se debilitan los enlaces del

sustrato

3º. Formación del

complejo enzima-

sustrato (ES)

4º. Formación del

complejo enzima –

producto (EP)

5º. Liberación de la enzima intacta

(E) y el producto (P)

Se requiere mucha menor

energía para llegar al complejo

activado

(C. A.)

Dos sustratos (A, B)

E

A + B = C + D

E

Mecanismo

normal

1.Fijación de los dos

sustratos en su superficie

(adsorción)

Aumenta la probabilidad de

que se encuentren y reaccionen

los sustratos

Complejo ABE Complejo CDE Liberación de la enzima intacta (E)

y los productos (C y D)

Mecanismo

“ping-pong”

1.Fijación de un S

primero y después, el

otro

_ Complejo AE y

liberación de C y E

Complejo BE y

liberación de D y E

TIPOS DE ENZIMAS POR SU ACTIVIDAD

TIPOS DE

ENZIMAS

DEFINICIÓN EJEMPLO

Zimógenos o

proenzimas

Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial, se transforman en la forma activa.

Sólo son activas cuando actúan sobre ellas otras enzimas o iones.

Pepsinógeno (inactivo) ----HCl----> pepsina (activa)

Isoenzimas Enzimas que realizan la misma función

Lactato deshidrogenasa

(forma ácido láctico a

partir de pirúvico)

En músculo

esquelético

Tiene una

<KM

> afinidad por el S,

por tanto > velocidad

Pero en distintos órganos (o en diferentes

momentos de la vida) tienen distintas las:

Formas moleculares

Vmáx y KM

En miocardio Tiene una

> KM

< velocidad





MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS. REACCIÓN ENZIMÁTICA Y SU CINÉTICA:

Estudio de la velocidad de las reacciones enzimáticas que se define como la cantidad de materia transformada en función del tiempo y se mide por la desaparición de un S o

coenzima o por la aparición del P, en función del tiempo.

La representación gráfica de la cinética enzimática suele ser una hipérbola: la velocidad de la reacción aumenta de forma lineal hasta la saturación de la enzima.

CONSTANTES/ OTROS DEFINICIÓN EXPLICACIÓN

Vmáx Velocidad máxima que alcanza la reacción enzimática Sucede cuando hay

saturación de la enzima

Todas las moléculas de la enzima están

ocupadas por moléculas de sustrato

Constante de Michaelis-Menten

(Km)

Concentración del S para la cual la velocidad de la reacción es la

mitad de la Vmáx.-> La Km indica la afinidad del E por su S

(cada enzima posee una Km característica para cada S).

La Km se puede determinar gráficamente.

A < KM > Afinidad hay entre

el S y la E

Son inversamente

proporcionales

> Velocidad

(> Eficacia catalítica)

Ecuación de Michaelis-Menten V = Vmáx . (S)/ KM + (S) Esta ecuación permite calcular la velocidad de la reacción en función de las

distintas concentraciones del S





PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

PROPIEDADES TIPOS DEFINICIÓN GRADOS DE

ESPECIFICIDAD

¿LA ENZIMA RECONOCE EJEMPLO

UN TIPO DE

MOLÉCULAS?

UN TIPO DE

ENLACE?

ENZIMA SUSTRATO

Especificidad de la

catálisis enzimática

De acción La enzima sólo cataliza una

determinada reacción

_ _ _ Oxidación de un aa, …

De sustrato La enzima sólo actúa sobre un

determinado sustrato

Especificidad absoluta

(la más específica)

Sí, sólo un sustrato

determinado

_ Ureasa Urea

Especificidad de grupo

(más amplia)

Sí, un tipo de moléculas

que tengan una

característica estructural

común

_ Quimiotripsina

(hidroliza

enlaces

peptídicos

diferentes)

Proteínas con

aa aromáticos

Especificidad de clase

(la menos específica)

_ Sí,

independientemente

del tipo de

molécula

Fosfatasas

(separan

fosfatos de

cualquier S)

Grupos fosfato

Reversibilidad - Un enzima cataliza por igual la

reacción (en ambos sentidos). No

cambia la cte. de equilibrio.

Eficacia - Una sola molécula de enzima

puede catalizar la reacción de miles

de moléculas de S

Gran poder

catalítico

- Superior al de catalizadores no

biológicos (multiplica la v por 1

millón o más)



6. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES O REGULAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: (Concentración de sustrato, Tª, pH, inhibidores y cofactores) (Importante) La velocidad de la reacción varía con la concentración del E y del S, y es modificada por las condiciones del medio.

VELOCIDAD

DE REACCIÓN

SUSTRATO (S) TEMPERATURA pH INHIBIDORES

¿Qué efecto produce

un cambio en cada

factor?

Si aumenta la concentración del S->

aumenta la velocidad

hasta la saturación de la enzima

(hipérbola)

Si aumenta la Tª ->

-> Aumenta la movilidad molecular->

-> Acelera las reacciones químicas.

Cambia las cargas eléctricas

superficiales de las enzimas

Disminuyen o impiden

completamente la

actividad de una E.

Pueden ser perjudiciales.

o beneficiosos. -> Cambia la conformación en estructura terciaria y cuaternaria de la E.->

-> Altera el centro activo ->

-> Cambia su actividad biológica

1º. Valor < óptimo Aumenta o no Aumenta la velocidad Aumenta la movilidad molecular->

->Aumenta la velocidad de formación del

producto.

Desnaturalización -

2º.Valor óptimo Velocidad máxima Vmáx Cada enzima tiene una Tª óptima a la que

su actividad es máxima

Suele ser la Tª corporal de seres vivos: Tª

óptima < 50- 60 ºC

Cada enzima tiene un pH

óptimo para el que su eficacia

es máxima

-

3º. Valor > óptimo Se mantiene o cesa Saturación de la E Desnaturalización de las enzimas

proteicas

(pérdida de actividad enzimática)

Desnaturalización -

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

TIPOS DE

INHIBIDORES

TIPOS DE

ENLACE I-E

EFECTO

SOBRE EL CENTRO ACTIVO

CLASES DE INHIBIDORES

(REVERSIBLES)

(según compitan o no con el S)

¿SE UNE EL I AL

CENTRO ACTIVO

DEL E?

EFECTOS EJEMPLO

¿Alteran su

estructura?

¿Permanece el efecto?

Irreversibles o

venenos

Unión fuerte

covalente

Sí Sí, el veneno se fija

permanentemente al

centro activo del E

- SÍ Inutiliza a la E

permanentemente

El ión cianuro

(inhibe a la

citocromoxidasa

de la respiración

aerobia)

Reversibles

Unión débil

no covalente

No No, sólo se impide

temporalmente el

funcionamiento

normal del E

Competitivos Compiten con el S

(conformación espacial

similar al S)

Disminuyen la

velocidad de la

reacción

Sulfamidas

No competitivos No compiten con el S (se

unen en otra zona del E)

No Complejo E-S Impiden la separación

de E-S y formar el P

_

Otra zona del E Impiden el acceso del

S al centro activo

_



CONTROL DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:

La actividad enzimática se puede regular de forma general por variaciones de pH, Tª, etc. ; pero a veces se necesita un control más específico, mediante: efectores alostéricos y

modificaciones covalentes.

TIPOS DE CONTROL DE LA ACTIVIDAD E. TIPOS EXPLICACIÓN

Muy general 1. Factores que regulan la actividad E

(Variaciones de pH, Tª, etc.)

Más específico 2.Efectores alostéricos

(regulación alostérica o alosterismo)

Activadores o efectores

Suelen ser los S

Inhibidores

Suelen ser los P

3.Modificaciones covalentes

REVERSIBLES

Si se introduce un grupo funcional, fosfato,…

IRREVERSIBLES Zimógenos o proenzimas Se producen de forma inactiva y, por hidrólisis parcial,

se transforman en la forma activa.



CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (I) (más sencilla)

TIPO REACCIONES

que catalizan

CLASES ACCIÓN/ EJEMPLOS COENZIMA/TIPO

DE ENLACE

EJEMPLO DE REACCION

(el signo = indica reacción reversible)

I. Oxido-

reductasas

De oxidorreducción de

S (transferencia de H,

O o e-)

Un compuesto gana e-

(se reduce) y otro los

cede (se oxida)

Las de respiración celular

Glu + O2 = CO2 + H2O + Energía

(se oxida) (se reduce)

II. Transferasas

o quinasas

Transfieren grupos funcionales ( NH2, fosfato)o

radicales (salvo el H)

de unas moléculas a otras

A-X + B = A + B-X

Acido aspártico + ácido pirúvico =

ácido oxalacético + alanina

III. Hidrolasas Hidrólisis

(rotura de sustratos

diversos mediante el

agua disociada en sus

iones)

A-B + H2O =

AH + BOH

Introducen grupos –

OH y -H

Lipasas Énlace éster

(ácido + alcohol)

Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos

grasos

(Esterasa)

Carbohidrasas

Glucosídicos

Peptidasas Peptídicos

IV. Liasas Rotura o soldadura de S

sin agua, con liberación

de grupos químicos.

Adición de grupos

funcionales (-NH2,

CO2, H2O,…) a

moléculas que

tienen un doble

enlace.

Descarboxilasas Liberación de CO2 a

partir de un S orgánico

Acido pirúvico = acetaldehído + CO2

(Piruvato descarboxilasa)

V. Isomerasas Isomerización o transformación de moléculas

en sus isómeros

Gliceraldehído- 3- fosfato =

Dihidroxiacetona –3- fosfato

(Fosfotriosa isomerasa)

VI. Sintetasas o

ligasas

Síntesis de moléculas (forman enlaces)

utilizando la energía de la hidrólisis de ATP

A + B + ATP = A-B + ADP + P



CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS POR LA REACCIÓN CATALIZADA (II) (muy completa)

TIPO REACCIONES

que catalizan

CLASES ACCIÓN/ EJEMPLOS COENZIMA/TIPO

DE ENLACE

EJEMPLO DE REACCION

(el signo = indica reacción reversible)

I. Oxido-

reductasas

De oxidorreducción

de S (transferencia

de H, O o e-)

Un compuesto gana

e- (se reduce) y otro

los cede (se oxida)

Deshidrogenasas Son oxidantes: quitan H (H+

y e-) de una molécula

NAD, NADP Y FAD

se reducen a NADH2,

NADPH2 Y FADH2

Acido málico + NAD+ = ácido oxalacético

+ NADH + H+

(Malato- deshidrogenasa)

Oxidasas o

reductasas

Son reductoras: quitan e- del

S y los ceden al oxígeno

II. Transferasas

o quinasas

Transfieren grupos funcionales o

radicales (salvo el H)

de unas moléculas a otras

Transaminasas Transfieren grupos –NH2 Acido aspártico + ácido pirúvico =

= ácido oxalacético + alanina

Transcarboxilasas Transfieren grupos - COOH

III. Hidrolasas Hidrólisis

(rotura de sustratos

diversos mediante

el agua)

Introducen grupos

–OH y -H

Esterasas Lipasas

Énlace éster

(ácido + alcohol)

Grasa + agua = glicerina + 3 ácidos grasos

(Esterasa)

Fosfatasas Glucosa- 6- fosfato = glucosa + fosfato

Carbohidrasas

Sacarasa

Amilasa

Glucosídicos

Peptidasas Tripsina

Pepsina

Peptídicos

Nucleasas

IV. Liasas Soldadura o rotura

de S sin agua.

Adición de grupos

funcionales (-NH2,

CO2, H2O,…) a

moléculas que

tienen un doble

enlace.

Aminasas Adición de –NH2 a un doble

enlace

Carboxilasas Adición de –COO a un doble

enlace

Acido pirúvico = acetaldehído + CO2

(Piruvato descarboxilasa)

Hidratasas Adición de H2O a un doble

enlace

Ácido fumárico + H2O = ácido málico

V. Isomerasas Isomerización o transformación de

moléculas en sus isómeros

Gliceraldehído- 3- fosfato =

Dihidroxiacetona –3- fosfato

(Fosfotriosa isomerasa)

VI. Sintetasas o

ligasas

Síntesis de moléculas con hidrólisis de

ATP

Acetil- CoA = Malonil- CoA

(ATP --> ADP + P)



1. REGULACIÓN ALOSTÉRICA O ALOSTERISMO: Sistema de regulación enzimática muy preciso.

ENZIMAS ALOSTÉRICAS:

DEFINICIÓN Son las que pueden adoptar dos formas estables diferentes, permitiendo la autorregulación de la actividad enzimática (por el S y el P)

FUNCIÓN Catalizan reacciones importantes

EJEMPLO La 1ª E (E reguladora) de una ruta metabólica o en puntos de ramificación de las rutas metabólicas) es alostérica.

CARACTERÍSTICAS DE LAS ENZIMAS ALOSTÉRICAS

Dos tipos de

centros

1.Centro Activo Allí se une el S

2.Centro Regulador

(centro alostérico)

a) Si el centro alostérico está vacío La E cataliza a v normal.

b) Si el centro alostérico está

ocupado por un ligando o efector

Activadores o efectores

(suelen ser los S)

Cambia la conformación del E de

forma más o menos activa

Acelera o inhibe la reacción

Inhibidores alostéricos

(suelen ser los P)

Dos formas Conformación activa Alta afinidad por el S

Estabilizada por activadores

Regulación por

retroinhibición o

inhibición feed-back

El P final se fija al centro regulador ->

-> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma inactiva->

->inhibe a la E (impide la unión de E al S)

Conformación inactiva Baja afinidad por el S

Estabilizado por inhibidores

alostéricos.

Regulación por

inducción enzimática

El S inicial se fija al centro regulador ->

-> cambia la configuración de la E (transición alostérica) a la forma activa ->

-> activa a la E (favorece la catálisis)

Estructura

cuaternaria

(están formadas

por varias

subunidades)

Cada protómero del E

alostérico tiene centro/ s

regulador/ es (allí se

puede unir un ligando o

activador)

Hay cooperativismo o efecto

cooperativo entre las subunidades

Permite regulación

más rápida y con

menor cantidad de

activadores e inhibidores.

La unión del S al centro activo de una de las subunidades, facilita la unión del S

a los centros activos de otras subunidades.

(El cambio de conformación de este protómero o transición alostérica,

se transmite instantáneamente a los otros protómeros, activándolos)

Cinética Es diferente a las demás E: es una sigmoide (no hipérbola) -> Cambio muy grande en la velocidad de reacción (“ley del todo o nada”).



VITAMINAS: Definición, clasificación (hidrosolubles y liposolubles) y función.

NOMBRE COENZIMA

DERIVADO

FUNCIÓN (BIOQUÍMICA, BIOLÓGICA) ENFERMEDAD CARENCIAL

Vit C - Antioxidante

Cofactor de hidroxilación

Coenzima en la síntesis de colágeno

Escorbuto, propensión a infecciones

B1 (Tiamina) Pirofosfato de tiamina Transferencia de grupos aldehídos Beri-beri (polineuritis)

B2 (Riboflavina) FAD, FMN Transferencia de H+ (e-) en la respiración celular Dermatitis, inflamación y agrietamiento de la

lengua, comisura de boca, etc.

B3 (Niacina) NADP+, NAD+ Transferencia de H+ (e-) en oxidaciones y en la respiración celular. Pelagra (dermatitis, diarrea y demencia)

B5 (Ácido pantoténico) Coenzima A

(imprescindible en el

metabolismo celular)

Transferencia de grupos acilo, detoxificador, formación de ácidos

grasos, hormonas y anticuerpos. Antiestrés.

Palpitación, dolor y quemaduras en pies,

alteraciones nerviosas y circulatorias

B6 (Piridoxina) Fosfato de piridoxal Transferencia de grupos amino en el metabolismo de aa Dermatitis, trastornos del aparato digestivo,

convulsiones

B8 (Biotina, Vit H) Biocitina Transferencia de grupos carboxilos, desarrollo de glándulas sexuales,

sebáceas y sudoríparas

Dermatitis, caída del pelo, anemia

B9 (Acido fólico) Acido tetrahidrofólico Transferencia de grupos monocarbonados, antianémica, síntesis de

glóbulos rojos

Anemia, insomnio, depresión del sistema

inmunitario

B12 (cobalamina) Coenzima B12 Metabolismo de ácidos nucleicos, formación de glóbulos rojos,

síntesis de neurotransmisores

Anemia perniciosa, trastornos nerviosas,

ulceraciones en boca

A (retinol) 11-cis-retinal Ciclo visual, crecimiento, protección y mantenimiento del tejido

epitelial

Ceguera nocturna, xeroftalmía, desecación

epitelial, detención del crecimiento

D

D2 (Ergocalciferol)

D3 (Colecalciferol)

1,2-Dihidroxi-

colecalciferol

Metabolismo del Ca2+, esencial en el crecimiento y mantenimiento de

huesos

Raquitismo en niños, deformaciones óseas en

adultos

E (Tocoferol) - Inhibe oxidación de ácidos grasos insaturados Envejecimiento celular, impide el crecimiento

K (Filoquinona) - Imprescindible en coagulación sanguínea (síntesis de protrombina) Retardo en coagulación sanguínea, hemorragias



1. VITAMINAS LIPOSOLUBLES

NOMBRES

PROVITAMINAS FUNCIÓN BIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA AVITAMINOSIS HIPERVITAMI-

NOSIS

FUENTE

A (Retinol),

(Antixeroftálmica)

Provitamina A o

Betacaroteno

Ciclo visual,

Mantenimiento de epitelios y buen

funcionamiento de todos los tejidos

Antioxidante: ayuda a evitar el cáncer.

Desarrollo de huesos.

Xeroftalmia, ceguera

nocturna, alteraciones

epiteliales, detención del

crecimiento.

Caída del pelo,

descamación,

Debilidad,

vómitos

Vegetales con carotenos (perejil,

espinacas, zanahorias, orejones

de albaricoque), mantequilla,

hígado, huevos, leche de vaca.

D (Antirraquítica)

D2 (Calciferol)

Ergosterol (D2) y

7-deshidrocolesterol

(D3)

Metabolismo del calcio, esencial en el

crecimiento y mantenimiento de huesos y

dientes.

Raquitismo en niños,

osteomalacia en adultos,

caries, osteoporosis senil.

Calcificación

corazón, riñón e

hígado

Mantequilla, leche, yema de

huevo, levadura, cereales

germinados y aceites vegetales,

pescados azules, hígado.

E (Tocoferol)

(Antiestéril)

Antioxidante (evita la oxidación de ácidos grasos

insaturados y la destrucción de vit. A y C)

Previene tumores y retarda el envejecimiento

celular.

Envejecimiento celular.

Impide el crecimiento.

Trastornos de la

reproducción.

Aceites vegetales prensados en

frío (germen de trigo, girasol,

oliva...), semillas, germen de

trigo, vegetales de hojas verdes,

cacahuetes crudos, nueces, yema

huevo.

K ( Menadiona)

(Naftoquinona)

(Antihemorrágica)

Síntesis de protrombina que coagula la sangre. Retardo en la coagulación

Hemorragias

Vegetales hojas verdes (escarola,

lechuga, espinacas), huevos,

pescados



2. VITAMINAS HIDROSOLUBLES

NOMBRES COENZIMA FUNCIÓN BIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA AVITAMINOSIS FUENTE

C (Acido ascórbico)

(Antiescorbútica)

Antioxidante (contrarresta la formación de

nitrosaminas cancerígenas)

Coenzima en la síntesis de colágeno (crecimiento y

reparación tejidos).

Mejora el sistema inmunitario (previene y mejora el

resfriado).

Favorece la absorción del Fe

Escorbuto

Infecciones respiratorias

Kiwi, guayaba, fresa, naranja, pimiento rojo,

brécol, perejil.

B1 (Tiamina,)

(Antineurítica)

(Antiberibérica), vit.

del estado de ánimo

Pirofosfato de tiamina

(Descarboxilasas : transferencia de

grupos aldehído en el metabolismo de

glúcidos y lípidos)

Ayuda al funcionamiento del sistema nervioso,

músculos y corazón.

Beri-beri,(Polineuritis) y

otros trastornos nerviosos

Levadura de cerveza, germen de trigo, soja

(envolturas de cereales y legumbres), pan y

arroz integral, frutos secos sin tostar.

B2 (Riboflavina)

FAD y FMN (Deshidrogenasas:

transferencia de H+ y e- en la

respiración celular)

Ayuda al crecimiento y a la reproducción.

Favorece el buen estado de piel, cabellos y uñas.

Dermatitis (piel, boca,

labios). Seborrea.

Levadura de cerveza, almendras, germen de

trigo,

Queso, huevos, champiñones, leche, legumbres,

castañas, etc.

(Su necesidad aumenta con el estrés). (Las

bacterias intestinales evitan grandes

deficiencias).

B3 (Niacina)

(Antipelagrosa)

NAD+ y NADP+ (Deshidrogenasas:

metabolismo de glúcidos y proteínas.

(Oxidaciones y respiración celular)

Indispensable en salud del sistema nervioso.

Favorece el sistema digestivo.

Mejora el cutis.

Pelagra (dermatitis, diarrea y

demencia)

Levadura de cerveza y germen de trigo, frutos

secos (cacahuetes) harina integral de trigo,

leche, carne

B5

(Acido pantoténico)

Coenzima A (imprescindible en

metabolismo celular: transporte de

grupos acilos oxidación de ácidos

grasos y pirúvico)

Detoxificador.

Formación de ácidos grasos, hormonas y anticuerpos.

Antiestrés.

Desórdenes de la piel

(dermatitis)

Alteraciones nerviosas y

circulatorias (anemia).

En casi todos:

yema de huevo, cereales integrales, germen de

trigo, frutos secos.

B6 (Piridoxina) Fosfato de piridoxal (Transaminasas:

transferencia de grupos amino en el

metabolismo de aminoácidos).

Imprescindible en la fabricación de anticuerpos y

glóbulos rojos y en la síntesis de ácidos nucleicos.

Ayuda a prevenir varias enfermedades nerviosas y de

piel.

Anemia, dermatitis

seborreica y trastornos del

aparato digestivo.

Levadura de cerveza, germen de trigo, salvado

de trigo, levadura de pan, frutos secos, plátano,

carne, vegetales, legumbres y cereales.

(Bacterias intestinales)

B8

(Vit H, Biotina)

Biocitina (Carboxilasas: transferencia

de grupos carboxilos)

Desarrollo de glándulas sexuales, sebáceas y

sudoríparas.

Dermatitis, caída del pelo

Anemia.

Levadura de cerveza, yema de huevo, frutas

frescas, frutos secos, leche, arroz integral.

B9 (Acido fólico) Acido tetrahidrofólico (síntesis de

bases nitrogenadas de ADN y ARN)

Antianémica.

Formación de glóbulos rojos

Anemia. Insomnio.

Depresión del sistema

inmunitario.

Levadura, germen y salvado de trigo, escarola,

cereales, brécol, endibias, espárragos, col,

boniato y frutos secos.

B12 (Cobalamina)

(Antiperniciosa)

Coenzima B12

(metabolismo de ácidos nucleicos)

Formación de glóbulos rojos.

Síntesis de neurotransmisores.

Anemia perniciosa y daños

cerebrales, ulceraciones en la

boca.

Carne, pescado y lácteos, levadura, huevos,

algas.

PROTEÍNAS Y BIOCATALIZADORES (2011-12) 16.- 17.- α hélice...

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