NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no...

60
1 NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

Transcript of NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no...

Page 1: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

1

NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS

Page 2: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

2

• Péptidos y Polipéptidos: Se forman por uniones peptídicas de αααα-L-Aminoácidos, siguiendo un orden diseñado por las enzimas que los unen, pero no tienen codificación genética ni se biosintetizan en los ribosomas.

• Las Proteínas en cambio, poseen en estado nativo, una forma tridimensional característica que es conocida como su conformación o estructura

• Una pérdida de esta conformación suele implicar una alteración en la acción biológica de la molécula proteica

Page 3: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

3

Niveles estructurales de las proteínas

(a) La secuencia de aminoácidos (estructura primaria) determina las asociaciones en niveles de organización superiores.

(b) Un ejemplo de estructura secundaria: la α hélice, se debe a las interacciones entre aminoácidos próximos en la secuencia primaria.

(c) La cadena con segmentos ordenados en diferentes estructuras secundarias se puede plegar por la interacción entre residuos más alejados en la secuencia de aminoácidos produciendo una disposición tridimensional característica.

(d) Varias cadenas asociadas formando una unidad funcional en las proteínas multiméricas.

Page 4: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

4

• Estructura primaria• Se refiere a la composición cuantitativa de los am ino

ácidos integrantes de la cadena, así como su orden o secuencia y la disposición del enlace peptídico.

• Estructura secundaria• Disposición espacial de la cadena proteica, debido a

las uniones puente de hidrógeno y el resto de union es iónicas e hidrofóbicas, con formación de αααα o ββββ hélices y de estructuras planas o filamentosas, predominand o la dimensión longitudinal.

• Describe el plegamiento local de la cadena.

Page 5: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

5

• Estructura terciaria• Conformación tridimensional completa de la cadena

polipeptídica, debida principalmente a la formación de uniones disulfuro. Disposición geom étrica de los dominios.

• Estructura cuaternaria• Interrelaciones entre proteínas (núcleo proteico o

protómeros) que pueden plegarse sobre estructuras no proteicas planares y arom áticas (prostéticas) que pueden ocurrir entre varias cadenas poli peptídicasunidas por atracciones de tipo hidrofóbicas y que forman una proteína oligom érica.

Page 6: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

6

Estructuras de las proteínas

Page 7: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

7

ESTRUCTURA PRIMARIA

• Todas las proteínas están constituídas por una combinación de un conjunto básico de 20 aminoácidos, ordenados genéticamente originando diversas secuencias específicas

• El grupo α COOH de un AA se condensa con el grupo α NH2 del siguiente, con pérdida de una molécula de agua, form ándose un dipéptido.

• La unión de tres aminoácidos forma un tripéptido y l a de 4 hasta 15 forman los oligopèptidos.

Page 8: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

8

• La propiedad fundamental de un enlace peptídico es que todos los átomos que lo forman deben estar en u n mismo plano, por lo que la cadena puede girar por s us C α pero nunca por el enlace peptídico

• Al ser planar es rígida

• Impone restricciones acerca del número de conformaciones que puede adoptar una cadena polipeptídica

Page 9: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

9

Page 10: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

10

Page 11: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

11

Estructura primaria

Gracias a las técnicas de DNA recombinante, actual mente es fácil determinar la secuencia primaria a partir de la secuencia de s u DNA.

La forma habitual de identificar un Aa concreto en u na proteína es nombrarlo con la posición en ella, (Ser 530).

Para estudiar aquellos residuos más importantes en la proteína se utiliza la mutagénesis dirigida, se sustituye 1 Aa concreto por otro y luego se compara la proteína “salvaje” con la forma “mutante” en cuant o a su secuencia, estructura tridimensional y función.

Page 12: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

12

Análisis y secuenciación de amino ácidos

• Determinación de restos N -terminales:• Reacción de Sanger• Reacción de dansilación• Reacción de Edman

• Determinación de restos C -terminales:• Carboxipeptidasas

Page 13: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

13

Método de Sanger

Page 14: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

14

Reacción de Edman

Page 15: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

15

Page 16: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

16

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Se refiere a la ordenación regular y periódica en el esp acio de las cadenas polipeptídicas a lo largo de una dirección

•Los enlaces que la mantienen son no covalentes

•Estructura muy estable

•Puede ser de 2 tipos:

•α hélice•β plegada

Page 17: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

17

α Hélice

Es la disposición espacial m ás estable y energéticamente favorable de los elementos de las cadenas polipeptídicas.

Es una estructura helicoidal con un enrollamiento dex trógiro. Cada giro incluye 3,6 residuos por vuelta.

Se encuentra estabilizada por puentes H intracatenario s entre el -C=O de un enlace peptídico de un residuo n y el –NH del enlace peptídico n+4. así todos los grupos –NH y -C=O menos los terminales quedan unidos por este mismo enlace

Page 18: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

18

(a) Posibilidades de giro en una hélice: dextrógira a la derecha (D) y levógira a la izquierda (L).

(b) La α hélice es una hélice dextrógira estabilizada por pu entes de hidrógeno intracatenarios entre el grupo -C = O y el grupo ―NH de dos enlaces peptídicos.

Page 19: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

19

Page 20: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

20

Proteínas cuya principal estructura secundaria es l a α hélice.

(a) La ferritina es una proteína globular compuesta principalmente por α hélice.(b) La α hélice es muy común en los dominios transmembrana ( receptor β-adrenérgico de

pavo. (c) La queratina es una proteína fibrosa compuesta por una única α hélice. Se muestra el

complejo formado por las queratinas humanas querati na 5 y queratina 14.

Page 21: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

21

Lamina β

Estructura con patrón periódico. Surge de la intera cción de algunas regiones de la cadena polipeptídica, las hebras β, con una longitud que varía entre 5 a 10 residuos. Se disponen paralelas unas a otras de for ma que se pueda establecer enlaces de puente H entre los grupos –CO y –NH del en lace peptídico de una hebra y los de la hebra contigua

Hay 2 tipos de hoja β: paralelas y antiparalelas, que difieren en el pat rón de puentes de hidrógeno.

Tienen enlaces de hidrógeno intercatenarios.

Las antiparalelas son más estables que las paralela s.

Se descubrieron en las queratinas.

Page 22: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

22

Estructura de la lámina β paralela

(a)-En esta estructura secundaria se forman puentes de hidrógeno entre los átomos del enlace peptídico de segmentos de la cadena que se d isponen de forma paralela(hebras β). La dirección de las hebras (amino- carboxilo) que da indicada por las flechas.

(b)-En la vista lateral se observa la estructura pl egada y la disposición de las cadenas laterales de los residuos.

(c)-Posible unión de varios segmentos que pertenece n a la misma cadena polipeptídica.

Page 23: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

23

Paralela

Page 24: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

24

Estructura de la lámina β antiparalela(a) Las hebras se disponen con los extremos amino y carboxilo en

direcciones opuestas, como indican las flechas. (b) Vista lateral. (c) (c) En una misma cadena las hebras están conecta das por un giro de

180°(giro β).

Page 25: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

25

Antiparalela

Page 26: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

26

Las estructuras secundarias se agrupan formando motivos que dan lugar a estructuras globulares o dominios.

Los motivos son combinaciones de varios elementos con estructura secundaria definida con una disposición geom étrica característica.

Algunos motivos tienen función biológica específica como la unión a DNA o a calcio.

Otros simplemente forman parte de otras unidades estru cturales yfuncionales.

Se pueden dar aisladas o pueden formar parte de otras ma s complejas.

Page 27: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

27

Dos motivos proteicos abundantes: el lazo β-α-β y el vértice α-α

Page 28: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

28

En la calmodulina, proteína que une calcio, se encuentra un motivo que combina dos hélices α con un giro en el que dominan residuos de carácter ácido que interaccionan con el Ca2+ mediante interacciones electrostáticas (representado por una esfera)

El motivo más sencillo en el que se relacionan hebras β es el llamado horquilla β y esta compuesto por 2 hebras β antiparalelas conectadas por un giro β .

Page 29: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

29

Dominios en una proteína transmembrana. En esta proteína se distinguen tres dominios: el dominio extracelular, el dominio transmembrana (con estructura de αhélice) y el dominio citosólico.

En algunas proteínas se encuentran estructuras globulares bien definidas formadas por la combinación de varios motivos que se denominan DOMINIOS

Page 30: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

30

ESTRUCTURA TERCIARIA

Las estructuras secundarias α, β, los motivos y los dominios, se pueden relacionar en una estructura tridimensional cara cterística con la que cada proteína puede desempeñar su función espe cífica.

Es la disposición tridimensional global de todos sus constituyentes.

El plegamiento, adem ás de ser una ventaja energética, permiten que se aproximen las cadenas laterales de residuos distantes y que se puedan crear estructuras tridimensionales adecuadas para la interacción con otras moléculas.En algunos casos, este plegamiento es facilitado p or proteínas llamadas chaperonas Mantenida mediante interacciones débiles: de tipo pu ente hidrógeno, puentes disulfuro, fuerzas de Van der Waals e interacc iones hidrofóbicas que actuando conjuntamente, proporcionan g ran estabilidad a la proteína.

El enlace m ás importante es el llamado puente disulfuro entre residuos de cisteína . Es un enlace covalente, pero su sola presencia no adjudica estructura terciaria.

Page 31: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

31

Los puentes disulfuro en las queratinas, no constituyen estructura terciaria.

Page 32: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

32

La interacción entre residuos más alejados en la se cuencia de aminoácidos hace que la proteína se pliegue en una disposición espacial concreta que le permite realizar su función. En esta enzima los residuos alejados en la cadena s e aproximan para formar el centro activo donde se produce la interacción co n el sustrato (representado como una esfera)

Page 33: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

33

Desnaturalización y renaturalización

Las variaciones en el medio (aumento de temperatura , variaciones en el pH, presencia de sales, etc.) alteran las interacciones no covalentes que mantienen la conformación nativa de la proteína produciendo s u desnaturalización. El ión guanidinio y la urea se utilizan con frecuencia como agentes desnaturalizantesen numerosas técnicas de laboratorio.

Como la estructura tridimensional se mantiene media nte interacciones débiles, si se alteran las condiciones que mantienen esas fuerzas se produce DESNATURALIZACIÓN

Page 34: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

34

Page 35: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

35

Cada prote ína globular tiene una estructura terciaria característica, íntimamente relacionada con su función biológica espec ífica .

Page 36: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

36

Estructura terciaria

Page 37: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

37

ESTRUCTURA CUATERNARIA

En algunas ocasiones se asocian varias cadenas protei cas para formar una proteína multim érica.

En ella las cadenas individuales se denominan subun idades y pueden ser iguales o distintas.

En ambos casos las cadenas tienen su estructura tridim ensional característica.

La disposición tridimensional de estas subunidades c onstituye la estructura cuaternaria de la proteína global.

El protómero es la unidad que se repite y es la menor u nidad plenamente funcional de una proteína oligom érica.

La forma en que se asocian las diferentes cadenas de finen la estructura cuaternaria de la proteína.

Page 38: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

38

Dependiendo de la cantidad de subunidades pueden se r:

-Dímeros-Tetrámeros

La asociación o unión de las moléculas que forman u na estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals.

También se considera estructura cuaternaria la unión d e una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar co mplejos edificios macromoléculares o supramoleculares.

Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000.

Page 39: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

39

HEMOGLOBINA: proteína multim érica

Estructura cuaternaria en la molécula de hemoglobin a. La hemoglobina es un tetrámero formado por cuatro cadenas (dos cadenas α y dos β). El protómero está formado por una subunidad α y una β

Page 40: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

40

HEMOGLOBINALa estructura de esta proteína sirve como ejemplo:Es una proteína globular compuesta por diferentes subun idadesPresencia de un grupo prostético, el grupo hemo, de nat uraleza no proteica.Modificaciones estructurales ante la unión de un lig ando (oxígeno)Actuación de la His como tampón a pH fisiológico.

Page 41: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

41

Hemoproteína

Se encuentra exclusivamente en las células rojas de la sangre (glóbulos rojos, eritrocitos o hematíes)

Constituye el 90% peso seco del eritrocito.

Tiene la capacidad de transportar gran cantidad de o xígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos.

Puede transportar CO 2 desde los tejidos hasta los pulmones para ser eliminado.

Gran solubilidad

Hemoglobina:

una proteína globular que une ligandos específicos.

Page 42: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

42

Es una proteína globular compuesta por 4 subunidades, 2 cadenas αy 2 cadenas β, de estructura tridimensional semejante.

Cada subunidad tiene un grupo prostético hemo, con ca pacidad para captar oxígeno y otros ligandos.El grupo hemo presenta estructura compuesta por 4 anillos con un átomo de hierro central unido por 6 enlaces.

Estructura tridimensional de una cadena de hemoglob ina. Se destaca la posición del grupo hemo y los residuos que participan activamente en su fun ción como la histidina proximal y la histidina distal.

Page 43: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

43

Unión de un átomo de hierro en la molécula de oxihemoglobina.

La unión se establece por la formación de una entidad de coordinación en la que participan átomos del grupo prostético y de las cadenas laterales de dos residuos de His de la proteína

Page 44: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

44

ESTRUCTURA PRIMARIA DE LA HEMOGLOBINA

Cadena α

• Posee 141 aminoácidos

• Extremo amino terminal

• Extremo carboxilo terminal

Cadena β

• Posee 146 aminoácidos

• Extremo amino terminal

• Extremo carboxilo terminal

Page 45: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

45

ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LA HEMOGLOBINA

75% de las cadenas α y β forman α hélices con 3,6 aminoácidos por vuelta

Page 46: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

46

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LA HEMOGLOBINA

El grupo prostético de la hemoglobina es el hemo form ado por la Protoporfirina IX y un átomo de Fe

En cada subunidad, el hemo se coloca en una hendidura o bolsillo

Page 47: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

47

Representación esquem ática de la molécula de hemoglobina. Los segmentos de hélice α, que constituyen el 80% de la molécula, se representan como cilindros: las cadenas α en gris claro, las cadenas β en gris oscuro y los grupos hemo, como discos rojos.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LA HEMOGLOBINA

Page 48: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

48

ANTICUERPOS O INMUNOGLOBULINASProducidos por los linfocitos, poseen m últiples dominios que permiten el reconocimiento y la unión de moléculas aj enas al organismo (antígenos) señalándolas para que sean dest ruídas.Son glucoproteínas compuestas por 2 cadenas ligeras (L) y 2 cadenas pesadas (H) que se asocian formando una estru ctura en forma de Y que se mantiene por fuerzas no covalentes y puentes disulfuro intercatenarios.

Las 4 cadenas tiene la misma orientación de forma que los extremos N-terminales de las cadenas H y L se encuentran próximos. Allí se encuentran los dominios variables , que se asocian creando el lugar de fijación del antígeno en forma específica mediante interacciones no covalentes (Van de Waals, puente H)

Los extremos c-terminales forman los dominios constantes , semejantes en todos los anticuerpos.

Page 49: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

49

Puentes disulfuro en la inmunoglobulina G (IgG). La molécula de IgGpresenta puentes disulfuro de dos tipos. Los intracatenarios se establecen entre residuos de Cys de la misma cadena (en azul) y los intercatenariosentre residuos de Cys de las dos cadenas diferentes (en rojo).

Page 50: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

50

PROTEINAS ESTRUCTURALES y FUNCION

PROTEINAS FIBROSAS

• El colágeno y la elastina son proteínas fibrosas estructurales de la matriz extracelular, con estructura secundaria y, para colágeno, un superenrollamiento pseudoterciario .

• Otro ejemplo de proteínas estructurales son la αααα-queratinas y las ββββ-queratinas.

Page 51: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

51

COLÁGENO

El colágeno es la proteína m ás abundante del organismo. Se encuentra en la piel, huesos, ligamentos, tendon es, cartílagos, vasos sanguíneos y dientes.

Page 52: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

52

Es un proteoglicano, contiene m ás de un 97% de proteína, que incluye 18 aminoácidos, de los cuales ocho son aminoácidos esenciales, que el organismo debe incorporar con la alimentación porque no los puede sintetizar.

Una de las aplicaciones m ás importantes es su utilización como fuente de nitrógeno en la formulac ión de dietas enterales con destino a la alimentación ta nto infantil como de adultos.

Page 53: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

53

En Europa, la producción de colágeno hidrolizado se inició a mitad del siglo XX. En los años '60 se come nzó a utilizar como un sustitutivo parcial de azúcar y gr asas.

La cultura asiática tradicional lo ha utilizado sob re todo por sus efectos contra el envejecimiento.

El colágeno también se utiliza para reducir el cont enido de sal en carnes. La adición de colágeno hidrolizad o a los productos cárnicos y embutidos ofrece la posibilidad de reducir su contenido de sal sin afec tar negativamente el sabor.

Es útil para enriquecer el contenido proteico de va riados productos, para las dietas de alto contenido en proteínas y para la nutrición de los deportistas.

Page 54: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

54

Estructura de la molécula de colágeno.

a) La cadena α tiene una estructura secundaria de hélice levógira sin puentes de hidrógeno intracatenarios.

(b) Estructura cuaternaria: tres cadenas superenrolladasformando la molécula de colágeno

Page 55: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

55

LIPOPROTEÍNAS

Aunque el término lipoproteína podría describir cualquierasociación de lípidos con proteínas, se suele restringir p ara un grupo concreto de complejos moleculares que se encuentran en el plasma sanguíneo de los mam íferos.

Las lipoproteínas están formadas por lípidos asociados de fo rma no covalente con proteínas (apolipoproteínas o apoproteín as), perotambién incluyen moléculas antioxidantes liposolubles.

Función de lipoproteínas plasm áticas:

transportar moléculas lipídicas de unos órganos a otros en el medio acuoso del plasma.

Page 56: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

56

Son partículas con un centro apolar (que incluye triacilgliceroles y ésteres de colesterol) y un revestimiento anfifílico formado por fosfolípidos, colesterol no esterificado y las apoproteínas.

Page 57: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

57

En ayuno normal el plasma humano tiene cuatro clasesde lipoproteínas (se clasifican por su densidad) y en e l periodo postprandial aparece una quinta clase, losquilomicrones.

Los quilomicrones son lipoproteínas grandes con densidad extremadamente baja que transportan loslípidos de la dieta desde el intestino a los tejidos.

Las VLDL, (lipoproteínas de muy baja densidad), se sintetizan en el hígado y transportan lípidos a los teji dos; estas VLDL van perdiendo en el organismotriacilgliceroles y algunas apoproteínas y fosfolípido s.

Page 58: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

58

Los restos de VLDL, sin triacilgliceroles, son las IDL(lipoproteínas de densidad intermedia) son captados po rel hígado o convertidos en LDL.

Las LDL, lipoproteínas de baja densidad, transportancolesterol a los tejidos donde hay receptores de LDL.

Las HDL, lipoproteínas de alta densidad, también se producen en el hígado y eliminan el exceso de colestero lde las células llevándolo al hígado, único órgano quepuede metabolizar el colesterol, convirtiéndolo en áci dosbiliares.

Page 59: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

59

Las partículas más pequeñas tienen mayor porcentajede proteínas de superficie y de lípidos anfipáticos quelas grandes.

Page 60: NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS · cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces no covalentes: puentes de hidrógeno, puentes salinos y fuerzas de Van der Waals. También

60