Introducción

El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero". Este nombre está bastante bien elegido ya que las proteínas son uno de los compuestos químicos esenciales para la vida.Las proteínas ocupan un lugar de máxima importancia entre las moléculas constituyentes de los seres vivos. Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias.

1 Las proteínas

Se pueden definir como polímeros formados por la unión, mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor masa molecular llamadas aminoácidos.Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada, son por tanto macromoléculas. Algunas proteínas están constituidas por la unión de varios polímeros proteicos que en ocasiones pueden también contener otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc.). Son las moléculas orgánicas más abundantes en las células. Están constituidas, fundamentalmente, por C, H, O y N y casi todas tienen también azufre y algunas, además, otros elementos químicos (P, Fe, Zn o Cu). El elemento más característico de las proteínas es el nitrógeno. Las proteínas son moléculas específicas que marcan la individualidad de cada ser vivo (debido al COMPLEJO MAYOR DE HISTOCOMPATIBILIDAD o CMH que veremos en el tema de Inmunología).Son además de una gran importancia porque a través de ellas se va a expresar la información genética, de hecho el dogma central de la genética molecular nos dice:

DNA────>RNAm────>Proteína Se transcribe a Se traduce a

2 Los aminoácidos: La unidad fundamental de las proteínas

Los aminoácidos son las unidades estructurales que constituyen las proteínas, y como indica su nombre, tienen dos grupos funcionales característicos: el grupo amino (-NH2) y el grupo carboxilo o grupo ácido (-COOH).Las proteínas de los seres vivos sólo tienen unos 20 aminoácidos diferentes (por lo que habrá únicamente 20 restos distintos). Es de destacar el hecho de que en todos los seres vivos sólo se encuentren los mismos 20 aminoácidos. La mayoría de los aminoácidos pueden sintetizarse unos a partir de otros, pero existen otros, aminoácidos esenciales, que no pueden ser sintetizados y deben obtenerse en la dieta habitual. Los aminoácidos esenciales son diferentes para cada especie, en la especie humana, por ejemplo, los aminoácidos esenciales son diez: Thr, Lys, Arg, His, Val, Leu, Ileu, Met, Phe y Trp.

2.1 Clasificación de los aminoácidos

TEMA 4 LOS PRINCIPIOS INMEDIATOS ORGÁNICOS III: LAS PROTEÍNAS. LOS AMINOÁCIDOS COMO UNIDAD FUNDAMENTAL DE LAS PROTEÍNAS. TIPOS DE AMINOÁCIDOS. EL ENLACE PEPTÍDICO. NIVELES DE ORGANIZACIÓN EN PROTEÍNAS. PROPIEDADES Y FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS. LAS ENZIMAS. CINÉTICA ENZIMÁTICAS. LAS VITAMINAS.

En función de sus características químicas, los aminoácidos se clasifican en: Grupo I Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no es polar. Esto es, no posee cargas eléctricas en R al tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos aminoácidos, si están en gran abundancia en una proteína, la hacen insoluble en agua.

Grupo II Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay funciones polares (alcohol, tiol o amida). Contrariamente al grupo anterior si una proteína los tiene en abundancia será soluble en agua.

Grupo III Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro, estos grupos se encuentran cargados negativamente.

Grupo IV Aminoácidos polares básicos. Son aquellos aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos. En las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o neutro, están cargados positivamente

2.2 La unión de los aminoácidos: La formación del enlace peptídicoCuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con el grupo amino de otro ambos aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Se trata de una reacción de condensación en la que se produce una amida y una molécula de agua. La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido.

Formación de un dipéptido

2.3 Características del enlace peptídico1ª) El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas proteicas.2ª) Algunos estudios han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del enlace peptídico se comporta en cierto modo como un doble enlace y no es posible, por lo tanto, el giro libre alrededor de él. 3ª) Todos los átomos que están unidos al carbono y al nitrógeno del enlace peptídico mantienen unas distancias y ángulos característicos y están todos ellos en un mismo plano.

3 La estructura de las proteínasLa conformación de una proteína hace referencia a la disposición espacial que adopta la molécula proteica en el espacio. Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH y temperatura, poseen solamente una conformación y ésta es la responsable de las importantes funciones que realizan.

La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse a diferentes niveles. A saber: primario, secundario, terciario y cuaternario.

I) NIVEL O ESTRUCTURA PRIMARIA Viene dada el orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína.

Cadena de aminoaácidos en una proteína

La alteración de la estructura primaria por eliminación, adición o intercambio de los aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente. Como, además, la función de la proteína depende de su estructura, un cambio en la estructura primaria podrá determinar que la proteína no pueda realizar su función.II) NIVEL O ESTRUCTURA SECUNDARIA

Ésta puede ser en hélice α o en conformación ß. Es de destacar que las dos se diferencian en el número de aminoácidos entre los que se establece el enlace. En la hélice α, los aminoácidos establecen un enlace cada cuatro aminoácido, en la hélice de colágeno, cada tres aminoácidos y en la conformación ß, cada dos. A continuación estudiaremos solo la hélice α y la conformación ß por ser las configuraciones más frecuentes en proteínas. También hay una tercera estructura secundaria mucho más compleja que es la hélice de colágeno (tres hélices α unidas).

a) Estructura en hélice α. En este tipo de estructura la molécula adopta una disposición helicoidal, los restos (R) de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una vuelta completa (las hélices alfa suelen representarse como cintas retorcidas), estableciéndose 7 enlaces de hidrógeno por vuelta (cada aminonoácido forma dos enlaces de hidrógeno con su enlace peptídico)

Este tipo de estructura es muy estable, porque permite la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido situado por debajo de él en la hélice. Esto es, entre el C=O del aminoácido n y el H-N del aminoácido n+4

α -hélice

b) Conformación ß o de lámina plegada. Se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula, adoptan una disposición en zig-zag. Se establecen puentes de hidrógeno entre grupos C=O y -N-H y los restos van quedando alternativamente hacia arriba y hacia debajo de la lámina. Es menos estable que la hélice a, ya que si la molécula presenta restos próximos entre sí muy voluminosos, o con las mismas cargas eléctricas se desestabilizará.Esta conformación es mucho menos estable que alfa-hélice.

Lámina-ß

El tejido conectivo de los vertebrados está compuesto por unas células especializadas y una matriz extracelular con numerosas proteínas e hidratos de carbono. El componente mayoritario de este tejido conectivo es la familia de proteínas fibrosas denominadas colectivamente como colágeno.

Hélice de colágeno

Hélices que a diferencia de las alfa-hélices se enrollan de forma levógira y con menos ar Los planos peptídicos aparecen perpendiculares al eje de la hélice, de manera que el O del grupo carbonilo puede formar puentes de H con aminoácidos de otras cadenas (puentes intercatenarios).

III) NIVEL O ESTRUCTURA TERCIARIA En este nivel, las proteínas no se disponen linealmente en el espacio, sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a la presencia de ciertos aminoácidos (especialmente de aminoácidos polares).La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones:

Tipos de interacciones:

1) Enlaces o puentes de hidrógeno.2) Interacciones ácido-base.3) Puentes disulfuro.

Enlaces en la estructura terciaria

Los puentes disulfuro se forman entre grupos -SH (pertenecientes a dos moléculas de cisteína) que reaccionan entre sí (para dar cistina).Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular (aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que carecen de estructura terciaria).

En general, las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas, tienen esta conformación: la beta-queratina, el colágeno y la elastina.Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares, las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora (hemoglobina).

IV) ESTRUCTURA CUATERNARIA- Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y puentes disulfuro.Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por las globinas o parte proteica (dos cadenas alfa y dos cadenas beta, con un total de 146 aminoácidos) más la parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.

Proteínas con estructura cuaternaria (Hemoglobina: izquierda e inmunoglobulina, derecha)

Esquema que representa los distintos niveles estructurales de la hemoglobina

4 Propiedades de las proteínas

Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán

interaccionar mediante enlaces covalentes, o no covalentes, con otras moléculas. A continuación veremos las propiedades más importantes:Solubilidad. Las proteínas solubles en agua, al ser macromoléculas, no forman verdaderas disoluciones sino dispersiones coloidales. Cada macromolécula proteica queda rodeada de moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas semejantes, con lo que no puede producirse la precipitación.Especificidad. La especificidad de las proteínas depende del plegamiento particular de cada proteína y por tanto de la secuencia de aminoácidos. Cada proteína consta de una superficie activa y el resto de la cadena polipeptídica mantiene la forma y la rigidez de la proteína. Esta superficie activa permite adaptarse a moléculas de geometría complementaria y realiza una acción precisa (transporte, reconocimiento…)

5 La desnaturalización de las proteínas

Las alteraciones de la concentración de sales, del grado de acidez, de la temperatura, etc. pueden provocar la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo: puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos (=no afecta a la estructura primaria). Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica.Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, etc.).

6 Funciones generales de las proteínas

Las proteínas están entre las sustancias que realizan las funciones más importantes en los seres vivos. De entre todas pueden destacarse las siguientes:

De reserva . En general las proteínas no tienen función de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en algunos casos especiales como por ejemplo en el desarrollo embrionario: ovoalbúmina del huevo, caseína de la leche y gliadina del trigo.

Estructural. Las proteínas constituyen muchas estructuras de los seres vivos. Las membranas celulares contienen proteínas. En el organismo, en general, ciertas estructuras -cartílago, hueso- están formadas, entre otras sustancias, por proteínas.

Enzimática . Todas las reacciones que se producen en los organismos son catalizadas por moléculas orgánicas. Las enzimas son las moléculas que realizan esta función en los seres vivos. Todas las reacciones químicas que se producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas las enzimas son proteínas.

Homeostática . Ciertas proteínas mantienen el equilibrio osmótico del medio celular y extracelular.

Transporte , de gases, como es el caso de la hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina. Ambas proteínas se encuentran en la sangre. Las permeasas, moléculas que realizan los intercambios entre la célula y el exterior, son también proteínas.

Movimiento . Actúan como elementos esenciales en el movimiento. Así, la actina y la miosina, proteínas de las células musculares, son las responsables de la contracción de la fibra muscular.

Hormonal . Las hormonas son sustancias químicas que regulan procesos vitales. Algunas proteínas actúan como hormonas, por ejemplo: la insulina, que regula la concentración de la glucosa en la sangre.

Inmunológica . Los anticuerpos, sustancias que intervienen en los procesos de defensa frente a de los agentes patógenos, son proteínas.

LAS ENZIMAS: CATALIZADORES BIOLÓGICOS (BIOCATALIZADORES)

Son sustancias de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas, uniéndose temporalmente a una o más sustancias reaccionantes, transformándolas en otras. Las sustancias a las que se unen reciben el nombre de sustrato.

A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.Son biológicamente muy importantes ya que, como todo catalizador, tienen la propiedad de disminuir la energía necesaria para que tenga lugar una reacción química, facilitando y acelerando las reacciones que tienen lugar en el medio celular (en su mayoría en el citoplasma).Todas las enzimas constan de un centro activo en el cual pueden distinguirse dos zonas:

1-. Sitio de unión 2-. Sitio catalítico

La unión de la enzima al sustrato o ligando, a través del centro activo, recibe el nombre de acoplamiento.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

1-.Tienen una alta especificidad: Se refiere a que en general, una enzima cataliza un tipo de reacción química, es decir, transforma los sustratos tengan la misma estructura básica.

La especificidad del enzima puede darse en varios grados:

Especificidad absoluta: se da cuando un enzima solo actúa sobre un sustrato.

Glucosa (producto)

Galactosa (producto)

Lactosa (sustrato)

Especificidad de grupo: se da cuando el enzima reconoce un determinado grupo de moléculas.

Especificidad de clase: es la menos específica ya que la actuación del enzima no depende del tipo de molécula sino del tipo de enlace.

El acoplamiento al centro activo del sustrato es tal que E. Fischer (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura" (modelo llave-cerradura). Aunque al parecer hay otras formas de acoplamientos, como el que explica que algunas enzimas presentan un centro activo capaz de modificar su forma para adaptarse al sustrato (modelo del acoplamiento inducido).Existen enzimas, denominadas isoenzimas, que presentan básicamente la misma función pero pueden aparecer bajo diversas formas moleculares ligeramente diferentes en su estructura primaria o secuencia.

2-.Son fáciles de inhibir por competidores: Esto quiere decir que si se añade al medio de reacción, una enzima igual al sustrato la enzima se une a ella impidiéndose la reacción. 3-.Tienen la propiedad de disminuir la energía de activación de las reacciones químicas que tienen lugar en, prácticamente, todos los procesos biológicos.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

1 La temperatura y el pHUn aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que después de aproximadamente 40-450 C se comienza a producir la desnaturalización térmica, como le sucede a cualquier otra proteína.El pH puede alterar el estado de ionización de los aminoácidos con carga, como al ácido aspártico o la lisina, que son aminoácidos que pueden tener un papel esencial en la unión de la enzima con el sustrato. También el pH puede modificar el estado iónico del sustrato, con lo que este hace perder afinidad a la unión.2 La concentración de sustratoLa reacción química se desarrolla a una velocidad que en principio es directamente proporcional a la cantidad de sustrato, pero sólo hasta determinado límite (ver cinética enzimatica*).

*La cinética enzimáticaLa cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Si se mantiene la concentración de la enzima constante y variamos la concentración de substrato se obtiene una curva hiperbólica como la de la figura de abajo. Al principio un aumento de la concentración de substrato produce un aumento rápido de la velocidad de reacción, pero si se sigue aumentando la concentración de

substrato, la velocidad de reacción comienza a estancarse ese aumento de velocidad y a muy altas concentraciones de substrato, se observa que no cambia la velocidad de reacción, se dice que los centros activos de la enzima se encuentran saturados. Michaelis-Menten, un estudioso de la actividad de las enzimas, llegó a dos grandes conclusiones:

1) Existe una velocidad máxima de reacción para todas las enzimas, que está en función de la concentración de sustrato.

2) Todas las enzimas presentan una determinada afinidad por el sustrato. El valor de la afinidad de una enzima por el sustrato puede estimarse, según comprobó Michaelis-Menten,

La concentración de substrato (S), a la semivelocidad máxima de reacción (V/2) se puede determinar de la figura y representa la constante de Michaelis o Km, la cual es una característica para cada enzima. La inversa de Km, o 1/Km, mide aproximadamente la afinidad de la enzima por el substrato. La ecuación de Michaelis describe la relación cuantitativa entre la velocidad de reacción y la concentración de substrato [S], si se conoce Vmax o Km:

V= Vmax*[S]/Km+[S]En donde v= es la velocidad de reacción observada a una concentración de substrato determinada [S]Km= constante de Michaelis en moles/litro

3 Los inhibidores (de la acción enzimática)

Son sustancias que de manera natural, o en algunos caso artificial, inhiben alguna acción enzimática (herbicidas, insecticidas…). Pueden suceder diferentes tipos de inhibición:

3.1 Inhibición competitiva: Es cuando el inhibidor compite con el substrato por la unión con el centro activo de la enzima. Este tipo de inhibición puede reducirse si se aumenta la concentración de substrato. Por este mecanismo se utilizan varios fármacos que actúan en el tratamiento de infecciones bacterianas en animales, por ejemplo la sulfamida, sustituye al ácido paraminobenzoico (PABA), uniéndose a la enzima que participa en la conversión del ácido PABA en ácido fólico, siendo éste es imprescindible para las células bacterianas (por lo cual mueren las bacterias por falta de ácido fólico).

3.2 Inhibición no competitiva: Ocurre cuando el inhibidor, que no tiene porque parecerse al sustrato, se une a la a la enzima en lugar distinto al sitio activo. Por ejemplo, el plomo, puede unirse a los grupos sulfuro de aminoácidos, como la cisteína, que forma parte de algunas enzimas, entonces se altera la estructura terciaria de la enzima, inactivándose.La inhibición competitiva y la no competitiva, son reversibles.

3.4 Inhibición irreversible: Este tipo de inhibidores enzimáticos forman un enlace covalente con las enzimas cerca del centro activo. Un ejemplo son los gases nerviosos, como el fluorofosfato de diisopropilo (DFP) que forma un complejo con la enzima acetilcolinesterasa, de forma que los animales envenenados con este gas quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos (en los que interviene el neurotransmisor acetilcolina). Este tipo de inhibidores se emplean en general, para la fabricación de pesticidas y herbicidas y de medicamentos (por ejemplo la aspirina impide la actividad de la ciclooxigenasa que está implicada en la síntesis de prostaglandinas, sustancias que producen dolor y fiebre).

4 Los activadores (de la acción enzimática)

4.1 Los cofactores

Muchas enzimas necesitan la presencia se sustancias no proteicas, adicionales, para su funcionamiento, potenciando la catálisis, a estas sustancias se les denomina cofactores, que pueden ser iones como el Mg, que participa en las reacciones en las que se transfiere un grupo fosfato de una molécula a otra, y otros iones como K , Ca , Zn , Cu , Mn , Fe y Na.

En otros casos la unión entre aminoácidos e iones mantiene la estructura terciaria en ciertos pliegues y en otros, la estructura cuaternaria. A la unión del cofactor con la enzima, recibe el nombre de Holoenzima (=apoenzima+cofactor)

4.2 Las CoenzimasLas coenzimas son moléculas orgánicas pequeñas no proteicas, cuya función principal es la de transferir determinados grupos químicos, de los que carece la enzima y ayudan a esta a transformar el sustrato en otro producto. Las coenzimas por tanto participan en muchas reacciones de biosíntesis. Las coenzimas más comunes son: los complejos orgánicos (NAD+ y FAD), las vitaminas y determinados iones minerales.

Coenzima Grupo que transfiereATP FosfatoNADH, NADPH Hidrógeno y electrónCoenzima A AcetiloBiotina CarboxiloS_Adenosilmetionina Metilo

Muchas de las coenzimas se forman a partir de vitaminas* (precursores) como es el caso de la riboflavina (B2), tiamina (B1) y nicotinamida.

¿Qué son las vitaminas?Son compuestos orgánicos simples y de estructura variada, que no desempeñan funciones plásticas ni energéticas, sino que integran sistemas enzimáticos, actuando como coenzimas (o como precursores) o formando parte de la molécula de coenzimas. Otras cumplen su papel de un modo similar al de las hormonas, por esto son participantes esenciales de numerosas vías metabólicas y procesos fisiológicos. Se distinguen dos tipos de vitaminas: Hidrosolubles y liposolubles. Las vitaminas hidrosolubles son absorbidas por el intestino y transportadas por el sistema circulatorio hasta los tejidos específicos en que serán usadas, mientras que las vitaminas liposolubles también son absorbidas por el intestino pero con la ayuda de las sales biliares y luego son transportadas por el sistema linfático (pudiendo estas ser almacenadas en mayor medida que las hidrosolubles). -Ver tipos de vitaminas

al final de este tema-.

5 Otras regulaciones de la actividad enzimáticaUna forma especial de activación e inhibición enzimática lo constituyen los enzimas alostéricos. Estos enzimas pueden formar puentes de hidrógeno en varios puntos de su cadena polipeptidica adoptando conjuntos de diferentes conformaciones que le permiten unirse a diferentes ligandos. La unión de un ligando u otro determina su configuración, de manera que le hacen ser enzimas

fundamentales en las rutas metabólicas debido a que poseen un lugar activo donde se fija el sustrato, el cual es catalizado en el siguiente compuesto de la ruta, y por el contrario, en el centro regulador de la enzima se une el producto final de la ruta que al aumentar su concentración la transforma a su conformación inactiva.

LA CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

Oxidorreductasas. Reacciones de transferencia de electrones. Están implicadas en reacciones a partir de las cuales la célula, obtiene energía.

Transferasas. Transferencia de grupos funcionales de un sustrato a otro. Ej. UDP-glucosa-fructosa-glucotransferasa.

Hidrolasas. Ruptura de enlaces en presencia de agua. Ej. lipasa, proteasa, celulasa.

Liasas. Adición de grupos funcionales a moléculas que poseen dobles enlaces. Ej. carboxiliasa, fenilalanina amonioliasa.

Isomerasas. Reacciones de isomerización, que producen reordenaciones dentro de na molécula.Ej. fosfoglucosa isomerasa.

Ligasas. Se conocían como sintetasas. Participan en la formación de enlaces con hidrólisis de ATP. Si la enzima forma nuevos enlaces a partir de otras fuentes de energía, se considera una sintasa

NOMENCLATURA DE ENZIMAS

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:

el sustrato preferente

el tipo de reacción realizado

terminación "asa"

Tres ejemplos serían:

1) Fosfato hidrolasa-> Cataliza la hidrólisis de grupos fosfato, actualmente se simplifica como fosfatasa.

2) Glucosa fosfato isomerasa-> Cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato convirtiéndola en fructosa-6-fosfato (que es la misma molécula pero cambia el grupo aldehído por un grupo cetona)

3) ADN ligasa: Une fragmentos de polinucleótidos dando lugar a hebras completas de ADN (a partir de los fragmentos de Okazaki).

Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles, por tanto no hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa, como hemos dicho anteriormente.

TIPOS DE VITAMINAS

Liposolubles

2.1.- VITAMINA A. Retinol. Antixeroftálmica. En vegetales existe como provitamina, en forma de β-caroteno. Tiene un importante papel en la visión y en las funciones reproductoras, pues actúa como hormonas esteroideas. Su deficiencia puede causar visión nocturna defectuosa y, en casos más graves, xeroftalmia2.2.- VITAMINA E. Tocoferol. Antiestéril. Es el antioxidante natural más importante, actuando contra la peroxidación de ácidos grasos poliinsaturados.Su deficiencia puede causar anemia en los recién nacidos.2.3.- VITAMINA K. Naftoquinona. Antihemorrágica. Requerida para la biosíntesis de factores de coagulación2.4.- VITAMINA D. Calciferol. Antirraquítica. Es una prohormona esteroide, que origina el calcitriol, el cual juega un papel importante en el metabolismo de calcio y fosfato.Se general a partir del dehidrocolesterol y ergosterol (ver tema lipidos) por acción de la luz solar. Su deficiencia causa raquitismo y osteromalacia.

Hidrosolubles

3.1.- VITAMINA C. Acido Ascórbico. Antiescorbútica. Actúa como agente reductor en diversos procesos, por ejemplo en la síntesis de colágeno, en la degradación de la tirosina, absorción de hierro, antioxidante, etc…Su deficiencia causa escorbuto.3.2.- VITAMINA B1. Tiamina. Antiberibérica. Forma parte del coenzima pirofosfato de tiamina (TPP), presente en muchas descarboxilasas. Todos los animales necesitan un aporte de tiamina en la dieta, que abunda en los granos enteros de los cereales y en el hígado. Se recomienda aproximadamente 1 mg al dia.3.3.- VITAMINA B2. Riboflavina. Las coenzimas FMN y FAD contienen en su estructura riboflavina, la cual abunda en la leche, los cereales enteros y en el hígado. La cantidad recomendada en la dieta es de 1.7 mg al día. Aunque en casi todo el mundo es rara la carencia importante de riboflavina, en los Estados Unidos es común una deficiencia marginal de esta vitamina, provocando dermatitis y, en casos graves, una sensibilidad extrema a la luz del sol.3.4.-VITAMINA B3. Niacina. Acido Nicotínico. Vitamina PP. Forma parte de la coenzima NAD+ y NADP+, que intervienen en muchas reacciones de oxido-reducción. Las funciones biológicas del NADH y del NADPH son significativamente diferentes. El NADH se genera en las reacciones oxidativas del catabolismo y es regenerado por la cadena transportadora de electrones de la fosforilación oxidativa. El NADPH se

produce por la acción de una desviación oxidativa de la ruta de las pentosas fosfato y es un agente reductor en procesos biosintéticos.3.5.- VITAMINA B5. Acido Pantoténico. Vitamina W. Forma parte de la estructura del Coenzima A. 3.6.- VITAMINA B6. Piridoxina. Coenzimas de enzimas transferasas en el metabolismo de los aa.3.7.- VITAMINA B8. Biotina. Vitamina H. Coenzima de enzimas transferasas de grupos carboxilos, en el metabolismo de grasas, prótidos y glúcidos.Aislada por primera vez a partir de la clara de huevo. Las necesidades diarias para un individuo adulto pueden estimarse en 0.1 mg. En una dieta normal, la deficiencia en biotina es muy rara.El consumo de grandes cantidades de clara de huevo crudo posee efectos tóxicos. Esto se debe a que la clara del huevo crudo contiene una gran cantidad de la proteína avidina, la cual liga biotina con gran afinidad e impide así que ésta se asimile en el tubo digestivo. Cuando se cuecen los huevos, la biotina resulta desnaturalizada, y su afinidad por la avidina, abolida, con lo cual desaparece la toxicidad de los huevos crudos.3.8.- VITAMINA B9. Acido Fólico. Coenzima de transferasas de grupos monocarbonados (tetrahidrofolato, FH4). La cantidad recomendada en la dieta de ácido fólico es de unos 0.4 mg al día. La deficiencia en esta vitamina se manifiesta en anemia y retraso en el crecimiento. El ácido fólico es especialmente importante para los niños y las mujeres embarazadas, apareciendo en verduras, levaduras e hígado.Su deficiencia causa anemia megaloblástica.3.9.- VITAMINA B12. Cobalamina. La coenzima B12 participa en procesos de ordenación intramolecular en los cuales un átomo de hidrógeno y un sustituyente de un átomo de carbono adyacente intercambian su lugar (coenzima de enzimas transferasas de grupos metilo) Por ejemplo en la oxidación de ácidos grasos, síntesis de prótidos y ácidos nucleicos. La enfermedad asociada a esta vitamina es la anemia perniciosa, aunque su causa no suele ser la falta de B12 en la dieta, sino su absorción (por la ausencia de una glicoproteína).