I 20 aminoacidi delle proteine.. Modificazioni covalenti delle catene laterale degli aminoacidi. NB:...
-
Upload
rosina-novelli -
Category
Documents
-
view
226 -
download
0
Transcript of I 20 aminoacidi delle proteine.. Modificazioni covalenti delle catene laterale degli aminoacidi. NB:...
I 20 aminoacidi delle proteine.
Modificazioni covalenti delle catene laterale degli aminoacidi.
NB:
R-OH ⇆ R-O-Pi
Ser-O-Pi
Thr-O-Pi
Tyr-O-Pi
R-Ⓟ
Importanti derivati degli aminoacidi.
Proprietà degli aminoacidi presente nelle proteine
pKa pKa pKa massa frequenza
α-COOH α-NH3+ catena lat. (dalton) (mol %)
Alanina 2.3 9.7 - 71 9.0Arginina 2.2 9.0 12.5 156 4.7Asparagina 2.0 8.8 - 114 4.4Acido aspartico 2.1 9.8 3.9 115 5.5Cisteina 1.8 10.8 8.3 103 2.8Glutamina 2.2 9.1 - 128 3.9Acido glutammico 2.2 9.7 4.2 129 6.2Glicina 2.3 9.6 - 57 7.5Istidina 1.8 9.2 6.0 137 2.1Isoleucina 2.4 9.7 - 113 4.6Leucina 2.4 9.6 - 113 7.5Lisina 2.2 9.0 10.0 128 7.0Metionina 2.3 9.2 - 131 1.7Fenilalanina 1.8 9.1 - 147 3.5Prolina 2.0 10.6 - 97 4.6Serina 2.2 9.2 - 87 7.1Treonina 2.6 10.4 - 101 6.0Triptofano 2.4 9.4 - 186 1.1Tirosina 2.2 9.1 10.1 163 3.5Valina 2.3 9.6 - 99 6.9
Ossidazione della cisteina: la possibilità di formare un legame disolfuro (ponte disolfuro).
Cys-SH
Cys-S―S-Cys
Sequenza dell’insulina bovina
Ponte disolfuro:
intercatena
intracatena
Struttura delle proteine: I quattro livelli.
La struttura Primaria: la sequenza degli aminoacidi (della catena lineare)
Ogni proteina ha una sequenza unica e precisamente definita
La struttura Secondaria: schemi regolari di ripiegamento della catena
α-elica, foglietto β, etc.
La struttura Terziaria: la struttura tridimensionale di un intero polipeptide
Proteine composte da due o più polipeptidi (subunità):
La struttura Quaternaria: la disposizione spaziale delle subunità
Il legame peptidico (ammidico): -CO─NH-
parziale carattere di doppio legame (planare, rigido)
normalmente conformazione trans (ingombro sterico)
Struttura primaria
Struttura secondaria: foglietto β
Stabilizzato tramite legami idrogeno tra le cateneDue possibilità:
(a) parallelo
(b) antiparallelo
Foglietto β
Forma più o meno piatta o pieghettato (ondeggiante)
Quasi sempre una certa distorzione (avvolgimento) lungo l’asse delle catene
Un foglietto β contiene da 2 a 12 catene (media intorno a 6)
Ogni catena contiene fino a 15 aminoacidi (media 6)
Esempio di foglietto β
(A) Modello molecolare
(B) Modello schematico
(C) Modello B rotato 90°
Struttura secondaria: α-elica
Stabilizzato tramite legami idrogeno dentro la catena
3,6 residui per giro (passo = 3,6)
in giallo:
residui laterali
Proteine fibrose: ruoli strutturali in cellule e tessuti animali
miosina (muscoli)
fibrina (coaguli di sangue)
α-cheratina (capelli)
collageno (tendine, tessuto connettivo, cartilagine)
β-cheratina (piume, scaglie)
fibroina (seta)
elastina (tessuto estensibile, legamenti, vasi sanguigni)
α-Eliche avvolte (superavvolte). La lunghezza può superare 100 nm (0.1 µm)
α-Cheratina
Nei capelli esposti a acqua calda (vapore) le α-cheratine cambiano strutture, diventano una forma β estesa.
Con un composto riducente è possibile aprire i ponti disolfuro, piegare i capelli, e riossidare le cisteine creando ponti disolfuro in posizioni nuovi. I legami covalenti mantengono la piega dei capelli in modo permanente.
Fibroina: fibre della seta (baco da seta, ragni)
(Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-Gly)n
Filiera di ragno
Collageno non è un α-elica. Sequenza: -(Gly-Xxx-Pro)- oppure -(Gly-Xxx-Hyp)-
Solo 3 residui per giro; tre catene superavvolte
Fibre di collageno
Proteine globulari.
Mioglobina.
Mioglobina: aminoacidi polari (viola)
aminoacidi idrofobici (giallo)
aminoacidi neutro (bianco)
Proteine globulari:
(a) Una subunità dell’emoglobina
(b) Concanavalin A di fagiolo
(c) Trioso fosfato isomerasi
Motivi proteici:
βαβRipiegamento a
forcina βαα
Barile β Barile β Barile α/β
Gliceraldeide-3-fosfato deidrogenasi:
due domini distinti
(una subunità)
Prioni: 253 aminoacidiPrPC - prion protein "cellular"
PrPSc - prion protein "scrapie".
PrPC PrPSc
Animal forms: ScrapieBSE Transmissible mink encephalopathy (TME)chronic wasting diseaseFeline spongiform encephalopathy (FSE)
Human forms: kuru Creutzfeldt-Jakob disease (CJD) Gerstmann-Straussler syndrome (GSS)fatal familial insomnia (FFI)
EMOGLOBINA