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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1 CHMI 2227F Biochimie I Protines: - Structure secondaire - Brins bta et les feuillets bta - Pli bta
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.2 Brins bta et feuillets bta Cest le deuxime type prdominant de structure secondaire que peut adopter une chane polypeptidique; Dans la conformation , le squelette polypeptidique (tout sauf les groupes R) est tir prenant la forme dun zig-zag; Brins sont flexibles mais ils ne sont pas elastique;
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.3 Feuillets Bta Dans de nombreuses protines, les chanes polypeptidiques peuvent former des conformations qui se disposeront cte cte, formant une structure en forme de feuillet; Les protines contiennent rarement des brins isols puisque la structure par elle- mme nest pas plus stable que dautre conformations; Les feuillets sont stabiliss par des ponts dH entre les oxygne carbonyle et les hydrogne amide sur des brins adjacent
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.4 Feuillets bta stabiliss par des liaisons hydrogne Les liaisons dH unissent soit, au minimum deux chanes polypeptidiques adjacentes ou soit divers segments de la mme chane; Les brins dans les feuillets peuvent tre soit parallles (toutes dans le sens N-terminal vers C-terminal) ou antiparallles (le sens de lune est oppos celui de ses voisines) N N C C N N C C
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.5 Feuillet bta antiparallle Les liaisons hydrognes sont presque perpendiculaires laxe des chanes tires; Loxygne carbonyle et latome dH amide dun rsidu forment des liaisons dH avec loxygne carbonyle et latome dH amide dun rsidu seulement de lautre brins http://dbs.umt.edu/courses/fall2006/bioc380/lectures/011/lecture.html
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.6 Feuillet bta parallle Dans larrangement parallle, les liaisons dH ne sont pas perpendiculaires laxe des chanes tires, et chaque rsidu forme des liaisons H avec les groupes carbonyles et amide de deux diffrents rsidus sur le brin adjacent http://dbs.umt.edu/courses/fall2006/bioc380/lectures/011/lecture.html
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.7 Feuillets bta composs Plusieurs brins, typiquement 4 ou 5 mais jusqu 10 brins ou plus peuvent sassocis pour former des feuillets. Ces feuillets peuvent tre strictement parallle, strictement antiparallle ou composs
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.8 Conformation des feuillets bta Dans les feuillets , les groupes R sont projets en dehors du plan du feuillet, les groupes R adjacents tant projets alternativement au-dessus et au-dessous du plan http://dbs.umt.edu/courses/fall2006/bioc380/lectures/011/lecture.html
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.9 Feuillets Bta Dans certaines protines adoptant une conformation , des petits groupes R dacides amins telles que Ala, Gly et Ser permettent lempilement de plusieurs feuillets les uns sur les autres; Cette conformation est responsable du caractre flexible et souple des filaments de soie Exemple: Fibroine de la soie Feuillets bta: Soie
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.10 Pli Bta En plus de lhlice et du feuillet , dautres types de structures secondaires peuvent tre adoptes par les protines, mais sont souvent rencontres une frquence plutt faible. Dans une hlice ou un feuillet , des rsidus conscutifs ont une conformation similaire qui est rpte tout au long de la structure; La majorit de ces rgions de structures secondaires peuvent tre caractris par des boucles (loops) et des plis (turns) puisquils cause un changement de direction dans la chane principale;
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.11 Boucles loops et plis turns Les boucles et les plis permettent aux hlices et aux feuillets de se joindre et permettent aussi la chane polypeptidique de se replier pour produire une forme 3D compacte que lon observe chez les structures tertaires; Les boucles loops contiennent souvent des rsidus hydrophiles et se trouvent la surface des protines o ils sont exposs au solvant et forment des liaisons H avec leau
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.12 Pli Bta Un type de structure secondaire dont sa frquence est plus leve est le pli ( bend/ turn); Le pli survient lorsquune chane polypeptidique change abruptement de direction (fait un u turn) et sont souvent rencontrs entre deux segments adjacents de feuillets antiparallle;
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.13 Pli Bta Les pli produisent un changement de direction de 180 Les pli contiennent quatre acides amins qui sont par la formation de ponts hydrogne entre loxygne carbonyle du premier rsidu avec lhydrogne amide du quatrime rsidu; Gly et Pro font souvent parti du pli Pro est implique dans un lien peptidique gnrant une conformation cis particulirement susceptible former un pli Glycine possde un groupe R trs petit rduisant les risques dencombrement striques et permettent ainsi une grande flexibilit dans la rotation autour des angles phi et psi; http://web.chemistry.gatech.edu/~williams/bCourse_Information/6521/pro tein/secondary_structure/beta_turn/down/beta_turn_1.jpg
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.14 Cas spcial : le collagne Famille denviron 20 protines en forme de btonnets; Composante importante du tissu conjonctif (1/3 de toutes les protines des mammifres); Classes en 5 types diffrents, distingus par leur contenu en acides amins, la structure primaire, et leur contenu en sucres. Type Iossature, tendon, fibrocartilage, derme, corne Type IInucleus pulposus, cartilage hyalin Type IIIParois intestinale et utrine Type IVMembranes pithliales et endothliales Type V*corne, placenta, ossature, coeur * En petites quantits seulement
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.15 Cas spcial : le collagne Consiste en une triple hlice: 3 chanes polypeptidiques (chacune tant dorientation gauche ou antihoraire) qui sont enroules les unes autour des autres pour former une superhlice droite (sens horaire); Pour chaque hlice gauche: Pas: 0.94 nm 0.31 nm par rsidu 3 rsidus par tour 1000 rsidus par chane Donc: lhlice gauche du collagne est plus tire que lhlice- Chane 1 Chane 2 Chane 3 (from Kadler, 1996) Triple helix
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.16 Cas spcial : le collagne - Collagne de type V = 1839 a.a.!!
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.17 Cas spcial : le collagne Chaque polypeptide du collagne possde une composition en acide amins trs particulire: 1/3 Gly 1/4 Pro 1/4 Hypro (hydroxyproline) et 5- Hylys (hydroxylysine) La squence de ces acides amins est telle que Gly est toujours rpte chaque 3 acides amins. Mais pourquoi?? Hypro 5-Hylys
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.18 Cas spcial : le collagne 13
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.19 Cas spcial : le collagne La prsence de Gly tous les 3 acides amins fait en sorte que les chanes de collagne peuvent former une hlice serre qui peut accommoder Pro/Hypro (ces derniers ne sont pas rencontrs bien souvent dans les hlices); Comme lhlice de collagne possde 3 acides amins par tour, il sen suit que la Gly est toujours positionne du mme ct de lhlice; En fait, Gly est positionne au centre de la triple hlice; Ceci permet laccolement serr des trois hlices, qui interagiront et mnera la formation dune structure trs rsistante (e.g. corde).
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.20 Stabilisation de la triple hlice par des ponts hydrogne Gly de la Chane 1 Pro de la chane 2 G Glycine Hypro Pro
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.21 Formation des fibres de collagne Triple hlice de collagne (tropocollagne) Triple hlice de collagne (tropocollagne) Lysine
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.22 Formation des fibres de collagne Photographie de microscopie lectronique dune fibre de collagne
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  • CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D.23 Collagne, Vitamin C et scorbut La formation de lHypro requiert une modification enzymatique de la Pro dans une raction impliquant: Prolyl hydroxylase (une enzyme) Fe +2 Lacide ascorbique, un driv de la Vit C et un antioxydant, permet au Fe +2 de demeurer sous sa forme rduite, et non la forme oxyde Fe +3 qui est plus stable. Les tres humains ne peuvent pas fabrique la Vit C par eux mmes; En absence de Vit C, la triple hlice de collagne ne peux pas sassembler comme il faut, menant un tissu conjonctif beaucoup plus fragile.