Composición Química de la Carne

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Estructura y Composición química del Músculo

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esta detallado la estructura del músculo con cada uno de sus tejidos como se convierte el músculo en carne y su composición química, las proteínas que se encuentran en el, los aminoácidos que tiene la carne y mucho de ellos no pueden ser producidos por el cuerpo humano

Transcript of Composición Química de la Carne

  • Estructura y Composicin qumica del Msculo

  • Musculatura Estriada

  • La unidad estructural del tejido muscular es la FIBRA MUSCULAR.

    Son clulas alargadas, multinucleadas, que pueden alcanzar el largo del propio msculo.

  • Skeletal muscle cells (also called muscle fibers). (A) In an adult human these huge

    multinucleated cells are typically 50 m in diameter, and they can be several centimeters long. (B)

    Fluorescence micrograph of rat muscle showing the peripherally located nuclei ( blue).

    Ncleos

    Distribucin

    perifrica de los

    ncleos.

  • Estructura jerrquica del Tejido Muscular

  • Estructura jerrquica de la Fibra Muscular

  • Filamentos gruesos

    Filamentos delgados

    Lnea Z

    Estructura del Sarcmero

    Sarcmero: Unidad Funcional del tejido muscular. Segmento que se encuentra entre dos Lneas o Bandas Z

  • Miofibrillas del msculo esqueltico

    A. Microfotografa electrnica de una seccin longitudinal de msculo esqueltico de conejo mostrando un patrn de estriamiento regular.

    B. Dos miofibrillas adyacentes y la definicin de un sarcmero

  • Tipos de Fibras Musculares

    Se reconocen tres tipos de Fibras musculares:

    1. FIBRAS DE CONTRACCIN LENTA y METABOLISMO OXIDATIVO CON UNA DBIL ACTIVIDAD ATPsica. La resntesis de ATP es esencialmente por la va oxidativa, pobres en glucgeno y CP, ricas en mioglobina. Dominan en los msculos rojos

    2. FIBRAS DE CONTRACCIN RPIDA y METABOLISMO MIXTO OXIDATIVO Y GLUCOLTICO, con fuerte actividad ATPsica. Ricas en glucgeno y CP. Ricas en mioglobina. Entran en la composicin de los msculos rojos rpidos

    3. FIBRAS DE CONTRACCIN RPIDA Y METABOLISMO GLICOLTICO con fuerte actividad ATPsica. Pobres en Mioglobina. Dominan en los msculos blancos.

  • Fibras de contraccin lenta. Ricas en

    mioglobina

    Fibras de contraccin rpida. Pobres en mioglobina

    Presencia de diferentes tipos de fibras en un mismo msculo

  • Agua 72-75%

    Protenas 18,5-21

    %

    Carbohidratos 0,9-1,0 %

    Sust. Nitrog Solubles 1,7 %

    Grasas 1,0- 3,0 %

    Minerales 1,0 %

    Composicin Qumica del Tejido Muscular

    Factores que inciden en la composicin qumica: Especie; raza; sexo; plano nutricional; condiciones ambientales, otras

  • Miosina,Actina, Actomiosina, Tropomiosina,Troponinas, Actininas

    Protenas miofibrilares

    Miogeno, Mioglobina, Globulina X, Mioalbmina, Nucleoprotenas

    Protenas sarcoplasmticas

    Nucleoprotenas, Protena cida, Protena residual

    Protenas del ncleo

    Colgeno, Elastina, Reticulina Protenas del sarcolema

    Desmina, Titina, Nebulina Protenas del citoesqueleto

    Composicin Proteica del tejido muscular

    Otras

  • Miosina,Actina, Actomiosina, Tropomiosina,Troponinas, Actininas

    Protenas miofibrilares

  • La mas importante de las protenas crnicas

    Protena mayoritaria de la carne (mas de 1/3 del total de protenas del

    msculo)

    Mayor contribuyente a las propiedades

    funcionales de la carne

    Protena de alto valor nutricional que define a

    su vez el alto valor proteico de las carnes

    MIOSINA

  • Miosinas: constan de una o dos cadenas polipeptdicas

    pesadas (de funcin estructural) y algunas

    de cadenas ligeras (de funcin reguladora).

    CABEZA(S): ATPasa(s) dependientes de actina CUELLO: asociado a cadenas ligeras que controlan su funcin.

    COLA: se une al cargo (transporte especfico de cada tipo de miosina)

    Miosina

  • Cola de la molcula de miosina

    Cabeza de la molcula, zona globular

  • Los dmeros de miosina II se enroscan unos con otros (coiled-coil) formando oligmeros con una zona central desnuda y dos extremos decorados donde se sitan las cabezas.

    Estas estructuras se conocen como filamentos gruesos en el msculo

  • Las miosinas son motores moleculares que se unen y desplazan filamentos de actina.

    (Existen motores lineales y rotatorios): Protenas que transforman la

    energa qumica del ATP en energa cintica

    La viscosidad del citosol hace imposible que los materiales se distribuyan por difusin simple -> necesidad de transportadores

  • Funcionan en pasos discretos: convierten los cambios estructurales provocados por la hidrlisis del ATP en un movimiento dirigido. Estos pasos se suelen corresponder a cambios entre 2 estados conformacionales de alta o baja afinidad por el filamento sobre el que se mueven en funcin de si estn unidos a ATP o ADP -->

    Ello permite que se UNAN, EMPUJEN Y LIBEREN el filamento.

    Mecanismo general de los motores moleculares

  • MODELO DEL FILAMENTO DESLIZANTE: La contraccin muscular se basa en el movimiento de los filamentos finos de actina que se desplazan a lo largo de los filamentos gruesos de miosina que tiran de ellos.

    Cabezas de miosina

    Hidrlisis del ATP

    Lnea Z

  • La miosina del msculo tiene dos funciones:

    Funcin estructural

    Constituye los filamentos gruesos de la miofibrilla

    Funcin enzimtica

    Acta como una poderosa ATPasa

    ATP ADP + H2O + Pi miosina

    Ca ++

    Se estimula con el Ca++ y se inhibe con el Mg++

  • Ciclo del movimiento producido por la miosina II a lo largo de microfilamentos de actina

  • Actina

  • Tropomiosina Troponina

  • Figure 16-93. The control of skeletal muscle contraction by troponin. (A) A muscle thin filament showing the positions of tropomyosin and troponin along the actin filament. Each tropomyosin molecule has seven evenly spaced regions of homologous sequence, each of which is thought to bind to an actin monomer as shown. (B) A thin filament shown end-on, illustrating how Ca2+ binding to troponin is thought to relieve the tropomyosin blockage of the interaction of the myosin head with actin.

  • Filamento delgado

    Filamento grueso

    Actina

    Cabeza de miosina

    Tropomiosina

    Sitio de unin a la miosina

    Ca++

    Ca++ TnT TnC

    TnI

    A. Baja concentracin de Ca++ (< 10 -6 M Ca++)

    B. Alta concentracin de Ca++ (>10 -6 M Ca++ )

  • Desmina, Titin, Nebulin Protenas del citoesqueleto

  • Location of titin and nebulin in a skeletal muscle sarcomere. Each giant titin molecule extends from the Z disc to the M line - a distance of over 1 m. Part of each titin molecule is closely associated with myosin molecules in the thick filament; the rest of the molecule is elastic and changes length as the muscle contracts and relaxes. Each nebulin molecule extends from the Z disc along the length of one thin actin filament and could thereby determine thin filament length.

    Disco Z

    Titin Lnea M

    Nebulin

    Disco Z Filamento grueso de miosina

    Filamento delgado de actina

  • Protenas del Citoesqueleto

  • Protenas sarcoplasmticas

    Miogeno, Mioglobina, Globulina X, Mioalbmina, Nucleoprotenas

  • Estructura de la Mioglobina

    COOH

    NH2

    Protena responsable del color de las carnes

    Responsable de todos los cambios de color de las carnes

    Protena de alto valor nutricional que contribuye al alto valor proteico de las carnes

    Mioglobina

  • Grupo Hemo

    Oximioglobina

    Desoximioglobina

  • 2+

  • Composicin Fe Absorcin

    Sulfato ferroso 5 %

    Lactato Fe 0,8 %

    Citrato Fe 2,0 %

    Fumarato Fe 5,5 %

    Gluconato 5,0 %

    Hierro-proteinas >25 %

    (Food Ingredients Rev . # 12-2001)

    BIODISPONIBILIDAD del Hierro

  • Nancy C. Andrews, 2005, New England Journal of Medecin, Vol

    352, No. 23, 2508-2509.

  • Colgeno, Elastina, Reticulina Protenas del sarcolema

  • Cadenas simples

    Triple hlice

    Estructura del Colgeno

    Disposicin central de las molculas de glicina

  • Colgeno

    Unidad estructural: molcula de tropococlgeno, triplohelicoidal con enrollamiento levgiro

    Fibrillas de colgeno

    Enlaces de hidrgeno

  • The helix, a common secondary structure in proteins. The polypeptide backbone (red) is folded into a spiral that is held in place by hydrogen bonds between backbone oxygen and hydrogen atoms. The outer surface of the helix is covered by the side-chain R groups (green).

    3 hidroxiprolina

  • Enlaces covalente

  • Enlaces de condensacin

  • El colgeno, protena principal del tejido conectivo, le aporta resistencia a los tejidos

  • La composicin aminoacdica del colgeno es deficiente

    Muy baja proporcin de aminocidos esenciales. Carece de triptfano

    BAJO VALOR NUTRICIONAL

    Colgeno

    Protena fundamental del tejido conectivo (tejido de sostn)

    DUREZA

  • Cortes de segunda

    Cortes de primera

    Cortes de tercera

    Calidad de las carnes en la canal de bovino

  • Enlaces de condensacin

  • Solomillo de buey gallego

  • Chuleta de ternera

    Chuletn de buey

  • La Mayor proporcin del Agua se encuentra en las miofibrillas, unida a las protenas.

    La cantidad y formas de unin del agua dependen fundamentalmente del estado de las protenas.

    Se encuentra como Agua de Adsorcin (Inica y Molecular); Agua Osmtica; Agua Capilar

    AGUA

  • Enrejado de molculas de agua

    Estructura tetrehdrica

    del agua

    AGUA

  • Es la mas importante de las PROPIEDADES FUNCIONALES de las carnes

    Depende del estado de las protenas crnicas

    Vara en el curso de los procesos post mortem

    Determina en los RENDIMIENTOS de las carnes y sus productos.

    Influye en las cualidades sensoriales y conservabilidad de las carnes

    CAPACIDAD DE RETENCIN DE AGUA (CRA)

  • Fosfatos Condensados

  • Compuestos Nitrogenados Solubles

  • Compuestos Nitrogenados Solubles

    Creatn fosfato

    CP, sirve como una fuente de grupos fosfato para la sntesis rpida de ATP a partir de ADP.

  • Cuando existe una demanda repentina de energa disminuye la concentracin de ATP, el CP se utiliza para reestablecer el ATP a una velocidad considerablemente mayor que la que puede ser sintetizada en las vas catablicas. Cuando la demanda de ATP disminuye, en pro del catabolismo, el ATP es utilizado para regenerar la reserva de PCr por la reaccin reversa de la creatina quinasa. En el CP, el enlace P-N puede ser hidrolizado para generar creatina y Pi. La liberacin de Pi y la estabilizacin de resonancia de la creatina favorecen la reaccin en ese sentido:

    CP, sirve como una fuente de grupos fosfato para la sntesis rpida de ATP a partir de ADP.

    La concentracin de CP en el msculo esqueltico es a aproximadamente 10 veces la concentracin de ATP, La enzima creatina quiinasa cataliza la reaccin reversible

  • Fosfocreatina2- + H2O creatina + 2 Pi DG = -43.0 kJmol

    La energa libre estndar de la hidrlisis de la fosfocreatina en muy grande (-43.0 kJmol).

  • Organizacin bicapa de la membrana plasmtica de la

    clula eucaritica