Las protenas

AMINOCIDOS: LOS MONMEROS DE LAS PROTENAS

Los aminocidos son molculas sencillas, con una estructura general que presenta:1- Una parte comn, con un grupo carboxilo y un grupo amino unidos al mismo tomo de carbono, que se denomina carbono 2- Una parte variable, que es una cadena lateral o grupo R, diferente para cada aminocido

ESTEROISOMERA DE LOS AMINOCIDOS

En todos los aminocidos, a excepcin de la Glicina cuyo grupo R es -H, el tomo de carbono es asimtrico, por lo que presentan actividad ptica y esteroisomera. Losesteroismeros se nombran atendiendo a la configuracin del Carbono asimtrico, demanera anloga al gliceraldehdo. Colocando la cadena carbonada vertical, con laparte mas oxidada hacia arriba, el ismero D es el que presenta el grupo amino a la derecha y el ismero L el que lo presenta a la izquierda. Todos los aminocidos queforman parte de las protenas son de la serie L.

L-AMINOCIDO

La configuracin D o L no indica la desviacin que experimenta el plano de luz polarizada al atravesar el aminocido, segn la cual ste puede ser dextrgiro(+) o levgiro(-).

-

AMINOCIDOS COMPONENTES DE LAS PROTENAS

Todas las protenas de los seres vivos estn compuestas por los mismos 20 aminocidos.

Los aminocidos proteicosse clasifican atendiendo ala polaridad de sus guposR en:-No polares-Polares sin carga-Polares con carga positiva-Polares con carga negativa

LOS AMINOCIDOS SON COMPUESTOS ANFTEROS

En disolucion acuosa los aminocidos se presentan ionizados y las formas inicas predominantes dependen del valor de pH de la disolucin. Para cada aminocido existeun pH en el que su molcula es elctricamente neutra, presentndose en forma de indipolar, con carga positiva en el grupo amino y negativa en el carboxilo. A este pHcaracterstico se le denomina pH isoelctrico o punto isoelctrico del aminocido (pI).El pI es aproximadamente 7 para los aminocidos que solo poseen un grupo amino y un grupo carboxilo, menor que 7 para los aminocidos cidos y superior a 7 para los bsicos.

pH=pIpHpI

carga + carga 0 carga -

PH ISOELCTRICO DE LOS AMINOCIDOS

EL ENLACE PEPTDICO

Los aminocidos se unen covalentemente entre s mediante enlaces de tipo amida,denominados enlaces peptdicos, originando Oligopptidos (pocos aminocidos)y polipptidos (mas de 10 aminocidos). El enlace se forma por eliminacin de unamolcula de agua entre el grupo carboxilo de un aminocido y el grupo amino delsiguiente.

CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO (I)

Los estudios de difraccin de rayos X de cristales de aminocidos y de dipptidos ytripptidos simples demostraron que el enlace amida C-N de un pptido es ligeramente mas corto que el enlace C-N de una amina simple y que los tomos asociados con elenlace son coplanares. Esto indica la existencia de una resonancia, es decir, que el Ocarbonlico y el N amida comparten parcialmente dos pares de electrones o, lo que eslo mismo, el enlace peptdico tiene carcter parcial de doble enlace (los enlaces C-O y C-N tienen estructuras intermedias entre el enlace simple y el doble). Ello se debe al desplazamiento de los electrones que participan en el enlace, siendo posibles dos estructuras resonantes que se superponen. La estructura real es la intermedia entre lasdos resonantes.

el enlace peptdico tiene carcter parcial de doble enlace debido a la resonancia

CARACTERSTICAS DEL ENLACE PEPTDICO (II)

El caracter parcial de doble enlace que tiene el enlace peptdico hace que sea relativamente rgido y no pueda girar libremente. Adems, los cuatro tomos del enlace peptdico se hallan localizados en el mismo plano, con los tomos de oxgeno y de hidrgeno en posicin trans, es decir, en lados opuestos del enlace peptdico. De esta manera, los nicos enlaces con libertad de giro son los que unen al carbono con los tomos adyacentes y, as, la cadena peptdica presenta una serie de planos que pueden girar por los carbonos , lo cual limita el nmero de posibles conformaciones de estas cadenas.

Animacin

La cadena peptdica no puede girar por los enlaces peptdicos. Los 4 tomos de los grupos CO y NH del enlace peptdico

son coplanares con el O y el H en posicin trans

http://www.youtube.com/watch?v=va0DNJId_CM&feature=related

Las unidades de aminocidos de un pptido se denominan habitualmente residuos. En uno de los extremos de un pptido hay un residuo con un grupo amino libre quese denomina residuo o extremo amino-terminal o N-terminal, y en el extremo opuestoest el residuo carboxilo-terminal o C-terminal, con un grupo carboxilo libre.En el esqueleto covalente de los pptidos y cadenas de protenas alternan los tomosde C y N de manera que cada dos tomos de carbono hay uno de nitrgeno.

ESQUELETO COVALENTE Y EXTREMOS DE LAS CADENAS PEPTDICAS

El trmino conformacin se refiere a la distribucin espacial de los tomos en las molculas como resultado de la rotacin alrededor de los enlaces simples. A pesar de que el esqueleto covalente de una cadena polipeptdica solo posee enlaces simples, en condiciones biolgicas normales de pH y temperatura, dicha cadena se plegar en el espacio adoptando una sola conformacin que se denomina conformacin nativa. Los factores que impiden la existencia de numerosas conformaciones polipeptdicas son los siguientes:

- El enlace peptdico es rgido y permanece en configuracin trans.- Los grupos R con carga elctrica de los residuos aminocidos pueden atraerse o repelerse entre s.- Las cadenas laterales voluminosas de los aminocidos compiten entre s por el espacio- Los residuos de Prolina originan un acodamiento de las cadenas peptdicas.

CONFORMACIN DE LAS CADENAS PEPTDICAS

De esta manera, dependiendo del tipo de residuos y de su posicin en la cadena (estructura primaria), se desarrolla una importante fuerza que confiere gran estabilidad a una conformacin determinada de la cadena.(estructura primaria)

(conformacin nativa)

.La conformacin de una protena responde a cuatro niveles estructurales:

1-estructura primaria es la secuencia de aminocidos de la protena. Nos indica qu aminocidos componen la cadena peptdica y en que orden se encuentran enlazados.

2-estructura secundaria es la disposicin de la secuencia de aminocidos en el espacio,debido a la formacin de puentes de hidrgenoentre los grupos CO y NH de los enlaces peptdicos.

3-estructura terciaria es la conformacin tridimensional esfrica y compacta que se obtiene cuando la cadena, con segmentos de estructura secundaria, sufre nuevos plegamientos debido al establecimiento de interacciones entre grupos R de ciertos residuos alejados en la estructura primaria.

4-estructura cuaternaria es la que resulta de la asociacin de dos o mas cadenas peptdicas, en el caso de protenas con ms de una cadena.

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS

TIPOS DE ESTRUCTURAS DE LAS PROTENAS

Vdeo Vdeo 2

http://www.youtube.com/watch?v=lijQ3a8yUYQ&NR=1http://www.youtube.com/watch?v=iaHHgEoa2c8&NR=1

ESTRUCTURA SECUNDARIA: HLICE

Se obtiene por el giro de la cadena en torno a los carbonos , formando una hlicedextrgira, con 3,6 aminocidos por vuelta. Esta estructura se mentiene estable debido a los enlaces de hidrgeno que se establecen entre los grupos -CO y -NHde los enlaces peptdicos. Los grupos R se proyectan hacia el exterior de la hlice.

Animacin

http://www.youtube.com/watch?v=eUS6CEn4GSA&feature=related

La estabilidad de la hlice se mantiene debido a la formacin de enlaces de hidrgeno que se establecen entre el grupo CO de cada aminocido y el grupo NH del cuarto aminocido que le sigue en la cadena.

ESTABILIDAD DE LA HLICE

( Lehninger Principles of Biochemistry. Nelson, DL and Cox, M.M. Worth Publishers,2000.)

Los grupos R se proyectan hacia el exterior de la hlice.Grupos R prximos con cargaelctrica o muy voluminososdesestabilizan esta estructura, as como la presencia del aaProlina.

ESTRUCTURA SECUNDARIA: LMINA PLEGADA

La cadena presenta una conformacin extendida en zig-zag, llamada conformacin , en la que los ngulos corresponden a los carbonos . La lmina plegada se obtiene al situarse segmentos de cadena con conformacin paralelos (orientados en la misma direccin) o antiparalelos (orientados en direcciones opuestas), formando una estructura similar a una hoja plegada. La lmina se mantiene estable gracias al establecimiento de enlaces de H entre los grupos -CO y -NH de las cadenas adyacentes. Los grupos R se disponen en las cadenas alternativamente por encima y por debajo del plano de la lmina.

Animacin

http://www.youtube.com/watch?v=qZXA28y5Bh8&feature=related

REPRESENTACIN ESQUEMTICA

DE LAS ESTRUCTURASSECUNDARIAS DE

HLICE YLMINA

En protenas grandes, las cadenas se representan en formade cinta terminada enflecha que indica elsentido de la cadena(del extremo amino alcarboxilo). Igualmentepara las hlices larepresentacin es unacinta helicoidal.

ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTENAS

Es la conformacin tridimensional completa de una cadenapolipeptdica. Esta estructura incluye regiones localizadasde estructura secundaria (hlice , conformacin ) unidaspor segmentos de la cadena que presentan conformacinal azar. En esta estructura la cadena se empaqueta de forma compacta, esfrica o globular, en la que los residuos hidrofbicos se agrupan en el interior mientras que los maspolares se sitan en la superficie externa, permitiendo as la dispersin de estas protenas en agua.

TIPOS DE ENLACE QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

La estructura terciaria se mantiene estable gracias a la existencia de varios tipos de interacciones entre los grupos R de aminocidos distantes en la cadena:

-Puentes de Hidrgeno

-Atracciones inicas

-Interacciones hidrofbicas

-Fuerzas de Van der Waals

Enlaces dbiles Enlace covalente

-Enlaces disulfuro entre los grupos -SH de dos residuos Cistena

Tipos de

enlace que

estabilizan la

estructura terciaria

de las

protenas

ENLACE COVALENTE DISULFURO

Se establece por oxidacin de los grupos -SH de dos aminocidos Cistena que pueden estar separados por muchos aminocidos, o pertenecer a diferentes cadenas polipeptdicas de la protena. Se denomina tambin puente disulfuro.

DOMINIOS EN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

Un dominio es una regin compacta (40-400 aa) que constituye una unidad estructural particular en el mbito de una cadena polipeptdica mayor. Se trata de combinaciones estables de hlice y conformaciones que aparecen repetidamente en protenas distintas. Los dominios corresponden a porciones de la protena que se pliegan con independencia y, a menudo estn asociados a diferentes funciones dentro de la misma protena. Por tanto, la estructura terciaria de una protena est compuesta por uno o ms dominios empaquetados en una relacin tridimensional determinada.

SIGNIFICADO BIOLGICO DE LOS DOMINIOS

Muchas protenas estn compuestas por varios dominios, y se sabe que a lo largo de la evolucin se ha producido un barajado de dominios de modo que estos han servido como unidades modulares para costitur, mediante distintas combinaciones, diferentes tipos de protenas globulares. En algunos casos, cada dominio de una proteina es codificado por un exon separado en el gen que codifica a la proteina A menudo los dominios realizan funciones especficas en la protena, de manera que la funcin de una protena es el resultado de las funciones de sus dominios.

Son ejemplos de estas funciones:

- Enlazar a un ligando

- Atravesar la membrana plasmatica (proteinas transmembrana)

- Contener el centro activo (enzimas)

- Enlazar al DNA (en factores de transcripcion)

- Proveer una superficie para enlazarse especificamente a otra proteina.

Protena piruvato quinasa, con 4 dominios, cada uno representado de un color

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Esta estructura la poseen aquellas protenas que estn compuestas por la asociacin de dos o mas cadenas polipeptdicas iguales o distintas. Cada cadena es una subunidad oprotmero de la protena que, en conjunto, se denomina oligmero. Las fuerzas que mantienen unidas a las cadenas peptdicas que forman la estructura cuaternaria son del mismo tipo que las implicadas en el mantenimiento de las estructuras terciarias, es decir enlaces dbiles entre los grupos R de aminocidos pertenecientes a distintas cadenas y,en ocasiones, enlaces covalentes disulfuro.La actividad biolgica de una protena oligomrica depende de la integridad de su estructuracuaternaria, perdiendo la actividad al separarse sus subunidades.

CLASIFICACIN DE PROTENAS ATENDIENDO A SU FORMA

FIBROSAS GLOBULARES

Cadenas polipeptdicas dispuestasen forma de hebras largas o de hojas

Funcin estructural o de soporte

Insolubles en sistemas acuosos

Asociacin de cadenas con un solotipo de estructura secundaria

Cadenas polipeptdicas intimamenteplegadas con forma esfrica o globular

Funciones dinmicas

Solubles en sistemas acuosos

Estructura terciaria o cuaternaria

Queratinas y Colgeno Elastina

EnzimasInmunoglobulinas (anticuerpos)Protenas de transporte (hemoglobina)

Ejemplos Ejemplos

-QUERATINAS

Son protenas fibrosas extensibles y elsticas que forman parte de la piel de los animales y constituyen estructuras asociadas a la piel como los pelos, uas, plumas, cuernos, pezuas,caparazones de tortugas, etc.Las cadenas individuales, de unos 300 aminocidos, presentan estructura en hlice . Un par de hlices se enrollan entre s a la izquierda formando un dmero. Los dmeros se asocian a su vez formando protofilamentos que, por asociacin forman las protofibrillasque son elsticas y flexibles. Las -queratinas son muy ricas en residuos Cistena, lo que permite establecer gran cantidad de enlaces disulfuro entra las distintas cadenas.

BASE BIOQUMICA DE LA ONDULACIN PERMANENTE DEL PELO

Mediante la aplicacin de agentes reductores se puede cambiar el patrn de enlacesdisulfuro entre las distintas cadenas de queratina. Una vez que el cabello se moldeaen la forma deseada, se aplica un agente oxidante que establece un patrn diferente de puentes disulfuro y el cabello queda as permanentemente ondulado.

COLGENO

Es la principal protena estructural de los tejidos conectivos animales, formando en su mayor parte tendones, cartlagos, la matriz orgnica de los huesos y la crnea del ojo.Cada cadena (aprox. 1000 aas) es una hlice levgira mas extendida que la hlice , con 3,3 aminocidos por vuelta. Tres cadenas se asocian enrollndose hacia la derecha para formar las unidades bsicas o molculas de Tropocolgeno (triple hlice), que a su vez seempaquetan paralelamente para formar las fibrillas, de gran resistencia a la tensin.

-QUERATINAS: FIBRONA DE LA SEDA Y LAS TELARAAS

Son protenas flexibles pero no extensibles. Las cadenas polipeptdicas forman lminas plegadas antiparalelas que se empaquetan unas sobre otras.La flexibilidad de la fibrona se debe a que las lminas se mantienen unidas solo por fuerzas deVan der Waals entre los grupos R enfrentados que quedan entre las lminas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LA HEMOGLOBINA

La hemogobina es una heteroprotena tetramrica presente en los glbulos rojos de la sangre, a la que estos deben su color, cuya funcin es el transporte de oxgeno. Est compuesta por 4 subunidades iguales dos a dos: dos cadenas (con 141 aa cada una) y dos cadenas (146 aa cada una) con estructuras secundarias y terciarias muy similares. Cada subunidad tiene un grupo prosttico, el grupo hemo, formado por un anillo tetrapirrlico con un in ferroso en el centro al que se enlaza la molcula de oxgeno. La hemoglobina puede existir en dos estados diferentes: oxihemoglobina, de color rojo escarlata, y desoxihemoglobina, de color rojo oscuro, y y ambas formas presentan ligeras diferencias en su estructura cuaternaria (comportamiento alostrico de la protena).

DESNATURALIZACIN DE LAS PROTENAS

Desnaturalizacin es la prdida total o parcial de los niveles estructurales superiores alprimario que experimentan las protenas globulares cuando se someten a la accin deagentes desnaturalizantes como el calor, pH extremos o algunos disolventes orgnicos, detergentes, etc. En la desnaturalizacin se rompen enlaces dbiles y la cadena peptdica se despliega, perdiendo su conformacin nativa y, por lo tanto, su actividad biolgica. Los enlaces peptdicos no se rompen en este proceso y por ello la molcula puede recuperar suconformacin nativa (renaturalizacin) si se restauran las condiciones previas al tratamiento desnaturalizante. La renaturalizacin no siempre es posible.

Animacin

http://www.sumanasinc.com/webcontent/animations/content/proteinstructure.html

Estructura 2ariaPlegamiento de la cadena

peptdica

Estructura 3ariaConformacintridimensional

completa

Estructura 4ariaAsociacin de 2 o mas

cadenas

PROTENAS GLOBULARESPROTENAS FIBROSAS

ESTRUCTURA PRIMARIA Secuencia de aminocidos de la cadena polipeptdica

INFORMACIN GENTICA Secuencia de nucletidos de un segmento de ADN

Plegamiento espontneo Desnaturalizacin

Asociacin devarias cadenas

CONFORMACIN NATIVA=estructura tridimensional necesaria para la actividad biolgica (funcin)

La conformacin, que determina la funcin biolgica de la protena, est a su vez determinada por la secuencia de aminocidos, por lo que cualquier variacin en sta, porpequea que sea, puede provocar cambios en la conformacin que afecten a la actividad biolgica de la protena. Los cambiosen la secuencia de aminocidos se deben a cambios en lasecuencia de nucletidos del gen que codifica a la protena.

CAMBIOS EN LA ESTRUCTURA PRIMARIA PUEDEN PROVOCAR CAMBIOS EN LA CONFORMACIN PROTEICA QUE AFECTEN A LA FUNCIN DE LA PROTENA

La sustitucin de c. Glutmicopor valina origina un punto adherenteque facilita la polimerizacin de lahemoglobina, que forma fibras que deforman los glbulos rojos

Hemoglobina normal

CLASIFICACIN DE LAS PROTEINAS ATENDIENDO A LA COMPOSICIN QUMICA

HOLOPROTENAS(PROTENAS SIMPLES)

HETEROPROTENAS(PROTENAS CONJUGADAS)

Heteroprotena = Apoprotena + Grupo prosttico

Compuestas solo por aminocidos

Compuestas por parte proteica (apoprotena) y parte no proteica (grupo prosttico)

Segn la naturaleza qumica del grupo prosttico

GlicoprotenasAnticuerpos,

...)Lipoprotenas(LDL, HDL...)

Nucleoprotenas(Nucleosomas,Ribosomas...)

Hemoprotenas(Hemoglobina,Citocromos...)

Fosfoprotenas(Casena...)

LIPOPROTENAS PLASMTICAS

Son heteroprotenas cuyos grupos prostticos son lpidos. La parte proteica (apoprotena)es especfica y tiene dos funciones: constitur partculas solubles para el transporte de loslpidos en el medio acuoso del plasma sanguneo (en el que los lpidos son insolubles) ycontener seales para las clulas diana, destinatarias de los lpidos. Estas tienen en su membrana receptores de las lipoprotenas capaces de identificarlas e integrarlas medianteendocitosis.Las lipoprotenas del plasma son partculas esfricas en cuyo interior viajan triacilglicridosy steres del colesterol. En la superficie externa se sitan las cabezas polares de los lpidosanfipticos (fosfolpidos y colesterol libre) y las apolipoprotenas.Las lipoprotenas se clasifican en funcin de su densidad en QUILOMICRONES, VLDL, LDLy HDL, correspondiendo las tres ltimas a las lipoprotenas de muy baja, baja y alta densidadrespectivamente (conocidas por las siglas de sus iniciales en ingls)

Lipoprotenas plasmticas fotografiadas al Microscopio electrnico

QUILOMICRN

ESTRUCTURAS MOLECULARES DE TRES TIPOS DE

LIPOPROTENAS PLASMTICAS

Fuente: Benjamin Cummings Digital LibraryMathews/van Holde/Ahern, BIOCHEMISTRY 3/e

Transporte de lipoprotenas en el organismo

Las lipoprotenas LDL transportan el colesterol desde el hgado a todos los tejidos y lasHDL transportan el colesterol sobrante de vuelta al hgado, para que este lo excrete conla bilis. Si los niveles de LDL en sangre son elevados, el colesterol se deposita en las paredes internas de las arterias formando placas, llamadas ateromas, que crecen y endurecen las paredes arteriales, reduciendo su luz, y pueden llegar a obstrurlas. Esta enfermedad, denominada arteriosclerosis puede provocar infartos, accidentes cerebro-vasculares, etc, segn la arteria afectada. Por contra, niveles elevados de HDL reducen elriesgo cardiovascular. Es por este hecho que se conoce a las lipoprotenas LDL y HDL como colesterol malo y colesterol buenorespectivamente. Se ha comprobado que el consumo de grasas saturadas favorece la formacin de LDL y el de grasas insaturadas aumenta el nivel de HDL, al igual que el ejerciciofsico, mientras que el tabaco lo disminuye.

http://www.medicinapreventiva.com.ve/laboratorio/colesterol.htm

Para obtener mas informacin haz click aqu:

LIPOPROTENAS HDL Y LDL: COLESTEROL BUENO Y COLESTEROL MALO

http://www.medicinapreventiva.com.ve/laboratorio/colesterol.htm

Estructural

Nutritiva o de reserva

Cataltica

Reguladora

Transportadora

Defensiva

Contrctil

FUNCIONES DE LAS PROTENAS

PROTENAS CON FUNCIN ESTRUCTURAL

Son ejemplos las queratinas, fibrona, colgeno, elastina, protenas de membrana, del citoesqueleto, de empaquetamiento del DNA como histonas y protaminas, etc.

De reserva o nutritiva: ovoalbmina del huevo, casena de la leche, gliadina y glutenina (gluten) del trigo, etc.De transporte: Hemoglobina, mioglobina, seroalbmina, lipoprotenas delplasma, protenas transportadoras de electrones como los citocromos, etc.

PROTENAS CON FUNCIN NUTRITIVA Y CON FUNCIN DE TRANSPORTE

PROTENAS CON FUNCIN DEFENSIVA Y CON FUNCIN REGULADORA

Defensiva: inmunoglobulinas o anticuerpos, protenas que intervienen en la coagulacin como la trombina, el fibringeno y la fibrina, protenas antivricascomo el interfern...Reguladora: hormonas como insulina, glucagn, oxitocina, prolactina, hormona del crecimiento, etc, protenas reguladoras de la expresin gnica...

Insulina

Inmunoglobulina

PROTENAS CON FUNCIN CATALTICA Y CON FUNCIN CONTRCTIL

Contrctiles: necesarias para el movimiento y la locomocin, por ejemplo, la miosina y la actina de los msculos o la dinena de cilios y flagelos.Cataltica: las enzimas garantizan la realizacin de las reacciones metablicas.

Enzimas de replicacin del DNA

PROPIEDADES DE LAS PROTENAS

Solubilidad

Especificidad

Desnaturalizacin

Capacidad amortiguadora

Las protenas fibrosas suelen ser insolubles en agua, mientras que las globulares generalmente son solubles en medios acuosos donde, debido a su tamao, forman dispersiones coloidales. La solubilidad es debida a la disposicin en la superficie de los aminocidos con grupos R polares y grupos R ionizables que establecen puentes de hidrgeno con las molculas de agua, formndose alrededor de la molcula de protena una capa de molculas de agua llamada capa de solvatacin, que impide su unin con otras molculas de protenas, lo cual provocara su precipitacin. Esta propiedad es la que hace posible la hidratacin de los tejidos de los seres vivos.

SOLUBILIDAD (I)

Si esta capa de solvatacin se pierde, las molculas de protenas se unen entre s formando un agregado insoluble y precipitan. Esto ocurre cuando se aaden iones (sales en disolucin) que compiten con las cargas de los grupos R por unirse a las molculas de agua, despojando as a la protena de su capa de solvatacin.Tambin puede perderse la capa de solvatacin por cambios en el pH del medio que, al provocar cambios en las cargas de los grupos R de la superficie proteica, disminuyen las interacciones de estos grupos con el agua, reduciendo as la capa de solvatacin y, en consecuencia, la solubilidad de la protena.Por ltimo, las protenas se vuelven insolubles al desnaturalizarse y, por tanto, cualquier factor desnaturalizante provocar la prdida de la solubilidad de la protena.

SOLUBILIDAD (II)

ESPECIFICIDAD PROTEICA

DE ESPECIE DE INDIVIDUO DE UNIN AOTRAS MOLCULAS

Cada especie de seresvivos posee protenasdiferentes a las de otrasespecies.

Cada individuo poseeprotenas exclusivas que le diferencian delresto de individuos desu misma especie.

La actividad biolgica(funcin) de una protenadepende de su interaccinfsica con otras molculas.La sustancia que se une ala protena se denominaligando.

Se utiliza para estudiosevolutivos: las diferenciasentre protenas homlogaspermiten establecer el grado de parentesco evolutivo entre especies.

Es la causa del rechazoen los transplantes derganos, ya que el organismo reconocecomo extraas protenasprocedentes de otrosindividuos y produce una respuesta inmunitariapara su destruccin.

Necesaria para las funciones de catlisis(enzima-sustrato), dedefensa (anticuerpo-antgeno), de transporte(hemogobina-oxgeno...),reguladora (hormona-receptor...), etc.

PROTENAS HOMLOGAS (origen evolutivo comn)Protenas con la misma funcin en especies diferentes

RESIDUOS INVARIABLES(aminocidos idnticos en las mismas posiciones)

RESIDUOS VARIABLES(aminocidos distintosen ciertas posiciones)

Corresponden a aminocidosnecesarios para mantener estable la conformacin nativade la protena, garantizandoas su funcin.

Sustitucionesconservadoras

Sustituciones masaleatorias en otrasposiciones

El nmero de residuos diferentes en protenas homlogas de dos especies es proporcional ala diferencia filogentica entre ambas.Permiten la construccin de rboles evolutivosque suelen corresponderse con los establecidospor la Taxonoma

Aminocidos similares (por ejemplo con lamisma carga elctrica)

Insulina de vaca: secuencia de aminocidos de las 2 cadenas.

Cadena A

Cadena B

DIFERENCIAS EN LAS MOLCULAS DE HEMOGLOBINA DE 6 ESPECIES ANIMALES

.

Las protenas tienen un comportamiento anftero y esto las hace capaces de neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un cido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se encuentran.

CAPACIDAD AMORTIGUADORA

El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de protenas, pptidos cortos y otros compuestos con dos o ms enlaces peptdicos en sustancias de composicin desconocida.Debe su nombre al biuret, molcula formada por unin de 2 de urea, que es la mas sencillaque da positiva esta reaccin. La prueba se realiza de la siguiente manera:

1. Se toma un tubo de ensayo con unos 3 cm3 de la muestra que se quiere analizar. 2. Se aaden 2 cm3 de solucin de hidrxido de sodio al 20%. 3. Se agregan 4 5 gotas de solucin de sulfato cprico diluida al 1%. 4. En una reaccin positiva, indicativa de la presencia de pptidos o protena, la mezcla se torna de color violeta.

RECONOCIMIENTO DE PROTENAS MEDIANTE EL REACTIVO DE BIURET

La coloracin violeta se debe a la formacin de un complejo decoordinacin entre los iones Cu+2y los nitrgenos de los enlacespeptdicos.

Resuelve las siguientes cuestiones de Selectividad:

Pregunta obligatoria de Junio y I.3 Septiembre 2005

Pregunta obligatoria Septiembre 2006

Cuestin I.1 Junio 2007

Cuestin I.1 Septiembre 2008

http://ciug.cesga.es/docs/probas/2005/paau2005%20Bioloxia.pdfhttp://ciug.cesga.es/docs/probas/2006/paau2006%20Bioloxia.pdfhttp://ciug.cesga.es/docs/probas/2007/paau2007%20Bioloxia.pdfhttp://ciug.cesga.es/docs/probas/2008/paau2008%20Bioloxia.pdf

Slide 1Slide 2Slide 3Slide 4Slide 5Slide 6Slide 7Slide 8Slide 9Slide 10Slide 11Slide 12Slide 13Slide 14Slide 15Slide 16Slide 17Slide 18Slide 19Slide 20Slide 21Slide 22Slide 23Slide 24Slide 25Slide 26Slide 27Slide 28Slide 29Slide 30Slide 31Slide 32Slide 33Slide 34Slide 35Slide 36Slide 37Slide 38Slide 39Slide 40Slide 41Slide 42Slide 43Slide 44Slide 45Slide 46Slide 47Slide 48Slide 49Slide 50Slide 51Slide 52Slide 53