PROPOSAL LAPORAN AKHIR

PENGARUH KONSENTRASI DAN WAKTU PENCAMPURAN PADA PENAMBAHAN -CASEIN PADA GEL GELATIN DARI TULANG IKAN GABUS ( CHANNA STRIATA )

Oleh:Hilya Fithri0612 3040 1040

POLITEKNIK NEGERI SRIWIJAYAPALEMBANG 2015LEMBAR PENGESAHAN PROPOSAL LAPORAN AKHIR

PENGARUH KONSENTRASI DAN WAKTU PENCAMPURAN PADA PENAMBAHAN -CASEIN PADA GEL GELATIN DARI TULANG IKAN GABUS ( CHANNA STRIATA )

Oleh:Hilya Fithri0612 3040 1040

Palembang, Maret 2015Pembimbing I,Pembimbing II,

Idha Silviyati, S.T., M.TIbnu Hajar, S.T., M.TNIP 197507292005012003NIP 197102161994031002

Mengetahui,Ketua Jurusan Teknik Kimia

Ir. Robet Junaidi, M.TNIP 196607121993031003

SURAT PERNYATAAN

Saya yang bertanda tangan di bawah ini:Nama: Hilya FithriNIM: 0612 3040 1040Jurusan : Teknik KimiaMenyatakan bahwa dalam penelitian dengan judul: Pengaruh Konsentrasi dan Waktu Pencampuran Pada Penambahan - Casein Pada Gel Gelatin dari Tulang Ikan Gabus ( Channa striata ). Data pada proposal saya ini tidak mengandung unsur PLAGIAT sesuai dengan PERMENDIKNAS NO.17 Tahun 2010 .Bila dikemudian hari ada unsure-unsur plagiat dalam penelitian ini, saya bersedia diberikan sanksi peraturan yang berlaku.Demikian pernyataan ini saya buat dengan sebenar-benarnya dan tidak ada paksaan.

Palembang, Maret 2015Pembimbing I, Penulis,

Idha Silviyati, S.T.,M.THilya FithriNIP 197507292005012003NIM 061230401040

Pembimbing II,

Ibnu Hajar, S.T.,M.TNIP 197102161994031002

I. JUDULPengaruh Konsentrasi dan Waktu Pencampuran Pada Penambahan -Casein Pada Gel Gelatin dari Tulang Ikan Gabus ( Channa striata )

II. Latar BelakangGelatin merupakan polipeptida yang diekstraksi dari jaringan kolagen hewan yang terdapat pada tulang, kulit dan jaringan ikat (Gimenez et al., 2005). Gelatin dimanfaatkan cukup luas dalam berbagai industri, baik industri pangan maupun industri non-pangan. Pemanfaatan gelatin di industri pangan digunakan sebagai bahan pengikat (binder agent), penstabil (stabilizer), pembentuk gel (gelling agent), perekat (adhesive), peningkat viskositas (viscosity agent) dan pengemulsi (emulsifier). Industri non-pangan yang menggunakan gelatin meliputi industri farmasi (sebagai pembuat kapsul, pengikat tablet dan pastilles, surgical powder, plasma expander, dan mikro enkapsulasi), industri fotografi (sebagai pengikat bahan peka cahaya) dan industri kertas (sebagai sizing paper) (Schrieber dan Gareis, 2007).Gelatin merupakan senyawa turunan yang dihasilkan dari serabut kolagen jaringan penghubung yang dihidrolisis dengan asam atau basa. Pada prinsipnya, gelatin dapat dibuat dari bahan yang kaya akan kolagen seperti kulit dan tulang baik dari babi maupun sapi atau hewan lainnya.). Gelatin ikan berbeda dengan gelatin mamalia berdasarkan pada suhu leleh, suhu pembentukan gel dan kekuatan gel. Perbedaan tersebut disebabkan oleh perbedaan kandungan asam amino, terutama prolin dan hidroksiprolin. Hidroksiprolin adalah asam amino turunan prolin. Keduanya bertanggung jawab pada stabilitas struktur kolagen (Norziah, 2009). Salah satu tulang ikan yang berpotensi digunakan sebagai bahan baku gelatin ikan adalah tulang ikan gabus ( Channa striata ). Potensi gelatin dari tulang dan kulit ikan tersebut didukung dengan jumlah produksi ikan gabus di wilayah Sumatera Selatan yang mencapai 5.702 ton pada tahun 2008 (Dirjen PPHP, 2010). Secara umum di Sumatera Selatan ikan gabus dimanfaatkan oleh industri kerupuk, kemplang dan pempek. Pengolahan hasil perikanan menghasilkan limbah seperti kepala, jeroan, sisik, sirip, kulit dan tulang. Jumlah bagian yang dapat dimakan (edible flesh) dari ikan adalah 65%, berarti limbah dari ikan tersebut adalah 35% (Irawan, 1995), dan 30% dari limbah adalah kulit dan tulang (Gomez-Guillen, 2002). Kandungan kolagen pada tulang ikan keras (teleostei) berkisar 15% - 17%, sedangkan pada ikan tulang rawan berkisar 22% - 24% (Maria, 2005). Kolagen yang terdapat di kulit dan tulang ikan tersebut dapat diekstraksi untuk menjadi gelatin. Berbagai penelitian menunjukkan bahwa gelatin yang dihasilkan dari tulang ikan memiliki kualitas yang lebih rendah dibandingkan dengan gelatin dari sapi dan babi. Salah satu sebab utamanya adalah gelatin ikan memiliki nilai kekuatan gel yang rendah, sifat fisika-kimia gelatin yang dihasilkan masih lebih rendah dibandingkan dengan gelatin yang diproduksi dari tulang dan kulit babi maupun sapi. Kekuatan gel gelatin didefinisikan sebagai besarnya kekuatan yang diperlukan oleh probe untuk menekan gel setinggi empat mm sampai gel pecah. Satuan untuk menunjukkan kekuatan gel yang dihasilkan dari suatu konsentrasi tertentu disebut derajat bloom ( Amiruldin, 2007 ). Penelitian telah dilakukan untuk memodifikasi gelatin ikan agar lebih berkualitas. Pencampuran gelatin ikan dengan biopolimer lain seperti karagenan, kitosan dan pektin merupakan salah satu usaha yang dapat meningkatkan karakeristik gelatin ikan (Chen dkk, 2003; Uresti dkk, 2003; Haug dkk, 2004a). Penelitian lebih lanjut dengan penambahan plasticizers seperti gliserol, sorbitol, sukrosa, polietilen glikol (Tanaka dkk, 2001; Vanin dkk, 2005) dan agen garam (Fernandez-Diaz dkk, 2001; Ramirez dkk, 2002; Haug dkk, 2004b) dapat meningkatkan karakteristik film atau gel. Junianto, dkk (2006) pada judul penelitiannya Produksi Gelatin dari Tulang Ikan dan Pemanfaatannya Sebagai Bahan Dasar Pembuatan Cangkang Kapsul, menunjukkan bahwa kekuatan gel gelatin sangat dipengaruhi oleh jenis tulang.Hasil ini sesuai dengan yang dinyatakan oleh Jamilah dan Harvinder (2002) yaitu salah satu faktor yang mempengaruhi kekuatan gel gelatin adalah jenis bahan bakunya.Hasil penelitian Handayani (2008), gelatin dari tulang ikan gabus dengan proses demineralisasi yaitu memiliki nilai kekuatan gel 37,11 159,7 bloom, viskositas 22,9 91,58 cP, kadar protein 66,93%-81,07%, dan kadar lemak 0,94%-3,85%. Nilai fisika-kimia gelatin tulang ikan gabus tersebut belum memenuhi syarat standar gelatin komersial, yaitu untuk kadar protein 87,26%, kadar lemak 0,25%, kekuatan gel 50-300 bloom dan viskositas 6 cP.1Pada penelitian Hariyanto, dkk (2010) dengan judul penelitian Pembuatan Gelatin dari Tulang Ikan Air Tawar, dengan memberikan perlakuan perbedaan proses ekstraksi dengan perbandingan 1 gr tulang ikan dengan 3ml Aquades direndam selama 3 jam, menyatakan bahwa waktu berpengaruh terhadap rendemen hasil yang diperoleh waktu yang paling bagus dalam percobaan ini adalah 4 jam dengan rendemen 10,1%Hasil penelitian Wulandari dkk (2013) dengan judul Pengaruh Defatting dan Suhu Ekstraksi Terhadap Karakteristik Fisik Gelatin Tulang Ikan Gabus, menyatakan bahwa -Kombinasi perlakuan terbaik yaitu defatting dengan suhu 70 oC memiliki nilai kekuatan gel 202,9 bloom, viskositas 3,87 cP, titik leleh 22,5 oC dan rendemen 3,53%. Parameter fisik gelatin tulang ikan gabus memiliki viskositas 3,87 cP 5,59 cP dan kekuatan gel 85,6 265,9 bloom dan titik leleh 19,5 oC 23 oC.Sementara itu, cerminan kualitas gelatin yang baik dan dapat digunakan untuk sediaan farmasi adalah gelatin yang memiliki nilai kekuatan gel tinggi. Oleh karena itu sangat diperlukan penelitian lebih lanjut sebagai upaya menjawab dan memberikan solusi terhadap permasalahan yang ada. Protein susu berperan dalam produk makanan sebagai sumber nutrisi, emulgator, foaming dan campuran pembentuk gel. Banyak penelitian tentang campuran dari protein-protein bahan pangan, untuk meningkatkan nilai nutrisi dan fungsi bahan pangan tersebut, yang sudah dipublikasikan. Campuran-campuran tersebut menyebabkan protein-protein saling berinteraksi dalam proses pembentukan buih, emulsi dan pembentukan gel yang disertai pemanasan. Sifat fisika-kimia dari gel protein dapat berubah dengan adanya campuran protein-protein yang berbeda selama proses pemanasan dan pembentukan gel. Protein susu dan protein telur biasanya dicampurkan dalam formula makanan. Bagaimanapun, penelitian tentang gel campuran antara protein gelatin dengan protein kasein masih cukup sedikit.

III. Perumusan MasalahDalam penelitian ini akan dilihat:1. Bagaimana hasil fisik dan kimia gelatin ikan gabus yang telah ditambahkan -kasein.2. Bagaimana konsentrasi dan waktu pencampuran gelatin ikan gabus dan -kasein terhadap sifat fisik dan kimia gel.

Tabel 1. Standar gelatin menurut SNI No. 06-3735 tahun 1995 dan British Standard : 757 tahun 1975KarakteristikSNIBritish Standar

WarnaBau, RasaKadar AbuKadar AirKekuatan GelViskositaspHLogam BeratArsenTembagaSengSulfitTidak Berwarna Sampai KekuninganNormalMaksimum 16 %Maksimum 3,25 %---Maksimum 50 mg / kgMaksimum 2 mg / kgMaksimum 30 mg / kgMaksimum 100 mg / kgMaksimum 1000 mg / kgKuning Pucat---50 300 bloom15 70 mps atau 1,5-7 cPs4,5 6,5-----

Sumber:a) Dewan Standarisasi Nasional (SNI 06.3735-1995)(1995) b) British Standard: 757 (1975)

IV. TINJAUAN PUSTAKA4.1 Ikan Gabus ( Channa striata )Ikan gabus ( Channa striata ) merupakan anggota family Channidae, yang dapat hidup pada daerah perairan tawar atau sungai, perairan payau, serta rawa-rawa. Ikan gabus termasuk kedalam kelompok ikan karnivora yang buas dan agresif ( Chaoesare, 1981 dalam Anuwar, 2010 ).Klasifikasi ikan gabus menurut Chaoesare (1981) dalam Anuwar (2010) adalah sebagai berikut :Kingdom: AnimaliaPhylum: ChordataClass: AgtinopterigiiOrdo: PerciformesFamily: ChanidaeGenus: ChannaSpesies: Channa striata

Gambar 1. Ikan Gabus

Ikan gabus mengandung gizi yang tinggi, yaitu 70% protein dan 21% albumin, asam amino yang lengkap serta mikronutrien zink, selenium dan iron). Menurut Dirjen Perikanan (1996), komposisi gizi ikan gabus dapat dilihat pada Tabel 2.Tabel 2. Komposisi Kandungan Ikan GabusKomposisiJumlah (%)

AirProteinLemakKarbohidratMineral77,4019,301,301,001,00

Bahan utama penelitian adalah tulang ikan gabus, proporsi tulang ikan terhadap tubuh ikan mencapai 12,4 persen. Tulang atau kerangka adalah jaringan yang kuat dan tangguh yang memberi bentuk pada tubuh. Tersusun atas matriks organic keras yang diperkuat dengan endapan garam kalsium dan garam mineral lain dalam tulang. Menurut Anonymous (2009).

Gambar 2. Kandungan Mineral Dalam Tulang(Hernaiawati,2008)

Dari gambar 2 Dapat di lihat, bahwa pada tulang ikan mempunyai kandungan kolagen sebanyak 33% yang digunakan sebagai syarat utama untuk membuat gelatin.

4.1.1 Kolagen Ikan GabusKolagen adalah protein serabut (fibril) yang mempunyai sifat fisiologis yang unik, terdapat di jaringan ikat pada kulit, tendon, tulang, kartilago dan lain- lain (Wong 1989). Protein ini memiliki sifat kurang larut, amorf, dapat memanjang dan berkontraksi. Protein serabut ini tidak larut dalam pelarut encer, sukar dimurnikan, susunan molekulnya dari rantai molekul yang panjang sejajar dan tidak membentuk kristal (Winarno 1997).Eastoe (1977) menerangkan bahwa bahan dasar dan kelompok hewan yang mempunyai sumber kolagen yang tertinggi dan dapat dijadikan gelatin adalah sebagai berikut:(a) tulang: mamalia (sapi, babi, kelinci), burung, reptile, ikan (cod, halibut,elasmobranchs);(b) kulit: mamalia, reptil (buaya, ular), ikan, (elasmobranchs); (c) tulang rawan: burung/ayam, ikan;(d) tendon: burung/ayam.

Gambar 2. Tulang Ikan Gabus

Molekul kolagen tersusun dari kira-kira dua puluh asam amino yang memiliki bentuk agak berbeda bergantung pada sumber bahan bakunya. Asam amino glisin, prolin dan hidroksiprolin merupakan asam amino utama kolagen. Asam-asam amino aromatik dan sulfur terdapat dalam jumlah yang sedikit. Hidroksiprolin merupakan salah satu asam amino pembatas dalam berbagai protein (Chaplin, 2005).Molekul dasar pembentuk kolagen disebut tropokolagen yang mempunyai struktur batang dengan BM 300.000, dimana di dalamnya terdapat tiga rantai polipeptida yang sama panjang, bersama-sama membentuk struktur heliks. Tiap tiga rantai polipeptida dalam unit tropokolagen membentuk struktur heliks tersendiri, menahan bersama-sama dengan ikatan hidrogen antara group NH dari residu glisin pada rantai yang satu demean group CO pada rantai lainnya. Cincin pirolidin, prolin, dan hidroksiprolin membantu pembentukan rantai polipeptida dan memperkuat triple heliks (Wong, 1989).Tropokolagen akan terdenaturasi oleh pemanasan atau perlakuan dengan zat seperti asam, basa, urea, dan potassium permanganat. Selain itu, serabut kolagen dapat mengalami penyusutan jika dipanaskan di atas suhu penyusutannya (Ts). Suhu penyusutan (Ts) kolagen ikan adalah 45oC.Jika kolagen dipanaskan pada T>Ts (misalnya 65 70oC), serabut triple heliks yang dipecah menjadi lebih panjang. Pemecahan struktur tersebut menjadi lilitan acak yang larut dalam air inilah yang disebut gelatin.

4.2 GelatinGelatin berasal dari bahasa latin (gelatos) yang berarti pembekuaan. Gelatin adalah protein yang diperoleh dari hidrolisis parsial kolagen dari kulit, jaringan ikat dan tulang hewan. Gelatin menyerap air 5-10 kali beratnya. Gelatin larut dalam air panas dan jika didinginkan akan membentuk gel. Sifat yang dimiliki gelatin bergantung pada jenis asam amino penyusunnya. Gelatin merupakan polipeptida dengan bobot molekul antara 20.000 g/mol-250.000 g/mol (Suryani dkk., 2009). Gelatin adalah protein yang diperoleh dari hidrolisis parsial kolagen dari kulit, jaringan ikat putih dan tulang hewan. Menurut Saleh (2004), gelatin adalah salah satu hidrokoloid yang dapat digunakan sebagai gelling, bahan pengental (thickner) atau penstabil. Gelatin berbeda dengan hidrokoloid lain, karena kebanyakan hidrokoloid adalah polisakarida seperti karagenan dan pektin, sedangkan gelatin merupakan protein mudah dicerna, mengandung semua asam- asam amino essensial kecuali triptofan. Gelatin secara kimiawi diperoleh melalui rangkaian proses hidrolisis kolagen yang terkandung dalam kulit (Abustam dan Said, 2004). Protein kolagen ini secara ilmiah dapat ditangkap untuk dikonversi menjadi gelatin. Gelatin secara kimiawi diperoleh melalui rangkaian proses hidrolisis kolagen yang terkandung dalam kulit dan tulang. Reaksi yang terjadi adalah :

C102H149N31O38 + H2O C102H151N31O39 Kolagen Gelatin

Gambar 3. Reaksi pembentukan gelatin (Miwada dan Simpen, 2007)

Gelatin juga mempunyai daya pembentukan gel yang cukup tinggi dan bersifat heat reversible artinya gel yang sudah terbentuk akan dapat larut kembali pada pemanasan. Sifat secara umum dan kandungan unsur-unsur mineral tertentu dalam gelatin dapat digunakan untuk menilai mutu gelatin dan standar mutu gelatin menurut SNI (Standar nasional Indonesia) dapat dilihat pada Tabel 1 (SNI, 1995).Tabel 3. Standar Mutu Gelatin menurut SNI No. 06-3735-1995KarakteristikSyarat

WarnaBau, RasaKadar AirKadar AbuLogam BeratArsenTembagaSengSulfitTidak BerwarnaNormal (dapat diterima konsumen)Maksimum 16%Maksimum 3,25%Maksimum 50 mg/kgMaksimum 2 mg/kgMaksimum 30 mg/kgMaksimum 100 mg/kgMaksimum 1000 mg/kg

Sumber : Dewan Standardisasi Nasional (1995).

Berdasarkan sifat bahan pada dasarnya ada dua proses hirolisis kolagen yang diproses menjadi gelatin (Gelatine Food Science, 2004):1. Proses Asam (tipe A) yang sering digunakan adalah kulit babi dan kulit ikan dan terkadang tulang sebagai bahan baku. Hal ini didasarkan pada di mana kolagen yang diasamkan menjadi pH sekitar 4 dan kemudian dipanaskan secara bertahap dari 50C sampai mendidih mengubah sifat dan melarutkan kolagen. Setelah itu kolagen di degreasing atau larutan gelatin harus dihilangkan lemaknya, kemudian disaring untuk kejernihan, dipekatkan dengan perlakuan penguapan vakum atau membran ultra filtrasi, untuk mendapatkan konsentrasi yang cukup tinggi untuk gelatin dan kemudian dikeringkan dengan melewatkan udara kering selama gel. Proses terakhir salah satunya penggilingan dan pencampuran untuk kebutuhan pelanggan dan kemasan. Gelatin yang dihasilkan memiliki titik isoionik dari 7 sampai 9 didasarkan pada kekerasan dan lamanya pengolahan asam dari kolagen yang menyebabkan hidrolisis terbatas dari rantai asam amino asparagin dan glutamin.2. Proses alkali (tipe B) yang digunakan pada kulit sapi dan sumber kolagen di mana hewan relatif tua di pemotongan. Salah satu prosesnya di mana kolagen disampaikan kepada soda api atau proses pengapuran panjang sebelum ekstraksi. Hidrolisis basa asparagin dan rantai samping glutamin untuk asam glutamat dan aspartat relatif cepat, dengan hasil bahwa gelatin memiliki titik isoionik adalah 4,8-5,2. Namun, dengan perlakuan alkali diperpendek (7 hari atau kurang) nilai isoionik setinggi 6 diproduksi. Setelah pengolahan alkali, kolagen yang dicuci bebas dari alkali dan kemudian diberikan perlakuan dengan asam dengan pH ekstraksi yang diinginkan (yang memiliki efek yang ditandai pada kekuatan gel rasio viskositas produk akhir). Kolagen ini kemudian didenaturasi dan diubah menjadi gelatin dengan pemanasan, karena dengan proses asam. Perlakuan alkali, itu sering perlu untuk demineralisasi gelatin untuk menghapus jumlah berlebihan garam menggunakan pertukaran ion atau ultrafiltrasi. Setelah itu proses sama seperti proses asam - vakum penguapan, filtrasi, gelatinisasi, pengeringan, penggilingan dan pencampuran.

Menurut Ismeri dkk (2009) bahwa secara ekonomis, proses asam lebih disukai dibandingkan dengan proses basa. Hal ini karena perendaman yang dilakukan dalam proses asam relatif lebih singkat yaitu (3-4 minggu) dibanding dengan proses basa (sekitar 3 bulan). Setelah mengalami perendaman bahan dinetralkan untuk kemudian diekstraksi dan dipekatkan (evaporasi). Bahan yang telah mengalami pemekatan dikeringkan untuk kemudian mengalami proses penggilingan tau penghancuran menjadi partikel yang lebih kecil atau sesuai dengan standar tertentu.Semua gelatin mempunyai sifat fungsional yang sama, hanya perbedaan tipenya antara gelatin tipe A dan tipe B, yang penting dalam pemilihan yang sesuai untuk beberapa penggunaan yang spesifik dan perbedaan sifat fisik selengkapnya disajikan pada Tabel 4.

Tabel 4. Sifat-Sifat GelatinSifatTipe ATipe B

Kekuatan Gel (bloom)50-30050-300

pH3,8-5,54,7-5,4

Titik Isoeletrik7-94,7-5,4

Viskositas (mps)15-7520-75

Kadar Abu (%)0,3-20,5-2

Sumbe : (GMIA, 2012)Gelatin banyak digunakan sebagai baku dalam berbagai industri. Dalam industri pangan, gelatin digunakan sebagai pembentuk busa (whipping agent), pengikat (binder agent), penstabil (stabilizer), pembentuk gel (gelling agent), perekat (adhesive), peningkat viskositas (viscosity agent), pengemulsi (emulsifier), finning agent, crystal modifier, thickener. Dalam bidang farmasi, gelatin dapat digunakan dalam bahan pembuat kapsul, pengikat tablet dan pastilles, gelatin dressing, gelatin sponge, surgical powder, suppositories, medical research, plasma expander, dan mikroenkapsulasi. Dalam industri fotografi, gelatin digunakan sebagai pengikat bahan peka cahaya; dan dalam industri kertas, gelatin digunakan sebagai sizing paper (Ismeri dkk., 2009).4.3 -KaseinSecara umum dapat dilihat bahwa 80% protein yang terkandung dalam susu berupa kasein, yaitu suatu campuran dari fosfoprotein dalam bentuk komplek speris yang dikenal sebagai micelle. Micelle ini mengandung partikel-partikel globular kecil yang terdiri dari 10-100 molekul kasein, yang disebut dengan submicelles Submicelles ini mempunyai sisi bagian dalam yang bersifat hidrofobik dan permukaan yang bersifat hidrofilik. Keadaan ini membuat mereka tidak larut di dalam air. Kasein dapat mengendap pada pH 4,6. Agregat dari micelle apabila diberi enzim, asam dan juga dipanaskan dapat membentuk gel setelah beberapa lama.Dari tabel diatas dapat dilihat bahwa terdapat beberapa jenis kasein. Kasein merupakan suatu larutan yang tidak dapat dikoagulasikan dengan kondisi biasa. -kasein terdiri dari tiga komponen: 1 yang tidak dapat dilarutkan dengan CaCl2, komponen ini mempunyai kelimpahan yang paling besar; 2 dan 3 yang berbeda dari segi mobilitas dan kelarutannya di dalam air. Struktur primer dari kasein 1 telah dilaporkan oleh Grosclaude et al. (1970). Dalam laporannya, diindikasikan bahwa berat molekul kasein 1 sekitar 23.600.

V. TUJUAN Berdasarkan latar belakang dan rumusan masalah, maka tujuan dalam penelitian ini adalah:1. Mengetahui pengaruh penambahan kasein pada sifat fisik dan kimia gel gelatin dari tulang ikan gabus agar memenuhi syarat standar gelatin komersial.2. Mendapatkan hasil optimum pada hasil gel gelatin dengan variasi lama waktu pencampuran dengan pelarut dan banyaknya larutan buffer pada proses pencampuran.

VI. MANFAAT Adapun manfaat yang didapatkan dari penelitian ini antara lain:1. Mengurangi limbah tulang ikan gabus yang terdapat di lingkungan.2. Meningkatkan nilai ekonomis dengan memanfaatkan limbah tulang ikan gabus menjadi produk yang lebih bermanfaat.3. Memberikan informasi mengenai pemanfaatan limbah tulang ikan gabus dengan penambahan -kasein.

VII. METODOLOGI PENELITIAN7.1 Waktu dan Tempat Perancangan serta Penelitian:Penelitian dilakukan dari bulan Maret sampai April 2015 di Laboratorium Kimia Analisis Dasar Teknik Kimia Politeknik Negeri Sriwijaya.

7.2 Alat dan Bahan:Alat yang digunakan:1. Desikator2. Labu destruksi3. Set alat destilasi dan Heating mantle4. Alat pengekstraksi soxlet, labujoin, kondensor/pendingi5. Neraca analitik 6. pH meter 7. Waterbath8. Viskometer 9. Oven 10. Pengaduk magnetic11. Kertas saring bebas lemak Whatman No.4012. Bunchner13. Termometer14. Cawan aluminium15. Beaker glass16. Corong gelas17. Tabung reaksi18. Spektrofotometer 19. Alat uji kuat tekan

Bahan yang digunakan:1.Limbah tulang ikan gabus 3 kg (diambil dari pasar Plaju)2.Susu cair 100 ml3.Larutan buffer Na2HPO4 panas pH7 5.Larutan Asam sulfat pekat6.Air Aquadest

7.3 Perlakuan dan Rancangan Percobaan:7.3.1 Perlakuan Percobaan 1. Pengambilan Bahan BakuBahan baku yang digunakan pada penelitian ini didapat pasar plaju yang ada di kota Palembang.2.Pengambilan Larutan Kimia Pengambilan larutan kimia didapat dari Laboratorium Teknik Kimia.3.Pengujian Sifat Mekanik Dalam Pengujian sifat mekanik ini dilakukan di Laboratorium Teknik Kimia di Laboratorium Kimia Analisis Dasar.7.3.2 Prosedur Pembuatan Gelatin dari Tulang Ikan Gabus Degreasing :Bahan baku yang digunakan adalah tulang ikan gabus. Tulang-tulang tersebut dibersihkan dari sisa-sisa daging dan lemak yang masih menempel (degreasing) yaitu dengan direndam dalam air mendidih selama 30 menit sambil diaduk-aduk. Selanjutnya tulang ditiriskan dan dipotong kecil-kecil (3 5 cm) untuk memperluas permukaan. Demineralisasi :Bahan baku yang telah bersih itu kemudian direndam dengan larutan HCl 5% dalam wadah plastik tahan asam selama 48 jam sampai terbentuk ossein, ossein adalah tulang yang lunak. Ossein dicuci dengan menggunakan air suling sampai pHnya netral (6 7). Ekstraksi :Ossein yang ber-pH netral tersebut dimasukkan ke dalam beaker glass dan ditambahkan aquadest, perbandingan ossein dengan aquadest adalah 1 : 3 (b/b). Setelah itu diekstraksi dalam waterbath pada suhu 90oC selama 7 jam. Kemudian disaring dengan kertas saring whatman. Hasil saringan dipekatkan dengan evaporator. Pengeringan :Cairan pekat gelatin yang diperoleh dari penguapan dengan evaporator itu dituang ke dalam pan aluminium yang dialasi plastik untuk dikeringkan dalam oven pada suhu 50oC selama 24 jam, setelah kering kemudian digiling dan dianalis

Tulang ikan

Degreasing (penghilangan lemak). Direndam pada air mendidih selama 30 menit

Pengecilan ukuran 2 5 cm2

Demineralisasi (perendaman dalam HCl 5%, 48 jam) OsseinPencucian demean air mengalir hingga pH netral (6 7) Ekstraksi dalam Waterbath pada suhu 90oC selama 7 jam Ekstrak disaringDipekatkan dengan Evaporator

Dikeringkan dengan oven pada suhu 50oC selama 24 jam

Pengecilan ukuran/penepungan

Gelatin

Pengujian:RendemenpHKekuatan GelViskositas

Gambar 4. Proses Pembuatan gelatin dari tulang ikan

7.3.3 Prosedur Ekstraksi Casein

Ambil susu sebanyak 100 ml masukkan kedalam gelas ukur, kemudian panaskan di water bath sampai suhu 40oc

Ambil asam glasial asetat sebanyak 5 ml, kemudian teteskan beberapa tetes kedalam susu yang sudah dipanaskan aduk sampai larut.

Cek di pH meter sampai pH akhir campuran mencapai 4,6

Dinginkan suspensi tersebut di suhu ruangan, kemudian diamkan selama 5 menit

Saring suspensi tersebut dengan corong yang sudah di alasi kertas saring dan dilanjutkan dengan muslin.

Endapan yang di hasilkan dicuci beberapa kali dengan air

Suspesikan endapan tersebut dalam 30 ml etanol aduk aduk larut, lalu saring dengan penyaring buchner

Mencuci kembali endapan dengan campuran etanol eter (1:1) sebanyak 50 ml saring dengan penyaring buchner

Cuci kembali endapan tersebut dengan eter sebanyak 50 ml dan hisap kering dengan penyaring buchner

Endapan kasein yang sudah kering diletakan di gelas arloji, kemudian keringkan lagi dengan oven selama 10 menit.

Serbuk kasein

Gambar 5. Diagram Alir Proses Pembuatan Ekstraksi 7.3.4 Proses Mekanisme PenelitianRendemen (AOAC, 1995)Rendemen diperoleh dari perbandingan berat kering gelatin yang dihasilkan dengan berat bahan segar (tulang yang telah dicuci bersih). Besarnya rendemen dapat diperoleh dengan menggunakan rumus:Rendemen =

Viskositas (British Standard 757, 1975)

Larutan gelatine dengan konsentrasi 6,67% (b/b) disiapkan dengan aquades kemudian diukur viskositasnya dengan menggunakan alat Brookfield synchro-lectric viscometer. Pengukuran dilakukan pada suhu 60oC dengan kecepatan 60 rpm. Nilai viskositas dinyatakan dalam satuan centipoise (cPs)

Uji pH

Sampel sebanyak 0,2 gram ditimbang dan dilarutkan ke dalam 20 ml air pada suhu 25oC. Sampel dihomogenkan dengan magnetic stirrer, kemudian diukur derajat keasamannya pada suhu kamar dengan pH meter.

Uji Turbidity Gel :1. Menyiapkan gelatin dari tulang ikan gabus 2ml untuk masing-masing sampel dan dengan perbandingan berat 0,5 dari berat gelatin.2. Menyiapkan variasi larutan buffer Na2HPO4 panas pH7 dengan perbandingan masing-masing:Konsentrasi larutan Na2HPO4Suhu pemanasan

10 ml70 0C

20 ml 70 0C

30 ml70 0C

3. Mencampurkan 2mL larutan gelatin (1-3%), laruran buffer Na2HPO4 panas pH7 (dengan variasi suhu yang telah ditentukan) dan kasein dan ditempatkan pada gelas kimia.4. Memanaskan larutan pada suhu700C.5. Mengukur kekeruhan dengan menggunakan alat spektrofotometer pada panjang gelombang 500 nm.

Uji Kekuatan Gel:1. Larutan gelatin 6,67% dipanaskan pada hot plate dengan suhu 40 oC dan diaduk dengan stirer hingga mengembang, lalu suhunya dinaikkan menjadi 45 oC selama 30 menit.2. Kemudian larutan gelatin dimasukan dalam gelas pengukuran dan disimpan pada suhu 10 oC selama 18 jam.3. Kekuatan gel diukur menggunakan Texture Analyzer, pada pengujian ini jarak 400 x 0,01 mm, kecepatan 0,5 mm/s, dan silinder probe 10 mm.

Tabel Data PengamatanKonsentrasi larutan Na2HPO4Lama waktupemanasanSuhu PemanasanRendemenpHViskositas TurbidityKekuatanGel

10 ml15 menit25 menit 35 menit70 0C70 0C70 0C

20 ml15 menit25 menit 35 menit70 0C70 0C70 0C

30 ml15 menit25 menit 35 menit70 0C70 0C70 0C

VIII. JADWAL PELAKSANAAN KegiatanBulan ke-

123456

1. Persiapan a. Pembuatan Proposalb. Pengumpulan Bahanc. Pembuatan Sampel Gelatind. Pembuatan Kasein

2. Pelaksanaan a. Uji fungsionalb. Pengumpulan Data

3. Penyelesaian a. Pengolahan Datab. Penyusunan Laporanc. Pengadaan Laporand. Pembuatan Artikel Ilmiahe. Seminar Penelitian

IX. RANCANGAN BIAYA

JumlahNama Barang Harga (Rp)Total

Bahan

Rp.Rp.

5Tulang Ikan GabusRp. 10.000Rp. 50.000

3Susu Skim IndomilkRp. 33.500/boxRp. 100.500

1/2Na2HPO4Rp.30.000/kgRp. 15.000

2Asam sulfat pekatRp.13.000/literRp. 26.000

1AquadestRp.65.000/derigenRp. 65.000

Pembuatan Proposal dan Laporan

3 rimKertas A4 80 grRp. 38.000Rp.152.000

3 buahBoPointRp. 5000Rp.15.000

4 buahTinta PrintRp. 45.000Rp.180.000

4 buahPengadaan Laporan Rp. 40.000Rp.160.000

Publikasi

6CD R-WRp.10.000Rp. 60.000

4Jilid Laporan AkhirRp.40.000Rp. 160.000

Total Rp. 983.500

DAFTAR PUSTAKA

Amiruldin M., 2007. Pembuatan dan Analisis Karakteristik Gelatin dari Kulit Ikan Tuna (Thunnus albacares). Fakultas Teknologi Pertanian Institut Pertanian Bogor. Skripsi.

AOAC, 1995. Official methods of Analysis of The Association of Analytical Chemist. Inc.Washington, DC.

AOAC, 2005. Official Method ofAnalysis of The Assosiation of Official Analytical Chemist. Association of Official Analytical Chemist, Inc. Arlington, Virginia, USA.

AOAC, 2006. Official methods of analysis. Association of Official Analytical Chemists International. Washington.

Astawan, M. dan T. Aviana. 2002. Pengaruh jenis larutan perendamansertametode pengeringan terhadap sifat fisik, kimia dan fungsional gelatin dari kulit cucut. J. Teknol dan Industri Pangan. 14 (1):7-13.Hariyanto, Yosafat J.S. (2010). Laporan Tugas Akhir Pembuatan Gelatin dari Ikan Air Tawar (Anabantidae). Fakultas Teknik. Jurusan Teknik Kimia. Universitas Sebelas Maret

Haris, M.A. 2008. Pemanfaatan limbah tulang ikan nila (Oreochromis niloticus) sebagai gelatin dan pengaruh lama penyimpanan pada suhu ruang. Skripsi S1. Institut Pertanian Bogor. (tidak dipublikasikan)

Junianto, Haetami, K. dan Maulina, I. 2006. Produksi Gelatin dari Tulang Ikan dan Pemanfaatannya Sebagai Bahan Dasar Pembuatan Cangkang Kapsul [laporan penelitian hibah bersaing]. Fakultas Perikanaan

Munda, Mulyanti. 2013. Pengaruh Asam Asetat dan Lama Demineralisasi Terhadap Kuantitas dan Kualitas Gelatin Tulang Ayam. Fakultas Peternakan. Universitas Hasanuddin Makasar.

SNI. 063735. 1995. Mutu dan Cara Uji Gelatin. Dewan Standarisasi Mutu Pangan Jakarta

Wulandari, dkk. 2013. Pengaruh Defatting dan Suhu Ekstraksi Terhadap Karakteristik Fisik Gelatin Tulang Ikan Gabus (Channa Striatta). Fakultas Pertanian Universitas Sriwijaya. Skripsi