PROPOSAL LAPORAN AKHIR

PENGARUH SUHU DAN PENAMBAHAN KOMPOSISI α-KASEIN PADA GEL GELATIN TULANG IKAN GABUS (CHANNA STRIATA)

Oleh:

MASAYU TSUROYYA0612 3040 1043

POLITEKNIK NEGERI SRIWIJAYAJURUSAN TEKNIK KIMIA

PALEMBANG2015

LEMBAR PENGESAHAN PROPOSAL LAPORAN AKHIR

PENGARUH SUHU DAN PENAMBAHAN KOMPOSISI α-KASEIN PADA GEL GELATIN TULANG IKAN GABUS (CHANNA STRIATA)

OLEH:

MASAYU TSUROYYA0612 3040 1043

Palembang, Februari 2015Pembimbing I, Pembimbing II,

Idha Silviyati, S.T., M.T Ibnu Hajar, S.T., M.T.NIP 197507292005012003 NIP197102161994031002

Mengetahui,Ketua Jurusan Teknik Kimia

Ir. Robert Junaidi, M.TNIP 196607121993031003

I Judul

Pengaruh Suhu Dan Penambahan Komposisi α-Kasein Pada Gel Gelatin

Tulang Ikan Gabus (Channa Striata).

II Latar Belakang

Selama ini tulang ikan sebagai limbah belum termanfaatkan secara

optimal, yaitu hanya digunakan untuk bahan pembuatan pakan atau pupuk

sehingga nilai ekonomisnya sangat kecil. Selain itu, pemanfaatan tulang

ikan bisa juga sebagai bahan baku gelatin. Dimana gelatin ini merupakan

salah satu jenis protein konversi yang diperoleh melalui proses hidrolisis

kolagen dari kulit, tulang dan jaringan serat putih (white fibrous) hewan.

Sumber utama gelatin biasanya dari tulang dan kulit sapi serta babi karena

pada hewan mamalia produksi gelatin kualitasnya lebih bagus di bandingkan

pada tulang ikan. Produksi gelatin dari bahan baku kulit babi mencapai 44%,

kulit sapi 28%, tulang sapi 27% dan porsi lainnya 1%, dengan total produksi

dunia mencapai 326.000 ton (GME 2009).

Gelatin ikan berbeda dengan gelatin mamalia berdasarkan pada suhu

leleh, suhu pembentukan gel dan kekuatan gel. Perbedaan tersebut disebabkan

oleh perbedaan kandungan asam amino, terutama prolin dan hidroksiprolin.

Hidroksiprolin adalah asam amino turunan prolin. Keduanya bertanggung

jawab pada stabilitas struktur kolagen (Norziah, 2009). Salah satu tulang

ikan yang berpotensi digunakan sebagai bahan baku gelatin ikan adalah tulang

ikan gabus, karena tulang ikan gabus ini salah satu jenis ikan yang di

budidayakan di indonesia dan banyak terdapat di kota palembangb sebagai

bahan baku pembuatan pempek, kerupuk dan makanan sejenis lainnya yang

hanya memanfaatkan dagingnya saja.

Secara umum dapat dilihat bahwa 80% protein yang terkandung dalam

susu berupa kasein, yaitu suatu campuran dari fosfoprotein dalam bentuk

komplek speris yang dikenal sebagai micelle. Protein susu berperan dalam

produk makanan sebagai sumber nutrisi, emulgator, foaming dan campuran

pembentuk gel. Banyak penelitian tentang campuran dari protein-protein

bahan pangan, untuk meningkatkan nilai nutrisi dan fungsi bahan pangan

tersebut, yang sudah dipublikasikan. Campuran -campuran tersebut

menyebabkan protein-protein saling berinteraksi dalam proses pembentukan

buih, emulsi dan pembentukan gel yang disertai pemanasan. Sifat fisikokimia

dari gel protein dapat berubah dengan adanya campuran protein-protein yang

berbeda selama proses pemanasan dan pembentukan gel (Biokimia, 2013).

Tujuan dilakukan penelitian ini adalah untuk meningkatkan nilai

ekonomis dari limbah tulang ikan terutama pada limbah tulang ikan gabus

pada penambahan α-kasein.

III Perumusan Masalah

Gelatin tulang ikan gabus saat ini kualitasnya lebih rendah di

bandingkan dengan hewan mamalia seperti babi dan sapi. Untuk itu dilakukan

penelitian ini dengan melakukan penambahan α-kasein terhadap gelatin ikan

gabus dengan variasi temperatur dan berat α-kasein pada proses pemanasan

agar kualitas dari limbah tulang ikan gabus lebih baik.

IV Tinjauan Pustaka

4.1 Ikan Gabus (Channa striata)

Ikan gabus ( Channa striata ) merupakan anggota family Channidae, yang

dapat hidup pada daerah perairan tawar atau sungai, perairan payau, serta rawa-

rawa. Ikan gabus termasuk kedalam kelompok ikan karnivora yang buas dan

agresif ( Chaoesare, 1981 dalam Anuwar, 2010 ).

Klasifikasi ikan tenggiri menurut Chaoesare (1981) dalam Anuwar (2010)

adalah sebagai berikut :

Kingdom : Animalia

Phylum : Chordata

Class : Agtinopterigii

Ordo : Perciformes

Family : Chanidae

Genus : Channa

Spesies : Channa striata

.

Gambar1. Ikan Gabus ( Channa striata )

Bentuk ikan gabus hamper bulat, panjang, makin kebelakang makin

menjadi gepeng. Punggungnya cembung dengan perut yang rata. Sirip

punggung lebih panjang daripada sirip dubur. Sirip depan disokong oleh 38

sampai 43 jari-jari lunak dan sirip belakang disokong oleh 23 sampai 17 jari-

jari lunak. Gurat sisi sempurna dengan jumlah 52 sampai 57 keping ( Nurtitus,

2009 ).

Ikan gabus mengandung gizi yang tinggi, yaitu 70% protein dan 21%

albumin, asam amino yang lengkap serta mikronutrien zink, selenium dan iron.

Penggunaan ikan gabus untuk pengobatan tradisional telah dilakukan di

beberapa daerah. Di Sulawesi Selatan, ikan gabus sering dikonsumsi oleh

perempuan yang baru melahirkan. Dengan mengkonsumsi ikan gabus,

diharapkan perempuan yang melahirkan cepat sembuh dan menghasilkan ASI

yang banyak untuk kebutuhan bayinya ( Warta Pasar Ikan, 2010 ).

Ikan gabus merupakan ikan yang sangat baik manfaatnya bagi kesehatan

sebagai pengobatan tradisional. Di Indonesia telah banyak dilakukan penelitian

tentang pemanfaatan ikan gabus untuk meningkatkan albumin maupun protein

tubuh dalam darah. ( Nurtitus, 2009 ). Menurut Dirjen Perikanan (1996),

komposisi gizi ikan gabus dapat dilihat pada Tabel 1.

Tabel 1. Komposisi kimia ikan gabus ( Channa striata )

KomposisiJumlah (%)

Air

Protein

Lemak

Karbohidrat

Mineral

77,40

19,30

1,30

1,00

1,00

Sumber : Dirjen Perikanan (1996)

Daging ikan gabus sebagai produk pangan sangat banyak digunakan

sebagai bahan baku pembuatan kerupuk, sedangkan limbah (jeroan) ikan gabus

dapat digunakan sebagai bahan pakan ikan itu sendiri (Nurtitus, 2009). Kulit

ikan gabus dapat dimanfaatkan sebagai bahan baku pembuatan gelatin yang

ekonomis.

4.2 Protein Kulit

Protein ditinjau dari strukturnya dapat dibagi dalam dua golongan besar

yaitu golongan protein sederhana dan protein gabungan. Protein sederhana ialah

protein yang hanya terdiri dari molekul-molekul asam-asam amino, sedangkan

protein yang hanya terdiri atas protein dan gugus bukan protein. Gugus ini disebut

gugus prostetik dan terdiri atas karbohidrat, lipid, atau asam nukleat

(Poedjiadi, 1994).

Protein sederhana dapat dibagi dalam dua bagian menurut molekulnya yaitu

protein fiber dan protein globular. Protein fiber mempunyai bentuk molekul

panjang seperti serat atau serabut sedangkan protein globular adalah berbentuk

bulat. Protein fiber ini terdiri atas beberapa rantai polipeptida yang memanjang

dan dihubungkan satu dengan lain oleh beberapa ikatan silang hingga membentuk

serat atau serabut yang stabil. Contoh protein fiber yaitu keratin ( protein yang

terdapat dalam bulu domba, rambut, sutra alam, dan kuku ), elastin (protein yang

serupa dengan kolagen namun tidak dapat diubah menjadi gelatin), dan kolagen.

Fungsi utama protein fiber ialah membangun struktur yang kuat sebagai

penunjang yang diperlukan tubuh agar dapat menjalankan berbagai fungsi tubuh

(Montgomery et al., 1993).

Poedjiadi dan Supriyanti (2007) mengemukakan ada beberapa contoh

protein fiber yang telah diteliti dengan difraksi sinar X ialah :

1. Konfigurasi alfa heliks pada keratin

2. Lembaran berlipat parallel dan anti paralel pada protein sutera alam

3. Heliks tripel pada kolagen

4.3 Asam Asetat

Asam asetat adalah senyawa kimia asam organik yang dikenal sebagai

pemberi rasa asam dan aroma dalam makanan. Asam asetat merupakan salah satu

asam karboksilat paling sederhana setelah asam format. Larutan asam asetat

dalam air merupakan sebuah asam lemah, artinya hanya terdisosiasi sebagian

menjadi ion H- dan CH3COO-. Asam asetat merupakan pereaksi kimia dan bahan

baku industri yang penting. Asam asetat digunakan dalam produksi polimer

seperti polietilena serat dan kain. Dalam industri makanan, asam asetat digunakan

sebagai pengatur keasaman. Dirumah tangga, asam asetat encer juga sering

digunakan sebagai pelunak air.

Asam asetat cair adalah pelarut protik hidrofilik ( polar ), mirip seperti air

dan etanol. Asam asetat memiliki konstanta dielektrik yang sedang yaitu 6.2,

sehingga ia bisa melarutkan baik senyawa polar seperti garam anorganik dan gula

maupun senyawa nonpolar seperti minyak dan unsur-unsur seperti sulfur dan

iodin. Asam asetat bercampur dengan mudah dengan pelarut polar atau non polar

lainnya seperti air, kloroform dan heksana. Sifat kelarutan dan kemudahan

bercampur dari asam asetat ini membuatnya digunakan secara luas dalam industri

kimia.

4.4 Kolagen

Kolagen adalah protein berbentuk serabut (fibril) yang mempunyai fungsi

fisiologis yang unik. Kolagen merupakan komponen struktural utama dari

jaringan ikat putih (White Coonective Tissue) yang meliputi hampir 30 persen dari

total protein pada jaringan dan organ tubuh vertebrata dan invertebrata. Kolagen

merupakan salah satu protein terpanjang dengan jumlah paling banyak pada tubuh

vertebrata. Kolagen merupakan bahan baku utama yang banyak terdapat pada

kulit, urat, pembuluh darah tulang dan tulang rawan. Serat kolagen terdiri dari tiga

rantai polipeptida yang saling berhubungan, masing-masing tersusun dalam jenis

khusus heliks berputar. Kolagen merupakan protein yang mengandung 35% glisin

dan sekitar 11% alanin serta kandungan prolin yang cukup tinggi

(Lehninger, 1990). Pada mamalia, kolagen terdapat di kulit, tendon, tulang rawan

dan jaringan ikat. Demikian juga pada burung dan ikan (Saputra, 2010).

Fibril kolagen terdiri dari sub-unit polipeptida berulang yang disebut

tropokolagen yang disusun dalam untaian paralel dari kepala sampai ekor.

Tropokolagen terdiri atas tiga rantai polipeptida yang berpilin erat menjadi tiga

untai tambang. Tiap rantai polipeptida dalam tropokolagen juga merupakan suatu

heliks (Lehninger, 1990).

Kolagen merupakan bahan baku gelatin yang banyak terdapat pada kulit,

urat, tulang rawan, dan tulang pada hewan. Kolagen adalah serabut protein yang

mempunyai fungsi biologis yang unik. Kolagen tersusun oleh unit struktural

tropokolagen yang berbentuk batang dengan panjang 3000Å dengan diameter

15Å, yang mengandung tiga unit polipeptida yang saling berpilin membentuk

struktur triple helix (Amiruldin, 2007).

Protein ( kolagen ) dapat mengalami kerusakan oleh pengaruh panas, reaksi

kimia dengan asam atau basa, goncangan dan sebab-sebab lainnya. Selain itu

protein juga dapat mengalami degradasi, yaitu pemecahan molekul kompleks

menjadi molekul sederhana oleh pengaruh asam, basa atau enzim

(Winarno, 2002). Perlakuan basa atau alkali dapat menyebabkan kolagen

mengembang dan menyebar. Salah satu alkali yang dapat digunakan sebagai

pelarut kolagen adalah NaOH. Selain pelarut alkali, kolagen juga larut dalam

pelarut asam seperti HCl (Amiruldin, 2007).

Konversi kolagen yang bersifat tidak larut air menjadi gelatin yang larut air

merupakan transformasi esensial dalam pembuatan gelatin. Kolagen harus diberi

perlakuan awal untuk mengubahnya menjadi bentuk yang sesuai sehingga dapat

diekstraksi. Ekstraksi ini dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen diantara

ketiga rantai bebas, dua rantai saling berikatan dan satu rantai bebas, dan tiga

rantai yang masih berikatan. Serat kolagen akan mengembang dengan baik tetapi

tidak larut bila direndam dalam larutan alkali atau larutan garam netral dan

nonelektrolit. Kolagen akan terputus jika terkena asam kuat atau basa kuat dan

akan mengalami transformasi dari bentuk untaian larut dan tidak tercerna menjadi

gelatin yang larut air (Lehninger, 1990).

Kolagen ikan merupakan salah satu alternatif sumber kolagen pengganti

kolagen hewan mamalia, dengan karakteristik yang hampir sama

(Saputra, 2010). Kolagen yang terdapat pada kulit dan tulang ikan mempunyai

kemampuan untuk membentuk gel setelah dipanaskan. Kemampuan pembentukan

gel tergantung pada karakteristik spesies ikan dan kolagen dari kulit ikan

mempunyai kemampuan yang lebih tinggi dibandingkan kolagen dari tulang ikan.

Pada ikan terdapat tiga tipe protein, yaitu myofibril (65-75%), sarkoplasma (20-

30%), dan stromata (1-3%). Protein stromata merupakan jaringan ikat yang terdiri

dari komponen kolagen dan elastin (Amiruldin, 2007). Kolagen murni sangat

sensitif terhadap reaksi enzim dan kimia. Kolagen ikan juga mempunyai

temperature denaturasi di bawah 30oC, lebih rendah dibandingkan kolagen

mamalia karena kolagen ikan mempunyai kandungan asam amino rendah

(Yunoki et al., 2003).

Menurut De Man (1997) proses pengubahan kolagen menjadi gelatin

melibatkan tiga perubahan, sebagai berikut:

1. Pemutusan sejumlah terbatas ikatan peptida untuk memperpendek rantai.

2. Pemutusan atau pengacauan sejumlah ikatan samping antar rantai.

3. Perubahan konfigurasi rantai.

Perubahan konfigurasi rantai merupakan satu-satunya perubahan penting untuk

pengubahan kolagen menjadi gelatin. Kondisi yang digunakan selama proses

produksi gelatin menentukan sifat-sifatnya. Pada produksi normal, kulit atau

tulang mula-mula diekstraksi dahulu pada kondisi nisbi lunak, dilanjutkan dengan

ekstraksi berturut-turut pada kondisi lebih berat. Ekstraksi pertama menghasilkan

gelatin dengan mutu baik, sedangkan ekstraksi selanjutnya menghasilkan gelatin

dengan mutu tidak sebaik ekstraksi pertama.

Selain itu, serabut kolagen dapat mengalami penyusutan jika dipanaskan di

atas suhu penyusutan. Suhu penyusutan kolagen ikan adalah 45oC, jika kolagen

dipanaskan lebih dari titik susutnya, misalnya 65 – 70oC serabut triple helix akan

dipecah. Pemecahan structural tersebut menjadi lilitan acak yang larut dalam air

inilah disebut gelatin (Fernandez-diaz et al., 2001).

4.5 Gelatin

Gelatin merupakan salah satu produk turunan protein yang diperoleh dari

hasil hidrolisis kolagen hewan yang terkandung dalam tulang dan kulit, dan

merupakan senyawa yang tidak pernah terjadi secara alamiah. Gelatin mempunyai

titik leleh 35oC, di bawah suhu tubuh manusia. Titik leleh inilah yang membuat

produk gelatin mempunyai karakteristik yang unik bila dibandingkan dengan

bahan pembentuk gel lainnya seperti pati, alginat, pektin, agar-agar dan karaginan

yang merupakan senyawa karbohidrat (Gomez dan Montero, 2001). Secara fisik

dan kimia, gelatin berwarna kuning cerah atau transparan, berbentuk serpihan

atau tepung, berbau dan berasa, larut dalam air panas, gliserol dan asam asetat

serta pelarut organik lainnya. Gelatin dapat mengembang dan menyerap air 5-10

kali bobot asalnya (Raharja, 2004).

Gelatin dapat diperoleh dengan cara denaturasi panas dari kolagen.

Pemanasan kolagen secara bertahap akan menyebabkan struktur rusak dan rantai-

rantai akan terpisah. Berat molekul, bentuk dan konformasi larutan kolagen

sensitif terhadap perubahan suhu yang dapat menghancurkan makro molekulnya

(Saputra, 2010). Susunan asam aminonya hampir mirip dengan kolagen, dimana

glisin sebagai asam amino utama dan merupakan 2/3 dari seluruh asam amino

yang menyusunnya, 1/3 asam amino yang tersisa diisi oleh prolin dan

hidroksiprolin (Martawijaya, 2010).

Senyawa gelatin merupakan suatu polimer linier asam-asam amino. Pada

umumnya rantai polimer tersebut merupakan perulangan dari asam amino glisin-

prolin-prolin atau glisin-prolin-hidroksiprolin. Dalam gelatin tidak terdapat asam

amino triptofan, sehingga gelatin tidak dapat digolongkan sebagai protein yang

lengkap (Junianto et al., 2006). Gelatin tersusun atas 18 asam amino yang saling

terikat dan dihubungkan dengan ikatan peptida membentuk rantai polimer yang

panjang (Amiruldin, 2007). Secara lengkap komposisi asam amino gelatin

disajikan pada Tabel 2.

Tabel 2. Komposisi Asam Amino Gelatin

Asam AminoJumlah (%) Asam Amino Jumlah (%)

Alanin

Arginin

Asam Aspartat

Asam Glutamat

Genilalanin

Glisin

Histidin

Hidroksiprolin

Leusin dan iso Leusin

11,0

8,8

6,7

11,4

2,2

27,5

0,78

14,1

5,1

Lisin

Metionin

Prolin

Serin

Sistin

Theorin

Tirosin

Valin

Phenilalanin

4,5

0,9

16,4

4,2

0,07

2,2

0,3

2,6

1,9

Sumber : Eastone dan Leach ( 1977 ) dalam Amiruldin ( 2007 )

Berat molekul gelatin rata-rata berkisar antara 15.000 – 250.000. Menurut

Junianto et al. (2006), berat molekul gelatin sekitar 90.000 sedangkan rata-rata

berat molekul gelatin komersial berkisar antara 20.000 – 70.000. Komposisi

kimia gelatin terdiri dari 50.5% karbon, 6.8% hidrogen, 17% nitrogen dan

25.5% oksigen. Untuk sampel yang lebih murni kandungan nitrogennya

berkisar antara 18.2% sampai 18.4%. Gelatin yang diperoleh dari proses alkali

lebih kaya hidroksiprolin dan rendah tirosin dibandingkan dengan gelatin yang

diperoleh melalui proses asam.

Penurunan komposisi asam amino tergantung pada metode

pembuatannya. Pembuatan dengan proses alkali umumnya lebih banyak

mengandung hidroksiprolin dan lebih sedikit tirosin dibandingkan dengan

proses asam. Struktur kimia gelatin dapat dilihat pada Gambar 2.

CH2 CHOH

CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 N CH NH CH2 NH N CH

CO NH CO CO CH CO NH CO CH CO CO

R R

Glisin Prolin Glisin Hidroksiprolin

Gambar 2. Struktur kimia gelatin (Grobben, et al., 2004 dalam Saputra, 2010)

Gelatin terbagi menjadi dua tipe berdasarkan perbedaan proses

pengolahannya, yaitu tipe A dan tipe B. Dalam pembuatan gelatin tipe A, bahan

baku diberi perlakuan perendaman dalam larutan asam organik seperti asam

klorida, asam sulfat, asam sulfit atau asam fosfat, sehingga proses ini dikenal

dengan sebutan proses asam. sedangkan proses produksi gelatin Tipe B melalui

proses basa, perlakuan yang diberikan adalah perendaman dalam air kapur,

proses ini sering dikenal sebagai proses alkali (Martawijaya, 2010).

Bahan baku yang biasanya digunakan pada proses asam adalah tulang dan

kulit babi, sedangkan bahan baku yang biasa digunakan pada proses basa adalah

tulang dan kulit jangat sapi. Menurut Wiyono (2001), gelatin ikan

dikategorikan sebagai gelatin tipe A. Standar gelatin menurut SNI No. 06-3735

tahun 1995 dan British Standard : 757 tahun 1975 disajikan pada Tabel 3.

Tabel 3. Standar gelatin menurut SNI No. 06-3735 tahun 1995 dan British Standard :

757 tahun 1975

KarakteristikSNI British Standar

Warna

Bau, Rasa

Kadar Abu

Kadar Air

Kekuatan Gel

Viskositas

pH

Logam Berat

Arsen

Tembaga

Seng

Sulfit

Tidak Berwarna Sampai Kekuningan

Normal

Maksimum 16 %

Maksimum 3,25 %

-

-

-

Maksimum 50 mg / kg

Maksimum 2 mg / kg

Maksimum 30 mg / kg

Maksimum 100 mg / kg

Maksimum 1000 mg / kg

Kuning Pucat

-

-

-

50 – 300 bloom

15 – 70 mps atau 1,5-7 cPs

4,5 – 6,5

-

-

-

-

-

Sumber:a) Dewan Standarisasi Nasional (SNI 06.3735-1995)(1995)

b) British Standard: 757 (1975)

Secara ekonomis, proses asam lebih disukai dibandingkan proses basa.

Hal ini karena asam mampu mengubah serat kolagen triple helix menjadi rantai

tunggal, sedangkan larutan perendaman basa hanya mampu menghasilkan

rantai ganda. Gelatin larut dalam air, asam asetat dan pelarut alkohol seperti

gliserol, propilen glycol, sorbitol dan manitol, tetapi tidak larut dalam alkohol,

aseton, karbon tetraklorida, benzen, petroleum eter dan pelarut organik lainnya.

Pada kondisi tertentu juga larut dalam campuran aseton-air dan alkohol-air

( Amiruldin, 2007 ).

Menurut Junianto et al. 2006, gelatin mudah larut pada suhu 71,1oC dan

cenderung membentuk gel pada suhu 48,9 oC. Sedangkan menurut Montero, et

al. (2000), pemanasan yang dilakukan untuk melarutkan gelatin sekurang-

kurangnya 49oC atau biasanya pada suhu 60 – 70oC. Gelatin memiliki sifat

dapat berubah secara reversible dari bentuk sol ke gel, membengkak atau

mengembang dalam air dingin, dapat membentuk film, mempengaruhi

viskositas suatu bahan, dan dapat melindungi sistem koloid. Menurut

Martawijaya, 2010, sifat-sifat seperti itulah yang membuat gelatin lebih disukai

dibandingkan bahan-bahan semisal dengannya seperti gum xantan, keragenan

dan pektin.

4.6 α-Kasein

Secara umum dapat dilihat bahwa 80% protein yang terkandung dalam

susu berupa kasein, yaitu suatu campuran dari fosfoprotein dalam bentuk

komplek speris yang dikenal sebagai micelle. Micelle ini mengandung

partikel-partikel globular kecil yang terdiri dari 10-100 molekul kasein, yang

disebut dengan submicelles Submicelles ini mempunyai sisi bagian dalam

yang bersifat hidrofobik dan permukaan yang bersifat hidrofilik. Keadaan ini

membuat mereka tidak larut di dalam air. Kasein dapat mengendap pada pH

4,6. Agregat dari micelle apabila diberi enzim, asam dan juga dipanaskan

dapat membentuk gel setelah beberapa lama. Kasein merupakan sebuah

fosfoprotein. Kasein tidak dapat larut pada titik isoelektriknya, pH 4.6, namun

karena pH susu mendekati 7.0, tidak diragukan kasein akan berada sebagai

sebuah garam, yakni kalsium kaseinat.

V Tujuan

Berdasarkan latar belakang dan rumusan masalah, maka tujuan dalam

penelitian ini adalah:

1. Menghasilkan produk berupa gelatin ikan gabus dengan penambahan α-

kasein.

2. Mengetahui komposisi kimia dan fisik tulang ikan gabus.

3. Melakukan pengujian gelatin tulang ikan gabus dengan penambahan α-

kasein yang telah dihasilkan dengan varias berat kasein dan temperature

.

VI Manfaat

Adapun manfaat yang didapatkan dari penelitian ini antara lain:

1. Mengurangi limbah tulang ikan gabus yang terdapat di lingkungan.

2. Meningkatkan nilai ekonomis dengan memanfaatkan limbah tulang ikan

gabus menjadi produk yang lebih bermanfaat.

3. Memberikan informasi mengenai pemanfaatan limbah tulang ikan gabus

dengan penambahan α-kasein.

VII Metodologi

VII.1Waktu dan Tempat Perancangan serta Penelitian

Penelitian dilakukan dari bulan Maret sampai April 2015 di Laboratorium

Kimia Analisis Dasar Teknik Kimia Politeknik Negeri Sriwijaya.

VII.2Alat dan Bahan:

VII.2.1 Alat yang digunakan:

1. Baskom

2. Turbidity

3. Alat penyaring

4. Gelas Kimia 500 ml, 1000 ml

5. Neraca analitis

6. Botol Aquadest

7. Gelas ukur

8. Pipet ukur

9. Bola karet

10. Tabung Reaksi

11. Hot plate

12. Oven

13. Desikator

14. Kaca Bening

15. Kertas pH

16. Spektofotometer

17. Corong

18. Alat Uji Tekan

VII.2.2Bahan yang digunakan:

1. Limbah tulang ikan gabus 3 kg

2. Susu Cair 100 ml

3. Asam asetat glasial

4. Laruta buffer Na2PO4 panas pH7 10 ml

5. H2SO4 pekat

6. Air Aquadest

7. Etanol 30ml

8. Etanol – eter 50 ml

VII.3Perlakuan dan Rancangan Percobaan

VII.3.1 Perlakuan Percobaan

1. Pengambilan Bahan Baku

Bahan baku yang digunakan pada penelitian ini didapat dari pasar 26 yang

ada di kota Palembang.

2. Pengambilan Larutan Kimia

Pengambilan larutan kimia didapat dari Laboratorium Teknik Kimia.

3. Pengujian Sifat Mekanik

Dalam Pengujian sifat mekanik ini dilakukan di Laboratorium

TeknikKimia pada Laboratorium Kimia Analisis Dasar.

VII.3.2 Prosedur Pembuatan Gelatin Dari Tulang Ikan Gabus

A. Degreasing

Bahan baku yang digunakan adalah tulang ikan gabus. Tulang tersebut

dibersihkan dari sisa-sisa daging dan lemak yang masih menempel

(degreasing) yaitu dengan direndam dalam air mendidih selama 30 menit

sambil diaduk-aduk. Selanjutnya tulang ditiriskan dan dipotong kecil-kecil

(3–5 cm) untuk memperluas permukaan.

B. Demineralisasi

Bahan baku yang telah bersih itu kemudian direndam dengan larutan

H2SO4 pekat dalam wadah plastik tahan asam selama 48 jam sampai

terbentuk ossein, ossein adalah tulang yang lunak. Ossein dicuci dengan

menggunakan air suling sampai pHnya netral (6 – 7).

C. Ekstraksi

Ossein yang ber-pH netral tersebut dimasukkan ke dalam beaker

glass dan ditambahkan aquadest, perbandingan ossein dengan aquades adalah

1 : 3. Setelah itu diekstraksi dalam waterbath pada suhu 90oC selama

7 jam. Kemudian disaring dengan kertas saring whatman. Hasil saringan

dipekatkan dengan evaporator.

D. Pengeringan :

Cairan pekat gelatin yang diperoleh dari penguapan dengan

evaporator itu dituang ke dalam pan aluminium yang dialasi plastik untuk

dikeringkan dalam oven pada suhu 50oC selama 24 jam, setelah kering

kemudian digiling dan dianalisa.

VII.3.3 Prosedur Pembuatan Kasein Dari Susu

1. Mengambil susu sebanyak 100 ml dan memasukkan kedalam gelas ukur,

kemudian memanaskan di water bath sampai suhu 40oC.

2. Mengambil asetat glasial sebanyak 5ml, kemudian meneteskan beberapa

tetes kedalam susu yang sudah dipanaskan diaduk sampai larut.

3. Mengecek pH meter sampai pH akhir campuran mencapai 4,6.

4. Mendinginkan suspensi tersebut pada suhu ruang, kemudian mendiamkan

selama 5 menit.

5. Menyaring suspensi tersebut dengan corong yang sudah dialasi kertas

saring.

6. Endapan yang dihasilkan dicuci beberapa kali dengan sejumlah air kecil.

7. Mensuspensikan endapan tersebut dalam 30 ml etanol mengaduk hingga

larut, lalu menyaring dengan penyaring buchner.

8. Mencuci kembali endapan dengan campuran etanol-eter (1:1) sebanyak 50

ml menyaring dengan penyaring buchner.

9. Mencuci endapan tersebut dengan eter sebanyak 50 ml dan menghisap

sampai kering dengan penyaring buchner.

10. Endapan kasein yang sudah kering diletakkan di gelas arloji, kemudian

mengeringkan lagi dengan ovn selama 10 menit.

11. Menimbang serbuk kasein.

Cek di pH meter sampai pH akhir campuran mencapai 4,6

Dinginkan suspensi tersebut di suhu ruangan, kemudian diamkan selama 5 menit

Saring suspensi tersebut dengan corong yang sudah di alasi kertas saring dan dilanjutkan dengan muslin.

Endapan yang di hasilkan dicuci beberapa kali dengan sejumlah kecil air

Suspesikan endapan tersebut dalam 30 ml etanol aduk ad larut, lalu saring dengan penyaring buchner

Mencuci kembali endapan dengan campuran etanol – eter (1:1) sebanyak 50 ml saring dengan penyaring buchner

Cuci kembali endapan tersebut dengan eter sebanyak 50 ml dan hisap kering dengan penyaring buchner

Endapan kasein yang sudah kering diletakan di gelas arloji, kemudian keringkan lagi dengan oven selama 10 menit.

Serbuk kasein ditimbang

Ambil susu sebanyak 100 ml masukkan kedalam gelas ukur, kemudian panaskan di water bath sampai suhu 40oc

Ambil asam glasial asetat sebanyak 5 ml, kemudian teteskan beberapa tetes kedalam susu yang sudah dipanaskan aduk sampai larut.

VII.3.4 Proses Mekanisme Penelitian

Uji Turbidity Gel :

1. Menyiapkan gelatin dari tulang ikan gabus dan α−Casein

2. Menyiapkan variasi berat kasein dan suhu dengan perbandingan masing-

masing:

Komposisi Kasein (gr) Suhu pemanasan

0,370 0C80 0C90 0C

0,570 0C80 0C90 0C

0,770 0C80 0C90 0C

3. Mencampurkan 2mL larutan gelatin (1-3%), laruran buffer Na2HPO4 panas

pH7 10 ml dan berat kasein (dengan variasi yang telah ditentukan) terhadap

berat gelatin dan ditempatkan pada gelas kimia.

4. Memanaskan larutan pada suhu yang telah di variasikan.

5. Mengukur kekeruhan dengan menggunakan alat spektrofotometer pada

panjang gelombang 500 nm.

Uji Kekuatan Gel:

1. Larutan gelatin 6,67% dipanaskan pada hot plate dengan suhu 40 oC dan

diaduk dengan stirer hingga mengembang, lalu suhunya dinaikkan menjadi

45 oC selama 30 menit.

2. Kemudian larutan gelatin dimasukan dalam gelas pengukuran dan disimpan

pada suhu 10 oC selama 18 jam.

3. Kekuatan gel diukur menggunakan Texture Analyzer, pada pengujian

ini jarak 400 x 0,01 mm, kecepatan 0,5 mm/s, dan silinder probe 10

mm.

VII.3.5 Pengujian Karakteristik Mekanik

Pada proses pengujian ini dilakukan supaya dapat mengetahui kualitas dari

penambahan α-kasein terhadap gelatin ikan gabus yaitu:

1. Alat uji kekuatan gel. Alat ini sangat penting dalam penentuan

mutu gelatin karena kekuatan gel merupakan salah satu

sifat penting yang mampu mengubah cairan menjadi

padatan atau mengubah bentuk solid menjadi gel yang

bersifat reversible. Bahan pembentuk gel (gelling agent)

adalah bahan tambahan pangan yang digunakan untuk

mengentalkan dan menstabilkan berbagai macam

makanan, bahan ini memberikan tekstur makanan melalui

pembentukan gel. Beberapa bahan penstabil dan

pengental juga termasuk dalam kelompok bahan

pembentuk gel (Simon,2009).

2. Alat uji turbidity gel. Alat ini berfungsi untuk mengukur

kekeruhan gel pada gelatin ikan gabus. Alat yang

digunakan yaitu spektofotometer dengan panjang

gelombang 500 nm.

VIII Jadwal Penelitian

Uraian Kegiatan

Minggu Ke-

Februari Maret April Mei Juni Juli

1 2 3 4 1 2 3 4 1 2 3 4 1 2 3 4 1 2 3 4 1 2 3 4

Pembuatan Proposal

Penelitian

Analisa Sampel

Bimbingan

Penyelesaian Laporan Akhir

Sidang Laporan