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LE PROTEINE: POLIMERI COSTITUITI DA 20 TIPI DI MONOMERI,

I 20 AMINOACIDI

OGNI PROTEINA PUO ESSERE FORMATA DA MOLTE DECINE O

CENTINAIA DI AMINOACIDI CHE SI LEGANO A FORMARE UNA CATENA

NON RAMIFICATA

La catena di amminoacidi presenta un buon grado di flessibilit

CH2N

Gruppoaminico

COOH

Gruppocarbossilico

HCarbonio

GLI AMINOACIDI

RRCatenalateraleCatenalaterale

Parte comune a tutti gli aminoacidi

Parte variabile

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C+H3N COO-

H

RR

In relazione al pH dellambiente, il gruppo COOH o il gruppo NH2 possono essere in forma dissociata o indissociata cedendo o accettando protoni

COOHH2NH2N

CH2N COOH

H

IL PIU SEMPLICE DEGLI AMINOACIDIGLICINA

HH

Gly G

R = H

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CH2N COOH

H

UN AMINOACIDO: IL TRIPTOFANO R pu essere un gruppo chimico complesso

Trp W

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acido aspartico Asp negativaacido glutammico Glu negativa

arginina Arg positivalisina Lys positivaistidina His positiva

Asparagina Asn non carica, polareGlutammina Gln non carica, polareserina Ser non carica, polaretreonina Thr non carica, polaretirosina Tyr non carica, polare

AMINOACIDO CATENA LATERALE (R)

AMINOACIDI POLARI

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alanina Ala non polareglicina Gly non polarevalina Val non polareleucina Leu non polareIsoleucina Ile non polareprolina Pro non polareFenilalanina Phe non polareMetionina Met non polareTriptofano Trp non polarecisteina Cys non polare

AMINOACIDO CATENA LATERALE

AMINOACIDI NON POLARI

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GLI AMINOACIDI ESSENZIALI

SI DEFINISCONO AMINOACIDI ESSENZIALI QUELLI CHE UN DATO ORGANISMO NON E IN GRADO DI SINTETIZZARE AUTONOMAMENTE MA CHE DEVE INTRODURRE CON LA ALIMENTAZIONE

PER LUOMO GLI AMINOACIDI ESSENZIALI SONO:

TREONINA METIONINA LISINA

VALINA LEUCINA ISOLEUCINA

ISTIDINA FENILALANINA TRIPTOFANO

PER ALTRE SPECIE LELENCO POTRA ESSERE DIVERSO

ATTENZIONE, ESSENZIALE NON VUOL DIRE AMMINOACIDI PI IMPORTANTI DI ALTRI

Gli aminoacidi si uniscono a formare una catena grazie al LEGAME PEPTIDICO

C

H

RR

C

O

OH

N

H

H

C

H

RR

C

O

OH

N

H

H

+

C

H

RR

C

O

OH

N

H

C

H

RR

C

O

N

H

H

H2O

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Struttura primaria di una proteina: la sequenza degli aminoacidi che la compongono: quanti aminoacidi, quali e un quale ordine.

Nota: in questa immagine, che descrive la struttura primaria di una proteina, la sequenza stata disegnata ripiegata soltanto per motivi di spazio. La struttura primaria non descrive i ripiegamenti della catena polipeptidica.

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Quanti tipi di proteine in un organismo ?

In un essere umano alcune decine di migliaia, ciascuna con una sua specifica sequenza di amminoacidi e una sua specifica funzione

Nella stessa specie la maggior parte delle proteine pu esistere in pi di una variante, in genere con funzione identica o simile ma con piccole differenze nella sequenza di amminoacidi.

Le differenze nella sequenza di amminoacidi sono conseguenza di mutazioni avvenute nel DNA

In specie diverse possono esistere proteine con funzioni identiche o simili e con differenze nella sequenza di amminoacidi proporzionali alla distanza evolutiva

Nella figura la lunghezza dei segmenti proporzionale alle differenze

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SI DEFINISCE STRUTTURA PRIMARIA DI UNA PROTEINA LA SUA SEQUENZA IN AMINOACIDI

MetAspLeuTyrGlyGlyPheCysProTrp..

La catena polipeptidica si ripiega per assumere la sua conformazione tridimensionale grazie alla sua flessibilita e in seguito alle interazioni degli aminoacidi tra di loro e con lambiente circostante

Questi ripiegamenti vengono descritti da ci che si definisce struttura secondaria e terziaria di una proteina (o eventualmente quaternaria per le proteine formate da pi subunit)

Il ripiegamento (FOLDING) delle proteine dovuto alle interazioni degli aminoacidi tra di loro e con lambiente

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Piano

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Alcune proteine multimeriche possono essere costituite dai copie multiple di una stessa subunit o di subunit diverse

NELLA SUA STRUTTURA TERZIARIA (O QUATERNARIA), UNA PROTEINA SI PRESENTA COME UN OGGETTO DI FORMA COMPLESSA, CHE POTR PRESENTARE SOLCHI E CAVIT ED E RICOPERTA DI GRUPPI CHIMICI CAPACI DI FORMARE LEGAMI DEBOLI CON ALTRE MOLECOLE

PERCHE UNA PROTEINA POSSA LEGARSI CON UNALTRA MOLECOLA (LIGANDO), DOVRAESISTERE UNA COMPLEMENTARIETA DI FORMA E DI CAPACITA DI FORMARE LEGAMI

IL LEGAME SARA TANTO PIU STABILE QUANTO MAGGIORE E IL NUMERO DI INTERAZIONI SIMULTANEE

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La precisione della complementariet, e soprattutto il numero di legami non

covalenti che si possono formare, determina la maggiore o minore affinit tra

due molecole e la stabilit del legame, che comunque sempre reversibile.

Pochi legami: la agitazione

termica facilmente

determina il distacco

Molti legami: la agitazione

termica difficilmente

determina il distacco

Le stesse forze che determinano il ripiegamento delle proteine determinano anche le interazioni tra una proteina ed altre molecole, come ad esempio tra un enzima e il suo substrato o tra un recettore ed il suo ligando

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MOLTE CARATTERISTICHE FUNZIONALI DI UNA

PROTEINA DIPENDONO DALLA SUA CAPACITA

DI INTERAGIRE CON ALTRE MOLECOLE

LEGANDOLE

QUESTE INTERAZIONI RICHIEDONO UN RICONOSCIMENTO RECIPROCO, LEGATO ALLA FORMA DELLE MOLECOLE ED ALLE CAPACITA DI FORMARE LEGAMI

LIGANDO

Perch una proteina possa

interagire correttamente con

il suo ligando necessario

che il suo ripiegamento sia

avvenuto correttamente

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LA STRUTTURA TRIDIMENSIONALE DI UNA PROTEINA NON E RIGIDA, MA DINAMICA

IL CAMBIAMENTO DELLE CONDIZIONI AMBIENTALI O LINTERAZIONE CON ALTRE

MOLECOLE POTRA MODIFICARE REVERSIBILMENTE LA CONFORMAZIONE

DELLA PROTEINA

Ricordiamo infatti che quando una proteina si lega con unaltra molecola (proteica o meno), viene a contatto con gruppi chimici che potranno essere carichi positivamente o negativamente, polari o non polari. Questa nuova situazione potr modificare reversibilmente il ripiegamento della proteina

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Come si ripiegano le proteine.

Il ripiegamento delle proteine dovuto alle propriet dei suoi amminoacidi, quindi una conseguenza della struttura primaria e delle sue interazioni con lambiente.Alcune proteine, se artificialmente svolte (denaturate), si ripiegano correttamente in modo spontaneo

Ripiegamenti non corretti contagiosi possono essere causa di malattie: il caso dei prioni (la mucca pazza)

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Una proteina prionica ripiegata in modo anomalo induce il ripiegamento anomalo di altri esemplari