CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1 CHMI 2227F Biochimie I Protéines: - Structure secondaire - Brins...

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1

CHMI 2227FBiochimie I

Protéines:-Structure secondaire-Brins bêta et les feuillets bêta-Pli bêta


Brins bêta et feuillets bêta C’est le deuxième type prédominant de structure secondaire que

peut adopter une chaîne polypeptidique;

Dans la conformation β, le squelette polypeptidique (tout sauf les groupes R) est étiré prenant la forme d’un “zig-zag”;

Brins β sont flexibles mais ils ne sont pas elastique;


Feuillets Bêta Dans de nombreuses protéines,

les chaînes polypeptidiques peuvent former des conformations β qui se disposeront côte à côte, formant une structure en forme de feuillet;

Les protéines contiennent rarement des brins β isolés puisque la structure par elle-même n’est pas plus stable que d’autre conformations;

Les feuillets β sont stabilisés par des ponts d’H entre les oxygène carbonyle et les hydrogène amide sur des brins β adjacent


Feuillets bêta stabilisés par des liaisons hydrogène Les liaisons d’H unissent soit, au minimum deux chaînes

polypeptidiques adjacentes ou soit divers segments de la même chaîne;

Les brins β dans les feuillets peuvent être soit parallèles (toutes dans le sens N-terminal vers C-terminal) ou antiparallèles (le sens de l’une est opposé à celui de ses voisines)

N

N

C

C

N

N

C

C


Feuillet bêta antiparallèle Les liaisons hydrogènes sont presque perpendiculaires à

l’axe des chaînes étirées;

L’oxygène carbonyle et l’atome d’H amide d’un résidu forment des liaisons d’H avec l’oxygène carbonyle et l’atome d’H amide d’un résidu seulement de l’autre brins

http://dbs.umt.edu/courses/fall2006/bioc380/lectures/011/lecture.html


Feuillet bêta parallèle Dans l’arrangement parallèle, les liaisons d’H ne

sont pas perpendiculaires à l’axe des chaînes étirées, et chaque résidu forme des liaisons H avec les groupes carbonyles et amide de deux différents résidus sur le brin adjacent



Feuillets bêta composés Plusieurs brins, typiquement 4 ou 5 mais jusqu’à 10 brins

ou plus peuvent s’associés pour former des feuillets. Ces feuillets peuvent être strictement parallèle, strictement antiparallèle ou composés


Conformation des feuillets bêta Dans les feuillets β, les groupes R sont projetés en

dehors du plan du feuillet, les groupes R adjacents étant projetés alternativement au-dessus et au-dessous du plan



Feuillets Bêta Dans certaines protéines

adoptant une conformation β, des petits groupes R d’acides aminés telles que Ala, Gly et Ser permettent l’empilement de plusieurs feuillets β les uns sur les autres;

Cette conformation est responsable du caractère flexible et souple des filaments de soie Exemple: Fibroine de la soie

Feuillets bêta: Soie


Pli Bêta

En plus de l’hélice α et du feuillet β, d’autres types de structures secondaires peuvent être adoptées par les protéines, mais sont souvent rencontrées à une fréquence plutôt faible.

Dans une hélice α ou un feuillet β, des résidus consécutifs ont une conformation similaire qui est répétée tout au long de la structure;

La majorité de ces régions de structures secondaires peuvent être caractérisé par des boucles (“loops”) et des plis (“turns”) puisqu’ils cause un changement de direction dans la chaîne principale;


Boucles “loops” et plis “turns”

Les boucles et les plis permettent aux hélices α et aux feuillets β de se joindre et permettent aussi à la chaîne polypeptidique de se replier pour produire une forme 3D compacte que l’on observe chez les structures tertaires;

Les boucles “loops” contiennent souvent des résidus hydrophiles et se trouvent à la surface des protéines où ils sont exposés au solvant et forment des liaisons H avec l’eau


Pli Bêta Un type de structure

secondaire dont sa fréquence est plus élevée est le pli β (“β bend/β turn”);

Le pli β survient lorsqu’une chaîne polypeptidique change abruptement de direction (fait un “u” turn) et sont souvent rencontrés entre deux segments adjacents de feuillets β antiparallèle;


Pli Bêta Les pli β produisent un changement

de direction de 180°

Les pli β contiennent quatre acides aminés qui sont par la formation de ponts hydrogène entre l’oxygène carbonyle du premier résidu avec l’hydrogène amide du quatrième résidu;

Gly et Pro font souvent parti du pli β Pro est impliquée dans un lien

peptidique générant une conformation cis particulièrement susceptible à former un pli β

Glycine possède un groupe R très petit réduisant les risques d’encombrement stériques et permettent ainsi une grande flexibilité dans la rotation autour des angles phi et psi;

http://web.chemistry.gatech.edu/~williams/bCourse_Information/6521/protein/secondary_structure/beta_turn/down/beta_turn_1.jpg


Cas spécial : le collagène Famille d’environ 20 protéines en forme de bâtonnets; Composante importante du tissu conjonctif (1/3 de

toutes les protéines des mammifères); Classées en 5 types différents, distingués par leur

contenu en acides aminés, la structure primaire, et leur contenu en sucres.

Type I ossature, tendon, fibrocartilage, derme, cornée

Type II nucleus pulposus, cartilage hyalin

Type III Parois intestinale et utérine

Type IV Membranes épithéliales et endothéliales

Type V* cornée, placenta, ossature, coeur

* En petites quantités seulement


Cas spécial : le collagène Consiste en une triple hélice: 3 chaînes

polypeptidiques (chacune étant d’orientation gauche ou antihoraire) qui sont enroulées les unes autour des autres pour former une superhélice droite (sens horaire);

Pour chaque hélice gauche: Pas: 0.94 nm 0.31 nm par résidu 3 résidus par tour 1000 résidus par chaîne

Donc: l’hélice gauche du collagène est plus étirée que l’hélice-

Chaîne 1

Chaîne 2

Chaîne 3

(from Kadler, 1996)

Triple helix


Cas spécial : le collagène - Collagène de type V = 1839 a.a.!!


Cas spécial : le collagène

Chaque polypeptide du collagène possède une composition en acide aminés très particulière: 1/3 Gly 1/4 Pro 1/4 Hypro (hydroxyproline) et 5-

Hylys (hydroxylysine)

La séquence de ces acides aminés est telle que Gly est toujours répétée à chaque 3 acides aminés. Mais pourquoi??

Hypro

5-Hylys


Cas spécial : le collagène13


Cas spécial : le collagène La présence de Gly à tous les 3 acides

aminés fait en sorte que les chaînes de collagène peuvent former une hélice serrée qui peut accommoder Pro/Hypro (ces derniers ne sont pas rencontrés bien souvent dans les hélices);

Comme l’hélice de collagène possède 3 acides aminés par tour, il s’en suit que la Gly est toujours positionnée du même côté de l’hélice;

En fait, Gly est positionnée au centre de la triple hélice;

Ceci permet l’accolement serré des trois hélices, qui interagiront et mènera à la formation d’une structure très résistante (e.g. corde).


Stabilisation de la triple hélice par des ponts hydrogène

Gly de la Chaîne 1

Pro de la chaîne 2

GGlycine

Hypro

Pro


Formation des fibres de collagèneTriple hélice de collagène (tropocollagène)

Triple hélice de collagène (tropocollagène)

Lysine

Lysine


Formation des fibres de collagène

Photographie de microscopie électronique d’une fibre de collagène


Collagène, Vitamin C et scorbut La formation de l’Hypro requiert une

modification enzymatique de la Pro dans une réaction impliquant:

Prolyl hydroxylase (une enzyme) Fe+2

L’acide ascorbique, un dérivé de la Vit C et un antioxydant, permet au Fe+2 de demeurer sous sa forme réduite, et non la forme oxydée Fe+3 qui est plus stable.

Les êtres humains ne peuvent pas fabrique la Vit C par eux mêmes;

En absence de Vit C, la triple hélice de collagène ne peux pas s’assembler comme il faut, menant à un tissu conjonctif beaucoup plus fragile.

CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1 CHMI 2227F Biochimie I Protéines: - Structure secondaire - Brins...

Documents

Transcript of CHMI 2227 - E.R. Gauthier, Ph.D. 1 CHMI 2227F Biochimie I Protéines: - Structure secondaire - Brins...